4 - I Metabolismo de las proteinas Flashcards
(57 cards)
origenes de las PROTEÍNAS DE LA DIETA
Origen animal son completa y alto valor biológico. 2- Origen vegetal: son incompletas y de mediano valor biológico
Al incluir en la dieta alimentos ricos en proteínas (carnes, leche, queso, pescado, huevo, leguminosas, etc.)
Proteinas nos proveen…
Nos proveen aminoácidos requeridos para: a) Formar y reparar tejidos. b) Síntesis de hormonas y enzimas. c) Formación de anticuerpos. d) Formación de neurotransmisores, receptores y transportadores membranales . e) Formación de purinas y pirimidinas. Síntesis de hemo
Nunca pensamos en energía, aunque las proteínas pueden ser utilizadas como fuente de ATP en condiciones o situaciones particulares. (Las proteínas producen 4Kcal/g.) B
A donde comienza la digestion de las proteinas
La digestión de las proteínas comienza en el estómago donde la pepsina degrada estos nutrientes hasta péptidos de longitud variable.
como ayuda desnaturalizacion de proteinas en digestion
La desnaturalización de las proteínas por el proceso de cocción o centrifugación facilita la digetion enzimática. 3
como se diegeren los peptidos de longitud variable
Los péptidos de longitud variable son hidrolizados en el intestino delgado por tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, amimopeptidasa y elastasas hasta aminoácidos y ologoptidos (di-y/ tripeptidos)
Absorcion intestinal
Oligopeptidos: más eficientes, mejor, digestion más rápida. 2- Aminoácidos libre. 3- Se absoven entrado por la vena porta para llegar al hígado y metabolizarse. Los oligopeptidos al llegar al enterocito, son hidrolizados por oligopeptidasa (di-y/ tripeptidos) liberando aminoácidos que llegaran al hígado también.
que son proteinas
Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas de los sistemas vivos. 2. Participan en prácticamente cada proceso vital de los organismos, por ejemplo, enzimas que dirigen el metabolismo, proteínas contráctiles (miosina y actina), proteínas transportadoras (hemoglobina y albúmina) desplazan moléculas esenciales para la vida, inmunoglobulinas que luchan contra las bacterias, entre otras. 3. Aunque las proteínas presentan una gran diversidad de funciones diversas, todas comparten la característica estructural común, son polímeros lineales de aminoácidos.
Digestion de proteinas
Generalmente las proteínas son muy grandes para ser absorbidas en el intestino, así que deben ser hidrolizadas a dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos individuales.
Compuestos nitrogenados
- El estómago, el páncreas y el intestino delgado producen las enzimas proteolíticas responsables de la degradación de las proteínas
que hace el acido clorhidrico
El ácido clorhídrico secretado por las células parietales del estómago no hidroliza proteínas sino que, tiene la función de destruir algunas bacterias y desnaturalizar las proteínas lo que las hace más susceptible a la acción de las proteasas.
Digestión de las proteínas por las enzimas pancreáticas:
Luego de que el alimento pasa por el estómago y sufre la acción de la pepsina, sigue degradándose a oligopéptidos y aminoácidos mediante las proteasas plasmáticas: 7
Especificidad: presentan especificidad por los grupos R de los aminoácidos adyacentes al enlace peptídico a hidrolizar. 7.2. Liberación de cimógenos: mediada por la secreción de colecistocinina y secretina 7.3. Activación de los cimógenos 7.4. Anomalías en la digestión de proteínas: pacientes con secreción pancreática deficitaria, la digestión y absorción de grasas es incompleta por lo que aparece esteatorrea.
Las proteínas se absorben en dos formas:
Oligopéptidos: ¡más eficientes, mejor, más rápida! ‒ Aminoácidos libres 2. Se absorben entrando por la vena porta para llegar al hígado y metabolizarse. 3. Los oligopéptidos al llegar al enterocito son hidrolizados por oligopeptidasas (di- y tripeptidasas) liberando aminoácidos que llegarán al hígado también
Que tiene la superficie luminal del intestino
La superficie luminal del intestino contiene la aminopeptidasa, exopeptidasa que corta repetidas veces el residuo N-terminal de los oligopéptidos para generar péptidos aún más pequeños y aminoácidos libres.
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
A
El metabolismo de los aminoácidos forma parte del proceso metabólico complejo de las moléculas que tienen nitrógeno, que entra en el organismo a través de los alimentos, especialmente aminoácidos contenidos en las proteínas de la dieta. 2. 75% de los aminoácidos liberados por degradación de proteína se reutiliza y aquellos que no son incorporados inmediatamente en nueva proteína se degradan con rapidez. 3. El músculo y el hígado desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la circulación. 4
como se elimina nitrogeno?
El nitrógeno se elimina en forma de amoníaco, urea y otros productos del metabolismo de aminoácidos. 5
como se eliminan aminoacidos libres
Los aminoácidos libres, como alanina y glutamina, se liberan desde el músculo hacia la circulación.
La alanina, extraído en el hígado, ejerce parte de su función como transportadora de nitrógeno en el plasma. 5.2. La glutamina es extraído en el intestino y riñones, donde una porción es convertida en alanina, incluso sirve como fuente de amoníaco para excreción por los riñones
como se liberan amino acidos de cadena ramificada
Los aminoácidos de cadena ramificada, como la valina, se liberan del músculo y son captados por el cerebro.
que sucede cuando los AAs son degradados
Cuando los aminoácidos son degradados liberan amoníaco (NH3) una substancia tóxica que debe ser eliminada del organismo y ocurre por 3 rutas básicas: ‒ Ciclo de la urea ‒ Vía de la glutamina ‒ Eliminación directa
ciclo de la urea
Es la principal vía para eliminar el amoníaco intracelular. 2. Ocurre en el hígado y sus reacciones se localizan en la mitocondria (reacciones 1 y 2) y en el citosol (3,4 y 5)
como comienza la formacion de urea
. La formación de urea comienza con la formación de carbamil-P mitocondrial a partir de CO2, NH3 y H2 por acción de la enzima: carbamil-P-sintetasa I.
que sucede al final del ciclo
Al final del ciclo, la arginasa actúa sobre la arginina liberando urea que pasa a la sangre para ser eliminado por el riñón, constituyendo el principal compuesto nitrogenado no proteico.
principal producto terminal de catabolismo de nitrogeno
La urea es el principal producto terminal de catabolismo de nitrógeno en seres humanos y constituye aproximadamente el 90% de los componentes nitrogenados de la orina. 6
cuanto necesita sintesis de urea
Su síntesis, un mol, necesita de 3 moles de ATP, 1 mol de ion amonio y de aspartato (2).
Reaciones del ciclo de la urea
Reacción I: carbamoíl fosfato sintetasa I
Reacción II: L-ornitina transcarbamoilasa
Reacción III: argininosuccinato sintetasa
Reacción IV: argininosuccinato liasa
Reacción V: arginasa hepática
Reacion I del ciclo de la urea
La enzima carbamoíl fosfato sintetasa cataliza la condensación de CO2, amoníaco y ATP para la formación de carbamoíl fosfato. La enzima es activada por N-acetilglutamato. Para la síntesis de carbamoíl fosfato se necesita 2 moles de ATP: un ATP dona grupo fosforilo para formación del enlace anhídrido ácido mixto del carbamoíl fosfato y el segundo ATP proporciona fuerza impulsora para formación del enlace amida del producto. También produce 2 moles de ADP y 1 mol de Piruvato. La reacción ocurre de la siguiente manera: bicarbonato reacciona con ATP para formar carbonil fosfato y ADP. Luego, viene el amoníaco y desplaza al ADP, dando lugar a carbamato y ortofosfato. Entonces, la fosforilación del carbamato por el segundo ATP da como resultado al carbamoíl fosfato
