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BIOQUÍMICA > 5. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA > Flashcards

5. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA Flashcards

(60 cards)

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1
Q

Presión a la que la Hemoglobina libera O2

A

30-40 mmHg

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Q

Presión a la que la Mioglobina libera O2

A

5mmHg

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3
Q

¿Qué es el efecto Bohr?

A

Fenómeno en el que la hemoglobina libera más oxígeno cuando hay mayor concentración de dióxido de carbono (CO₂) o el pH es más bajo (más ácido).

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4
Q

2,3 BPG aumenta o disminuye la afinidad de la Hb por el O2

A

Vía alternativa dentro de la glucólisis, que ocurre en los glóbulos rojos.
2,3-Bisfosfoglicerato (2,3-BPG), una molécula que disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno,

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5
Q

Estructura de la Hemoglobina

E7 representa a

A

Histidina distal

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6
Q

Estructura de la hemoglobina

F8 representa a

A

Histidina proximal

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7
Q

PM Hemoglobina

A

65 kDa

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8
Q

¿Dónde ocurre el Ciclo de Rapoport?

A

Eritrocito

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9
Q

¿Qué enzimas actúan en el Ciclo de Rapoport?

A

BPG mutasa → Convierte el 1,3-bisfosfoglicerato en 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) en los glóbulos rojos.

Fosfatasa → convierte el 2,3-BPG en 3-fosfoglicerato, reinsertándolo en la glucólisis.

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10
Q

Valores de
* O2
* CO2
* pH
* BPF
si la Hb está DESOXIGENADA

A
  • O2 alto
  • CO2 bajo
  • pH alto
  • BPF bajo
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11
Q

Valores de
* O2
* CO2
* pH
* BPF
si la Hb está OXIGENADA

A
  • O2 bajo
  • CO2 alto
  • pH bajo
  • BPF alto
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12
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué mutación causa la Hb S?

A

Sustitución de Valina por Glutamato en la posición 6 en la cadena Beta

causa Anemia Falciforme

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13
Q

Hemoglobinopatías

¿Qué mutación causa la Hb SC?

A

Es cuando una persona hereda un gen de Hb S (de anemia falciforme) y uno de Hb C.

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13
Q

HMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué mutación causa la Hb C?

A

Glutamina es reemplazada por lisina en la posición 6 de la cadena beta de la hemoglobina.

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14
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué es la Talasemia?

A

Es un grupo de enfermedades genéticas donde hay problemas para producir las cadenas de globina que forman la hemoglobina.

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15
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué es la Alfa Talasemia?

Hb Bart y Hb H

A
  • Hb Bart: 4 cadenas gamma (γγγγ).
  • Hb H: 4 cadenas beta (ββββ).
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16
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué es la Beta Talasemia?

Hb F y Hb A2

A
  • Hb F: 2 cadenas alfa + 2 cadenas gamma (α2γ2).
  • Hb A2: 2 cadenas alfa + 2 cadenas delta (α2δ2)
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17
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué es la Metahemoglobinemia?

A

Es una condición donde la hemoglobina se oxida:
* El hierro **(Fe²⁺) **normal de la hemoglobina se convierte en Fe³⁺ (ferrico).
* Hb ya no puede transportar oxígeno correctamente.

Congénita: Problema genético (falta de enzimas como la reductasa).
Adquirida: Por ciertos medicamentos, anestésicos (como la benzocaína), nitratos o intoxicaciones.

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18
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Cómo se trata la Metahemoglobinemia?

A

Con azul de metileno, que ayuda a reducir el hierro de Fe³⁺ de vuelta a Fe²⁺ y restaurar la función de la hemoglobina.

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18
Q

HEMOGLOBINOPATÍAS

¿Qué produce la Metahemoglobinemia?

A

Cianosis chocolate

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19
Q

¿De dónde obtienen los Eritrocitos su energía?

A

Glucólisis ANAEROBIA: Glucosa a Lactato
Vía Pentosa-Fosfato: produce NADPH para mantener el Glutatión reducido (el cual destruye Peróxido de Hidrógeno con Glutatión Peroxidasa)

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20
Q

¿Qué Hb sirve para vigilar el control de la Diabetes Mellitus?

A

Hb A1

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20
Q

¿Cómo es la estructura de la Hemoglobina?

A

Es un dímero de dímeros de dos cadenas alfa y dos cadenas beta, las cuatro cadenas mantnidas por atracciones no covalentes

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21
Q

Las cadenas alfa y beta de la Hb constan de 7 y 8 regiones helicoidales

¿Qué Histidina une al HEM?

A

Histidina Proximal F8

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22
Etapa de la vida en la que se producen las cadenas alfa y beta de la Hb
cadenas alfa: *in útero* cadenas beta: *después del parto*
23
# La estructura de la Hb difiere en estado O2/sin O2 Estado R
Oxigenado (relajado) Fe+2
24
# La estructura de la Hb difiere en estado O2/sin O2 Estado T
Desoxigenado (Tenso) Fe+3
25
¿Cómo ocurre el paso de Estado R a T de la Hb?
Movimiento de la Histidina proximal F8 cuando el O2 se une o se disocia del HEM. La Histidina F8 altera la posición de las hélices F y H
26
¿Cuál tiene más afinidad por los protones?
La Desoxihemoglobina es un ácido más débil (tiene mayor afinidad por los protones) que la Oxihemoglobina
27
Efecto del 2,3 Difosfoglicerato en la Hb
Promueve la liberación de Oxígeno en la Hb ## Footnote 2,3 BFG aumenta cuando el hombre se adapta a menor presión de oxígeno en altitudes mayores
28
¿Qué ion contiene la Anhidrasa carbónica?
Zinc
29
Función de la proteína de banda 3 del eritrocito
Intercambia **bicarbonato (HCO₃⁻) **por **cloro** **(Cl⁻)** entre el eritrocito y el plasma. Esto ayuda a transportar CO₂ desde los tejidos hacia los pulmones.
30
Carbaminohemoglobina
Hemoglobina + CO₂ en los grupos amino ➔ ayuda a llevar CO₂ de los tejidos a los pulmones.
31
% transporte CO2
**10% por Carbaminohemoglobina**: CO₂ unido a los grupos amino de la hemoglobina. **85% trasporte isohídrico**: El CO₂ reacciona con el agua (por acción de la anhidrasa carbónica) y se convierte en bicarbonato (HCO₃⁻). **5% solución**: CO₂ simplemente disuelto en el plasma, sin reaccionar.
32
¿De qué otras moléculas forma parte el HEM?
* Mioglobina * Hemoglobina * Citocromo C
33
# CURVA DE DISOCIACIÓN HB **Desplazamiento hacia la izquierda (↑ afinidad por O₂ = suelta menos oxígeno)**
Ocurre cuando: ↓ CO₂ (menos acidosis) ↓ H⁺ (alcalosis) ↓ Temperatura ↓ 2,3-BPG (2,3-difosfoglicerato) Hemoglobina fetal (HbF) 👉 Resultado: la hemoglobina agarra el oxígeno más fuerte.
33
Estructura del Hem
Porfirina formado a partir de GLICINA y SUCCINIL CoA
34
# CURVA DE DISOCIACIÓN HB **Desplazamiento hacia la derecha (↓ afinidad por O₂ = suelta más oxígeno) **
Ocurre cuando: ↑ CO₂ (hipercapnia) ↑ H⁺ (acidosis, efecto Bohr) ↑ Temperatura ↑ 2,3-BPG Ejercicio físico 👉 Resultado: la hemoglobina suelta el oxígeno más fácilmente hacia los tejidos.
35
CURVA MIOGLOBINA
**Parabólica** La mioglobina tiene una curva más a la izquierda naturalmente. Siempre tiene alta afinidad por el oxígeno (guarda oxígeno en el músculo). No sufre desplazamientos como la hemoglobina (es diferente).
36
Estructura Hb
Tetrapirrolica con Fe al centro
37
Que hace el 2,3 BPG
El 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) en el eritrocito se une a la hemoglobina y disminuye su afinidad por el oxígeno, facilitando así la liberación de oxígeno a los tejidos.
38
Cuando el grupo Hem no se une al Oxígeno, se une a....
AA HISTIDINA
39
en qué estado está el HIERRO para que la Hb se una al oxígeno?
La hemoglobina (Hb) funcional usa hierro en **estado ferroso (Fe²⁺)** para unirse al oxígeno. Si el hierro se oxida a estado férrico (Fe³⁺), la hemoglobina se convierte en metahemoglobina, que no puede unir oxígeno eficazmente.
40
🧬 Hemoglobina A (HbA)
🔹**Nombre** : Hemoglobina del adulto / Hemoglobina normal **📊 Porcentaje: ~97% en adultos **🧱 Composición: **2 cadenas alfa + 2 cadenas beta** 🧠 Nota clave: Forma más abundante en **adultos** | BETA SE FORMA DESPUES DE NACER
40
¿Cómo se transporta el CO₂?
a) **5%** se une directamente a la hemoglobina (no al hierro, sino al grupo amino terminal) → forma **carbaminohemoglobina.** b) **90% del CO₂ se combina con agua (H₂O)** gracias a la enzima anhidrasa carbónica, formando ácido carbónico (H₂CO₃). c) El ácido carbónico se disocia en bicarbonato **HCO₃⁻) y H⁺ (ión hidrógeno).**
41
🧬 Hemoglobina A2
📊 Porcentaje: **<2%** después del nacimiento 🧱 Composición: 2 cadenas alfa + 2 cadenas **delta** 🧠 Nota clave: Presente en pequeñas cantidades tras el nacimiento
42
🧬 Hemoglobina S
🧬 Característica: Variante genética anormal **🧠 Asociada con: Anemia de células falciformes **🧠 Nota clave: Deforma los eritrocitos en forma de hoz
43
🧬 Hemoglobina F (HbF)
🔹Nombre alternativo: Hemoglobina fetal 📊 Porcentaje: Alta en fetos, disminuye tras el nacimiento 🧱 Composición: 2 cadenas alfa + 2 cadenas **gamma** ❌ Efecto Bohr: No presenta 🧠 Nota clave: Mayor afinidad por el oxígeno que HbA
44
¿Qué combinaciones de cadenas globínicas tiene cada tipo de hemoglobina?
**Hemoglobina A (HbA): **🔹 2 cadenas alfa + 2 cadenas **beta** **Hemoglobina A2 (HbA2): **🔹 2 cadenas alfa + 2 cadenas **delta** **Hemoglobina F (HbF): **🔹 2 cadenas alfa + 2 cadenas **gamma**
44
HbA1c
Hemoglobina glucosilada en *Glutamato / Valina*, comun en DIABETES, resultado de la union de Hb con glucosa u otros carbohidratos marcador para evaluar Tx de diabetes
45
ANEMIA FALCIFORME
Glutamato de la posición 6 se cambia por VALINA Esto hace que las moléculas desoxigenadas de HbS se polimericen y asuman forma de hoz
46
TALASEMIA
Faltan cadenas Alfa o Beta
47
OXIHEMOGLOBINA
Hb + O2
48
CARBAMINOHEMOGLOBINA
Hb+CO2
49
CARBOXIHEMOGLOBINA
Hb+ CO *CO tiene 210 veces más afinidad a Hb pero es inestable
50
Cuántos Hem tiene la Mioglobina
1
51
Quien tiene más afinidad por Oxígeno, Hb o Mb
Mb
52
A qué presión libera su O2 la Hb y la Mb
Hb: 30mm/Hg Mb: 5mm/Hg
53
Curva de saturación de Hb y Mb
Hb: sigmoidea Mb: hiperbólica
54
Estructura Mb
* No posee estructura cuaternaria * Formada por cadena de AA q se * * enrrollan en 8 hélices * Monomérica

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