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Biochemie > Enzyme: fertig > Flashcards

Enzyme: fertig Flashcards

1
Q

Enzymkatalysierte reaktionen

A

-> enzyme beschleunigen den reaktionsverlauf)

Carboanhydrase (CO2 transport im blut)

Protease (Hydrolyse einer peptidbindung)

Esterase (Hydrolyse einer esterbindung)

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2
Q

was ist bei delta G wichtig in bezug auf reaktionsweg und reaktionsV? + Glecihung

wie wirken enzyme?

A

DeltaG

  • unabhängig vom Weg
  • macht keine Aussage über die Geschwindigkeit der Reaktion

-> enzyme haben keinen Einfluss auf DeltaG und somit die GW läge > beschleunigen Reaktion (hin UND rückreaktion) und verkürzen so die Zeit bis zur Einstellung des GWs

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3
Q

Theorie des übergangszustandes

Definiton ÜZ

A

Übergangszustand:

  • instabile Spezies auf gipfeldes reaktionskoordinatendiagramms
  • chemische Bindungen enstehen, brechen auf
  • nicht isolierbar
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4
Q

Intermediat

A

Ein zwischenprodukt der Reaktion, in dem alle Bindungen ausgebildet sind. Ein reaktionsintermediat kann bei richtig gewählten Bedingungen stabilisiert und isoliert werden.

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5
Q

Eigenschaften von aktiven Zentren

A
  • aus einer 3D spalte im Enzym gebildet. Besteht aus Gruppen unterschiedlicher Abschnitte der AS sequenz
  • ist nur ein kleiner Teil des gesamtenzyms
  • schaffen besondere Mikroumgebung
  • substrate werden mit vielen schwachen WW an das Enzym gebunden

-
Bindungsspezifität ist von der definierten Anordnung der Atome im aktiven Zentrum abhängig

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6
Q

Schlüssel schloss modell

A

E. Fischer

Substrat und Enzym passen perfekt

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7
Q

Induced fit modell

A

Substrate und Enzym bilden einen stabilen ÜZ

-> enzym + ÜZ bilden die höchste bindungenergie und die besten WW aus

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8
Q

Enzymkinetik

Formel

A

Ordnungszahl Hängt vom exponenten ab

V = k × A in [1/s, (ab 2. Ordnung: 1/M×s)]

K: geschwindigkeitskonstante
A: eduktkonzentration

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9
Q

Michaelis menten kinetik. was ist das? und wie heißt die typ auftragung?

A

Substratsättigungskinetik

Lineweaver Burk auftragung

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10
Q

Michaelis menten konstante

A

K_M = (k_-1+k_2)/k_1

Substratkonzentration, bei der die reaktiongeschwindigkeit die Hälfte des maximalwertes erreicht hat

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11
Q

V_max

A

wenn [ES] = [E]_T:
V_max = k_2 × [E]_T

Bei sehr hohen substratkonzentrationen gilt: ([S]&raquo_space; K_M) ist V_0 = V_max

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12
Q

!Michaelis menten Gleichung!

A

V_0 = V_max × ([S] / ([S] + K_M))

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13
Q

Wann ist der K_M Wert ein Maß für die Stabilität des [ES]Komplexes?

A

Wenn k_-1&raquo_space; k_2

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14
Q

Turnover number

A

Wechselzahl k_cat (maximale zahl umgesetzter substratmoleküle pro zeiteinheit bei Sättigung mit substrat)

Folgt aus V_max

k_cat = V_max/[E]_T (k_2 steht nur für einen Schritt, da Reaktion aber in mehreren Schritten erfolgen, Zusammenfassung der Geschwindigkeitskonstanten 1. Ordnung im k_cat wert

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15
Q

Katalytische Effizienz

A

-> k_cat/K_M

  • scheinbare Geschwindigkeitskonstante 2.ordnung in [1/(M×s)]: bezieht sich von [S] -> [E] ohne [ES] zu berücksichtigen
  • kann nicht größer sein als Geschwindigkeitskonstante 2.Ordnung im Reaktionen (maximaler Wert: 10^8-10^9 1/(M×s))
  • Kriterium für spezifität und Effektivität beim Vergleich von Enzymen bzw substrate, je größer k_cat/K_M desto besser ist das enzym zur Umsetzung des substrate geeignet

V_0 = (k_cat/K_M) × [S]
× [E]_T

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16
Q

Enzymatische Reaktionen mit mehreren substraten

A
  1. Sequentielle Verdrängung: es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex
    A) geordnete sequentielle Verdrängung
    B)zufällige sequentielle Verdrängung
  2. Doppelte verdrängung (pingpong Reaktion): ein oder mehrere Produkte werden freigesetzt, bevor alle substrate an das enzym gebunden haben. Es bildet sich ein substituierte enzym-zwischenprodukt
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17
Q

Bsp für geordnete sequentielle Verdrängung

A

Lactat dehydrogenase

E+S ES -> E + P

es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex

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18
Q

Bsp für zufällige sequentielle Verdrängung

A

Kreatin kinase

es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex

Bindereihenfolge = egal

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19
Q

Doppelte verdrängung

A

Bsp für eine Ping Pong Reaktion
Aspartat Aminotransferasen

ein oder mehrere Produkte werden freigesetzt, bevor alle substrate an das enzym gebunden haben. Es bildet sich ein substituierte enzym-zwischenprodukt

2 halbreaktionen, die das Enzym unverändert lassen

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20
Q

Was kann michaelis menten nicht beschreiben?

A
  • allosterisch regulierte Enzyme
  • bei Ausbildung eines [ES]_2 Komplexes (wenn aktiver als [ES]komplex > substrataktivierung UND wenn weniger aktiv > substrathemmung)
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21
Q

Enzym Hemmung

definition

A

Verringerung des aktivität eines enzyms durch Bindung eines spezifischen kleinen moleküls

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22
Q

Was für inhibitoren (I) gibt es?

A

Reversible (kompetitiv, unkompetitiv, nichtkompetitiv)

Irreversible

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23
Q

Reversible inhibitoren

A

Kompetitiv
Unkompetitiv
Nichtkompeti

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24
Q

Kompetitive Hemmung

A

Konkurrenz zw S und I.

K_i = ([E]×[I(nhibitor)])/[EI]

K_M^App = K_M×(1+[I]/K_i)

V_max bleibt gleich

K_M steigt

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25
Q

Unkompetitiv hemmung

A
  • substratabhängig
  • I kann erst binden, wenn S gebunden. I verhindert dissoziation von S vom E

V_max wird nicht mehr erreicht

K_M^App sinkt mit steigender Inhibition

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26
Q

Nichtkompetitiv Hemmung

A
  • substrat unabhängig
  • Deformiert E

V_max^app = V_max/(1+[I]/K_i)

K_M^App = K_M

K_IU = K_IC > 0

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27
Q

Gemischte Hemmung

definition

A

Die allgemeine Form der reversiblen Hemmung. Hieraus folgen die anderen Hemmungen als Sonderfälle

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28
Q

Irreversible inhibitoren

A

Gruppenspezifische agenzien

Affinitätsmarker/substratanaloga

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29
Q

Analoga des übergangszustandes:

eigenschaft + nutzen?

A

Hoch Spezifisch!

Dienen der Herstellung eines katalytischen antikörpers

Immunglobulin

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30
Q

Katalytischer Antikörper

was ist das? bsp

A

ÜZ Analogon

Zb bei tetrapyrol, aus Protein kann ein E werden (“gebogener” zwischenzusrand kann zum Einbau einer bindetaschr führen)

Epitop

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31
Q

Was sind und tun Enzyme?

A

Leistungsstarke/spezifische Katalysatoren

Stabilisieren ÜZ

Kinetik nach michaelis menten

Unterschiedliche Wege der Hemmung

Beschleunigen Reaktionen

Haben unterschiedliche substratspezifität

32
Q

Was benötigen Enzyme für ihre Aktivität?

A

CoFaktoren (anorganische/organische Verbindungen)

33
Q

Typen von cofaktoren

A

Coenzyme

Prostethische Gruppen

Metalle

34
Q

Warum sind Metalle teils gute coFaktoren?

A

Sind redoxaktiv

Aufnahme/ Abgabe von e-

35
Q

Prinzipien der enzymkatalyse

A

Kovalente katalyse

Allgemeine Säuren/ Basen katalyse

Katalyse durch Annäherung

Metallionenkatalyse

36
Q

Kovalente katalyse

A

Temporäre Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum des enzyms. Meist nukleophile kovalente katalyse

-> chymotrypsin (protease)

37
Q

Allgemeine Säuren und Basen katalyse

A

Enzym = Protonen Donor/ Akzeptor

-> chymotrypsin/ carbonhydrase

38
Q

Katalyse durch Annäherung

A

Das enzym erleichtert die reaktiongeschwindigkeit, in dem es zwei substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt

-> nucleosidmonophosphat kinase

39
Q

Metallionen katalyse

A

Metallionen = Elektronen: Donor/ Akzeptor/ Lewis Säuren/ bereitstellen für hydroxidionen

-> carboangydrase/ restriktionsenzyme

40
Q

!Proteasen!

A

Hydrolytische Spaltung von peptidbindung

  • meist hochspezifisch
  • verdauungsenzyme aber nicht

SF F39

41
Q

!Chymotrypsin!

A

Verdauungsenzym

Spaltung an Der carboxylseite aromatischer/hydrophober AS

Identifizierung eines reaktiven serinrestes

42
Q

Aufbau von Chymotropsin

A

Beinhaltet Serin, Histidin, Disulfindbrückem

Die katalytische Aktivität von Chymotrypsin beruht auf der Reaktivität von Ser195 [1], die wiederum durch die Konformation der drei Reste Asp102, His57 und Ser195 [2] bestimmt wird. Diese drei Aminosäuren im aktiven Zentrum bilden zusammen die so genannte katalytische Triade

43
Q

spezifität und stabilisierung von zwischenprodukten in chymotropsin

A

substatspezifität wird durch eine hydrophobe tasche gewährleistet

Stabiliesiert wird das tetraedrische zwischenprodukt durch die Oxyaniontasche

44
Q

durch was (3 stoffe und 3 bsp) kommen substratspezifitäten zu stande?

A

hydrophobe reste - chymotropsin

spaltet hinter postiv geladenen resten - trypsin

kurze reste wie alanin, serin - elastase

45
Q

!was bewirken carboanhydrasen?!

A

beschleunigen Reaktion
CO2 + H2O < Kohlensäure (CO3H2) > Hydrogencarbonation (CO3H-) + H+

SF F47

46
Q

!was enthält carbonanhydrase und weswegen ist das wichtig?!

A

Zink

Zn(II); einzig stabile Oxidationsstufe von Zn in BC/ tetraedrische Koordination

  1. häufigstes übergangsmetall, vorkommen in vielen proteinen
47
Q

ph wert abhängige aktivierung des nukleophils

A

nukleophil = wasser

1) Hydroxid-Generierung
2) CO2 Bindung
3) Nukleophiler ANgriff des Hydroxidions auf C/ Stabilisierung der enstehenden negativen Ladung durch Zn
4) Regeneration des aktiven Zentrums durch Abspaltung des Hydrogencarbonations

SF F50

48
Q

!restriktionsenzyme und ihre wirkmechanismen!

A

Restriktionsnendonukleasen erkennen spezifische Erkennungssequenzen -> schneiden diese

wirken mit zwei mechanismen: :

1) kovalent gebundenens Zwischenprodukt (Nu Angriff-> hydrolyse)
2) Direkte Hydrolyse (hydrolyse)

49
Q

!in line verdrängung!

A

Läuft über einen planaren ÜZ und ist dann gespiegelt

SF F54

50
Q

welchses element benötigen restriktionsenzyme und warum?

A

Magnesium

Oxidationsstufe: Mg(II) in stabilen verbindungen
-> hilft H2O u aktivieren + positionieren -> interagiert mit P

eines der 10 häufigsten elemente

51
Q

was tun (a) proteasen, (b) carboanhydrasen ,(c) restriktionsenzyme

A

a) katalysieren schwierige hydrolyse
b) beschleunigen schnelle reaktion
c) katalysieren hochspezifische spaltungsreaktionen

52
Q

Allosterische Regulation

A

interaktion zwischen regulatorischen zentren und aktiven zentren, sowie innerhalb der aktiven zentren (kooperativität). in reaktionspfaden häufig mit rückkopplungshemmung kombiniert

aspartat transcarbamoylase

53
Q

isozyme

A

regulation durch verschiedene enzymformen

treten häufig in unterschiedlichen geweben auf und katalysieren die gleiche reaktion mit unterschiedlichen K_M/ V_max Werten.

54
Q

regulation durch reversible kovalente modifikation

A

veränderung der katalytischen aktivität/funktion durch kovalente modifikation, häufig phosphorylierung

proteinkinasen/phosphatasen

55
Q

regulation durch proteolytische aktivierung

A

inaktive vorstufen (Zymogene, proenzyme) werden durch proteolyse aktiviert

verdauungsenzyme

56
Q

regulation durch..

A 
...allosterie
... verschiedene enzymformen
... reversible kovalente modifikation
... protoelytische aktivierung
... durch vorhandene enzymmenge

(Endprodukt-Regulation

kovalente modifikation als mittel zur regulation

aktivierung durch spezifische proteolyse)

57
Q

ATCase

A

Aspartat-Transcarbamoylase

(katalytische reaktion

Schrittmacherreaktion:

  • der 1. Enzymkatalisierte Schritt bildet die Grundlage
  • Arcade nur an diesem Schritt beteiligt

Rückkopplungshemmung
- feedbackcontrolle/ endprodukthemmung)

58
Q

PALA

A

Bisubstratanalogon

Stabilisiert durch allosterie die R (aktivere form) von ATCase

59
Q

homotroper effekt

A

Substrat löst Konformationsänderung im Enzym bzw. in anderen aktiven Zentren aus

60
Q

heterotropischer effekt

A

Effektor bindet an regulatorischen Zentrum und löst Konformationsänderung aus

61
Q

was beeinflussen allosterische regualatoren und inwiefern?

A

das T/R GW

T: weniger aktiv, begünstigt durch CTP bindung
R: aktiv, begünstigt durch Substartbindung

62
Q

kovalente modifikation als mittel der regulation

A

Phosphorilierung
Acetylierung
Ubiquitinierung

63
Q

Verdauungsenzyme (Syntheseort, Zymogen, aktives Enzym)

A

Pankreas - ChymtropsinOGEN - Chymotropsin
ebenfalls im pankreas synthetisiert: Tripsin(OGEN),(PRO)carboxypeptidase, (PRO)elastase

Magen - PepsinOGEN - Pepsin

64
Q

im pankreas synthetisierte enzyme

A

Chymotropsin, Tripsin, Elastase

65
Q

wo werden zymogene im pankreas freigesetzt?

A

Acinuszelle

66
Q

wie läuft die aktivierung von chymotropsin?

A

-> das “Anschalten” der protease kann durch die spaltung einer peptidbindung erfolgen

67
Q

die Aktivierung von trypsin läuft folgendermaßen..

A

Das Trypsinogen wird durch Trypsin und die Enteropeptidase aktiviert.

Das aktivierte tyrosin aktiviert die anderen zymogene.

Das aktivierte Trypsin kann durch spezifische Inhibitoren, wie den Pankreas-Trypsin-Inhibitor (K_M = 0,1 pM), inhibiert werden.

68
Q

Phosphorilyierung

A

Donor: ATP

Bsp: glykogenphosphorylase

Prot.fkt.: energieübertragung

69
Q

Acetylierung

A

Donor: acetyl CoA

Bsp: histon

Fkt: DNA Verpackung/ transkription

70
Q

Ubiquinilierung

A

Donor: ubiquitin

Bsp: cyclin

Fkt: Regulation des Zellzyklus

71
Q

Phosphorilyierung durch…?

A

Enzym: Proteinkinasen

Irreversibel

72
Q

Dephosphorylierung durch…?

A

Enzym: Proteinphosphatasen

Irreversibel

73
Q

apperenter Km

A

im vgl zu Km erhöht

der grund dafür ist , dass aktive zentren der enzyme mit einem inhibitor besetzt sind und dadurch weniger freies enzym zur bildung eines enzym-substrat-komplexes zur verfügung steht. daher wird weniger produkt erzeugt.
fazit: es muss eine höhere konzentration an substrat vorliegen um die gleiche reaktionsgeschwindigkeitgeschwindigkeit ( Vmax/2 ) zu erreichen

74
Q

Inaktive Vorstufe eines Polypeptides

A

Apoenzym

75
Q

oran/anorgan Verbindung die mit Polypetid bindet

A

Cofaktor

76
Q

aktives Enzym

A

Holoenzym

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