aa y ps Flashcards
(96 cards)
1
Q
Componentes de la estructura de los aa:
A
- Átomo de C central
- Grupo amino
- Grupo carboxilo
- Átomo de H
- Grupo R
2
Q
aa por los que están constituidas las ps:
A
20
3
Q
¿Por cuál componente de la estructura de los aa se pueden clasificar éstos?
A
Grupo R
4
Q
Clasificación del grupo R de las ps.
A
No polares
Polares
Ácidos
Básico
5
Q
aa no polares:
A
Alanina, Valina Leucina, Isoleucina, Cisteína, Metionina, Fenilalanina, Glicina Triptófano
6
Q
aa polares:
A
Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina, Glutamina
7
Q
aa ácidos:
A
Glutamato
Aspartato
8
Q
aa básicos:
A
Lisina, Histidia, Arginina
9
Q
Único aa que no tiene carbono quiral.
A
Glicina
10
Q
Isomería de los aa:
A
Enantiómeros D y L
11
Q
Isomería de los aa en los sistemas biológicos:
A
L
12
Q
Produce enantiómeros al aparecer a la izquierda o derecha del carbono quiral
A
NH3
13
Q
¿Cómo se encuentra el grupo carboxilo a pH fisiológico?
A
Base conjugada
14
Q
¿Cómo se encuentra el grupo amino a pH fisiológico?
A
Ácido conjugado
15
Q
Moléculas neutras con igualdad de cargas positivas y negativas.
A
Zwitteriones
16
Q
Reacciones de los aa:
A
(Oxidación de cisteína)
Enlace peptídico
Bases de Schiff
17
Q
Determinan las reacciones que pueden experimentar las moléculas orgánicas.
A
Grupos funcionales
18
Q
Reacción que consiste en adición nucleofílica.
A
Bases de Schiff
19
Q
Son enlaces AMIDA que se forman cuando el par de e- sin compartir del átomo de nitrogeno amino alfa de un aa ataca al C carboxilo de otro en una reacción de SUSTITUCIÓN nuclefílica.
A
Enlace peptídico
20
Q
Caracter parcial del doble enlace:
A
Híbridos de resonancia
21
Q
Moléculas formadas por la unión de varios aa mediante enlaces peptídico.
A
Péptido
22
Q
Clasificación de los péptido.
A
Oligopéptidos
Polipéptidos
Proteínas
23
Q
Poseen entre 2 a 10 aa.
A
Oligopéptidos
Polipéptidos
Proteínas
24
Q
Poseen entre 10 y 100 aa
A
Polipéptidos
25
Poseen más de 100 aa
Proteínas
26
Clasificación de las ps:
```
Estructural
Contráctil
Transporte
Almacenamiento
Hormonal
Enzima
Protección
```
27
Proporciona componentees estructurales.
Estructural
28
Permite el movimiento de los músculos.
Contráctil
29
Transporta sustancias esenciales por todo el cuerpo.
Transporte
30
Almacena nutrientes.
Almacenamiento
31
Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso.
Hormonal
32
Cataliza reacciones bioquímicas en células.
Enzima
33
Reconoce y destruye sustancias extrañas
Protección
34
Clasificación de las proteínas.
Simples
| Complejas (conjugadas)
35
Son las proteínas simples:
Fibrosas
| Conjugadas
36
Tipos de ps fibrosas:
Elastinas
Queratinas
Colágenos
37
Tipos de ps globulares.
Albúmina
Histonas
Globulinas
38
Tipos de ps conjugadas.
Lipoproteínas
Glucoproteínas
Nucleoproteínas
Hemoproteínas
39
Son las holoproteínas.
Simples
40
Son las heteroproteinas
Complejas
41
¿En qué resulta la hidrólisis de las holoproteínas?
aa
42
¿En qué resulta la hidrólisis de las heteroproteínas?
aa y otras moléculas
43
Solubilidad de las ps fibrosas.
Insolubles
44
Solubilidad de las ps globulares.
Solubles
45
¿Qué forman las ps globulares al dispersarse en H2O?
Coloides
46
Se encuentran en el pelo, uñas, plumas, algodón y lana.
Queratinas
47
Son la clase más importante de ps en el tejido conectivo.
Colágenos
48
Son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos.
Elastinas
49
Forman parte de la estructura de las paredes de las moléculas que transportan lípidos a través del entorno.
Albúminas
50
Se encuentran en las células unidas a moléculas de ADN.
Histonas
51
Son componentes de enzimas y anticuerpos.
Globulinas
52
Ayudan a suspendes y transportas lípidos a través del torrente sanguíneo.
Lipoproteínas
53
Formadas por HC o derivados y ps.
Glucoproteínas
54
Proteínas compuestas de ácidos nucleicos y ps.
Nucleoproteínas
55
Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molecula.
Hemoproteínas
56
Características del enlace peptídico.
Carácter de doble enlace
Dipolo eléctrico
Isómeros (cis y trans)
57
Forma de isómero de ps que domina en todos los enlaces.
Trans
58
Estdo nativo de todas las proteínas que tienen una forma tridimensional característica.
Conformación
59
Estructura de las ps que es la secuencia de una cadena de aa.
Primaria
60
Estructura de las ps que ocurre cuando los aa en la secuencia interactúan a travpes de enlaces de H.
Secundaria
61
Estructura de las ps que ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.
Terciaria
62
Estructura de las ps que consiste de más de una cadena de aa.
Cuaternaria
63
¿A qué da origen el ordenamiento tridimensional de las ps?
Estructuras de las ps
64
Estructura de las ps que será la que determine el ordenamiento tridimensional de las ps.
Primaria
65
Interacciones no covalentes que intervienen en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional
Puentes de H
Interacciones hidrofóbicas
Atracción electrostática
66
Interacciones que intervienen covalentes en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional
Puentes s-s
67
Tipos más comunes de estructuras secundarias.
Hélice alfa
Hoja plegada beta
Hélice triple
68
Estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipeptídica se enrrolla en una conformación helicoidal dextrógira.
Alfa hélice
69
En la conformación hélice alfa no intervienen éstas interaccioes.
Entre los grupos R
70
Se conforma cuando se alinean 2 o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro.
Hoja plegada beta
71
Tipos de hoja plegada beta
Antiparalela
| Paralela
72
Hoja plegada beta en la que los enlaces H se encuentran en direcciones opuestas.
Antiparalela
73
Hojas plegada beta en las que los enlaces H estás dispuestos en la misma dirección.
Paralela
74
Proteínas que contienen combinaciones de alfa hélices y láminas plegadas beta
Estructura supersecundaria o motivos
75
Son las proteínas que contienen estructuras supersecundarias.
Globulares
76
Agrupaciones estables de estructuras secundarias frecuentes en las proteínas.
Estructura suprasecundaria
77
Motivos estructurales de la estructura suprasecundarias.
Todo alfa
Todo beta
Alfa-beta
78
Dos alfa hélices yuxtapuestas que interaccionan entre sí mediante cadenas laterales de leucina.
Todo alfa
79
Proteínas que presentan motivos todo alfa.
Ps que se unen a Ca (calmodulina, troponina)
80
Dos estructuras beta adyacentes orientadas de forma antiparalela.
Todo beta
81
Estructuras alfas y beta unidad por un átomo de zinc que interaccionan con Cys e His.
Alfa-beta
82
Mediante qué se estabiliza la estructura terciaria.
Interraciones entre los grupos R
83
¿En dónde se localizan los aa apolares en un medio acuoso?
En el interior de la ps
84
Enlaces que pueden intervenir en la estructura cuaternaria de las ps.
Covalentes y no covalentes
85
Grupo de los aa que desaparecen cunado polimericen para formar ps.
Ácido y base ionizables
86
Ayudan a comprender la carga de los aa en función del pH.
Curva de titulación de los aa
87
pH en el que la ps tiene el mismo númeor de cargas positivas que negativas.
Punto isoeléctrico
88
¿De qué dependerá la carga neta e hidrofobicidad de la ps?
Grupos R
89
Cambio estructural de las ps cuando pierden su estructura nativa y pierden su óptimo funcionamiento.
Desnaturalización
90
¿Por qué las ps cundo se desnaturalizan pierden su estructura nativa?
Se rompen los puentes
91
Solubilidad que adquiere una ps desnaturalizada.
Insoluble
92
Cambios que puden inducir la denaturalización de las ps.
Temperatura
Variaciones de pH
Saliidad
93
Ocurre en algunos casos si las condiciones se reestablecen y una ps denaturalizada vueve a su anterior plegamienot o conformación.
Renaturalización
94
Temperatura a la que se desnaturalizan las ps.
Entre 60 y 70
95
Intermediarios metabólicos y neurotransmisores que tienen estructura de aa aunque no aparecen en las ps.
aa no proteicos
96
Ejemplos de aa no proteicos.
```
Ornitina
Citrulina
Homocisteína
Homoserina
DOPA
```
