Acides Aminés Et Protéines

Question 1

Def protéines

Answer 1

Grandes molécules (macromolécules) formées de la condensation d’un grand nombre d’acides aminés.

Question 2

Où trouve-t-on les protéines

Answer 2

Elles sont ubiquitaires soit partout

Question 3

Quels sont les 2 grands groupes de protéines

Answer 3

Les holoprotéines : enchaînement d’acides aminés uniquement

Les hétéroprotéines : enchaînement d’acides aminés + groupement

Question 4

Quels sont les rôles principaux des protéines

Answer 4

Créer et maintenir une structure
Reconnaître et se défendre
Transporter
Transformer
Se déplacer
Informer et signaler
Coagulation sanguine

Question 5

La transcription permet…

Answer 5

La copie de l’information portée par l’ADN en ARNm (ARN messagers)

Question 6

Def traduction

Answer 6

Décodage en termes d’acides aminés de l’information stockée dans ces acides nucléiques.

Question 7

Qu’est-ce qu’une modification post-traductionelle

Answer 7

C’est une modification sur la protéine néosynthétisées qui va permettre à la protéine de remplir ses fonctions

Question 9

Quels sont les 2 types d’acides aminés

Answer 9

Les constitutifs des protéines, situé dans la structure des protéines ils sont 20 et ont tous ma même formule générale.

Les autres, retrouvés à l’état libre et qui jouent un rôle métabolique important

Question 10

Quels sont les rôles biologiques des acides aminés

Answer 10

Rôle de structure
Rôlemétabolique
Rôle de médiateur

Question 11

L’homme peut-il toujours synthétiser les acides aminés

Answer 11

Non

Question 12

Comment classe-t-on les acides aminés

Answer 12

Par rapport à leur structure (nature chimique du groupement R) et à la polarité des chaînes latérales (=caractères hydrophile et hydrophobe)

Question 13

Quels sont les 9/20 acides aminés essentiels

Answer 13

Histidine, Isoleucine, Phénylalanine, Méthionine, Leucine, Lysine, Thréonine, Valine, Tryptophane

Question 14

Quels sont les 3 acides aminés aromatiques

Answer 14

Phénylalanine (cycle très hydrophobe), Tyrosine (Radical pas hydrophobe), Tryptophane (plus rare, radical ayant 1/2 noyau indole très hydrophobe et absorbe la plus grande longueur d’onde)

Question 15

Quelle est la caractéristique spécifique des acides aminés aromatiques

Answer 15

Ce sont les seuls à absorber à une longueur d’onde de 260 et 280 nm

Question 17

Def phénylcétonurine

Answer 17

Maladie génétique autosomique récessive rare, caractérisée par l’absence de la phénylalanine hydroxylase. Elle entraîne une encéphalopathie très grave.

Question 18

Def L-Dopa

Answer 18

Molécule médiatrice obtenue après une hydroxylation de ma tyrosine. Elle est à l’origine de la synthèse de la mélanine. Elle peut subir une décarboxylation et donner la dopamine.

Question 20

La tyrosine est un précurseur de…

Answer 20

La L-Dopa et des hormones thyroïdiennes T3 et T4

Question 21

Comment obtient t-on la T3 et la T4

Answer 21

Obtention de la thyronine par la condensation de 2 tyrosines qui par son iodation va donner la T3 ( plus active) et la T4

Question 22

Comment est-ce que la T4 est convertie en T3

Answer 22

Grâce à une 5’-désiodase où on passe de 4 iodes à 3 iodes

Question 23

Les hormones T3 et T4 agissent par l’intermédiaire de…

Answer 23

Récepteurs nucléaires car elles sont lipophiles.

Question 24

Quels sont les 2 pathologies liées aux hormones T3 et T4

Answer 24

Hypothyroïdie : défaut de production d’hormones => échec de croissance, prise de poids, retard mental

Hyperthyroïdie : surplus de production d’hormones causé fréquemment par la maladie de Basedow pour les femmes => yeux exorbités, forte augmentation du métabolisme, hypersécrétion lacrymale, hypersensibilité à la lumière et un goitre.

Question 25

Def peptique

Answer 25

Association entre 2 à 50 acides aminés. Au-delà c'est une protéine.

Question 26

Qu'est-ce qui compose une liaison amide

Answer 26

COOH, C(alpha), NH2, H2O

Question 27

Par convention la protéine ou peptique sera orienté...

Answer 27

Du N-terminal (NH2 libre) au C- terminal (COOH libre)

Question 28

Quelles sont les 4 structures des protéines

Answer 28

Structure **Primaire**: enchaînement d'acides aminés sous forme linéaire , **Secondaire**: définie en fonction de chaque acide aminé inclu dans la structure primaire , **Tertiaire**: assemblage des structures secondaires par repliement du peptide , **Quaternaire**: assemblage en 3D pouvant être cassé par un détergent.

Question 30

Quelles sont les 2 dispositions de la structure secondaire

Answer 30

L'hélice alpha: stabilisée par des liaisons H et dont le pas est 0,54 nm ou 3,6 a.a par tour Feuillet beta: anti parallèle plus stable avec des liaisons H

Question 31

Les trois grands domaines de la structure tertiaire

Answer 31

Alpha purs: composé seuleme en hélice alpha retrouvé dans le transporteur d'électrons Alpha-Beta: mixtes, structures spécifiques chez les protéines enzymatiques Beta purs: composés seulement de structure en feuillet beta (groupeme hydrophobe) aussi retrouvé dans les sites actifs d'enzymes et de certains transporteurs de molécules très hydrophobes

Question 32

Quels sont les 2 types de protéines en structure quaternaire

Answer 32

Protéines Fibreuses et protéines Globulaires

Question 33

Def collagène

Answer 33

Protéine fibreuse et de soutien surtout présent au niveau de la peau et des os. Ses chaînes forment une super triple hélice droite. Il évolue avec l'âge et se rigidifie entraînant les rides et rhumatismes.

Question 34

Exemples de protéines globulaires

Answer 34

**Myoglobine**: protéines monomériques riches en hélices alpha, présentes dans les cellules musculaires. Elle a un centre actif appelé l'hème et fixe le CO avec une affinité plus forte que le O2 **Hémoglobine**: Responsable du transport de l'O2 dans le sang et l'évacuation des protons et du CO2. Elle est composé de 4 chaînes (2 sous unités alpha et bêta), chaque sous unités comprenant un noyau d'hème pouvant fixer l'O2

Question 35

Def Hème

Answer 35

Noyau tétrapyrrolique pouvant fixer un atome de fer sous Fe2+. Le fer se retrouvera entre 2 histidines proximales F8 et distale E7. Après une liaison du fer avec F8, le dioxygène se fixe entre le fer et E7.

Question 36

Utilité du taux de dioxygène

Answer 36

Permet de tracer les courbes de saturation des molécules d'hémoglobine. La courbe va vers la gauche si l'affinité de 2 molécules de O2 augmente à différentes concentrations de O2 (et inversement). Aussi pour la diminution de pH et l'augmentation de pCO2 la courbe se déplace vers la droite ce qui baisse son affinité pour l'O2