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Biologie Cellulaire > Adhérence > Flashcards

Adhérence Flashcards

1
Q

Comment est appelée l’interaction entre 2 cellules identiques ?

A

Homotypique

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Q

Comment est appelée l’interaction entre 2 cellules différentes ?

A

Hétérotypique

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Q

Comment est appelée l’interaction entre 2 molécules différentes ?

A

Hétérophilique

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4
Q

Comment est appelée l’interaction entre 2 molécules identiques ?

A

Homophilique

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Q

Comment est appelée une interaction cellule / cellule ?

A

CAM

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6
Q

Comment est appelée une interaction cellule / MEC ?

A

SAM

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7
Q

Qu’est-ce qu’une liaison par Linker ?

A

Liaison de 2 molécules par l’intermédiaire d’une 3ème

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8
Q

Que sont les molécules d’adhérence en général ?

A
  • Glycoprotéine

- Protéoglycane

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9
Q

Quels sont les domaines des molécules d’adhérences ?

A
  • Extracellulaire : capteur de message
  • Membranaire : ancrage
  • Cytoplasmique : transduction
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10
Q

Ou se fait l’interaction entre la protéine et son ligand ?

A

Au niveau de la partie extracellulaire

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11
Q

Quelles sont les caractéristiques de la liaison entre la molécule d’adhérence et son ligand ?

A
  • complémentarité conformationnelle
  • non covalente
  • Ca2+ dépendant ou non
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12
Q

Comment est appelée la séquence du site de liaison au ligand ?

A

Séquence consensus

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13
Q

Quelles sont les séquences de l’adhésiotope ?

A
  • Peptidique : RGD (Arginine, Glycine, Aspartate)

- Oligosaccharidique : salis Lewis X, unités disaccharidiques de l’A Hyaluronique

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14
Q

Quel est le rôle de la partie cytoplasmique de la molécule d’adhérence ?

A

Elle réalise la transduction mécano-chimique : transmission d’un message mécanique ou chimique extracellulaire en une information captée par le noyau et pouvant réguler l’expression génique.

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15
Q

Comment se passe le signal mécanique ?

A
  • liaison au cytosquelette par des protéines intermédiaires
  • la molécule d’adhérence peut modifier le cytosquelette d’actine
  • transmission d’un message intracellulaire ou modification de la structure de la cellule
    => Mouvement
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16
Q

Le signal mécanique est-il réversible ?

A

Oui

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17
Q

Comment se passe le signal chimique ?

A
  • signalisation intracellulaire directe (trypsine kinase) ou indirecte (recrutement de kinases cytoplasmiques)
  • les kinases peuvent activer des protéines qui peuvent, par réactions en chaîne, modifier l’expression de certains gènes
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18
Q

Quels sont les 2 types de régulations du récepteur membranaire ?

A
  • Qualitative

- Quantitative

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19
Q

Comment se fait la régulation qualitative du récepteur membranaire ?

A

La cellule peut activer ou désactiver certaines molécules d’adhérence pour en modifier le degré d’activité et donc le degré de liaison au ligand.

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20
Q

Comment se fait la régulation quantitative du récepteur membranaire ?

A

Diminution de l’expression du récepteur par internalisation, ou sur expression membranaire par 2 moyens :

  • mobilisation d’un pool cytoplasmique pré-préparé, action rapide
  • modulation de l’expression génique, action lente
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21
Q

Comment se fait la modification d’affinité vis à vis d’un ligand ?

A

La cellule engendre un changement conformationnel du domaine de liaison ou une mobilisation de molécules d’adhérence pour former des plaques d’adhérence focale.

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22
Q

Quels sont les 3 modes de régulation du mécanisme d’adhérence de la cellule ?

A
  • Régulation du récepteur membranaire
  • Modification de l’affinité vis à vis du ligand
  • Production de récepteurs solubles
23
Q

Comment se fait la production de récepteurs solubles ?

A
  • Coupure de la partie extracellulaire des récepteurs solubles par la protéase
    OU
  • Synthèse de la partie extracellulaire par épissage alternatif du mARN
    Les ligands sont piégés par les récepteurs solubles et n’atteint pas la cellule.
24
Q

Quelles sont les molécules CAM ?

A
  • Superfamille des Immunoglobulines
  • Cadhérines
  • Sélectines
25
Quelles sont les molécules pouvant être CAM et SAM ?
Les Intégrines
26
Quelles sont les molécules SAM ?
Les Hyaladhérines
27
Comment sont structurées les molécules de la superfamille des Ig ?
- Domaine extracytoplasmique : 1 à 7 boucles stabilisées par des ponts S-S Structure secondo-tertiaire de type Ig - Domaine intracytoplasmique : Activité tyrosine-kinase directe ou indirecte
28
L’adhérence de la superfamille des Ig est-elle Ca2+ dépendant ?
Non
29
Les molécules de la superfamille des Ig sont elles homo/hétérophiliques ou homo/hétérotypique ?
Les 4
30
Ou sont exprimées les molécules de la superfamille des Ig ?
Partout : Ubiquitaire
31
Les cadhérines sont-elles homo/hétérophiliques ou homo/hétérotypique ?
Homophiliques | Homotypique
32
Les cadhérines sont-elles Ca2+ dépendant ?
Oui
33
Quelle est la structure des cadhérines ?
- Domaine extracytoplasmique : domaines répétés et liaison au calcium - Domaine cytoplasmique : liaison au cytosquelette, interaction avec les cathénines
34
Quels sont les rôles des cadhérines ?
- médiateur de la cohésion intercellulaire - constituant des jonctions - face latérale des cellules en contact
35
Quelle est la structure des sélectines ?
- Domaine extracytoplasmique : | lectine = site de liaison au ligand
36
Les sélections sont homo/hétérophiliques ou homo/hétérotypiques ?
- Hétérotypique | - Hétérophilique
37
Les sélectines sont-elles Ca2+ dépendant ?
Oui
38
Le ligand (adhésiotope) des sélectines est un sucre ou une protéine ?
C’est un sucre
39
Quelle est la structure des intégrines ?
``` Hétérodimères α et ß - Domaine extracytoplasmique : site de liaison du ca2+ site de liaison partagé entre α et ß - Domaine cytoplasmique : activité kinase associée liaison au cytosquelette ```
40
Quelles sont les 2 formes de transduction des intégrines ?
- Chimique : via des kinases. Influence sur le cytosquelette : —> directe (activation) —> indirecte (inactivation) - Physique : via le cytosquelette d’active ou de FI
41
Que nécessitent les intégrines pour pouvoir exercer leur fonction d’adhérence ?
Elles doivent être activées
42
Comment sont activées les intégrines ?
Par un double signal : - inside out - outside in
43
Comment se passe la signalisation inside out ?
- Fixation du signal externe - Activation d’une protéine G - Changement de conformation
44
Comment se passe l’activation outside in ?
- L’intégrine active fixe son ligand | - Signalisation intracellulaire
45
Que sont les hyaladhérines ?
Glycoprotéines ou protéoglycanes
46
Comment sont composé les hyaladhérines ?
- Site de liaison avec l’acide hyaluronique en EC | - Liaison au cytosquelette d’actine par l’interaction avec les protéines ERM en IC (+ phosphorylable)
47
Quel est le ligand unique des hyaladhérines ?
L’Acide Hyaluronique
48
Quelles sont les étapes du processus d’inflammation ?
- Activation endothéliale - Immobilisation des leucocytes - Activation des leucocytes - Extravasation (déformation du GR) par diapédèse
49
Quelles molécules se lient à l’Acide hyaluronique qui tapisse la surface des cellules endothéliales ?
CD44
50
Quelles sont les 2 pathologies liées à l’inflammation et l’adhérence ?
- Déficit en molécules d’adhérence | - Thrombasthénie de Glanzmann
51
Quelles sont les 2 caractéristiques principales des Intégrines α2b ß3a ?
- Récepteur majoritaire et spécifique des plaquettes | - Essentiel pour l’agrégation plaquettaire
52
À quel pôle sont situées les jonctions serrées ?
Au pôle apical
53
Quels sotn les rôles des jonctions serrées ?
- Frontière entre pôle apical et pôle basal | - Barrière de l’espace para cellulaire

Biologie Cellulaire (8 decks)

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