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Système endomembranaire Flashcards

1
Q

Les cellules procaryotes possèdent-elle un système endomembranaire ?

A

Non

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Q

Comment restreint- on le système membranaire ?

A

Il est restreint au compartiment de traitement de protéines.

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3
Q

Quels sont les éléments de la voie d’exportation de protéines ?

A
  • Noyau
  • REG
  • Golgi
  • Vésicules de sécrétion
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4
Q

Quels sont les autres compartiments du système endomembranaire (qui ne font pas partie de la voie d’exportation de protéines) ?

A
  • REL : assemblage des lipides
  • Endosomes : tri des molécules issues de l’endocytose et de la synthese intracellulaire
  • Lysosomes : accumulation d’enzymes et de lyse des protéines
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Q

Quel compartiment présente des ribosomes à sa face externe ?

A

Le REG !!

Le REL ne présente aucun ribosome

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6
Q

Par quoi sont caractérisés les flux membranaires ?

A
  • le compartiment de départ
  • le compartiment d’arrivée
  • l a nature des matériels transportés
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7
Q

Comment le noyau reçoit-il ses protéines ?

A

Par des pores, c’est le seul !!

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8
Q

Comment se fait le transport pour le RE, les mitochondries et les peroxysomes ?

A

Il est transmembranaire avec adressage par un peptide signal : «signal patch»

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9
Q

Quels sont les organites concernés par le transport se faisant par des vésicules de transport ?

A
  • le golgi
  • les endosomes
  • les lysosomes
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10
Q

Quels sont les 3 flux membranaires ?

A
  • flux membranaire vectoriel
  • flux à partir des endosomes
  • flux membranaire rétrograde
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12
Q

Que met en évidence l’expérience de Palade ?

A

Le flux membranaire vectoriel

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13
Q

Comment est réalisée l’expérience de Palade ?

A
  • injection d’un pulse d’acides aminés marqués radioactivement pendant 5min
  • chase : injection d’acides aminés non marqués
  • autoradiographies permettant de connaître la localisation des acides aminés marqués
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14
Q

Quel organiste est la principale entrée du flux membranaire vectoriel ?

A

Le RE

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15
Q

Comment se déroule le flux membranaire à partir des endosomes ?

A
  • Endocytose à partir de la membrane plasmique par invagination clathrine-dépendante ou non
  • Délivrance vers : membrane, lysosomes, Golgi
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16
Q

Ou commence la protéogenese ? Par quelle extrémité ?

A

Elle débute dans le cytosol et par l’extrémité N-term.

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17
Q

Ou se passe la rencontre entre l’ARNm et l’ARNt ?

A

Dans le ribosome

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18
Q

Quels sont les 5 caractéristiques du code génétique ?

A
  • universel
  • dégénéré
  • non-ambigu
  • non-chevauchant
  • redondant
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19
Q

De quoi sont constitués les ribosomes ?

A

Ils sont constitués de ribonucléoprotéines.

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20
Q

Que sont des polyribosomes ?

A

Ce sont plusieurs ribosomes traduisant un même ARNm simultanément.

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21
Q

Sur quel site de liaison se fixe l’ARNt initiateur ?

A

Sur le site P

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22
Q

Quand la grande sous-unité se fixe-t-elle sur la petite ?

A

Lorsque la petite sous-unité lit le condon start

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23
Q

Quel est le codon start ?

A

AUG

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24
Q

Quels sont les codons stop ?

A

UAA, UAG et UGA

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25
Q

Sur quel site se fixent les ARNt ?

A

Sur le site A

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26
Que se passe t-il lorsque le site A reconnaît un codon stop ?
Aucun ARNt ne se fixe puisqu’il n’existe pas d’anticodon. Un facteur de libération hydrolyse la chaîne polypeptidique et la relâche.
27
Quelles sont les 4 destinations principales des protéines synthétisées par les ribosomes libres dans le cytosol ?
- le cytosol - le noyau - la mitochondrie - les peroxysomes
28
Quel est le rôle des protéines chaperonnes ?
Elles aident à l’acquisition d’une configuration en 3D.
29
Quelles sont les particularités du flux membranaire rétrograde ?
- il est opposé au flux membranaire vectoriel | - il peut être détourné par des toxines bactériennes pour être incorporées au RE
30
Quelles sont les fonctions du Réticulum endoplasmique ?
- détoxification - Conformation spatiale des protéines et élagage de leur arborisation sucrée - Translocation de peptides antigéniques - Synthèse de Phospholipides - Stockage et libération de calcium - Production de glucose - Translocation et synthèse des protéines sécrétées ou transmembranaires - N-Glycosylation
31
Qu’est-ce que la séquence SRP ?
Séquence signal hydrophobe synthétisée dans les ribosomes libres
32
Expliquer la translocation dans le REG.
- Certaines protéines ont une phase de traduction dans le REG, suite au cytosol - Séquence signal hydrophobe est produite - Reconnaissance par une particule SRP - Arrêt de la traduction - La séquence signal traverse la membrane du REG par le translocon - Détection de la séquence signal - Reprise de la synthèse et le reste de la protéine est insérée dans la lumière - Un signal peptidase clive la séquence signal
33
Par quoi sont adressées les protéines à domaine transmembranaire ?
Par la SRP
34
Ou a lieu la N-glycosylation ?
Dans le REG
35
Où a lieu la O-glycosylation ?
Dans le Golgi
36
Comment se déroule le contrôle qualité des protéines ?
- accumulation de protéines mal glycosylées et/ou mal configurées - passage dans le cytosol via un canal - Ubiquitinylation puis dégradation par le protéasome
37
Quel % de protéines sont détruites par le contrôle qualité ?
30%
38
Que produit le REL ?
- La quasi totalité des lipides membranaires | - Hormones lipidiques
39
Comment se passe la détoxification par la REL ?
Par hydroxylation par le CYP450
40
Comment se font les échanges lipidiques entre le REL, le Golgi, la membrane et les mitochondries ?
Par l’intermédiaire de protéines transporteuses
41
Quel est le problème quand les lipides arrivent au niveau de la membrane par des vésicules d’exocytose ? Quelle est la solution ?
Les vésicules ont une membrane symétriques contrairement a la membrane cellulaire. Les flipases permettent de faire correspondre le bon lipide à la bonne place
42
Quelle est la mutation de la mucoviscidose ?
∆f508 sur le gène CFTR
43
Quel est le rôle du gène CFTR ?
Il code pour un canal chlore transmembranaire
44
Que provoque la mutation ∆F508 ?
Une augmentation de la destruction de la protéine CFTR donc une diminution de l’activité de ce canal chlore.
45
Quelle molécule l’α-1-antitripsine inhibe-t-elle ? 
Elle inhibe la neutrophile élastase, qui digère toutes les protéines du poumon.
46
Que provoque un déficit en α-1-antitripsine ?
Une destruction du parenchyme pulmonaire
47
Que permet la clathrine ?
L’invagination de la membrane du compartiment donneur.
48
Que se passe-t-il lorsque la vésicule se retrouve dans le milieu intérieur ?
Elle perd ses protéines de surface
49
Pour le transport des lipides, les feuillets lipidiques gardent-ils leur orientation ?
Oui
50
Comment se passe le transport les lipides ?
Les deux membranes se rapprochent jusqu’à fusionner, mais on peut avoir aussi un « kiss and run ».
51
À quoi est due la spécificité de reconnaissance du transport vésiculaire ?
Aux protéines T-snare et V-snare.
52
Comment est déterminée la destination des protéines synthétisées dans le RE ?
Par la glycosylation
53
Comment est composé le Golgi ?
C’est un ensemble de vésicules et de saccules aplaties et organisées en dictyosomes.
54
Existe-t-il une colocalisation entre le Golgi et le RE ?
NON !!
55
Quelles sont les parties d’un dictyosome ?
- la phase cis : en regard du RE - la région médiane - la face trans
56
Quelles sont les fonctions de l’appareil de Golgi ?
- O-glycosilation - Adressage, tri, exportation de molécules - Fin de synthèse des phospholipides - Stockage de calcium - Autres modifications : phosphorylation, sulfatation, aminacétylation, ... qui se déroulent de façon séquentielle en cis, med, trans - Modification des oligosaccharides N-liés
57
Quelles sont les 2 principales voies d’exportation des protéines ?
- sécrétion constitutive | - sécrétion régulée
58
Comment fonctionne la sécrétion constitutive ?
Déversement des produits à l’extérieur en permanence, sans stockage.
59
Comment fonctionne la sécrétion régulée ?
Stockage temporaire et re largage après un signal.
60
Quelles sont les 4 voies d’exportation non-conventionnelles des protéines ?
- Sécrétion de protéines intracytoplasmique - Translocation directe à travers la membrane plasmique - Formation de vésicules intracytoplasmiques - Arrivée à la membrane de protéines sans passer par l’appareil de Golgi
61
Ou sont fabriquées les enzymes lysosomales et ou se dirigent-elles ?
Elles sont fabriquées dans le RE puis passent dans le Golgi.
62
Quelles sont les protéines qui sont exportées vers les lysosomes ?
Celles qui portent du M6P.
63
Avec quels organites les endosomes possèdent-ils des caractéristiques communes ?
Le Golgi et les lysosomes
64
Quelles sont les fonctions des lysosomes ?
- dégradation de molécules et de particules pour les recycler et les réutiliser - nutrition cellulaire - renouvellement de contenu cellulaire - mécanisme de défense pour les polynucléaires neutrophiles
65
Comment sont formés les lysosomes ?
Par fusion de 2 vésicules entre-elles : - une vésicule qui vient du trans-Golgi - une vésicule d’endocytose ou autophagosome

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