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allostérie et coopérativité Flashcards

(62 cards)

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1
Q

Que sont souvent les systèmes de signalisation

A

ultrasensibles

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Q

C’est quoi être ultrasensible

A

C’est une réponse plus pointue que celle attendue d’une simple liaison à l’équilibre

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3
Q

Que fait un système ultrasensible

A

il varie de 10% inactif à plus de 90% actif

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4
Q

Quand est ce que la liaison est coopérative

A

quand une liaison d’un ligand à une macromolécule ultrasensible

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Q

C’est quoi la non-coopérativité

A

C’est que la saturation de la macromolecule change plus que prévu pour une liaison normale

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6
Q

C’est quoi l’allostérie

A

C’est que pour les molécules allostériques, l’activité est modulée par des interactions à distance du site actif

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7
Q

Qu’est ce qui ne présente pas de liaison coopérative

A

une protéine monomérique avec un seul site de liaison

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8
Q

Qu’est ce qui arrive quand la constante de dissociation (Kd) augmente

A

l’affinité diminue

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9
Q

Est ce que les interactions avec coopérativité nécessite l’allostérie

A

Non, mais il y en a souvent

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10
Q

Le feedback allostérique va avoir un impact sur quoi

A

sur la vitesse catalytique (K2/Vmax)

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11
Q

C’est quoi l’équation pour la fraction protéine liée (f) pour une interaction de liaison normale

A

f=[P*L]/[Pt] = [Lt]/(Kd + [Lt])

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12
Q

C’est quoi l’équation de Kd

A

Kd = ([P][L])/[P*L]

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13
Q

C’est quoi l’équation pour la concentration protéine totale pour une interaction de liaison normale

A

[Pt] = [P] + [P*L]

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14
Q

Dériver une formule qui illustre la fraction de protéine libre

A

faire preuve sur papier

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15
Q

Qu’elle type de protéine est la myoglobine

A

monomérique

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16
Q

la myoglobine fait quelle type de liaisons

A

normale

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17
Q

que sont les fractions de la myoglobine

A

plus de 99% liée aux poumons et 90% liées aux tissus

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18
Q

Qu’elle type de protéine est la hémoglobine

A

tétramère

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19
Q

la hémoglobine fait quelle type de liaisons

A

coopérative positive

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20
Q

que sont les fractions de la hémoglobine

A

environ 90% aux poumons et 30% aux tissus

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21
Q

Qu’elle est l’avantage de l’hémoglobine en comparaison à la myoglobine

A

elle a une absorption/libération plus efficace

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22
Q

C’est quoi l’état t

A

c’est l’état tendu

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23
Q

C’est quoi l’état R

A

c’est l’état détendu

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24
Q

C’est quoi l’équation de la relation linéaire

A

log(f/(1-f)) = log(Lt) - log(Kd)

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25
Les sigmoïde résulte de quoi
Du passage d'une liaison à faible affinité à une liaison à forte affinité
26
Quelle type de coopérativité est plus fréquente
La coopérativité positive est plus fréquente en biologie
27
Qu'est ce que le fait que les systèmes biologiques sont souvent ultrasensibles montrent
Qu'ils réagissent de manière sigmoïdale à un changement de concentration du stimulus
28
L'état détendu ressemble à quoi dans un graphique de f/[L]
Courbe hyperbolique avec forte affinité
29
L'état tendu ressemble à quoi dans un graphique de f/[L]
Courbe hyperbolique avec faible affinité
30
C'est quoi le coefficient de Hill (nH)
C'est la pente de la courbe à 50% de saturation
31
Que fait le coefficient de Hill (nH)
Il caractérise le degré de coopérativité entre les sites de liaison
32
Comment fonctionne la coopérativité positive
plus la différence entre les affinités est grandes, plus l'augmentation de nH est importante
33
C'est quoi l'équation du coefficient de Hill
nH = 2/(1+ racine2(kD2/kD1))
34
c'est quoi l'équation de Hill
log(f/(1-f)) = nlog(Lt) - log(Kd) n =pente
35
C'est quoi l'ACTase
courbe sigmoïdale avec système ultrasensible.
36
Que fait ACTase
elle synthèse des pyrimidines
37
ACTase est régulée par quoi
par le ratio pyrimidine/purine
38
ACTase est inhibée par quoi
Par sont produit final
39
Comment ce déroule l'inhibition de ACTase
CTP ce lie aux domaines ce qui stabilise l'état T et rend la transition à l'état R plus difficile
40
C'est quoi l'équation de la fraction active
fa = [S]^n/(K+[S]^n)
41
C'est quoi l'équation de la vélocité avec Michaelis-Menten
vélocité = Vmax * ([S]/(K+[S]))
42
C'est quoi l'équation de la vélocité avec l'équation de Hill
vélocité = Vmax * ([S]^n/(K+[S]^n))
43
Pour lineweaver-burk n égale quoi
n>1 = coopérativé positive, n = 1 non-coopérative et n < 1 coopérativé négative
44
Que sont les deux activités biochimiques principales de PARP1
Se lier à l'ADN et synthèse des modifications de poly(ADP-ribose)
45
Les activités de PARP1 sont couplés par quoi
par allostérie
46
QUand est ce que PARP se lie à l'ADN
Quand il y a des cassures dans l'ADN
47
L'activité de PARP1 est dépendante de quoi
Elle est dépendante des dommages à l'ADN
48
Comment PARP1 s'assemblent sur l'ADN par liaison coopérative
Les domaines font contacts avec l'ADN et entre eux pour augmenter l'affinité pour l'ADN
49
C'est quoi l'avidité
C'est l'affinité cumulée de plusieurs interactions simultanées
50
Comment PARP1 s'assemblent sur l'ADN par l'avidité
Il y a une forte augmentation de l'affinité globale par rapport aux interactions
51
Le degré de coopérativité est influencé par quoi
Par la disposition relative des modules individuels
52
Qu'est ce que les contacts entre domaines causes
Elles entrainent une allostérie essentielle à l'activation catalytique
53
Qu'elles modifications du site actif augment l'activité
une augmentation du Vmax
54
Quelle type de domaine est HD de PARP1
un domaine autoinhibiteur
55
C'est quoi HXMS
échange hydrogène/deutérium spéctrométrie de masse
56
Qu'est ce que HXMS va mesurer avec PARP1
La comparaison entre PARP1 seule et PARP1 liée à une cassure de l'ADN
57
Que fait NAD+
Il augmente l'affinité de PARP1 pour les lésions de l'ADN
58
Que fait HD
Il bloque Le NAD+ ce qui bloque tous sauf les plus petits médicaments
59
C'est quoi le type d'allostérie de l'inhibiteur type 1
allostérique pro-rétention
60
C'est quoi le type d'allostérie de l'inhibiteur type 2
pas/peu d'allostérie pas de rétention
61
C'est quoi le type d'allostérie de l'inhibiteur type 3
allostérique libération proactive
62
Que sont les deux dimensions qui vont impactés l'efficacité des inhibiteurs de PARP
L'effet allostérique sur la liaison à l'ADN et par inhibition de l'activité enzymatique

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