Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards
(100 cards)
1
Q
A proteínas são as macromoléculas mais ………… na célula. Existe uma …… variedade de proteínas e estas são constituídas por …… ………… em sequências lineares características, ligados ………
A
abundantes;
Grande;
20;
Aminoácidos;
covalentemente.
2
Q
O que são aminoácidos?
A
A unidade básica das proteínas (subunidades monoméricas).
Existem 20 no nosso corpo, existem outros mas menos comuns.
3
Q
Descreva a estrutura geral de um aminoácido.
A
São constituídos por:
- um grupo amina (NH3+/NH2);
- um grupo carboxilo (COO-/COOH);
- hidrogénio;
- uma cadeia lateral variável (grupo R).
Nota: Todos estes ligados a um carbono central (Alfa).
4
Q
O grupo R em cada aminoácido pode variar de acordo com que 3 fatores?
A
-Estrutura;
-Tamanho;
-Carga Elétrica.
5
Q
O que faz variar a solubilidade dos aminoácidos em água?
A
O grupo R.
6
Q
Qual o aminoácido mais pequeno?
A
Glicina (grupo R corresponde a H).
7
Q
O que faz da prolina um aminoácido único?
A
A cadeia lateral (grupo R) une-se à amina.
8
Q
Qual o centro assimétrico ou quiral nos aminoácidos? E reflita sobre a sua importância no nosso corpo.
A
É o carbono central.
Permite a existência de duas estruturas não sobreponíveis (enantiómeros);
Existem dois isómeros óticos de alfa-aminoácidos:
-L- roda para a esquerda (mais predominante);
-D-roda para a direita.
No nosso corpo é predominante os L, pois são ligeiramente mais solúveis.
9
Q
Onde se encontram aminoácidos D?
A
Em pequenos péptidos nas paredes celulares bacterianas e em alguns péptidos com atividade metabólica.
10
Q
Existem dois tipos de aminoácidos em relação ao seu modo de obtenção. Quais?
A
Existem os 9 aminoácidos não essenciais: não conseguimos sintetizar, é obtidos a partir de bactérias e plantas.
E os 11 aminoácidos essenciais: conseguimos sintetizar.
11
Q
Consoante o grupo R, os aminoácidos podem ser classificados em quantas classes?
A
5 Classes:
- Não polar e alifático;
- Aromático;
- Polar e não carregado;
- carregado positivamente (+);
- carregado negativamente.
12
Q
Indique as principais características do grupo R não polar e alifático.
A
-Constituídos por metilo (CH3) e metileno (CH2-);
- O Grupo R é apolar e hidrofóbico;
- Os grupos R de Ala, Val, Leu e Ile agrupam-se no interior das proteínas;
- Metionina contém ENXOFRE (S)!
- Prolina é ALIFÁTICO mais cíclico- conformação rígida, reduz flexibilidade das proteínas.
13
Q
Indique as características do grupo R aromático.
A
- É um anel aromático;
- Relativamente Hidrofóbicos;
- o TRIPTOFANO é o maior aminoácido e pouco abundante;
- Devido aos anéis, o triptofano e a tirosina absorvem luz UV, na gama dos 280 nm com máxima absorvência.
14
Q
Indique as características do grupo R carregado positivamente (+) (básico).
A
- Grupos MUITO Hidrofílicos!;
- Lisina e Arginina tem cadeias LONGAS que terminam em grupos (+) em pH neutro.
- Histidina está presente nos centros ativos de muitas enzimas.
15
Q
Indique as características do grupo R carregado negativamente (-) (ácido).
A
- Únicos carregados (-): Aspartato e Glutamato a pH 7 (devido a segundo grupo COO-);
- Em algumas proteínas, essas cadeias aceitam protões, capacidade funcionalmente importante.
16
Q
O que é um Zwitteriões?
A
São iões dipolares;
- Grupo Amina PROTONOADO - (+) em NH3+;
- Grupo Carboxilo DESPROTONOADO- (-) em COO-;
Pode atuar tanto como ácido como base.
Substâncias ANFOTÉRICAS/ANFIPRÓTICAS.
Estado de Ionização varia com o pH.
17
Q
O que é o ponto isoelétrico?
A
Valor de pH para o qual o aminoácido está ionizado na forma DIPOLAR.
Carga Neutra;
Mobilidade Electroforétrica neste pH = 0;
Importante na separação
18
Q
Que propriedades dos aminoácidos permitem às proteínas terem estruturas 3D?
A
-Dimensão;
- Carga;
- Polaridade;
- Hidrofobicidade.
19
Q
O que é o núcleo hidrófobo das proteínas?
A
Região interna que contribui fortemente para a estabilidade das proteínas.
20
Q
Que aminoácidos são responsáveis pela formação de pontes de hidrogénio?
A
Aminoácidos carregados e polares não carregados.
21
Q
Características dos Péptidos?
A
-Estrutura 3D não bem definida;
- Apresentam atividade biológica.
22
Q
Como se designa a cadeia principal das proteínas? Compare a mobilidade entre ela e as cadeias variáveis.
A
Designa-se Backbone.
A cadeia principal por ser repetida tem mais estabilidade na mobilidade.
A cadeia variável é mais flexível em termos de mobilidade.
23
Q
Um dos tipos de ligação cross-linked é a ponte de dissulfureto. Onde ocorre?
A
Entre 2 resíduos de cisteínas oxidadas.
24
Q
Na estrutura secundária das proteínas que enrolamento é estabelecido por pontes de hidrogénio?
A
Folhas Beta.
25
A ligação peptídica é planar. E pode alternar entre dupla e simples. A dupla impede que haja rotação em torno dessa rotação.
Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro.
26
O que é uma proteína nativa?
É onde tem a sua melhor estrutra para desempenhar a sua função.
27
Que interações físicas não covalentes existem nas proteínas?
- Interações Eletrostáticas (Pontes Salinas);
- Interações de Van der Waals;
- Interações por pontes de hidrogénio;
Pontes de Enxofre ou Ligações de dissulfureto, mas estas são covalentes.
28
A estrutura secundária das proteínas é resultado da interação por:
a) Ligações covalentes
b) Pontes de hidrogênio
c) Ligações peptídicas
d) Ligações dissulfeto
Alínea B.
29
Quais são as principais estruturas secundárias das proteínas?
a) Hélices "beta" e folhas "alfa"
b) Hélices "alfa" e folhas "gama"
c) Hélices "gama" e folhas "beta"
d) Hélices "alfa" e folhas "beta"
Alínea D.
30
A hélice "alfa" é estabilizada por pontes de hidrogênio entre:
a) Os grupos carbonilo e amina
b) Os grupos hidroxila e carboxila
c) Os grupos amida e sulfidrila
d) Os grupos fosfato e amina
Alínea A.
Entre o O e o H, a 4 resíduos de distância.
31
Quais dos seguintes aminoácidos podem destabilizar a hélice "alfa"?
a) Valina, treonina e isoleucina
b) Glicina, prolina e valina
c) Leucina, metionina e prolina
d) Serina, asparagina e treonina
Alínea A, porque são muito ramificados.
32
As folhas "beta" são estabilizadas por pontes de hidrogênio entre:
a) Os grupos amina e carboxila
b) Os grupos carbonilo e hidroxila
c) Os grupos sulfidrila e fosfato
d) Os grupos NH e CO
Alínea D.
33
Quantos tipos de folhas "beta" existem?
a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
Alínea C.
- Paralela;
-Anti-paralela;
- Mista.
34
Os elementos que unem estruturas secundárias e revertem o sentido da cadeia são chamados de:
a) Hélices "beta"
b) Loops
c) Motivos α-β-β
d) Turns
Alínea D.
Formato em U;
3-4 resíduos que fazem pontes de H.
35
Qual é o tipo mais comum de turn?
a) Turn β
b) Turn γ
c) Turn α
d) Turn δ
Alínea A.
4 resíduos, muita glicina e prolina.
36
As proteínas globulares têm forma:
a) Linear
b) Esférica
c) Cilíndrica
d) Filamentosa
Alínea B.
37
Qual é a proteína que emite fluorescência?
a) Mioglobina
b) GFP (Green Fluorescent Protein)
c) Citocromo c
d) Lisozima
Alínea B.
Tem estruturas supersecundárias.
38
Explique como as pontes de hidrogênio estabilizam a hélice "alfa".
Cada volta da hélice alfa contém uma ligação de hidrogênio entre o grupo amino de um resíduo de aminoácido e o grupo carboxila de um resíduo quatro posições adiante. Essas interações de hidrogênio formam uma estrutura regular e estável, contribuindo para a rigidez e a manutenção da hélice alfa.
39
Quais são os fatores que podem desnaturar as proteínas?
Temperatura;
pH;
Agentes Químicos.
40
Cite três exemplos de proteínas fibrosas e suas funções.
Alfa-queratina; colagénio; fibroína.
Mais alongadas, insolúveis em água.
Conferem rigidez, flexibilidade e estrutura.
41
O que é estrutura terciária das proteínas e como ela é estabilizada?
O arranjo 3D global de todos os átomos numa proteína.
42
A estrutura terciária das proteínas é definida como:
a) A sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
b) A conformação local de partes da cadeia polipeptídica.
c) O arranjo 3D global de todos os átomos da proteína.
d) As subunidades de polipéptidos que formam a estrutura.
Alínea C.
43
Qual é a função da mioglobina nas células musculares?
a) Armazenar e distribuir oxigênio.
b) Transportar eletrões na mitocôndria.
c) Conferir suporte e rigidez.
d) Desempenhar atividade enzimática.
Alínea A.
44
A estrutura quaternária das proteínas envolve:
a) A organização 3D global de todos os átomos da proteína.
b) A conformação local de partes da cadeia polipeptídica.
c) A interação entre subunidades de polipéptidos.
d) A formação de hélices e folhas.
Alínea C.
45
Quais são os dois tipos de proteínas de acordo com a estrutura?
a) Proteínas fibrilares e proteínas globulares.
b) Proteínas alfa-hélice e proteínas beta-folha.
c) Proteínas primárias e proteínas secundárias.
d) Proteínas fibrosas e proteínas quaternárias.
Alínea A.
46
Qual é a função das proteínas globulares?
a) Conferir suporte e estrutura.
b) Armazenar e distribuir oxigênio.
c) Desempenhar atividade enzimática.
d) Proteger externamente em vertebrados.
Alínea C.
47
Cite um exemplo de proteína que possui estrutura quaternária e explique sua composição.
Hemoglobina.
2 subunidades alfa e 2 subunidades beta.
Tetrâmero do tipo alfa2beta2.
48
O que são turnos nas proteínas?
a) Elementos que unem estruturas secundárias e revertem o sentido da cadeia.
b) Cadeias polipeptídicas que se emparelham formando folhas "beta".
c) Estruturas irregulares e não periódicas que revertem o sentido da cadeia polipeptídica.
d) Arranjos consecutivos de 2 ou 3 elementos de estruturas secundárias que se repetem.
Alínea A.
49
As proteínas fibrosas são caracterizadas por:
a) Terem forma esférica e serem solúveis em água.
b) Serem organizadas em longos filamentos e terem uma única estrutura secundária.
c) Serem insolúveis em água devido à presença de resíduos hidrofílicos.
d) Possuírem múltiplos tipos de estrutura secundária.
Alínea B.
50
Explique o que é a estrutura supersecundária das proteínas e mencione os cinco tipos de motivos presentes.
Arranjos consecutivos de 2 ou 3 estruturas secundárias que se repetem. Existem 5 motivos combinações alfa e beta.
51
Cite três exemplos de proteínas globulares e explique suas respectivas funções.
Mioglobina, citocromo c e lisozima.
52
O processo de folding das proteínas é:
a) Aleatório
b) Cooperativo
c) Rápido
d) Irreversível
Alínea B.
Vários estados intermédios.
53
Proteínas que auxiliam o processo de folding são chamadas de:
a) Enzimas
b) Anticorpos
c) Chaperones
d) Receptores
Alínea C.
54
Qual é o papel das proteínas Hsp70 no processo de folding?
a) Protegem as proteínas desnaturadas pelo calor
b) Ajudam na montagem de estruturas quaternárias
c) Ligam-se a regiões das cadeias unfolded ricas em resíduos hidrofóbicos
d) Estabilizam as proteínas no estado nativo
Alíneas A, B e C.
55
As chaperoninas, como a GroEL/GroES, são necessárias ao enrolamento de proteínas que não o fazem espontaneamente. Como ocorre o folding correto da proteína dentro do complexo GroEL/GroES?
a) A proteína entra para dentro do complexo GroEL e é "tapada" pelo GroES
b) O complexo sofre alterações conformacionais e ocorre a hidrólise de ATP
c) A proteína se enrola de modo aleatório até atingir a conformação nativa
d) A proteína se liga à chaperonina e ocorre a formação de estruturas intermediárias
Alínea A.
56
Um ligando se liga a uma proteína em um sítio de ligação complementar em termos de:
a) Tamanho e forma
b) Carga e hidrofobicidade
c) Carga e forma
d) Tamanho e hidrofobicidade
e) Todas as anteriores.
Alínea E.
57
Qual é a função principal das enzimas?
a) Catalisar reações químicas
b) Transportar oxigênio
c) Proteger as proteínas desnaturadas pelo calor
d) Auxiliar no processo de folding das proteínas
Alínea A.
58
A interação entre proteína e ligando é influenciada pela estrutura da proteína e geralmente acompanha alterações conformacionais. Qual é um exemplo de ajuste induzido na ligação proteína-ligando?
a) Ligação vertical do ferro ao oxigênio
b) Ligação vertical do ferro ao monóxido de carbono
c) Conformação da hemoglobina que permite a ligação do oxigênio ao ferro
d) Conformação da hemoglobina que impede a ligação com o CO
Alínea C.
59
O transporte e armazenamento de oxigênio no sangue ocorrem através de qual grupo prostético presente nas proteínas?
a) Hsp70
b) Heme
c) G-actina
d) 2,3-Bifosfoglicerato (BPG)
Alínea B.
60
Qual é a principal função da mioglobina?
a) Transportar oxigênio no músculo
b) Catalisar reações químicas
c) Proteger as proteínas desnaturadas
Alínea A.
61
Qual é a sequência correta do fluxo de informação genética?
a) DNA → RNA → proteína
b) Proteína → DNA → RNA
c) RNA → DNA → proteína
d) Proteína → RNA → DNA
Alínea A.
62
A molécula de RNA difere do DNA principalmente por:
a) Ter apenas uma fita
b) Ter uma base nitrogenada diferente (uracila no lugar de timina)
c) Ser encontrada apenas no núcleo das células
d) Ser mais estável e resistente à degradação
Alinea B.
63
A enzima responsável pela síntese do RNA é chamada de:
a) DNA polimerase
b) RNA ligase
c) RNA polimerase
d) Helicase
Alinea A.
64
O processo pelo qual a informação genética do DNA é copiada para o RNA é chamado de:
a) Transcrição
b) Tradução
c) Replicação
d) Reversão
Alinea A.
65
Qual é a sequência correta dos eventos durante a tradução?
a) Iniciação → Elongação → Terminação
b) Terminação → Elongação → Iniciação
c) Elongação → Iniciação → Terminação
d) Elongação → Terminação → Iniciação
Alinea A.
66
A tradução ocorre no:
a) Núcleo
b) Retículo endoplasmático
c) Mitocôndria
d) Citoplasma
Alinea D.
67
As mutações podem ocorrer devido a:
a) Reparo de DNA
b) Transcrição
c) Tradução
d) Erros na replicação do DNA
Alinea D.
68
O conjunto completo de genes de um organismo é chamado de:
a) DNA
b) RNA
c) Códon
d) Genoma
Alinea D
69
A duplicação de todo o conjunto de cromossomos é chamada de:
a) Transcrição
b) Tradução
c) Replicação
d) Mitose
Alinea C.
70
No Western Blot, o anticorpo secundário é incubado com uma sonda que permite a detecção da proteína a ser estudada. Que tipo de sondas podem ser utilizadas?
Sondas fluorescentes ou radioativas.
71
No método de Imunocitoquímica, como as proteínas são visualizadas nas células?
Através da marcação das proteínas com um fluoróforo, permitindo a visualização das proteínas nas células com o microscópio de fluorescência.
72
Qual é a principal consequência da Fenilcetonúria no cérebro?
Níveis elevados de fenilalanina no sangue levam à disrupção dos neurotransmissores, o que pode causar problemas de memória e aprendizagem.
73
Qual a causa principal da Osteogénese Imperfeita?
Mutações nos genes COL1A1 e COL1A2, responsáveis pela montagem das proteínas que compõem o colagénio tipo I.
74
Qual a função da vitamina C no desenvolvimento do Escorbuto?
A vitamina C é importante na formação/hidroxilação do colagénio, permitindo que cada fibrilha de colagénio forme a configuração em tripla hélice.
75
Qual é a proteína que está com seu funcionamento comprometido na Fibrose Quística?
A proteína CFTR (Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator).
76
Como a mutação do prião causa doenças priónicas?
A mutação no prião leva a uma alteração em sua estrutura, convertendo-o em uma forma anormal (PrPSC) que contamina as proteínas priônicas normais, causando a doença.
77
Qual é a alteração na hemoglobina que causa a Anemia Falciforme?
A substituição de uma Valina por um Ácido Glutâmico, resultando na formação de fibras insolúveis de hemoglobina S desoxigenada, que são responsáveis pelo formato em foice dos eritrócitos.
78
Qual o tipo de sonda utilizada no Western Blot para detecção da proteína estudada?
a) Sonda fluorescente
b) Sonda enzimática
c) Sonda radioativa
Alinea A e C
79
Qual o principal objetivo da Imunocitoquímica?
a) Quantificar proteínas
b) Detectar proteínas específicas em uma mistura complexa
c) Visualizar a localização das proteínas nas células
Alínea C.
80
Qual a consequência da Fenilcetonúria no cérebro?
a) Danos neurológicos
b) Atraso psicomotor
c) Diminuição da pigmentação
Alínea A.
81
Qual a causa principal da Osteogénese Imperfeita?
a) Deficiência de vitamina C
b) Mutação nos genes COL1A1 e COL1A2
c) Excesso de fenilalanina
Alínea B.
82
Qual a principal função da vitamina C no desenvolvimento do Escorbuto?
a) Produção de colagénio
b) Síntese de neurotransmissores
c) Prevenção de mutações genéticas
Alínea A.
83
Qual a proteína afetada na Fibrose Quística?
a) Insulina
b) Hemoglobina
c) CFTR (Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator)
Alínea C.
84
Como ocorre a propagação das doenças priónicas?
a) Por vírus
b) Por bactérias
c) Através do contato de priões anormais com priões normais
Alínea C.
Prião-proteína do tecido cerebral.
85
Qual o principal tecido afetado pela deficiência de vitamina C no Escorbuto?
a) Tecido muscular
b) Tecido ósseo
c) Tecido conjuntivo
Alínea C.
86
Qual a principal função das enzimas?
a) Atuar como catalisadores nas reações bioquímicas
b) Regular a temperatura do corpo
c) Sintetizar macromoléculas
Alínea A.
87
O que pode ocorrer se uma enzima for desnaturada?
a) Aumento da atividade enzimática
b) Perda da atividade catalítica
c) Transformação em uma ribozima
Alínea B.
88
Qual é a importância do pH na atividade enzimática?
a) O pH não afeta a atividade enzimática
b) O pH influencia diretamente a estrutura primária da enzima
c) As enzimas têm um pH ótimo para ter sua atividade máxima
Alínea C.
89
O que são os cofatores das enzimas?
a) Substratos das reações catalisadas pelas enzimas
b) Grupos químicos extras necessários para a atividade enzimática, como iões inorgânicos.
c) Estruturas secundárias da proteína
Alínea B.
90
Como as enzimas são classificadas?
a) De acordo com a sua origem (animal, vegetal, microbiana)
b) De acordo com a sua estrutura de ácido nucleico
c) De acordo com a reação de catalisação
Alínea C.
91
O que é holoenzima?
a) Uma enzima desnaturada
b) Uma enzima sem atividade catalítica
c) A atividade enzimática formada por uma enzima e um grupo prostético
Alínea C.
92
O que é o sítio ativo de uma enzima?
a) A região onde ocorre a quebra de ligações
b) A região onde ocorre a formação de ligações
c) A região onde se ligam os substratos
d) A região onde ocorrem as reações reversíveis
Alínea C.
93
Qual é o modelo que descreve a interação entre uma enzima e um substrato como uma chave e uma fechadura?
a) Modelo chave-fechadura
b) Modelo ajuste induzido
c) Modelo estado de transição
d) Modelo cinético
Alínea A.
94
O que é uma apoenzima?
É a parte proteica de uma holoenzima.
95
O que representa a constante de Michaelis-Menten (Km)?
a) A concentração de substrato para a qual a velocidade da reação/produção de produto (V0) é metade da velocidade máxima
b) A concentração de enzima para a qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima
c) A energia de ativação necessária para iniciar a reação enzimática
d) O tempo necessário para que a reação alcance a velocidade máxima
Alínea A.
96
O que caracteriza a inibição competitiva? (duas corretas)
a) O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima
b) O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo da enzima
c) O inibidor diminui a velocidade da catálise por reduzir a proporção de moléculas de enzima que se ligam ao substrato
d) O inibidor liga-se apenas ao complexo enzima-substrato.
Alínea A e C.
97
O que é que os aminoácidos serina e tirosina têm em comum?
Têm o grupo carboxilo e podem ser fosforilados.
98
Qual é a modificação covalente bioquimicamente muito importante que ocorre nestes dois aminoácidos? Represente a estrutura da serina com essa modificação covalente.
99
O que é que torna o aminoácido cisteína importante? Pode a metionina ter a mesma importância?
Embora tanto a cisteína quanto a metionina desempenhem papéis importantes no organismo, a cisteína é geralmente considerada mais importante devido à sua capacidade de formar pontes dissulfeto e sua participação em processos antioxidantes.
A cisteína está envolvida na estabilização da conformação das proteínas.
100
Qual o nome do seguinte peptideo? Glu-Met-Arg-Thr-Gly
Glutamato-Metionina-Arginina-Treonina-Glicina.
