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Biochemie Lehrg. 1 > Aminosäuren allgemein > Flashcards

Aminosäuren allgemein Flashcards

1
Q

Wie sind Aminosäuren allgemein aufgebaut ?

A
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Q

Welche Drastellungsformen für z.B. Aminosäuren gibt es ?

A
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3
Q

Warum ist das α- C- Atom in der Aminosäure ein Chirales Zentrum (außer bei Glycin )?

A

Weil es 4 unterschiedliche Substituenten besitzt:

  • Aminogruppe
  • Carboxylgruppe
  • Wasserstoffatom
  • Rest
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4
Q

Welche verschiedenen Nomenklatursysteme gibt es bei den AS ?

A
  • D/L
  • +/-
  • R/S
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5
Q

Wie ermittelt man die optische Aktivität einer Moleküllösung ?

A

mittels Polarimeter

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6
Q

Was ist der Unterschied zwischen der D- und der L- Konfiguration ?

A

Besonders wichtig da:

  • Enzyme im Körper sind nur aus L Aufgebaut => erkennen auch nur L
  • Merksatz: Der Körper produziert nur linke Handschuhe ( = L-Enzyme) für linke Hände (= L-Aminosären). Mit rechten Händen (D-AS) kann er nichts anfangen
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7
Q

Was besagt die (+)/(-)-Konfiguration ?

A

Sie besagt ob die AS (+)=rechts , oder (-)= links drehend in Polarisierten Licht ist.

Wichtig : Nicht alle L-Aminosären drehen sich im Licht auch nach links !!!!

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8
Q

Welche verschiedenen Isomeriearten gibt es ?

A
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9
Q

Was sind Enantiomere ?

A
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10
Q

Was bedeutet die R/S Konfiguration ?

A
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11
Q

Was sind Diastereomere ?

A
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12
Q

Wie werden Aminosäuren eingeteilt ?

A

werden nach ihren Seitengruppen und ihrer Funktion in Klassen eingeteilt:

  • Proteinogene AS
    • chemische Eigenschaften (polare/unpolare AS) -> Seitenkette der AS
    • glucogene oder ketogene AS ( Verwendung im Stoffwechsel)
    • nach Fähigkeit des Körpers sie zu sythetisieren ( essentiell, nicht essentiell )
  • nicht proteinogene AS
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13
Q

Was bedeutet proteinogen ?

A

= 22 Aminosäuren die bei der Proteinbiosynthese als Proteinbausteine zum Einsatz kommen

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14
Q

Nenne Alle 22 Proteinogenen AS ?

A
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15
Q

Wie liegen Aminosäuren in der Zelle vor ?

A

im physiologischen Millieu ( pH 7-7,5) immer ionisiert

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16
Q

wie liegen die AS bei einem pH von < 3 vor ?

A
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17
Q

Wie liegen AS bei einem pH 7,0-7,5 vor ?

A
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18
Q

Wie liegen AS bei einem pH von > 9 vor ?

A
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19
Q

Wovon ist der Ionisierungsgrad der AS abhängig ?

A

vom umgebenden pH-Wert

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20
Q

Wie sieht es mit den Säure-Base-Eigenschafenten von AS aus ?

A
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21
Q

Was ist der K-Wert ?

A

= Dissoziationskonstante

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22
Q

Was ist der pK-Wert ?

A
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23
Q

Was ist der PI ?

A
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24
Q

Welches ist die einzige AS mit Pufferkapazität im Neutralbereich ?

A
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25
Q

Wie sehen die Titrationskurven von Aminosäuren mit ionisierbaren Seitenketten aus ?

A

zeigen komplexe Titrationskurven mit 3 Phasen

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26
Q

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer neutralen Aminosäure ?

A
27
Q

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer sauren Aminosäure ?

A
28
Q

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer basischen AS ?

A
29
Q

Was sind Nicht-proteinogene AS?

A
30
Q

Durch was gibt es im fertigen Protein Veränderungen protenoigener AS ?

A
31
Q

Nenne 3 Aminosäurederivate als Neurotransmitter !

A
32
Q

WAs für Aminosäurederivate sind wichtigee Stoffwechselkomponenten ? Und was ist ihre Funktion ?

A
33
Q

Wie werde biogene Amine gebildet ?

A

Durch Decarboxylierung von Aminosäuren

34
Q

Wie entsteht Histamin ?

A
35
Q

Was kann man zu Histamin sagen ?

A
36
Q

Nenne ein großes Problem der Amine !

A
37
Q

WAs ist die Millard- Reaktion ?

A

Maillard-Reaktion (= Nicht enzymatische Bräunungsreaktion)

  • • Reagierende Komponenten: Kohlenhydrat (Zucker) mit der Aminogruppe einer Aminosäure. In Proteinen sind davon nicht nur endständige, sondern auch interne NH2-Gruppen betroffen (-> Lysin)
  • Chemischer Umstand: Hitzbedingter chemischer Umstand
  • Folge:
    • • Aromaverstärkung/Farbvertiefung („Bräungsreaktion“)
    • • Möglich: Entstehung biologisch unbrauchbarer Derivate -> Entfernung essentieller AS aus Futtergemischen
  • • Vorkommen:
    • Wärmebehandlung von Milchpulver kann zur Lysin-Deplettierung1 führen
38
Q

Bei welchen Stoffwechselprozessen spielen Aminosäuren eine wichtige Rolle ?

A
  • Abbau bestimmter AS für synthese von Glucose ( glycogene AS => Citratzyklus, Pyruvat) oder Lipiden ( ketogene AS => Ketokörper, Fettsäuresynthese) => Energiegewinnung aus AS mögllich
  • Umbau bestimmter AS zu Signalmolekülen
  • Stickstifftransporter für Biosynthesen (z.B. Purine, Pyrimidine) => Transanimierung, Desanimierung
39
Q

Wie werden D-Aminosäuren gebildet ?

A

Im Regelfall erfolgt Verknüpfung der D-Aminosäuren durch spezielle Bekterielle Enzymsysteme -> nicht über Translation

40
Q

Was kann man zu der Bedeutung der Aminosäuren für unseren Energiebedarf sagen ?

A
41
Q

Nenne die für den Menschen essentiellen AS !

A
42
Q

Nenne die halb-essentiellen AS für den Menschen ?

A
43
Q

Nenne die essentiellen AS für Hund und Katze !

A
44
Q

Warum gibt es beim Widerkäuer keine essentiellen AS ?

A

Die As - Versorgung erfolgt über autarke Pansenorganismen

45
Q

Welche AS-Diagnostiken gibt es in der Medizin ?

A
46
Q

Wie funktioniert die Mengenbestimmung freier AS ?

A
47
Q

Wie funktioniert die spezifische Mengenbestimmung von AS ?

A
48
Q

Nenne eine Spezielle Reinigungs-/ Trenn-Methoder der AS !

A
49
Q

Wie sieht ein biologisches AS-NAchweiverfahren aus ?

A
50
Q

Wie erfolgt die Mengenbestimmung der As und Proteine durch Spektroskopie ?

A
51
Q

Was sind die Eigenschaften der Aminogruppe ?

A
  • enthält ein Stickstoffatom
    • As sind daher nicht nur Bausteine von Proteinen sondern auch wichtig für den gesammten Stoffhaushalt
    • exponiert ein freies e--Paar , dieses kann leicht ein Proton aufnehmen => wird dadurch zur NH3+ -Gruppe
52
Q

Was sind die Eigenschaften der Carboxylgruppe ?

A
  • gibt AS den sauren Charackter
  • gibt leicht ein Proton ab -> an Carboxylgruppe bleibt somit ein e- und somit negative Ladung zurück
53
Q

Wie kann man die Affinität von Amino- und Carboxylgruppen experimentell bestimmen ?

A

Durch Titrationskurven

  • As bei niedrigem pH positiv geladen ( Amino Carboxylgruppen Protoniert )
  • bei steigendem pH -> Schrittweise Abgabe von Protonen
54
Q

Was ist der pK- Wert ?

A

Der Wert bei dem die Amino-/ Carboxylgruppe zur hälfte protoniert ist

  • in der Nähe des pK ändert sich der pH bei Zugabe von Säure odr Base kaum -> Puffer
  • optimale Pufferkapazität ist in der Nähe des pK-Wertes
  • haben AS mehrere Amino- oder Carboxylgruppen gibt es mehr als 2 pK-Werte ( Histidin 3)
  • bei physiologischen pH -> As als Zwitterion = Nettoladung hier 0 -> isoelektrischer Punkt
55
Q

Nenne Eigenschaften der aliphatischen AS !

A
  • weisen keine polaren und keinerlei reaktive Strukturen auf
  • sobald AS in Protein eigebautwerden sie deshalb auch normaler Weise keine Chem. Reaktionen mehr eingehen
  • Glycin, Alanin,Valin, Leucin, Isoleucin
56
Q

Was sind Eigenschaften der aromatischen AS ?

A
57
Q

Nenne Eigenschaften und Funktionen Schwefelhaltiger AS !

A
58
Q

Nenne Besinderheiten der Iminosäure Prolin!

A
59
Q

WAs kann man zu geladenen AS sagen ?

A
60
Q

Zeichne eine Transanimierung von Alanin !

A
61
Q

Decarboxylierung von Tryptophan

A
62
Q

Decarboxylierung von Histidin

A
63
Q

Was ist das Problem bei der Entstehing von Histamin ?

A

Biochemie Lehrg. 1 (8 decks)

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