aminosyror och proteiner Flashcards

lägg till olika peptider om det får plats (90 cards)

1
Q

vad gör aminosyror

A

bygger upp proteiner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

vad heter det som bygger upp proteiner

A

aminosyror

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

allmän formel för aminosyror

A

H₂N–CH(R)–COOH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

viktig egenskap hos aminosyror (pH)

A

de är amfolyter

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

vad gör aminosyror till amfolyter

A

karboxylsyran kan agera som en syra

aminogruppen kan agera som en bas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

vilka varianter av aminosyror finns i en vattenlösning

A

oprotyliserad aminosyra

amfojon

positiv jon

negativ jon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

vad är en oprotyliserad aminosyra

A

en aminosyra som inte har fått eller förlorat någon proton

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

vad är en amfojon

A

en aminosyra som har både en positiv och negativ laddning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

hur bildas en amfojon

A

karboxylgruppen donerar en proton till aminogruppen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

vad bildas när karboxylgruppen donerar en proton till aminogruppen

A

amfojon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

hur är formeln för en amfojon

A

⁺H₃N–CH(R)–COO⁻

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

vad är en positiv jon (aminosyra)

A

en aminosyra som endast har en positiv laddning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

hur bildas en positiv jon (aminosyra)

A

en aminosyra reagerar med H₃O⁺ och aminogruppen tar upp en proton

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

vad bildas när en aminosyra är i en sur lösning

A

positiv jon (aminosyra)

vatten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

hur är formeln för en positiv jon (aminosyra)

A

⁺H₃N–CH(R)–COOH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

vad är en negativ jon (aminosyra)

A

en aminosyra som endast har en negativ laddning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

hur bildas en negativ jon (aminosyra)

A

en aminosyra reagerar med OH⁻ och karboxylsyran ger ifrån sig en proton

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

vad bildas när en aminosyra är i en basisk lösning

A

negativ jon (aminosyra)

vatten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

hur är formeln för en negativ jon (aminosyra)

A

H₂N–CH(R)–COO⁻

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

vad är en sidokedja

A

atomgruppen som sitter på aminosyrans centrala kolatom och som ger den dess egenskaper
(R)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

vad kallas atomgruppen som sitter på aminosyrans centrala kolatom (R)

A

sidokedja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

vilka egenskaper har de olika sidokedjorna

A

opolära

polära

sura

basiska

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

vad är isoelektrisk punkt

A

det pH-värde där en aminosyra har en nettoladdning på noll

(lika många positiva som negativa joner)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

vad heter det pH-värde där en aminosyra har en nettoladdning på noll

A

isoelektrisk punkt
-Ip

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
vad beror en aminosyras nettoladdning på
lösningens pH om sidokedjan är sur eller basisk
26
vilken Ip har sura sidokedjor
Ip<6
27
vilken Ip har basiska sidokedjor
Ip>6
28
vilken Ip har neutrala sidokedjor
Ip≈6
29
vad är essentiella aminosyror
aminosyror som kroppen inte kan tillverka själv
30
vad kallas aminosyror som kroppen inte kan tillverka själv
essentiella aminosyror
31
vilken reaktion sker vid peptidbindningar
kondensationsreaktioner
32
vad kallas bindningen mellan aminosyror
peptidbindning
33
vad bildas när två aminosyror binds till varandra
dipeptid vatten
34
hur bildas en peptidbindning
karboxylgruppen på en aminosyra reagerar med aminogruppen på en annan aminosyra
35
hur ser en peptidbindning ut
O ∥ — C — N — | H
36
vad kallas aminosyraresten i en peptid som har kvar sin aminogrupp
N-terminal
37
vad kallas aminosyraresten i en peptid som har kvar sin karboxylgrupp
C-terminal
38
vad är en N-terminal
aminosyraresten i en peptid som har kvar sin aminogrupp
39
vad är en C-terminal
aminosyraresten i en peptid som har kvar sin karboxylgrupp
40
i vilken ordning skrivs peptider
N-terminal → C-terminal
41
hur namnges peptider
alla aminosyror utom den sista får ändelsen -yl (-in, -an, -syra tas bort) den sista aminosyran skrivs ut med sitt fullständiga namn
42
vilka olika strukturnivåer finns hos proteiner
1. primärstruktur 2. sekundärstruktur 3. tertiärstruktur 4. kvartärstruktur
43
vad är primärstruktur
aminosyrasekvensen (ordningen av aminosyror)
44
vad är sekundärstruktur
hur aminosyrasekvensen formas på specifika sätt
45
vilka sekundär strukturer finns
α-spiraler β-lameller
46
hur stabiliseras sekundärstrukturer
med vätebindningar
47
vad är tertiärstruktur
peptidkedjans rymdstruktur dvs hur den är veckad i 3D
48
vad är kvartärstruktur
om proteinet består av flera subenheter (polypeptidkedjor) anger detta hur dessa är placerade i förhållande till varandra i 3D
49
hur stabiliseras tertiär- och kvartärstrukturer
med hjälp av stabiliserande bindningar mellan sidokedjorna
50
exempel på stabiliserande bindningar hos tertiär- och kvartärstrukturer
disulfidbrygga vätebindning jonbindning hydrofob effekt (VdW)
51
olika typer av proteiner
fiberprotein globulära proteiner
52
vad är fiberprotein
proteiner som endast har primär- och sekundär strukturnivå
53
exempel på fiberproteiner
alfa-spiraler beta-lamell
54
alfa-spiraler funktion
elastiska starka
55
vad är globulära proteiner
proteiner som består av tertiär- och kvartärstruktur
56
exempel på globulära proteiner
enzymer hemoglobin
57
vad är denaturering
proteinets struktur ändras
58
vad heter det när proteinets struktur ändras
denaturering
59
hur går denaturering till
de stabiliserade bindningarna bryts i den tertiära och kvartära strukturen då tappar proteinet sin funktion
60
vad kan orsaka denaturering
temperatur pH joner
61
vad är enzymer
katalysatorer i levande varelser
62
vad kallas katalysatorer i levande varelser
enzymer
63
hur jobbar enzymer (allmän reaktionsformel)
substrat + substrat → produkt produkt + produkt → substrat
64
hur fungerar enzym
sänker reaktionernas aktiveringsenergi så att reaktioner sker snabbare
65
vad är aktivt centrum
den specifika delen av ett enzym där substratet binder och den kemiska reaktionen sker
66
vad kallas den specifika delen av ett enzym där substratet binder och den kemiska reaktionen sker
aktivt centrum
67
vad är kofaktor
enzymers hjälpämnen
68
vad kallas enzymers hjälpämnen för
kofaktor
69
hur fungerar kofaktor
hjälper till att katalysera reaktionen genom att: stabilisera enzymets aktiva centrum eller själva delta i reaktionen
70
vilken typ av ämne är kofaktorer
vitaminer och mineraler (ej protein)
71
hur kan man dela upp olika typer av kofaktor
koenzym prostetisk grupp
72
är koenzym permanenta eller tillfälliga
tillfälliga
73
vilket typ av ämne är koenzym
organiska
74
exempel på koenzym
B-vitaminer NADH
75
är prostetiska grupper permanenta eller tillfälliga
permanenta
76
vilket typ av ämne är prostetiska grupper
joner organiska
77
exempel på prostetiska grupper
hemgrupp (hemoglobin har 4st)
78
vad är en inhibitor
molekyl som hämmar aktiviteten hos ett enzym
79
vad kallas en molekyl som hämmar aktiviteten hos ett enzym
inhibitor
80
vilka typer av inhibitorer finns
reversibel - (tävlande och icke tävlande) irreversibel
81
vad är reversibla inhibitorer
inhibitorer som binder tillfälligt till enzymet
82
hur fungerar reversibla inhibitorer
inaktiverar ett enzym genom icke-kovalenta interaktioner
83
vilka typer av reversibla inhibitorer finns
tävlande icke tävlande
84
hur fungerar tävlande inhibitorer
binds till aktiv yta och passar i aktivt centrum (så att substratet inte kan komma dit)
85
hur fungerar icke tävlande inhibitorer
binds inte till aktivt yta (utan annat ställe) och ändrar enzymets form (så att substratet inte längre passar)
86
vad är irreversibla inhibitorer
inhibitorer som binder till aktiv yta så hårt att de inte lossnar
87
hur fungerar irreversibla inhibitorer
skapar kovalenta bindningar till en specifik grupp vid aktivt centrum
88
vilka optimum finns för enzymer
temperatur pH substratkoncentration
89
vad händer om ett enzym är utanför sitt optimum
det denatureras
90
hur förändras enzymernas aktivitet när substratkoncentrationen ändras
aktiviteten ökar när substratet ökar, tills enzymerna inte "räcker till"