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Flashcards in Bases moléculaires Deck (34)
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1
Q

Éléments organiques

A

C, H, O, N, P, S

2
Q

Ions

A

Mg, Na, K, Cl, Ca

3
Q

Éléments traces

A

Fe, Cu, Co, Mn, Zn

4
Q

Éléments restreints

A

B, Al, V, Mo, I

5
Q

Cryptobiose

A

État arrêté du métabolisme

retrouvé chez spores, cystes, organismes primitifs

6
Q

Eau libre vs eau liée

A

Eau libre est libre de ses mouvements, disponible comme solvant

Eau liée n’a plus sa liberté, peu ou pas dispo comme solvant

7
Q

Caractéristiques de l’ADN

A

deux chaînes de désoxyribonucléotides
base azotée + désoxyribose + phosphate
Adénine + Guanine = purines
Thymine + Cytosine = pyrimidines

8
Q

Structure primaire de l’ADN

A

une chaîne de désoxyribonucléotides

9
Q

3 autres fonctions des nucléotides

A
Transport d'énergie chimique (ATP)
messager cellulaire (AMPc)
constituants d'enzymes
10
Q

Structure secondaire de l’ADN

A

complémentarité des bases (liaisons hydrogène), double hélice antiparallèle

11
Q

Structure tertiaire de l’ADN chez les eucaryotes

A

Enroulement et compaction de l’ADN dans le chromosome (nucléosome, chromatine)

12
Q

Caractéristiques de l’ARN

A

chaîne unique de ribonucléotides
sucre: ribose
uracile remplace thymine
peut former des structures en épingle

13
Q

Classifications de l’ARN

A

ARNm
ARNt
ARNr
ARNhn / ARN prémessager

14
Q

Structure secondaire de l’ARN

A

Épingles et boucles (2D)

15
Q

Structure tertiaire de l’ARN

A

Forme repliée tridimensionnelle

16
Q

à quoi sert la maturation de l’ARN prémessager?

A

Épissage des introns, coiffe et queue poly-A

17
Q

Caractéristiques d’une protéine

A

Polymère d’acides aminés unis par des liaisons peptidiques

Replié dans une configuration 3D

18
Q

Éléments d’une liaison peptidique

A

COOH - NH2

19
Q

Types d’acides aminés

A

Polaire chargé, polaire non-chargé, non polaire

20
Q

Structure générale d’un acide aminé

A

COOH
NH2
Hydrogène
Chaîne latérale (R)

21
Q

Quel est le produit secondaire d’une liaison peptidique?

A

H2O (réaction de condensation)

22
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A

Primaire: séquence d’acides aminés
Secondaire: structures secondaires (hélices, feuillets)
Tertiaire: configuration 3D repliée
Quaternaire: dimères, trimères, etc.

23
Q

Cycle catalytique

A

substrat entre dans le site actif
conformation de l’enzyme s’ajuste au substrat
substrat transformé en produits
produits sont libérés
site actif reprend sa conformation initiale

24
Q

Caractéristiques des lipides

A

Solubles dans les solvants des lipides

Aspect et consistance grasse et visqueuse

25
Q

4 classes de lipides

A

Triacylglycérols: 3 acides gras + glycérol
Phospholipides: 2 acides gras + glycérol + Pi
Glycolipides: 2 acides gras + tête hydrophile sucre(s)
Cholestérol: structure plane + queue hydrocarbure non polaire + région hydrophile OH

26
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphipathique?

A

Une partie hydrophile et une partie hydrophobe

phospholipides, glycolipides, cholestérol

27
Q

Définition d’un glucide

A

Polyalcool portant une fonction aldéhyde ou cétone

28
Q

Classes de glucides

A
Monosaccharides
Oligosaccharides
Polysaccharides (glycogène, amidon)
Glycosaminoglycanes (matrice extracell)
29
Q

Aldose

A

Fonction aldéhyde sur premier carbone

30
Q

Cétose

A

Fonction cétone sur deuxième carbone

31
Q

Qu’est-ce qui différencie le ribose du désoxyribose?

A

Désoxyribose est oxydé (seulement H au carbone 2)

Ribose = OH au carbone 2

32
Q

Qu’est-ce qu’une liaison glycosidique?

A

Liaison covalente de condensation entre 2 hydroxyles de monosaccharides

33
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hémiacétal?

A

Réaction entre un alcool et un aldéhyde/cétone catalysée par un acide ou une base
forme cyclique stable pour les sucres

34
Q

Ou retrouve t’on les GAGs?

A

Principalement dans la matrice extracellulaire