Biochemia def. Flashcards
(108 cards)
cysteina
endogenny aminokwas wchodzący w skład wielu białek. Należy (wraz z metioniną) do tzw. aminokwasów siarkowych. Cysteina może tworzyć mostki dwusiarczkowe (por. cystyna).
(skrót: Cys lub C)
cystyna
aminokwas powstający w wyniku połączenia dwóch cząsteczek cysteiny mostkiem dwusiarczkowym. Cystyna jest więc dimerem.
hydratacja
(biol.) w roztworach wodnych proces przyłączania cząsteczek wody do cząsteczek innych substancji. Generalnie hydratacja jest skutkiem elektrostatycznego przyciągania się polarnych cząsteczek wody i jonów lub wody i polarnych cząsteczek substancji rozpuszczonej.
hydroliza enzymatyczna
roces w ramach trawienia, który powoduje rozpad makrocząsteczek z pożywienia z udziałem wody (katalizowany przez odpowiednie hydrolazy).
hydroliza
chemiczny proces zrywania wiązań w cząsteczkach przy udziale wody, prowadzi do rozkładu polimerów na monomery.
indukowane dopasowanie
wywołana przyłączeniem substratu zmiana kształtu miejsca aktywnego enzymu, powodująca ściślejsze dopasowanie (“objęcie”) substratu. Teoria indukcyjnego dopasowania najlepiej tłumaczy obniżenie energii aktywacji w reakcjach katalizowanych enzymatycznie.
inhibitor kompetycyjny
substancja, która hamuje aktywność enzymu, łącząc się z jego miejscem aktywnym. Ma budowę podobną do substratu. Zwiększenie stężenia substratu znosi efekt hamowania.Ważne: przy dużych różnicach powinowactwa do miejsca aktywnego znoszenie efektu może być problematyczne (w warunkach fizjologicznych).
Nieformalnie: konkurowanie podobnych substancji o to samo miejsce aktywne.
interferony
grupa białek, które mają własności antywirusowe lub regulujące odporność. Są wytwarzane i uwalniane przez komórki ciała jako odpowiedź na obecność patogenów (głównie wirusów), jak również przez komórki nowotworowe. Interferony zapewniają komunikację pomiędzy komórkami ciała, w celu zwalczenia patogenów, poprzez uruchomienie mechanizmów obronnych systemu immunologicznego.
Nazwa pochodzi od możliwości wpływania (ang. interfere; por. interferencja) na proces replikacji wirusów wewnątrz komórek organizmu. Przykładowe inne funkcje interferonów:
aktywują komórki układu immunologicznego (komórki NK oraz makrofagi),
wzmacniają odporność zdrowych komórek na zainfekowanie wirusem,
hamują namnażanie się wirusów poprzez hamowanie syntezy ich białek.
informacyjny RNA
typ RNA syntezowany na matrycy DNA, który przyłącza się do rybosomów w cytoplazmie i określa pierwszorzędową strukturę białka.
inhibitor niekompetycyjny
substancja, która hamuje aktywność enzymu przez przyłączenie się do niego w miejscu innym niż miejsce aktywne. Przyłączenie takiej cząsteczki zmienia kształt enzymu i unieczynnia miejsce aktywne. Zwiększanie stężenia substratu nie znosi efektu.
kadaweryna
związek organiczny, który jest produktem dekarboksylacji aminokwasu – lizyny. Powstaje w procesach gnilnych, np. mięsa, a także jako produkt metabolizmu bakterii. Jest trująca i ma silny, nieprzyjemny zapach rozkładających się zwłok (stąd zaliczono ją do tzw. trupich jadów).
karboksylacja
pierwsza z trzech faz cyklu Calvina, w której CO2 przyłączany jest do rybulozo-1,5-bisfosforanu. W efekcie powstają dwie cząsteczki 3-fosfoglicerynianu.
katabolizm
ogół reakcji chemicznych prowadzących do rozpadu złożonych związków chemicznych na prostsze cząsteczki. Reakcje kataboliczne przebiegają z wyzwalaniem energii (-ΔG), która wykorzystywana jest do syntezy związków chemicznych, transportu substancji przez błony komórkowe, wykonywania pracy mechanicznej, a czasem także do utrzymywania stałej temperatury ciała.
Kierunek przemian metabolicznych, który jest przeciwieństwem anabolizmu.
Przykłady procesów katabolicznych: oddychanie komórkowe (tlenowe, beztlenowe i fermentacja), beta-oksydacja, rozkład sacharydów, lipidów i białek.
ketoza
por. sacharyd
związek organiczny będący wielohydroksylowym aldehydem (aldozą), ketonem (ketozą) lub ich pochodną. Sacharydy występują jako cukry proste (monosacharydy), oligosacharydy (2-10) lub polisacharydy (polimery o n>10). Sacharydy stanową ok. 80% suchej masy roślin i tylko ok. 2-3% suchej masy zwierząt.
koagulacja
proces polegający na łączeniu się cząstek fazy rozproszonej koloidu w większe agregaty tworzące fazę ciągłą o nieregularnej strukturze. W wyniku koagulacji koloidów białkowych może następować zjawisko żelowania (tworzenia stanu żel). Koagulacja tych koloidów może też następować na skutek wysalania.
kalmodulina
niskocząsteczkowe, termostabilne białko modulatorowe, występujące powszechnie w komórkach eukariontów. Kalmodulina ulega aktywacji poprzez związanie czterech jonów wapnia (Ca2+), co powoduje zmianę jej konformacji. Reakcja jest odwracalna i decydującym czynnikiem są tu zmiany stężenia jonów wapnia w komórce.
Kompleks kalmodulina–Ca2+ łączy się i stymuluje działanie wielu enzymów, np. Ca2+-ATPazy, H+-ATPazy i niektórych kinaz białkowych. Kalmodulina jest więc czynnikiem, który odgrywa istotną rolę w regulacji niektórych czynności komórki.
karotenoidy
barwniki towarzyszące (żółte, pomarańczowe), występujące w chloroplastach roślin i w niektórych komórkach prokariotycznych. Przez absorbowanie fali świetlnej o długości, której nie może pobrać chlorofil, karotenoidy poszerzają spektrum barw napędzających proces fotosyntezy. Pełnią też funkcje przeciwutleniaczy.
Grupy: karoteny i ksantofile.
katalizator
czynnik chemiczny, który przyspiesza tempo reakcji, nie będąc w niej zużywany.
kinazy
grupa enzymów należących do klasy transferaz. Katalizują reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego (np. ATP) na właściwą cząsteczkę docelową (np. cukier, białko, nukleozyd i nukleotyd). Reakcja ta nazywa się reakcją fosforylacji.
Przykład: heksokinaza przeprowadzająca fosforylację glukozy do glukozo-6-fosforanu w glikolizie.
Uwaga: odwrotny proces – defosforylacja, katalizowany jest przez enzymy z grupy fosfataz.
koenzym
organiczna, niebiałkowa cząsteczka spełniająca rolę enzymatycznego kofaktora. Wchodzi w skład miejsca aktywnego niektórych enzymów. Z częścią białkową enzymu jest związany nietrwale (niekowalencyjnie). Rolę koenzymów w reakcjach metabolicznych spełnia wiele witamin.
Podczas reakcji koenzym spełnia rolę przenośnika elektronów, atomów lub grup chemicznych.
koenzym A
przenośnik grup acylowych (w tym acetylowej) w komórkach. Koenzym A uczestniczy w utlenianiu sacharydów (reakcja oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianiu) oraz w utlenianiu i syntezie kwasów tłuszczowych.
Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetylo-CoA).
kolagen
glikoproteina zawarta w substancji międzykomórkowej komórek zwierzęcych, która tworzy silne włókna znajdowane głównie w tkance łącznej i kościach; najpowszechniejsze białko w królestwie zwierząt.
białko
funkcjonalna cząsteczka biologiczna składająca się z jednego lub więcej polipeptydów zwiniętych w specyficzną trójwymiarową strukturę.
kompleks enzym-substrat
czasowy kompleks tworzący się w momencie, gdy enzym łączy się z cząsteczką substratu.