biochemie-chatgpt Flashcards

(53 cards)

1
Q

Otázka 1: Centrální dogma molekulární biologie

A

Centrální dogma molekulární biologie popisuje tok genetické informace: DNA → RNA → protein.

Transkripce: Přepis DNA do RNA.
Translace: Překlad RNA do sekvence aminokyselin proteinu.
Reverzní transkripce: Možnost přepisu RNA zpět na DNA pomocí reverzní transkriptázy (např. u retrovirů).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Otázka 2: Primární a sekundární struktura DNA

A

Primární struktura DNA: Sekvence nukleotidů (A, T, G, C) spojených fosfodiesterovou vazbou.
Sekundární struktura DNA: Dvoušroubovice popsaná Watsonem a Crickem (B-DNA, pravotočivá). Existují i alternativní formy: A-DNA (kompaktnější, pravotočivá) a Z-DNA (levotočivá).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Otázka 3: Primární a sekundární struktura RNA, typy RNA

A

Primární struktura RNA: Jednořetězcová sekvence nukleotidů (A, U, G, C).
Sekundární struktura RNA: Lokální struktury jako vlásenky nebo smyčky, způsobené párováním bazí.
Typy RNA:
mRNA: Přenos genetické informace z DNA do ribozomů.
tRNA: Přenos aminokyselin na ribozomy.
rRNA: Strukturní a funkční součást ribozomů.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Otázka 4: Replikace DNA – mechanismus, Okazakiho fragmenty

A

Replikace je semikonzervativní proces, při kterém vznikají dvě kopie DNA.
RNA primery: Krátké úseky RNA syntetizované primázou zahajují syntézu.
DNA polymeráza prodlužuje řetězec ve směru 5’ → 3’.
Na laggingovém vláknu vznikají Okazakiho fragmenty (krátké úseky DNA), které jsou později spojeny ligázou.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Otázka 5: Transkripce a translace nukleových kyselin a jejich regulace

A

Transkripce: Syntéza RNA z DNA pomocí RNA polymerázy. Rozpoznání promotoru (asymetrický) určuje pracovní vlákno DNA.
Posttranskripční modifikace: Odstranění intronů a spojení exonů.
Translace: Překlad mRNA do proteinu na ribozomech podle pravidel genetického kódu. První kodon je AUG (methionin).
Regulace:
Enhancery: Zesilovače vzdálené od genu.
Alternativní sestřih intronů/exonů.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Otázka 6: Metody sekvenování DNA

A

Sangerovo sekvenování: Využití dideoxynukleotidů, které ukončují syntézu DNA. Výsledkem je řetězec DNA různých délek, které lze separovat elektroforézou.
Next-generation sequencing (NGS): Vysokokapacitní technologie využívající paralelní sekvenování.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Otázka 7: PCR a PCR v reálném čase – principy a využití

A

PCR (Polymerase Chain Reaction):
- Princip: Namnožení specifického úseku DNA.
1. Denaturace: Rozdělení DNA vláken při 95 °C.
2. Annealing: Navázání primerů při ~50–65 °C.
3. Elongace: DNA polymeráza syntetizuje nový řetězec při 68–72 °C.
- Využití: Detekce genů, diagnostika nemocí, forenzní analýza.

PCR v reálném čase (qPCR):
- Princip: Kvantifikace DNA během amplifikace pomocí fluorescenčních barviv (např. SYBR Green) nebo sond.
- Využití: Analýza genové exprese, detekce mutací, virové zátěže.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Otázka 8: Genetické inženýrství, produkce rekombinantních proteinů

A

Využívá restrikční endonukleázy pro přípravu DNA fragmentů a ligázu k jejich spojení.
Klonování do vektorů (např. plasmidů). Vložení plasmidu do buněk (např. bakterie) umožňuje produkci proteinu.
Metoda CRISPR/Cas9 pro editaci genomu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Otázka 9: Aminokyseliny – přehled a rozdělení. Kódované (nepolární, polární, bazické, kyselé) a nekódované

A

Nepolární AK: Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, methionin, prolin, fenylalanin, tryptofan.
Polární AK: Serin, threonin, asparagin, glutamin, tyrosin, cystein.
Bazické AK: Lysin, arginin, histidin.
Kyselé AK: Asparagová a glutamová kyselina.
Nekódované AK: Např. hydroxyprolin, vznikají modifikací.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Otázka 10: Chemické a fyzikální vlastnosti aminokyselin (acidobazické, optická aktivita), metody identifikace aminokyselin

A

Acidobazické vlastnosti: Amfoterní charakter (pKa karboxylové a aminoskupiny).
Optická aktivita: Všechny kromě glycinu mají chirální uhlík, běžná je L-forma.
Metody identifikace:
Ninhydrinová reakce.
Chromatografie (HPLC, ionexová, gelová permeační).
Reakce s dansylchloridem.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Otázka 11: Sekundární, terciární a kvarterní struktura bílkovin a metody jejich studia

A

Sekundární struktura:
Typy: α-helix (3,6 AK/závit), β-skládaný list (paralelní/antiparalelní), β-otočky.
Stabilizována vodíkovými vazbami.
Studium: Ramachandranovy diagramy, počítačové modelování.
Terciární struktura: Kombinace sekundárních struktur stabilizovaných vodíkovými vazbami, disulfidickými můstky, hydrofobními a iontovými interakcemi.
Studium: Rentgenová strukturní analýza, NMR, kryoelektronová mikroskopie.
Kvartérní struktura: Vzniká spojením více polypeptidových řetězců.
Studium: Rentgenová analýza velkých komplexů, kryoelektronová mikroskopie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Otázka 12: Metody izolace nukleových kyselin a bílkovin, metody stanovení jejich koncentrace

A

Izolace:
Rozbití buněk: ultrazvuk, lysozym, mechanická homogenizace, zmražení (French press).
Vysolování: Použití síranu amonného k izolaci bílkovin.
Stanovení koncentrace:
UV spektrofotometrie (280 nm pro bílkoviny, 260 nm pro NK).
Bradfordova metoda (vazba Coomassie Brilliant Blue).
Lowryho metoda (kombinace Folinovy a biuretové metody).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Otázka 13: Metody separace bílkovin a nukleových kyselin: elektroforéza a blotting

A

Elektroforéza (SDS-PAGE): Separace bílkovin podle molekulové hmotnosti v přítomnosti SDS.
2D elektroforéza: Kombinace separace podle izoelektrického bodu a molekulové hmotnosti.
Blotting:
Southern (DNA), Northern (RNA), Western (proteiny), Eastern (posttranslační modifikace).
Přenos z gelu na membránu, detekce protilátkami nebo sondami.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Otázka 14: Metody separace bílkovin: chromatografie – principy a využití

A

Ionexová chromatografie: Separace na základě náboje.
Gelová permeační chromatografie: Separace podle molekulové hmotnosti.
Afinitní chromatografie: Využití specifické vazby molekul.
HPLC (vysokoúčinná kapalinová chromatografie): Moderní metoda pro přesnou separaci.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Otázka 15: Monosacharidy – rozdělení, hlavní zástupci a význam

A

Podle karbonylové skupiny: Aldózy (glukóza), ketózy (fruktóza).
Podle počtu uhlíků: Triózy (glyceraldehyd), pentózy (ribóza), hexózy (glukóza, galaktóza).
Význam: Zdroje energie, stavební jednotky polysacharidů.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Otázka 16: Disacharidy a polysacharidy – rozdělení, zástupci a význam

A

Disacharidy:
Redukující (maltóza, laktóza).
Neredukující (sacharóza).
Polysacharidy:
Homopolysacharidy (škrob, celulóza).
Heteropolysacharidy (heparin, kyselina hyaluronová).
Význam: Energetické zásoby (škrob, glykogen), strukturní funkce (celulóza, chitin).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Otázka 17: Chemické vlastnosti sacharidů, typy užívaných vzorců

A

Chemické reakce: Oxidoredukční reakce (oxidace na kyseliny, redukce na alkoholy), tvorba esterů a glykosidů.
Vzorce: Fischerovy (lineární), Haworthovy (cyklické).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Otázka 18: Lipidy – struktura, vlastnosti, funkce

A

Lipidy:

  • Struktura: Estery mastných kyselin s alkoholy. Dělí se na:
    • Jednoduché lipidy: Triacylglyceroly (zásobní tuky).
    • Složené lipidy: Glycerofosfolipidy, sfingolipidy (membránové lipidy).
  • Vlastnosti:
    • Hydrofobní: Nerozpustné ve vodě.
    • Reakce: Zmýdelňování (hydrolýza tuků), ztužování (hydrogenace).
  • Funkce:
    • Energetická: Zásoba energie (triacylglyceroly).
    • Strukturální: Složka biomembrán.
    • Izolační: Tepelná a mechanická ochrana.
    • Biologická: Syntéza prostaglandinů, steroidních hormonů.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Otázka 19: Steroidy – biologicky významní zástupci- cholesterol, žlučové kyseliny a jejich význam

A

Steroidy – biologicky významní zástupci:

  • Cholesterol:
    • Součást buněčných membrán.
    • Prekurzor vitaminu D, steroidních hormonů (kortizol, testosteron, estrogen) a žlučových kyselin.
  • Žlučové kyseliny:
    • Kyselina cholová, deoxycholová, taurocholová.
    • Emulgace lipidů v tenkém střevě, usnadnění jejich trávení a vstřebávání.
  • Význam:
    • Strukturní a metabolické funkce.
    • ## Podíl na trávení tuků a regulaci hladiny lipidů.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Otázka 20: Fosfolipidy a glykolipidy – struktura a biologický význam

A

Fosfolipidy a glykolipidy:

  • Fosfolipidy:
    • Struktura: Glycerol, dvě mastné kyseliny, fosfátová skupina + alkohol.
    • Význam: Hlavní složka buněčných membrán (tvoří dvojvrstvu), podílí se na signalizaci a transportu.
  • Glykolipidy:
    • Struktura: Lipidová složka (mono/diacylglycerol nebo sfingosin) + cukerná složka (monosacharid nebo oligosacharid).
    • Význam: Rozpoznávání buněk, imunitní odpověď, součást CNS (cerebrosidy, gangliosidy).

Shrnutí: Oba typy lipidů jsou klíčové pro strukturu membrán a buněčnou komunikaci.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Otázka 21: Struktura a funkce biomembrán – lipidy, fosfolipidy a cholesterol, proteiny a sacharidy jako složky

A

Složení biomembrán: Fosfolipidy, cholesterol (zvyšuje pevnost membrán), proteiny (transportní, receptorové), sacharidy (rozpoznávací molekuly).
Funkce: Oddělení buněk od prostředí, transport látek, mezibuněčná komunikace.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Otázka 22: Transport látek – nespecifická a specifická permeace, pasivní a aktivní transport, pinocytóza

A

Specifická permeace zajišťuje přesnou regulaci transportu živin, iontů a dalších látek, které buňky potřebují v přesném množství.

Nespecifická permeace umožňuje volný pohyb malých molekul, což je důležité pro udržení rovnováhy plynů a vody.

Pasivní transport je pohyb látek přes membránu po koncentračním gradientu bez spotřeby energie (např. difuze, usnadněná difuze, osmóza).

Aktivní transport je přenos látek proti koncentračnímu gradientu za spotřeby energie (např. ATP) prostřednictvím specifických přenašečů nebo pump (např. Na⁺/K⁺-ATPáza).
Pinocytóza je typ endocytózy, při které buňka pohlcuje tekutiny a v nich rozpuštěné látky vytvořením váčku z plazmatické membrány. Tento proces je nespecifický a slouží k příjmu živin a molekul potřebných pro metabolismus.

23
Q

Otázka 23: Třídy enzymů dle současné nomenklatury

A

Odpověď:

Oxidoreduktasy: Redoxní reakce (např. glukosaoxidáza).
Transferasy: Přenos skupin (např. hexokináza).
Hydrolasy: Štěpení vazeb hydrolýzou (např. proteázy).
Lyasy: Nehydrolytické štěpení nebo syntéza vazeb (např. citrátsyntáza).
Isomerasy: Izomerace molekul (např. racemázy).
Ligasy: Syntéza vazeb za spotřeby ATP (např. syntetasy).
Translokasy: Přenos molekul přes membrány (např. ATPázy

24
Q

Otázka 24: Struktura enzymů - jednoduché a složené. Kofaktory – kovové ionty a organické látky. Prostetické skupiny a koenzymy

A

Struktura enzymů:
- Jednoduché enzymy: Skládají se pouze z proteinové části.
- Složené enzymy: Obsahují proteinovou část (apoenzym) a nebílkovinnou složku (kofaktor).

Kofaktory:
- Kovové ionty: Např. Zn²⁺, Mg²⁺ (účast v redoxních a stabilizačních reakcích).
- Organické látky: Koenzymy a prostetické skupiny.

Koenzymy:
- Kosubstráty: Volně se vážou, např. NAD⁺, FAD, CoA.
- Prostetické skupiny: Pevně vázané, např. hem, biotin.

Význam: Kofaktory zajišťují správnou funkci enzymů a přenos specifických skupin nebo elektronů.

25
Otázka 25: Vitamíny a kofaktory – příklady vitaminů a odpovídajících kofaktorů
**Vitamíny a jejich kofaktory:** - **Vitamin B2 (riboflavin):** FAD, FMN – redoxní reakce. - **Vitamin B3 (niacin):** NAD⁺, NADP⁺ – přenos vodíkových atomů. - **Vitamin B5 (kyselina pantothenová):** Koenzym A (CoA) – přenos acylových skupin. - **Vitamin B9 (kyselina listová):** Tetrahydrofolát (THF) – přenos jednouhlíkatých skupin. - **Vitamin C (kyselina askorbová):** Askorbát – antioxidant, syntéza kolagenu. Shrnutí: Vitamíny fungují jako prekurzory kofaktorů nezbytných pro enzymatické reakce.
26
Otázka 26: Enzymová kinetika – jednosubstrátová reakce. Vliv koncentrace substrátu a enzymu na rychlost enzymové reakce. Rovnice Michaelise a Mentenové, Michaelisova konstanta (Km) a limitní reakční rychlost (Vmax)
**Enzymová kinetika – jednosubstrátová reakce:** - **Vliv koncentrace substrátu:** - Rychlost roste s koncentrací substrátu, dokud není enzym plně saturován. - **Vliv koncentrace enzymu:** - Při nadbytku substrátu rychlost přímo úměrná koncentraci enzymu. - **Rovnice Michaelise a Mentenové:** \[ v = \frac{V_{\text{max}} \cdot [S]}{K_m + [S]} \] - **Michaelisova konstanta (Kₘ):** - Koncentrace substrátu, při které rychlost reakce dosahuje poloviny \(V_{\text{max}}\). - Vyjadřuje afinitu enzymu k substrátu (nižší \(K_m\) = vyšší afinita). - **Limitní rychlost (Vₘₐₓ):** - Maximální rychlost reakce při plné saturaci enzymu substrátem. Shrnutí: \(K_m\) měří afinitu, \(V_{\text{max}}\) udává maximální výkon enzymu.
27
Otázka 27: Enzymová kinetika – vícesubstrátová reakce. Sekvenční – náhodný, uspořádaný a pingpongový mechanismus
Sekvenční uspořádaný: Substráty se vážou v definovaném pořadí a produkty se uvolňují v definovaném pořadí. Sekvenční náhodný: Substráty i produkty mohou reagovat a uvolňovat se v libovolném pořadí. Ping-pongový mechanismus: Jeden substrát se váže a je přeměněn na produkt, enzym je přechodně modifikován a poté reaguje s dalším substrátem.
28
Otázka 28: Enzymová inhibice a typy inhibitorů
**Enzymová inhibice** snižuje aktivitu enzymů a dělí se na: - **Ireverzibilní:** Inhibitor tvoří kovalentní vazbu s enzymem (např. těžké kovy, DIPF). - **Reverzibilní:** - **Kompetitivní:** Inhibitor soutěží se substrátem o aktivní místo, zvyšuje Kₘ, Vₘax zůstává. - **Nekompetitivní:** Váže se mimo aktivní místo, snižuje Vₘax, Kₘ nemění. - **Akompetitivní:** Váže se na enzym-substrát komplex, snižuje Kₘ i Vₘax.
29
Otázka 29: Enzymová aktivita - aktivita, specifická aktivita, molekulární aktivita enzymu/číslo přeměny. Příklad stanovení.
Aktivita enzymu: Množství substrátu přeměněného za jednotku času (katal = mol/s). Specifická aktivita: Aktivita vztažená na množství proteinu (kat/mg). Číslo přeměny: Počet molekul substrátu přeměněných jednou molekulou enzymu za sekundu. Příklad: Stanovení aktivity α-amylázy ze slin pomocí absorbance produktu (maltózy).
30
Otázka 30: Regulace na hormonální úrovni. Řízení hormonální soustavy, receptory. Druzí poslové.
**Regulace na hormonální úrovni:** - **Řízení hormonální soustavy:** Probíhá hierarchicky – **CNS → hypotalamus → adenohypofýza/neurohypofýza → endokrinní žlázy → cílové orgány.** - **Receptory:** Hormony se vážou na specifické receptory: - **Lipofilní hormony** (např. steroidy) – receptory uvnitř buňky. - **Hydrofilní hormony** (např. peptidové hormony) – receptory na povrchu buňky. **Druzí poslové:** - **cAMP:** Vzniká z ATP působením adenylátcyklázy, aktivuje protein kinázu A. - **cGMP, Ca²⁺, IP₃ (inozitoltrifosfát), DAG (diacylglycerol):** Další intracelulární signální molekuly, které spouštějí odpověď buňky.
31
Otázka 31: Regulace na nervové úrovni. Přenos a vedení nervového vzruchu. Myelinizovaná a nemyelinizovaná nervová vlákna. Synapse.
**Regulace na nervové úrovni:** - **Přenos a vedení nervového vzruchu:** - Akční potenciál = vlna depolarizace membrány. - Rychlost: až 100 m/s. - **Myelinizovaná vlákna:** - Axony pokryté myelinovou pochvou (Schwannovy buňky, oligodendrocyty). - **Saltatorní vedení:** skokové šíření mezi Ranvierovými zářezy → rychlejší přenos. - **Nemyelinizovaná vlákna:** - Axony bez myelinové pochvy, pomalejší vedení vzruchu. - **Synapse:** - Spoj mezi neurony (nebo neuronem a efektorem). - **Chemická synapse:** uvolnění neurotransmiteru (např. acetylcholin) → přenos signálu. Shrnutí: Myelin urychluje vedení vzruchu, synapse zajišťují přenos mezi neurony.
32
Otázka 32: Imunochemie. Funkce imunitního systému. Buněčná a humorální imunita. Imunoglobuliny.
Funkce imunity: Obrana proti patogenům, odstranění poškozených nebo nádorových buněk. Buněčná imunita: T-lymfocyty, makrofágy, NK buňky. Humorální imunita: Protilátky produkované B-lymfocyty. Imunoglobuliny: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Variabilní domény určují specifitu vazby na antigen.
33
Otázka 33: Interakce protilátka-antigen. Monoklonální a polyklonální protilátky. Využití v imunochemických metodách.
**Interakce protilátka-antigen:** - Protilátky se vážou na specifické antigeny pomocí nekovalentních interakcí, tvoří protilátkově-antigenní komplexy. Nemění strukturu antigenu irreverzibilně. **Monoklonální protilátky:** - Pochází z jednoho klonu B-lymfocytů, specifické pro jeden epitop antigenu. - **Využití:** Diagnostika (např. HIV testy), značení molekul, cílená terapie. **Polykonální protilátky:** - Směs imunoglobulinů produkovaných různými klony B-lymfocytů, váží se na více epitopů jednoho antigenu. - **Využití:** ELISA, Western blotting, imunocytochemie.
34
Otázka 34: Katabolismus versus anabolismus. Definice, přehled katabolických drah, přehled anabolických drah. Koenzymové systémy zapojené do katabolismu vs. anabolismu.
**Katabolismus vs. Anabolismus:** - **Katabolismus:** - **Definice:** Rozkladné reakce, uvolňování energie. - **Přehled drah:** Glykolýza, beta-oxidace, citrátový cyklus, lipolýza. - **Koenzymy:** NAD⁺, FAD (oxidační reakce). - **Anabolismus:** - **Definice:** Syntetické reakce, spotřeba energie. - **Přehled drah:** Glukoneogeneze, proteosyntéza, syntéza mastných kyselin. - **Koenzymy:** NADP⁺ (redukční reakce). **Shrnutí:** - Katabolismus: získávání energie rozkladem. - Anabolismus: využití energie k syntéze.
35
Otázka 35: Makroergické sloučeniny – přehled a význam. Enoylfosfáty, acylfosfáty, guanidium fosfáty, nukleotidy, acylthioestery, fosforečné estery.
**Makroergické sloučeniny:** - **Definice:** Sloučeniny schopné uchovávat a uvolňovat energii potřebnou pro energeticky náročné procesy. **Typy a význam:** - **ATP:** Univerzální přenašeč energie (ADP → -30,5 kJ/mol, AMP → -45,6 kJ/mol). - **Enoylfosfáty:** Např. fosfoenolpyruvát (glykolýza), uvolňuje 66 kJ/mol. - **Acylfosfáty:** Např. 1,3-bisfosfoglycerát, součást glykolýzy (40–50 kJ/mol). - **Guanidium fosfáty:** Kreatinfosfát (svalová práce), uvolňuje 30–40 kJ/mol. - **Nukleotidy:** NADPH + H⁺, přenos aktivovaných vodíků (33 kJ/mol). - **Acylthioestery:** Např. acetyl-CoA, aktivace acylů (33 kJ/mol). - **Fosforečné estery:** Např. glukóza-6-fosfát (10–20 kJ/mol).
36
Otázka 36: ATP, vznik a využití. Vznik – fosforylace na substrátové úrovni, fosforylace spřažená s tokem elektronů, adenylátkinázová reakce. Využití.
Vznik ATP: Substrátová fosforylace: Přenos fosfátu na ADP (např. glykolýza). Fosforylace spřažená s tokem elektronů: Oxidativní fosforylace v mitochondriích. Adenylátkinázová reakce: AMP + ATP → 2 ADP, ADP může být přeměněno na ATP. Využití ATP: Svalová kontrakce, transport iontů, biosyntéza makromolekul.
37
Otázka 37: Aerobní glykolýza – chemismus, energetická bilance a význam. Glukosa – pyruvát – acetyl CoA.
Chemismus: Glukóza je fosforylována na glukóza-6-fosfát, postupnými reakcemi vzniká pyruvát (zisk 2 ATP a 2 NADH). Pyruvát je poté oxidován na acetyl-CoA. Energetická bilance: 1 glukóza → 32 ATP (glykolýza, citrátový cyklus, oxidativní fosforylace).
38
Otázka 38: Anaerobní glykolýza / mléčné kvašení – chemismus, energetická bilance a význam. Glukosa – pyruvát – laktát. Coriho cyklus.
**Anaerobní glykolýza / mléčné kvašení:** - **Chemismus:** Pyruvát se redukuje na laktát za regenerace NAD⁺. Katalyzuje laktátdehydrogenáza. - **Energetická bilance:** Glukóza + 2 ADP + 2 P → 2 laktát + 2 H⁺ + 2 ATP. - **Význam:** Rychlé získání ATP při nedostatku kyslíku (např. ve svalech), méně efektivní (2 ATP/glukóza). **Coriho cyklus:** - Laktát ze svalů je transportován krví do jater, kde se přeměňuje zpět na pyruvát a glukózu (glukoneogeneze). Glukóza se vrací zpět do svalů pro další využití.
39
Otázka 39: Anaerobní glykolýza – alkoholové kvašení – chemismus a energetická bilance. Glukosa – pyruvát – ethanol.
Chemismus: Pyruvát je dekarboxylován na acetaldehyd, který je poté redukován na ethanol pomocí NADH. Energetická bilance: 1 glukóza → 2 ATP.
40
Otázka 40: Pentózový cyklus – chemismus a význam. Reakce oxidační fáze, podstata regenerační fáze.
Oxidační fáze: Glukóza-6-fosfát → ribulóza-5-fosfát + 2 NADPH. Regenerační fáze: Přeměna pentóz na fruktóza-6-fosfát a glyceraldehyd-3-fosfát (glykolýza). Význam: Produkce NADPH pro biosyntézu mastných kyselin a ribózy pro syntézu nukleotidů.
41
Otázka 41: Glukoneogeneze. Rozdíl mezi glykolýzou a glukoneogenezí. Prekurzory. Glyoxylátová dráha. Bioenergetický význam.
Rozdíl: Glykolýza je katabolická, glukoneogeneze anabolická (opačné směry, rozdílné enzymy). Prekurzory: Pyruvát, laktát, glycerol, glukogenní aminokyseliny. Glyoxylátová dráha: Přítomna u rostlin a mikroorganismů, umožňuje přeměnu acetyl-CoA na sacharidy.
42
Otázka 42: Citrátový neboli Krebsův cyklus – chemismus, energetická bilance a význam.
Chemismus: Acetyl-CoA + oxalacetát → citrát, dále oxidační dekarboxylace na 2 CO₂, regenerace oxalacetátu. Energetická bilance: Na 1 acetyl-CoA → 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP (10 ATP). Význam: Zdroj redukovaných koenzymů (NADH, FADH₂), prekurzory pro biosyntézu.
43
Otázka 43: Respirační řetězec a oxidační fosforylace – chemismus a význam. Chemiosmotická teorie. ATPáza.
**Respirační řetězec a oxidační fosforylace:** - **Chemismus:** Elektrony z NADH a FADH₂ přecházejí přes komplex I-IV respiračního řetězce na kyslík, který se redukuje na H₂O. Energie z přenosu elektronů pohání pumpování protonů do mezimembránového prostoru, čímž vzniká protonový gradient. - **Oxidační fosforylace:** Protonový gradient pohání ATP syntázu (ATPázu), která syntetizuje ATP z ADP a Pᵢ. **Chemiosmotická teorie:** - Protony se vracejí do matrix přes ATP syntázu, což poskytuje energii pro syntézu ATP. **ATPáza:** - **Funkce:** Přeměňuje protonový gradient na chemickou energii ve formě ATP. - **Struktura:** Obsahuje rotační a statickou část. **Význam:** Efektivní produkce ATP jako hlavního energetického zdroje buňky.
44
Otázka 44: Fotosyntéza – světelná fáze. Fotosystémy I a II. Tok elektronů, produkty. Schéma, lokalizace, význam.
Lokalizace: Thylakoidní membrány chloroplastů. Fotosystémy: Fotosystém II: Oxiduje vodu, uvolňuje elektrony, protony a kyslík. Elektrony jsou přenášeny plastochinonem na cytochrom b6f. Fotosystém I: Přijímá elektrony a redukuje NADP⁺ na NADPH. Tok elektronů: Vznik protonového gradientu pohánějícího syntézu ATP (fotofosforylace). Produkty: ATP, NADPH, O₂. Význam: Zajištění energie a redukovaných koenzymů pro temnou fázi fotosyntézy.
45
Otázka 45: Fotosyntéza – temná fáze. Calvinův cyklus. Princip, regenerace. C3, C4 a CAM rostliny.
Calvinův cyklus: Fixace CO₂ (RuBisCO enzym), redukce 3-fosfoglycerátu na glyceraldehyd-3-fosfát, regenerace ribulóza-1,5-bisfosfátu. C3 rostliny: Fixace CO₂ přímo v Calvinově cyklu (většina rostlin). C4 rostliny: CO₂ fixován na oxalacetát (PEP karboxyláza) → zvýšení účinnosti při vysokých teplotách. CAM rostliny: Noční fixace CO₂, minimalizace ztrát vody.
46
Otázka 46: Beta-oxidace mastných kyselin – chemismus, energetická bilance a význam. Aktivace MK, transport.
Aktivace: MK + CoA → Acyl-CoA (spotřeba ATP). Transport: Karnitinový člunek přenáší acyl-CoA přes mitochondriální membránu. Beta-oxidace: Sekvence dehydrogenace, hydratace, další dehydrogenace a thiolýzy. Energetická bilance: Např. kyselina palmitová → 8 acetyl-CoA + 7 FADH₂ + 7 NADH (zisk 106 ATP). Význam: Zdroj energie během hladovění.
47
Otázka 47: Ketonové látky. Příklady, jejich biosyntéza a energetický význam v limitních stavech metabolismu.
Příklady: Acetacetát, beta-hydroxybutyrát, aceton. Biosyntéza: Vznikají z acetyl-CoA v játrech během hladovění nebo diabetes mellitus. Energetický význam: Alternativní zdroj energie pro mozek a svaly.
48
Otázka 48: Biosyntéza mastných kyselin. Aktivace – acetyl-CoA. Chemická podstata biosyntézy mastných kyselin
Biosyntéza mastných kyselin probíhá v cytoplazmě. Acetyl-CoA je aktivován na malonyl-CoA pomocí acetyl-CoA karboxylázy. Mastné kyseliny se tvoří postupnou elongací řetězce (kondenzace, redukce, dehydratace) za spotřeby NADPH. Výsledkem je nejčastěji Kyselina palmitová (16 uhlíků).
49
Otázka 49: Metabolismus bílkovin. Proteázy, jejich specifita a lokalizace v těle, zymogeny.
- **Proteázy**: Enzymy štěpící proteiny na peptidy a aminokyseliny. - Specifita: Rozpoznávají určité aminokyseliny (např. trypsin – Arg, Lys). - Lokalizace: - Žaludek (pepsin). - Slinivka břišní (trypsin, chymotrypsin). - Střevo. - **Zymogeny**: Neaktivní prekurzory enzymů, aktivovány proteolytickým štěpením (např. trypsinogen → trypsin).
50
Otázka 50: Metabolismus aminokyselin. Transaminace, transaminázy. Oxidační deaminace. Dekarboxylace.
- **Transaminace**: Přenos aminoskupiny z aminokyseliny na α-ketokyselinu, katalyzovaný transaminázami (např. ALT, AST). - Význam: Tvorba nových aminokyselin a zapojení dusíku do metabolismu. - **Oxidační deaminace**: Odstranění aminoskupiny z glutamátu za vzniku α-ketoglutarátu a amoniaku, katalyzováno glutamátdehydrogenázou. - Význam: Uvolnění dusíku pro syntézu močoviny. - **Dekarboxylace**: Odštěpení karboxylové skupiny aminokyselin za vzniku biogenních aminů (např. histamin, serotonin). - Význam: Produkce signálních molekul..
51
Otázka 51: Metabolismus uhlíkaté části aminokyselin. Glukogenní a ketogenní AK, napojení na další metabolické cykly.
- **Glukogenní aminokyseliny**: Přeměňují se na prekurzory glukózy (pyruvát, oxalacetát). - Příklad: Alanin, aspartát. - **Ketogenní aminokyseliny**: Přeměňují se na acetyl-CoA nebo acetoacetát, využitelné při syntéze ketolátek nebo lipidů. - Příklad: Leucin, lysin. - **Napojení na cykly**: - Glukogenní AK vstupují do citrátového cyklu (např. přes oxalacetát). - Ketogenní AK vstupují do metabolismu lipidů.
52
Otázka 52: Detoxikace amoniaku – rozdělení organismů podle produktu. Biologický význam.
Amonotelní organismy: Vylučují amoniak (vodní živočichové). Ureotelní organismy: Přeměňují amoniak na močovinu (savci). Urikotelní organismy: Produkují kyselinu močovou (ptáci, plazi). Význam: Prevence toxicity amoniaku.
53
Otázka 53: Močovinový cyklus. Chemismus, lokalizace, energetická bilance, význam.
**Močovinový cyklus:** - **Lokalizace:** mitochondrie a cytosol jater. - **Kroky:** 1. **NH₄⁺ → karbamoylfosfát** (mitochondrie). 2. **Karbamoylfosfát + ornitin → citrulin**. 3. **Citrulin + aspartát → argininosukcinát → arginin + fumarát**. 4. **Arginin → urea + ornitin** (cytosol). - **Energetická bilance:** -4 ATP. - **Význam:** detoxikace amoniaku, regulace dusíkaté rovnováhy.