biochimica alimentare

Question 1

citare alcuni fattori che contribuiscono alla qualità oggettiva di una alimento

Answer 1

1) compositiva cosa c’è dentro prima e dopo la trasformazione?
2) strutturale: quali sono le caratteristiche fisiche del prodotto finale?
3) nutrizionale: cosa c’è nel alimento che poso assorbire, non basta la presenza di un nutriente ma devo poterlo assorbire altrimenti non serve, più severo è il processo minore sarà la biodisponibilità
4) organolettica: il piacere dei sensi e l’analisi sensoriale quindi il tipo di sensazioni oggettive quantificabili che traggo dal consumo di questo alimento

Question 2

citare alcuni dei fattori che contribuisco alla qualità “soggettiva” di un alimento

Answer 2

Tre aspetti:
1. EDONISTICO: fattore psicologico, ossia l’aspetto del cibo, ciò che lo rende invitante che coinvolge molti aspetti molecolari
2. CULTURALE: che può essere allegato a scelte, tradizioni o atteggiamenti mentali di chi si pone di fronte a un certo prodotto alimentare (possono essere anche scelte etico-religiose)
3. ECONOMICO

Question 3

perchè gli alimenti con la stessa composizione non hanno lo stesso valore nutritivo ?

Answer 3

Il valore nutritivo esprime la quantità di nutrienti che i componenti chimici di un alimento possono rendere effettivamente disponibile per il metabolismo. Non hanno lo stesso valore nutritivo perchè hanno diversa BIODISPONIBILITA’, ossia la frazione di nutrienti che l’organismo è in grado di assorbire; determinata da caratteristiche intrinseche, trattamenti subiti, fattori anti nutrizionali che possono legare le sostanze e impedire l’assorbimento.

Question 4

citare un esempio di come l’acqua possa contribuire al valore edonistico di un alimento

Answer 4

L’acqua ha funzione plastica, regolatoria e edonistica. Se si cuoce uno spaghetto in acqua bollente si arriva ad un umidità del 60% partendo dal 12%. Ha cambiato così la sua struttura e infatti lo spaghetto cotto è più appetibile rispetto a crudo. (l’acqua rende l’amido appetibile, anche i prodotti in polvere)

Question 5

Quali componenti macromolecolari negli alimenti sono in grado di interagire con tutte le altre molecole presenti nel sistema?

Answer 5

1) Proteine sono i principali in grado di interagire con molte altre molecole (proteine, carboidrati, vit, sal.min. e altre molecole) .Sono costituite da catene di AA e possono assumere una vasta gamma di conformazioni tridimensionali.
2) Polisaccaridi possono formare gel, soluzioni viscoelastiche, reticoli.
3) Lipidi ACG e fosfolipidi: interagiscono con proteine e altre molecole per formare membrane cellulari e emulsioni lipidiche

Question 6

A cosa è dovuto il diffuso uso della salamoia nella produzione e conserve degli alimenti?

Answer 6

SALAMOIA: sol.acquosa di sale da cucina. usata per cuocere e ricoprire alimenti da conservare. Permette la conservazione perchè riduce l’acqua la quale facilita la riproduzione di microrganismi e utilizzando la salamoia grazie al sale si crea un ambiente ostile per la crescita dei microrganismi stessi.
In essa la flora microbica è solo da batteri ELOFILI. Gli alimenti immersi in essa perdono velocemente l’acqua che contengono, quindi si seccano sotto l’effetto della pressione osmotica (l’acqua esce dall’alimento per diluire la salamoia)

Question 7

Commentare un esempio di modificazioni da processo che alterano l’aspetto di un alimento.

Answer 7

UOVO: se lo processiamo la digeribilità dell’albume aumenta poichè l’ovoalbumina viene denaturata attraverso la cottura impedendo ad essa di esercitare la sua funzione, mentre il tuorlo peggiora la sua biodisponibilità ( cottura più raccomandata l’uova alla coque).
Se esagero rischio di cambiare alcune caratteristiche di AA con conseguenze sulla digeribilità e sicurezza: se cotto più di 10 minuti il tuorlo diventa verde, questo perchè le cistine presenti nelle proteine perdono zolfo andandone sotto forma di acido solfidrico, questo migra nel tuorlo e si lega all’emoglobina al posto dell’ossigeno.
le aziende alimentari usano l’albume sotto forma di polvere come legante (esempio nei tortellini), però l’essiccamento dell’albume porta al suo annerimento causato dalla glicazione facilitata dal pH elevato dell’uovo, dall’alta temperatura e dalla presenza di proteine ricche di residui di lisina e zuccheri

Question 8

perchè l’ AW dell’acqua potabile non è uguale a 1?

Answer 8

La aw dell’acqua potabile non è pari a 1 perché sono presenti i sali minerali che legano le molecole di acqua.

Question 9

se aw del burro di arachidi è 0.5 quante immaginate sia il suo contenuto di acqua?

Answer 9

Il contenuto d’acqua del burro d’arachidi è l’1%. Il burro di arachidi ad aw 0.5, avrà h2o legata alle macromolecole e coordinata. l’attività dell ‘acqua varia da 0 a 1, dove 0 rappresenta un assenza totale di acqua e 1 rappresenta l’acqua pura.
le arachidi contengono già naturalmente acqua che viene rilasciata durante il processo di lavorazione per produrre il burro. l’olio presente nel burro agisce come legante, consentendo all’acqua di rimanere intrappolata nella pasta e mantenendo un ambiente favorevole per la crescita di alcuni microrganismi come batteri patogeni, per questo è importante conservare il prodotto correttamente

Question 10

quali basi molecolari accomunano i comuni metodi di conservazione di alimenti deperibili:
1. essicazione
2. aggiunta di sale
3. salamoia
4. sciroppi

Answer 10

tutti questi metodi riducono la quantità di acqua e in questo modo limitano la sopravvivenza di e/o lo sviluppo di microrganismi. Oltre a togliere l’acqua si aggiungono sostanze che rendono l’ambiente ostile per la crescita di microrganismi contribuendo alla conservazione degli alimenti stessi.

Question 11

Per quali ragioni molti alimenti rilasciano H2O quando si aggiunge sale sulla superficie?

Answer 11

le cellule sono dotate di una membrana semipermeabile e l’interno della cellula si trova concentrazione di NaCl fisiologica. Quando aggiungiamo sale sulla superficie, questo carico tende a richiamare molta acqua per idratarsi. La acqua migra spontaneamente da concentrazioni maggiori di NaCl a concentrazioni minori, la velocità con cui gli ioni Na+ e Cl- entrano nella cellula+ invece inferiore, tanto più si usa sale grosso

Question 12

Spiegate possibili ragioni per cui la beta-lattoglobulina nativa è solubile a pH 4.6, mentre non lo è la proteina denaturata

Answer 12

la beta-latto. è una proteina che fa parte del siero del latte, a pH 4.6 si trova nella sua forma nativa, con struttura tridimensionale ben definita e stabile. La solubilità delle proteine dipende dalla str. tridimensionale e dalla presenza di interazioni specifiche tra le catene laterali degli AA che la compongono.
A pH 4.6 ha le giuste interazioni e cariche elettriche per mantenere la sua struttura nativa e rimanere solubile in sol. acquosa.
Se la proteina denatura ha subito una modificazione che comporta all’esposizione di strutture idrofobiche che normalmente sono nascoste all’interno, questo condiziona la solubilità

Question 13

Perchè si usa il gesso (CaSO4) per convertire estratti solubili di proteine di soia in una massa semisolida come il tofu?

Answer 13

il gesso viene utilizzano nella produzione di tofu per convertire gli estratti solubili della soia in una massa coagulata che darà origine ad esso.
il grsso agisce come coaugulante, può funzionare da ponte tra strutture diverse formando legami trasversali tra le proteine (cross link), inoltre aggrega le caseine.
quando viene aggiunto il latte di soia caldo, il gesso reagisce con le proteine che si aggregano e si separano dalla porzione liquida, formando una massa solida che poi verrà pressata per formare il tofu

Question 14

Presentare e commentare un esempio di SINERESI della precipitazione delle proteine indotta da pH

Answer 14

L a sineresi è un termine utilizzano per descrivere un fenomeno che si verifica in alcuni alimenti, e is manifesta con la separazione del liquido dal solido.
es. yogurt separato on è di buona qualità.
Questo avviene perché nella sua produzione abbassiamo il pH fino ad arrivare pI dove le proteine si respingono di meno formando aggregati che hanno meno capacità di legare H2O perciò ho sineresi. ( nelle industrie alimentari si aggiungono polisaccaridi per legare acqua ed evitare sineresi)

Question 15

Perché la solubilità delle proteine è minima al loro pI?

Answer 15

Il pI porta alla formazione di aggregati proteici, questo perché il valore di pH che corrisponde al punto isoelettrico di una proteina corrisponde anche al valore di pH in cui la proteina avrà minimo delle cariche, quindi legherà pochissima acqua.

Question 16

Cosa si intende per SALTING IN e SALTING OUT?

Answer 16

SALTING IN: aggiunta di sale che va a schermare le cariche presenti sulla proteina consentendole di solvatarsi dissociando gli aggregati.
SALTING OUT: eccessiva aggiunta di sale, causa un brusco decremento della solubilità della proteina perché il sale va a legare l’H2O togliendola dalla proteina, poichè il sale in eccesso per potersi solvatare sarà costretta a rubare l’acqua di solvatazione che riveste le proteine, consentendo a tutte le cariche di avvicinarsi di nuovo

Question 17

Perché le prolammine sono solubili solo in soluzioni alcoliche concentrate?

Answer 17

Queste si sciolgono solo in alcol poichè sono molto apolari, le uniche parti polari sono formati da glutammina e asparagina e ad alte concentrazioni di alcoli la struttura viene alterata: viene a mancare la spinta idrofobica che sta alla base delle interazioni tra regioni idrofobiche delle singole proteine e l’aggregato si dissocia consentendo così alla proteina di solubilizzarsi

Question 18

Quali solventi alterano la struttura proteica e perché?

Answer 18

1) pH: aggiungendo acidi o basi si modifica la carica della proteina e quindi le interazioni che è in grado di formare
2) Forza ionica o Pressione osmotica: due fattori, il primo è la spinta entropica dell’acqua, il secondo la forza ionica di una soluzione da cui dipende la capacità di schermare le cariche contenute in una proteina.
3) Soluzioni idroalcoliche: aggiungendo alcol, meno polare, si diminuisce la polarità delle soluzioni, alcune proteine potrebbero riuscire ad esporre i loro siti meno polari in queste condizioni

Question 19

come si fa (in linea di principio) a capire se le modificazioni strutturali di una proteina sono reversibili o irreversibili?

Answer 19

togliendo l’agente denaturante la proteina dovrebbe tornare alla struttura nativa:

Question 20

su cosa si basa la classificazione delle proteine in base alla solubilità, proposta da Osborne nel 1909 e ancora utilizzata?

Answer 20

Metodo di classificazione in funzione del mezzo di dispersione:
1. ALBUMINE: solubili in acqua, (sieroalbumina, lattoalbumina) si trovano in cereali, ed enzimi
2. GLOBULINE: solubili in soluzioni saline, (viciline, legumine,immonoglobuline). Nei cereali globuline che fanno parte del patrimonio enzimatico
3.PROLAMMINE: solubili in soluzioni alcoliche (solo nei cereali, funzione di deposito, gliadiane)
4. GLUTELINE: solubili in soluzioni debolmente acide o alcaline, nel frumento sono gluteline che si sciolgono in ac. acetico glaciale perche dobbiamo far sparire tutte le cariche negative delle proteine.
5. SCLEROPROTEINE: non solubili in nessun mezzo, presenti in molti semi, non si sciolgono perchè legate da una quantità enorme di legami coavalenti di ponte disolfuro o base di schiff

Question 21

e’ vero che le scleroproteine sono del tutto insolubili?

Answer 21

legate da una quantità enorme di legami coavalenti di ponte disolfuro o base di schiff. Sebbene non siano completamente solubili in acqau, possono comunque interagire con essa e svolgere un ruolo cruciale nella fromazione di tessuti e strutture resistenti e satbili nel corpo degli organismi animali

Question 22

Presentare e commentare un esempio di gel proteico stabilizzato da legami idrogeno

Answer 22

1. agar-agar: polisaccaride estratto dalle alghe marine rosse. usato come addensante in alimenti e lab. di biologia. questo viene disciolto in acqua calda e poi raffreddato, va a formare una rete tridimensionale stabilizzata a leg. H, questi vanno a intrappolare l’acqua e conferire gel alla sua consistenza solida.
   l’agar- agar è molto termoreversibile, freddo si solidifica, a 88/89 celsius invece si scioglie. Questo comportamento è dovuto alla rottura e alla riformazione di leg. a idrogeni tra le molecole .
2. GELATINA: ha stessa termoreversibilità

Question 23

presentare un esempio di gels proteico stabilizzato a legami disolfuro

Answer 23

UOVO SODO: sottoposto a cottura, e proteine (ovoalbumina) gli AA contenti zolfo (cisteine) si ossidano, formando leg. disolfuro tra catene polipeptidiche delle proteine.
Quando scaldiamo l’ovoalbumina, l’acqua perde la sua capacità strutturante e le sup. idrofobiche vengono esposte, i legami disolfuro che si formano sono responsabili della stabilizzazione del gel.
Sono legami covalenti che creano una struttura tridim. reticolata che intrappola l’H2O e conferisce al tuorlo e all’albume la loro consistenza solida e galatinosa
Processo IRREVERSIBILE

Question 24

lega di più H2O una prot. che contiene 20 glu e 80 asn nella sua sequenza o una che contiene 20 asn e 80 glu?

Answer 24

QUELLA CHE CONTIENE PIU’ GLU.
Poichè possiende il gr. -COOH, gruppo carico che lega molta più acqua di uno polare in cui la carica è solo parziale (NH2-C=O)

Question 25

Presentare un esempio di gel stabilizzato da ioni Ca++

Answer 25

TOFU
per fare questo si parte da un estratto proteico di globuline di soia al quale si aggiunge un coagulante che è generalmente cloruro di calcio o solfato di calcio e questi sali reagiscono con le proteine presenti nel latte di soia e formano legami con ioni di Calcio.
Questi vengono aggiunti per la loro azione reticolante e formazione di cross links, formando legami con le proteine del latte di soia formando una rete trid. che intrappola l’acqua e crea una strutt. gelatinosa. La quantità di ioni di Ca utilizzato influenzano la consistenza finale del tofu.

Question 26

Perché un eccessiva acidificazione dello yogurt porta ad una separazione di fasi?

Answer 26

Per tute le proteine si raggiunge un minimo di solubilità quando il pH della soluzione è uguale al punto isoelettrico delle proteine, portando alla formazione degli aggregati proteici. Al pI la proteina ha la minima capacità di trattenere l’acqua, perché è nella situazione in cui possiede meno cariche e di conseguenza legherà anche pochissima acqua.
Un’eccessiva acidificazione dello yogurt determinerebbe una separazione delle fasi perchè porterebbe le proteine al loro pH 4.6 in cui si ha una minore repulsione delle cariche che interagiscono tra loro in interazioni elettrostatiche creando aggregati insolubili in H2O; al pI le proteine hanno la minore capacità di legare H2O

Question 27

Quale componente proteica della caseina è glicosidata e in quale regione?

Answer 27

La K caseina è l’unica proteina glicosidata e non ci sono residui fosforilati. E’ il residuo alcolico che va incontro a glicosidazione, la k caseina è sensibile all’intervento di specifiche proteasi che tagliano la molecola tra le Phe 105 e la Met 106.
Conseguenza è la rimozione della porzione glicosidata C terminale delle submicelle esposte al solvente, la superficie di queste più esterne resta l a parte idrofobica che porta all’attaccamento della micella con un’altra, ottenendo così una struttura che incorpora acqua.

Question 28

Su quale meccanismo molecolare si basa l’azione dei sali di fusione utilizzati per la produzione di formaggio fuso?

Answer 28

Sul meccanismo di solubilizzazione delle proteine del formaggio.
I sali di fusione sono una miscela di sali di sodio, che sono in grado di interagire con le proteine del formaggio.
A temperature elevate, i sali si sciolgono (denaturazione proteica) denaturando le proteine del formaggio, che porta alla rottura delle loro strutture primarie, secondarie e terziarie. La presenza dei sali aiuta a stabilizzare le proteine denaturate, impedendo la formazione di grumi o coaguli.
solubilizzazione proteica<. i sali solubilizzano le proteine del formaggio, consentendo la dispersione uniforme nell’acqua, rende possibile la produzione di consistenza cremosa, omogenea del formaggio fuso

Question 29

Formulare un’ipotesi sui legami che stabilizzano la struttura di un formaggio a pasta filata (mozzarella o provolone)

Answer 29

Nel formaggio a pasta filata uno dei principali legami che contribuisce la sua struttura è il leg. elettrostatico.
Questo legame si forma tra le cariche positive e negative presenti nelle proteine del formaggio.
Durante la produzione della mozzarella, il latte viene coagulato e riscaldato, il che provoca la denaturazione delle proteine del latte, in particolare la caseina. Le cariche pos e neg di questa vengono esposte, quando la mozzarella viene lavorata ad esempio attraverso l’allungamento, le proteine del formaggio si allineano e si organizzano in una struttura filata.

Question 30

Quale caratteristica della loro composizione AA fa si che le caseine siano essenzialmente prive di struttura secondaria e terziaria?

Answer 30

La caseina è la principale proteina presente nel latte, formata da un’associazione più o meno permanente di diversr proteine tra cui alfa s-1 , che è caratterizzata dalla presenza di prolina, che essendo incompatibile con la presenza di strutt. secondarie, ne determina una mancata struttura.
La prolina è infatti un AA che ha 1 gruppo aminico legato all’anello cromatico e crea così un’interazione ciclica che influiscce sulla flessibilità e sulla conformazione ella catena polipeptidica e impedisce quindi la formazione di strutture secondarie

Question 31

Secondo voi, la pellicola che si forma sul latte quando bolle, è fatta di caseine o sieroproteine?

Answer 31

CASEINE: quando mettiamo il latte a scaldare, le alte temperature causano l’evaporazione dell’acqua e la coagulazione delle caseine.
a temperatura tra 65° e 80° C, l’acqua inizia a evaporare, le caseine diventano sempre più concentrate, queste tendono ad aggregarsi e salire in superficie formando la pelliccina del latte.

Question 32

Qual è il ruolo dei legami disolfuro nella formazione del reticolo proteico nella cagliata?

Answer 32

Il ruolo è nessuno: le caseine sono prive di cisteine, se non la k-caseina che però non aiuta la formazione della cagliata, poichè questa è stabilizzata da interazione idrofobiche e ioniche da ponti fosfati-Ca

Question 33

Qual’è la frazione di logando associata a una proteina, data kd pari a 1mM e una concentrazione di ligando e proteina pari a 2 mM?

Answer 33

Per trovare la frazione di ligando ad una proteina devo trovare il PL, con la fromula PL= PxL/ Kd, nel nostro caso il risultato è 4 mM

Question 34

Quali tipi di legami chimici si possono stabilire tra una proteina e un acido grasso?

Answer 34

1) INTERAZIONI IDROFOBICHE: tra la catena idrocarburica del AGC e i residui polari della struttura della proteina
2) LEGAMI ELETTROSTATICI: tra gruppo carbossilico dissociato ( carica -) sull’ AGC e tra le cariche+ della proteina

Question 35

Presentare e discutere in termini molecolari un esempio” denaturazione interfacciale” rilevante per i processi alimentari, che coinvolga interfacce liquido-liquido

Answer 35

EMULSIONE: si ha una fase idrofobica, la fase idrofilica è la fase continua liquida al cui interno vi è la fase idrofobica sempre liquida rappresentata dai lipidi. Un esempio è la maionese: io ho una fase liquida costituita da acqua e co-soluti, come l’albume o il tuorlo, e una fase dispersa rappresentata dall’olio. Chi stabilizza e quindi fa sì che io non abbia una netta separazione tra fase idrofobica, è la presenza di lipoproteine.

Question 36

Presentare e discutere in termini molecolari un esempio” denaturazione interfacciale” rilevante per i processi alimentari, che coinvolga interfacce gas - liquido

Answer 36

SCHIUMA: due fasi, una fase idrofilica liquida, una fase idrofobica rappresentata da gas. Un esempio è la meringa, in tutti questi sistemi la fase dispersa e quella continua sono caratterizzate da una diversa idrofilicità, altrimenti non avremmo la presenza di interfacce e avremmo delle fasi omogenee. Nella formazione e stabilizzazione di questi sistemi le proteine hanno un ruolo importante, date le loro proprietà anfifiliche, risultano adatte per stabilizzare due fasi che non potrebbero interagire in modo stabile..
Per fare la meringa partiamo dall’albume (80% acqua, 20% proteina), incorporo aria, mediante un’azione meccanica, formando schiuma. Si forma quindi per scambio di residui di solfuro una struttura proteina che trattiene l’aria. Le proteine presenti sono in grado di fare da collante fra un sistema idrofobico e uno idrofilico

Question 37

Quali indicazioni strutturali si possono ricavare dallo studio di fluorescenza dei residui di triptofano?

Answer 37

La fluorescenza sfrutta la capacità di alcune specie chimiche di rimettere in un salto quantico discreto e ampio un’energia assorbita sotto forma di radiazione luminosa. Può fornire importanti indicazioni sulla struttura e sul suo ambiente:
1) Ambiente IDROFILICO/ IDROFOBICO: in un ambiente idrofobico il triptofano può essere solitamente più esposto all’ acqua, il che riduce l’intensità della luce. In amb. idrofilo la fluorescenza è maggiore.
2) Accessibilità solvente: se è completamente esposto o parzialmente sepolto all’interno della struttura proteica.
3) Struttura proteica: in base ha dov’è porto sulla struttura della proteina , più internamente o meno
4) Cambiamenti conformazionali: se una proteina subusce una transizione conformazionale o un cambiamento nell’ambiente circostante, potrebbe riflettersi nella fluorescenza dei residui di triptofano.

Question 38

Quali fattori contribuiscono alla stabilità di una schiuma?

Answer 38

Essendo le proteine anfifiliche ed essendo molecole flessibili la cui struttura può essere modificata, esse riescono a stabilizzare sistemi che altrimenti non starebbero insieme per un tempo sufficiente.
aggiunta di zucchero o glicerolo.

Question 39

Presentare e discutere in termini molecolari un esempio di “denaturazione interfacciale” rilevante per i processi alimentari che coinvolga liquido - solido

Answer 39

OMOGENIZZAZIONE DEL LATTE: lo sforzo di taglio riduce la media dei globuli di grasso aumentando così la superficie totale dei globuli. A stabilizzare l’emulsione del grasso, entrano in gioco le proteine del latte: esse si denaturano avvolgendo i globuli di grasso. L’effetto che ne deriva è che queste proteine non si riescono più a usare nella caseificazione.

Question 40

Perché i prodotti della digestione della beta-lattoglobulina (BLG) presente in un gelato sono diversi da quelli della BLG in una ricotta?

Answer 40

Nel gelato ho un interfaccia solido- liquido: la BLG potrebbe subire una digestione parziale durante la produzione del gelato stesso o durante il processo di digestione nel nostro tratto gastrointestinale

Nella ricotta è caratterizzata da un processo di produzione da una fase di riscaldamento con legami di solfuro e una fase di acidificazione con legami idrofobici. La BLG potrebbe subire un processo di coagulazione e separazione delle componenti del latte durante la produzione della ricotta stessa. Durante questa fase la strut. della proteina può subire modfiche e interagire con altre proteine o componenti del latte.

Question 41

Qual è il ruolo dell’amido ( e suoi derivati) nella stabilizzazione di una maionese?

Answer 41

Nella maionese industriale sono presenti degli agenti stabilizzanti, ossia polisaccaridi come l’amido, per impedire che le goccioline migrino e si fondino con altre goccioline di olio. Questo succede perchè se cambio il verso di mescolamento della maionese questa può impazzire, perchè se le sottopongo ( le proteine) ad azione meccanica andando sempre nello stesso verso favorirò l’esposizione progressiva e casuale delle zone idrofobiche, se vado avanti e indietro esporrei delle zone idrofobiche che prima di interagire con l’olio interagiscono tra loro e per tanto non possono stabilizzare l’interfaccia idrofobica (olio) e parte idrofilica (acqua)

Question 42

Perchè la digeribilità di una proteina ad un’interfaccia può cambiare in ragione delle dimensioni delle particelle nella fase acquosa?

Answer 42

Può cambiare perchè le proteine vengono denaturate in maniera diversa: più le particelle sono piccole e meno proteine ci staranno sulla superficie, di conseguenza avranno più spazio di adesione e si denatureranno maggiormente.

Question 43

Provate con le vostre parole ad esprimere la differenza tra temperatura e calore

Answer 43

CALORE: è l’energia termica presente in un corpo
Temperatura: è l’unità di misura dell’energia termica in un corpo.

Question 44

Commentare un esempio di modificazione covalente di AA indotta da un trattamento termico illustrandone le possibili conseguenze.

Answer 44

Se viene scaldata una proteina che contiene residui di cisteina e serina, in condizioni di elevato pH e temperatura, si avrà una reazione di beta- eliminazione ( per cui la cisteina perde H2S e la serina HOH) formando la deidrolanina.
TUORLO D’UOVO: il pH è molto elevato, problema è che con l’avvenire della beta- eliminazione della cisteina, si verrà a formare idrogeno solforato che ha un odore sgradevole ed è in grado di formare sulfoemoglobina reagendo con l’emoglobina presente nel tuorlo d’uovo facendolo diventare verde

Question 45

Perchè la formazione di aggregati proteici in seguito ad un trattamento termico è funzione alla concentrazione della proteina?

Answer 45

La formazione di aggregati proteici è determinata da 3 parametri:
1) Temperatura: accelera la fase di denauturazione
2) Condizioni ambientali: se il pH cambia, anche il tipo di reazione cambia
3) Concentrazione della proteina: poichè la facilità di incontro tra due proteine denaturate dipende dalla loro concentrazione. Infatti sappiamo che l’esito finale di un trattamento termico e la formazione di aggregati tra proteine dipende dalla facilità con cui la proteina denaturata incontra un’altra proteina denaturata

Question 46

Come fareste a vedere se una modificazione strutturale è reversibile o irreversibile? per esempio una variazione della fluorescenza TRP

Answer 46

Potrei provare ad aggiungere un marcatore che mi evidenzia la denaturazione di una proteina legandosi ai siti apolari se la proteina li sta esponendo.
Osservando la BLG, che ha due tipi di TRP, al crescere della temperatura si ha una diminuzione dell’intensità di fluorescenza: vuol dire che TRP si stanno avvicinando a qualcosa che impedisce loro di fluorescere (avviene solo se vado a T da 65° a 75°).
L’irreversibilità è spiegato dal fatto che una volta portato fuori il TRP dal suo ambiente idrofobico, sono usciti anche altri AA, i quali interagiscono tra di loro impedendo alla proteina di tornare alla conformazione originale.

Question 47

Quali parametri contribuiscono a definire PSH l’indice che esprime l’idrofobicità superficiale di proteine?

Answer 47

3 parametri:
1. T (accellera la denaturazione)
2. Condizioni ambientali
3. Concentrazione della proteina

Question 48

Commentare un esempio di variazione della stabilità di una struttura proteica in ragione della composizione dell’ambiente

Answer 48

BIRRA: nella sua produzione possiamo riscontrare problemi:
1) l’orzo può produrre polisaccaridi strani, pericolosi quelli del glucosio i BETAGLUCANI, prodotti quando il clima non è adatto
2) problema di processo: vogliamo la schiuma ma servono le proteine. Però se noi raffreddiamo la birra, l’acqua spinge con grande forza le porzioni idrofobiche delle proteine le une contro le altre, associandosi tra loro e dentro la birra si sviluppa la torbidità a freddo. per prevenire ci sono proteasi che minimizzano l’effetto

Question 49

Cosa si intende per conformero transiente nel processo d denaturazione di una proteina?

Answer 49

Si riferisce a una conformazione temporanea o transitoria che una proteina può assumere durante il processo di denaturazione. Queste durante il processo perdono la loro struttura nativa e assumono una conformazione disordinata o non funzionale, rappresentano stati intermedi tra la struttura nativa e quella completamente denaturata.

Question 50

E’ più termostabile una proteina senza modificazioni post-traduzionali, una glicosidata o una proteina fosforilata?

Answer 50

Quella con modificazioni post.traduzionali

la pr. fosforilata ha gruppi carici che la rendono più affine all’acqua, inoltre rendono difficoltosa l’esposizione di siti apolari

la pr. glicosidata è ancora più solubile perché le catene lunghe sono molto idratate, compongono sostanze viscose come albume o muco, ostacola la precipitazione delle proteine e la loro coagulazione

Question 51

Perchè il glicerolo viene spesso usato per stabilizzare enzimi commerciali?

Answer 51

E’ un trialcolo ( 3 gruppi oh), perciò lega bene acqua conferendo stabilità alle proteine perché va a togliere l’acqua. Poiché questa crea fastidio alla struttura secondaria, togliendola gli enzimi risultano pià stabili. (meringhe, bolle sapone)