biochimie cahier jaune (enzymologie) Flashcards
Notion d”énergie d’activation: Thermodynamique
définie le sens de la réaction mais ne dit rien sur la rapidité de la réaction
C’est quoi un hétéroenzyme
Différent enzymes qui catalysent la meme rxn mais dans des conditions différentes de pH et de temperature
Différentes enzyme qui catalysent la meme ex dans des conditions identiques
Isoenzymes
Combien de sous-unités dans la LDH?
4
LDH5
Hepatocyte (foie) M
Rôle des muscles cardiaques et du foie
Cardiaque: Pyruvate -> lactate
Foie: lactate -> pyruvate
Types de modulations covalentes réversibles
Phosphorylation ou dephosphorylation des serines
Methylation
Adenylation
Definition et exemple d’une plurienzyme
Une enzyme avec plusieurs sous-unités
Exemple: pyruvate déshydreogenase
Avantage et désavantage d’une plurienzyme
Av: haute efficacité enzymatique
Désav: les produits intermediaries ne peuvent pas quitter le complexe pour participer dans une autre voie métabolique
enzyme
Enzyme : protéine qui agit pour catalyser une réaction biochimique
catalyseur
Catalyseur : substance qui provoque une réaction chimique en réduisant l’énergie d’activation ce qui
augmente la vitesse de la réaction
energie d’activation
Énergie d’activation (Ea): énergie nécessaire pour provoquer une réaction biochimique (substrat →
produit)
* Détermine la vitesse de la réaction
etat de transition
État de transition : configuration moléculaire de plus haute énergie (configuration entre la modification
du substrat en produit)
thermodynamique
Thermodynamique : l’étude des relations entre la température, le travail, la chaleur et l’énergie pour
une réaction biochimique.
* Détermine si une réaction est favorable énergétiquement et si elle est spontanée
o Une réaction est favorable énergétiquement si les produits ont moins d’énergie que les
réactifs = rxn exothermique = libération de l’énergie
o Une réaction est défavorable énergétiquement si les produits ont plus d’énergie que les
réactifs = rxn endothermique = absorbe l’énergie
o Une réaction est spontanée s’il y a assez d’énergie pour atteindre l’énergie d’activation
Collision efficace des substrats (réactifs) = réaction chimique
* Facteurs nécessaires pour avoir une réaction chimique
o Énergie suffisante des réactifs
o Orientation adéquate des molécules
Propriétés des enzymes (4)
- Augmente la vitesse de réaction
- Faible ou haute spécificité pour substrat
o Faible spécificité = plusieurs substrats avec structures similaires
▪ Ex. Trypsine : reconnaît liaison peptidique avec lysine (K) ou arginine (R) comme
substrat = reconnaît 2 substrats
o Haute spécificité = 1 substrat spécifique
▪ Ex. β-galactosidase : reconnaît lactose seulement = 1 substrat spécifique - Spécificité de réaction
o Catalyse 1 seul type de réaction - Rendement de 100%
o Aucun sous-produit inutile
nomenclature enzymatique
Nomenclature enzymatique
Suffixe -ase = enzyme
* Ex. nucléase
6 classes principales d’enzymes (Union Internationale de Biochimie)
- Oxydo-réductases
- Transférases =
- Hydrolases
- Lyases
- Isomérases =
- Ligases
oxydo reductases
a. Réaction d’oxydo-réduction
i. Oxydant = accepteur H
ii. Réducteur = donneur H
Ex. Lactate déshydrogénase (LDH), oxydases, réductase, peroxydases, oxygénases
transferases
transfert
a. Réaction de transfert d’un groupe fonctionnel
Ex. ALT, AST
hydrolases
= coupe
a. Réaction d’hydrolyse en utilisant H2O
Ex. Trypsine, chymotrypsine
liases
= lie molécule en brisant liens (Lyse et lie) a. Réaction d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes qui résulte en une double
liaison ou réaction d’addition sur une double liaison
b. Synthase
Ex. pyruvate décarboxylase
isomerase
réarrangement
a. Réarrangement intramoléculaire
Ex. alanine racémase
lygases
= lie molécule en créant des liens (lie)
a. Formation de liaison couplé à l’hydrolyse d’ATP
b. Synthétase
Ex. Glutamine synthétase
centre actif et modeles
Là où se produit la réaction dans l’enzyme = responsable de l’activité catalytique
Modèle du centre actif
* Modèle de Fisher = clé-serrure
o Site actif de l’enzyme est la forme parfaite du substrat
* Modèle d’ajustement induit de Koshland = changement de conformation
o Site actif de l’enzyme change de conformation lorsque le substrat s’approche pour
favoriser sa liaison
Coenzymes
Souvent molécule organique liée faiblement au
site actif
*Tout coenzymes sont des cofacteurs
Cofacteurs
Molécule organique ou ion métallique qui se lie
de façon permanente ou non-permanente à un
enzyme
Permanent = grp prosthétique ex. hème
Non-permanent = co-substrat (modifié et quitte l’enzyme après la réaction
Origines des cofacteurs
o Vit. Hydrosolubles
o Vit. Liposolubles
- Métabolites (ATP, UTP)
- Issus des vitamines*
- Vitamines
hydrosoluble (b,c )
liposoluble (adek)
Rôles des coenzymes
- Transporteurs H
- Transporteurs des groupes aminés
- Transporteurs des groupes carbonés
- Transporteurs H
- Transporteurs H
o NAD et NADP
o FAD et FMN
o Quinones
**Effet d’une déficience en acide nicotinique **
NAD = nicotinamide adénine dinucléotide
NADP = nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
Composé de : adénine et acide nicotinique
Déficience = Pellagre
* Érythème peau (rougeur)
* Digestif : langue rouge, diarrhées
* Trouble mental
Sources
* Légumineuses
* Champignons
* Fruits secs
* Levures
* Foie
Transporteurs H : FAD et FMN
Fabriqué via vitamine B2 : riboflavine
Réaction :
*vitamine B2 sensible à la lumière
Sources
* Lait
* Céréales brutes
* Foie
Déficience est rare
Transporteurs H: Ubiquinone =
CoenzymeQ
Fait partie de la chaîne de transport des électrons = phosphorylation oxydative
Réaction :
Liposoluble
3 états d’oxydation :
* Q = ubiquinone
* QH = semiquinone
* QH2 = ubiquinol
Transporteurs d’amines: Vitamine B6
Pyridoxine = pyridoxal 5’phosphate
(réaction et déficience)
Réactions :
* Transamination : transfert groupement amine
* Décarboxylation
* Éliminations
* Racémization
* Réaction aldol
Déficience
* Dermatite aux extrémités
Transporteurs grp carbonés : Biotine
Biotine = vitamine B8
Réaction :
* Carboxylation : nécessite activation du bicarbonate avec 1 ATP
Sources :
* Jaune d’œuf
* Foie
* Reins
* Levures
* Bactéries saprophytes (intestin)
*inactivation par avidine du blanc d’œuf chez le rat = lésions cutanées
*traite dermatoses séborrhéiques
Transporteurs grp carbonés : TPP
Thiamine et thiamine pyrophosphate = vitamine B1
Réaction :
* Décarboxylation des α-cétoacides (pyruvate décarboxylase), formation et clivage des αhydroxycétones
Déficience = Béri-Béri
* Névrite périphérique
* Atrophie musculaire
* Faiblesse musculaire
* Fatigue
* Ataxie
* Paralysie
* Diminution du rythme cardiaque
* Perte d’appétit = perte de poids
Transporteurs grp carbonés : CoA
CoA = coenzyme A
Réaction :
* Transport des radicaux acyles (ACP)
o Radicaux acyles : R-C=O
o Radicaux acétyle : CH3-C=O
Sources
* Dans majorité des aliments
*thermostable
Déficience :
* Pas chez hommes
* Dermatite
* Inflammation des muqueuses nasales
* Hémorragies internes moyennes surtout surrénales
Transporteurs grp carbonés : vitamine B9
Acide folique = vitamine B9
Réaction :
* Transfert grp monocarbonés : méthyl, méthylène, méthényl, formyl et forminimo
* Synthèse méthionine, homocystéine, purines et thymines
Déficience :
* Acné
* Fatigue
* Anémie
* Ostéoporose
* Spina bifida
*Sulfamide = bactériostatique
* Ressemble au PABA
* Inhibe enzyme qui lie la ptéridine à PABA
Transporteurs grp carbonés : acide lipoïque
*toujours liée à enzyme et nécessite ATP
Réaction :
* Porte un groupe acyl
* Pyruvate déshydrogénase
* α-cétoglutarate déshydrogénase
Ordres de réactions
Inhibiteurs competitif
Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur incompetitif
Graphiques
Équation de Michaelis menten
