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ZzzBiochimie (1) > biochimie cahier jaune (protéines) > Flashcards

biochimie cahier jaune (protéines) Flashcards

1
Q

ethymologie grecque du mot protéine

A

Protos=premier en grecque
les protéines jouent un rôle dominant

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2
Q

Rôle des protéines (8)

A

-enzymes
-transporteurs d’autres molécules (O2/CO2: Hb)
-réservoir d’autres molécules (myoglobine; O2)
-structures intra ou extracellulaires
-moteur mécanique: flagelle, migration des chromosomes, contraction musculaires
-Transmission de l’information génétique: protéines ribosomiques
-hormones/récepteurs hormonaux
-protection virale ou bactérienne (Ig)

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3
Q

Les protéines sont composés de combiens de types d’acides aminés

A

20 a.a

aa1-aa2-aa3…=infinités de protéines

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4
Q

combien de protéines est-il possible de faire avec des acides aminés

A

aa1-aa2-aa3…=infinités de protéines

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5
Q

Quel est la structure primaire d’une protéine et quel liaison y participe?

A

C’est l’ordre dans laquelle les acides aminés sont soudés par covalence en chaine peptidique

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6
Q

c’est quoi un acide aminé libre?

A

un ion amphotère car ils ont deux comportements possibles (basique ou acide)

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7
Q

Quels sont les deux classes d’acides aminés

A
  • A.A HYDROPHILES:
    a.a polaires ou ionisé ( R. basique et R. acides)
    a.a non polaires (R. neutres)

-A.A HYDROPHOBES

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8
Q

Dans une chaine polypeptidique, à quel partie (de la chaine) est donné le caractère polaire ou non polaire?

A

À la chaine latérale

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9
Q

Le caractère hydrophile ou hydrophobe de R détermine….?

A

la structure tridimensionnelle ou conformation de la proteine

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10
Q

Si une protéine à des a.a hydrophobes à l’intérieur et des a.a hydrophiles à l’extérieur, elle doit être dans quel sorte de milieu?

A

Un milieu aqueux

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11
Q

Quel est la particularité des a.a F, W et Y

A

Ce sont des R aromatiques qui absorbent la lumière ultraviolette à 280 nm (puisque les protéines contiennent au moins un Y ou W)

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12
Q

À quoi la densité optique (des aromatiques F, W et Y) est elle proportionnelle?

A

à la concentration de la protéine en solution

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13
Q

comment se forme une cystine?

A

Par oxydation des groupes SH de deux cystéines

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14
Q

Quel est le rôle du pont disulfure dans une cystine?

A

Il stabilise les protéines par une liaison covalente (ex: protéines sécrétoires)

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15
Q

La saveur des aliments est accentué par..?

A

le glutamate

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16
Q

combien de formes ioniques possède un acide aminé?

A

3 formes ioniques

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17
Q

Par quoi sont influencées les Propriétés acido-basiques des acide aminés

A

Le degré d’ionisation:
-du groupe carbonyle
-du groupe aminé
-ou de la chaine latérale

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18
Q

(Propriétés acido-basiques des acide aminés) La _______________ permet de séparer et de purifier les acides aminés

A

La différence de charge

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19
Q

(Propriétés acido-basiques des acide aminés)
Vrai ou faux: Une chaine latérale (résidu) ionisée influence fortement la structure 3D et les fonctions biologiques des protéines (surtout les enzymes)

A

vrai

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20
Q

Propriétés acido-basiques des acide aminés: De quoi dépend l’état d’ionisation acides aminés

A

Le pH de la solution

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21
Q

La courbe de titration permet: (4)

A

1) de déterminer la valeur du PK pour chaque fonctions ionisables
2) d’identifier les régions de pH ou l’acide aminé a un pouvoir tampon
3) de déterminer la structure de l’espèce prédominante en solution à différentes valeurs de pH
4) de déterminer la charge moyenne de l’acide aminé pour différentes valeurs de pH

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22
Q

Propriétés acido-basiques des acide aminés: quel sont les valeurs (en général) du:
-PKa:
-PKb:
-PKr:

A

-PKa: 2-3 NH3+ (souvent #1 ionisé)
-PKb:9-10 COOH (souvent #3 ionisé)
-PKr:4-12 R (souvent #3 ionisé)

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23
Q

Propriétés acido-basiques des acide aminés: Les causes de la modification des constantes d’ionisation sont (2)

A

1)Les groupements alpha-aminés et alpha-carbonyles disparaissent dans la chaine peptidique (plus d’effet inducteur sur la chaine latérale)
2) La position de la chaine latérale au sein de la structure spatiale de la protéine fait changer le PKr

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24
Q

(Propriétés acido-basiques des acide aminés )
Vrai ou faux : une fois enchainés dans la chaine polypeptidique, les pk des chaines latérales ionisables ne changent plus

A

faux, une fois enchainés dans la chaine polypeptidique, les pk des chaines latérales ionisables CHANGENT

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25
Q

Protéine ou peptide? si PM inférieur à 6000

A

peptide

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26
Q

Protéine ou peptide? si PM est supérieur à 6000

A

proteine

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27
Q

Dipeptide

A

deux résidus d’acide-aminé (une liaison peptidique)

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28
Q

Tripeptide

A

Trois résidus d’acide aminé (deux liaisons peptidiques)

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29
Q

polypeptide

A

plusieurs résidus d’acides aminés (plus que 20)

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30
Q

Nombre de possibilités de combinaisons des résidus d’acides aminés:
2aa:
3aa:
n aa:
20aa:

A

2aa: 2 possibilités de peptides
3aa: 6 possibilités de peptides
n aa: n! possibilités de peptide
20aa: 20! possibilités de peptide

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31
Q

Propriétés acido-basiques des acide aminés: Caractéristiques de la liaison peptidique (3)

A

plane, polaire (électronégativité), trans

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32
Q

Propriétés acido-basiques des acide aminés: écriture de la structure primaire des proteines

A

N-term-ALIKPRQ-C-term

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33
Q

Stéréoisomérie des acides aminés: Un changement de configuration exige au moins la rupture d’une liaison

A

Vrai

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34
Q

Stéréoisomérie des acides aminés: La configuration majoritaire est L ou D dans les protéines

A

L mais D existe également dans la nature

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35
Q

Stéréoisomérie des acides aminés:
Vrai ou faux : L ou D influence le sens de rotation de la lumière polarisé

A

Faux, les lettres Lou D n’ont rien à voir avec le sens de la rotation de la lumière polarisé, ca indique seulement l’emplacement du groupement horizontale vis à vis le H dans la projection de fisher

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36
Q

Quesque la stéréoisomérie des acides aminés

A

-Projection de Fisher d’un a.a (carbonne asymétrique ou chiral sauf pour la glycine)
-plusieurs stéréoisomères: un carbonne asymétrique= 2 configuration (2énantiomères)

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37
Q

Quel molécule est la référence de la stéréoisomérie des acides aminés

A

La référence est la L ou la D glycéraldéhyde: deux molécules différentes car non superposables
-propriétés chimiques identiques
-propriétés physiques différentes

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38
Q

classification des protéines (2 classes)

A

-holoproteines: juste des a.a

-hétéroprotéines: a.a plus une autre molécule fixée (groupement prosthétique)

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39
Q

exemples de groupements prosthétiques
(protéines +_____)

A

-Phosphoproteines: Pi
-lipoproteines: lipide
-flavoproteines: flavine (FAD)
-métalloproteines: metal (ferroprotéines, cuproprotéine, iodoprotéine)
-ribonucléoproteines: ARN

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40
Q

Structure des protéines:
I:
II:
III:
IV:

A

I:composition en acide aminé et leur enchainement
II: interactions entre les chaines latérales proches l’une de l’autre
III: interactions entre chaines latérales des résidus éloignés
IV: assemblage de protéines III entre elles

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41
Q

Par quoi sont déterminés les séquences spécifiques d’acides aminés des protéines

A

Par les gènes

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42
Q

Parenté phylogénétique des proteines: usage

A

Comparaison des structures primaires d’un même type de protéine entre des espèces proches (observation des séquences plus ou moins identiques

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43
Q

Parenté phylogénétique des protéines:
Plus le nombre d’a.a différents augmente, et plus le degré de divergence entre les protéines __________

A

augmente

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44
Q

Parenté phylogénétique des proteines: Résidus invariants

A

résidus qui sont indispensables à la fonction des protéines et donc à la survie de l’organisme

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45
Q

L’arbre phylogénétique des protéines est _________ à celui des organismes

A

parralèle

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46
Q

Structure secondaire et tertiaire des protéines: la structure d’une protéine détermine sa _________

A

Fonction

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47
Q

Structure secondaire et tertiaire des protéines: 2 groupes de protéines

A

les proteines fibreuses
les proteines globulaires

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48
Q

Structure secondaire et tertiaire des protéines: Les protéines fibreuses

A

-ont une fonction STATIQUE de structure
-sont INSOLUBLE dans l’eau
- ont des répétitions d’un motif simple (ex: kératine alpha: cheuveux et ongles/collagène:tendon, peau, os, dents)

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49
Q

Structure secondaire et tertiaire des protéines: Les protéines globulaires

A

-ont une fonction DYNAMIQUE
-sont solubles dans l’eau (donc dans le cytosol et le fluide extracellulaire)

50
Q

Forces qui agissent sur la structure des protéines (6)

A

-structure du lien peptidique (plan et polaire) pas de rotation
-encombrement stérique favorise la conformation trans de la liaison peptidique
-liaison hydrogène
-les ponts disulfure
-les prolines
-les interactions hydrophobes et hydrophiles

51
Q

Forces qui agissent sur la structure des protéines: les liaisons hydrogènes (3)

A

(liaison entre H etune structure riche en électron)
-sont très nombreuses
-assurent le maintient de la conformation native

52
Q

Forces qui agissent sur la structure des protéines: Les ponts disulfures (2)

A

-présents principalement chez les protéines sécrétés
-protègent la protéine contre la dénaturation dans les milieux extracellulaires

53
Q

Forces qui agissent sur la structure des protéines: Proline

A

conformation cis et non trans de la liaison peptidique favorisée** à cause de l’encombrement stérique en trans entre le R et le CH2CH3CH2amide

54
Q

Forces qui agissent sur la structure des protéines: les interactions hydrophobes et hydrophiles

A

moteur principal du repliement des protéines:
-R hydrophobes
-R hydrophiles chargés (COO-, NH3+/interractions ioniques/polaire non chargé: OH ou SH)

55
Q

Vrai ou faux: il y a un nombre limité de conformations pour une protéine donnée

A

Vrai
-Preuve: diagramme de Ramachandran

56
Q

Structure des protéines fibreuses: Linus pauling et Robert Corey proposent les deux structures secondaires les plus répendues, quels sont elles?

A

L’hélice alpha et le feuillet beta

57
Q

Quels sont les deux types de protéines fibreuses?

A

-protéines fibreuses alpha (hélice alpha): protéines élastiques
-protéines fibreuses béta (feuillet beta):protéines inextensibles

58
Q

Structure des protéines fibreuses: quel sont les deux types de conformations de l’Hélice alpha et leurs caractéristiques

A
  • conformation droite: plus fréquente et plus longue
    -conformation gauche: plus rare (encombrement stérique) et plus courte (4 résidus, surtout G)
59
Q

Structure des protéines fibreuses: caractéristiques de l’hélice alpha (8)

A

-liaison hydrogène (des atomes peptidiques, parallèles a l’axe, tous les 4R)
-les C=O sont tourné vers l’extrémité C-terminal
-les chaines latérales sont plus volumineuses et dirigés vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique
-le centre est plein
-plan de la liaison peptidique à l’extérieur et parallèle à l’axe
-pas d’hélice droite: 0,54nm
-JAMAIS DE P
-3,6 R par tour

60
Q

Structure des protéines fibreuse: exemples de choses qui sont formés par des helices alpha (4), plus précisément par la kératine alpha

A

-de la laine
-des cheveux
-de la peau
-des ongles

61
Q

Structure des protéines fibreuses: quel est l’élément de base de la kératine alpha

A

-la protofibrille=3 hélices alpha droites

62
Q

Structure des protéines fibreuses: À cause de quel solutions les cheveux peuvent être bouclés ou droits?

A

Des solutions oxydo-réductrices (hélice alpha)

63
Q

Structure des protéines fibreuses: quels sont les deux types de feuillets béta

A

-feuillets béta parallèles —feuillets béta antiparallèles

64
Q

Structure des protéines fibreuses: caractéristiques des feuillets béta (6)

A
  • chaines peptidiques parallèles et dans un même sens (forment un feuillet plissé)
    -PAS DE C NI DE P
    -les R sont petits et perpendiculaires au plan du feuillet
    -le feuillet est stabilisé par des liaisons H appartenant aux C et N de la liaison peptidique
    -périodicité 0,70 nm
    -ponts hydrogènes perpendiculaires à l’axe
65
Q

Structure des protéines fibreuses: exemple de structure formé de feuillets béta

A

FIBROINE du ver à soie bombyx mori
-rien que des feuillets béta antiparallèles
-motif répétitifs (G-S-G-A-G-A)

66
Q

Vrai ou faux: Dans les proteines globulaires, on retrouve aussi bien des hélices alpha que des feuillets bétaet leur abondance relative varie en fonction de la protéine

A

Vrai

67
Q

Quelle protéine représente 25 à 35% des protéines chez les vertébrés?

A

L’hélice de collagène

68
Q

Où peut-on retrouver les hélices de collagène (4)?

A
  • Os
  • Tendon
  • Peau
  • Vaisseaux sanguins
69
Q

1- Dans les os, les hélices de collagène sont associées à : a)_________________

2- Dans les tendons, les hélices de collagène sont des b)________ et sont donc sous forme de : c)_________

3- Dans la peau, l’hélice de collagène est sous forme de : d)_________________

4- Dans les vaisseaux sanguins, l’hélice de collagène sont sous forme de : e)________

A

a) Cristaux de hydroxyapatite
b) Fibres rigides
c) Cordage
d) Fibres lâches
e) Réseau élastique

70
Q

Quels produits industriels de collagène? (2)

A
  • Gélatine
  • Colle
71
Q

Structure d’une fibre de collagène?

A

Formé de tropocollagène
(3 chaîne hélicoïdales torsadée gauche qui forme une superhélice de pas droit)

72
Q

8 caractéristiques de l’hélice de collagène

A

1- Son hélice gauche n’est pas comme l’hélice alpha

2 - G et P (composition majoritaire donne de la rigidité)

3 - Pas liaisons hydrogène intracaténaire, mais intercaénaire entre HyP

4 - Pas de C

5 - Périodicité : 0,94 nm (pertient?)

6 - 3 résidus par tour

7 - Présence résidus modifiés

8 - motif répétitif de G-X(Pro)-Y(Lys)

73
Q

Quels sont les résidus (3) de l’hélice de collagène?

A

1- Allysine (aldééhyde de Lys)

2- Hyp (liaisons H intercaténaires)

3- Hyl (liasons covalentes avec sucre)

74
Q

Qu’est-ce qu’il faut pour la formation de Hyp et Hyl ?

A
  • alpha-cétoglutarate
  • Vitamine C
  • prolyl/lysyl hydroxylase
75
Q

Effets d’un manque de VitC :

A

Scrobut :
- Lésions cutanés
- Fragilité vasculaire
- Déchaussement dents + saignements

76
Q

Vieillisement des hélices de collagène

A

Augmentation liaisons covalentes intra/intercaténaires

  • Fibres collagènes deviennent + rigides/cassantes
  • Altération propriétés mécaniques
  • Rides
  • Cornée oeil = - transparente
77
Q

La structure tertiaire des protéines globulaires c’est quoi?

A

Organisation tridimentionnelle compacte d’un ensemble d’éléments de structure secondaire

78
Q

Quelles sont les types d’interactions non-covalentes entre les chaînes latérales des résidus AA dans la structure tertiaire :

A
  • Hydrophobes (élimination des molécules d’eau de l’intérieur de la molécule) aka la principale
  • Ponts disulfure (stabilisation intégrité structurale)
  • Liaison H entre les chaînes latérales des résidus AA
79
Q

V ou F
Le repliement des protéines de structure tertiaire se fait de façon aléatoire

A

Faux, ce n’est pas un résultat d’essais au hasard. C’est un résultat d’un processus coopératif/séquentiel

80
Q

Quel est les rôles (2) des chaperonnes et que sont-elle?

A

Rôles :
- Empêchent le reploiement prématuré
- Peuvent accélérer le reploiement

C’est quoi :
- Des enzymes

81
Q

V ou F
Habituellement, les résidus hydrophobes sont à l’intérieur et les résidus hydrophiles à l’extérieur

A

Vrai

Exception : des résidus ionisables à l’intérieur des protéines, pour des réactions catalytiques

82
Q

a) Quels sont les agents dénaturants des protéines globulaires (5) ?

b) Lesquels d’entre eux font des dénaturation RÉVERSIBLES?

A

a)
1- pH extrême

2 - Augmentation température

3 - Agents chaotropiques

4 - Détergents

5 - Agents réducteurs

b)
- Agents chaotropiques
- Détergents

83
Q

DÉNATURATION PROTÉINES GLOBULAIRES :

  • Effets d’un pH extrême (3)
A
  • Désamination des Asn et Gln
  • Modification état d’ionisation des chaînes latérales (répulsion)
  • Dislocation liaisons H
84
Q

DÉNATURATION PROTÉINES GLOBULAIRES :

  • Effets d’une augmentation de température (2)
A
  • Augmentation des énergies de vibration et rotation (destruction liaisons faibles)
  • Bris des liaisons disulfures
85
Q

DÉNATURATION PROTÉINES GLOBULAIRES :

a) Exemples d’agents chaotropiques (2)

b) Effet (1)

A

a)
-Sel guanidinium

-Urée

b)
- Provoque afflux de molécules d’eau à l’intérieur de la protéine (dislocation liaisons hydrophobes)

86
Q

DÉNATURATION PROTÉINES GLOBULAIRES :

a) Exemple de détergent

b) Effet (1)

A

a)
Sodium dodécylsulfate (SDS)

b)
Chaînes hydrophobes de détergent envahissent le coeur hydrophobe et provoque la dénaturation

87
Q

DÉNATURATION PROTÉINES GLOBULAIRES :

a) Exemples d’agents réducteurs (2)

b) Effet (1)

A

a)
- Bêta-mercaptoéthanol (Bêta-ME)
- Dithiothréitol (DTT)

b)
Réduisent ponts disulfures

88
Q

Anfinsen a étudié la dénaturation/renaturation de la ribonucléase A (ARNase), ce qui a montré quoi ?

A

Que grâce à un processus de repliement autonome (absence de d’autres facteurs), les protéines peuvent former leur structure spaciale

89
Q

a) Le repliement in vitro des protéines a-t-il besoin de protéines chaperonne/protéines anti-stress?

b) Le repliement des protéines dans le cytoplasme a-t-il besoin de protéines chaperonne/protéines anti-stress?

A

a) non

b) oui, car groupement hydrophobes interagissent avec d’autres groupement hydrophobes. Ceci créé un risque d’aggrégation irréversible de protéine. D’où la nécessité des molécules chaperons

90
Q

Quel est les rôles (5) des Heat shock protein (HSP90) ?

A
  • Rôle dans la communication cellulaire (présentes même en absence de stress)
  • Chaperonnes dans conditions de choc thermique
  • Protection protéines instables (division cellulaire/embryogénèse)
  • Masque mutations qui s’accumulent
  • Si stress, mutations cachées s’expriment et conduisent aux malformations chez la mouche. Biz biz. Stress cause macroévolution
91
Q

Quel est le rôle des Cold shock protein (CSP) ?

A
  • Chaperons pour ARNm chez E.Coli/Gacillus subtilis
  • Enzyme modifie l’insaturation des lipides membranaires
  • Anti-freeze protein (AFP) abaisse la température de solidification de l’eau
  • Protéine de nucléation (facilite apparition de cristaux)
92
Q

Les CSP et les HSP luttent toujours contre des stress de longues ou courte durée?

A

Courte durée

93
Q

C’est quoi :

a) HOLOPROTÉINE

b) HÉTÉROPROTÉINE

A

a) holo : protéine SANS cofacteur

b) hétéro : protéine AVEC cofacteur

94
Q

Nom de la partie protéique de l’hétéroprotéine et 1 exemple :

A

Apoprotéine

Ex. : Myoglobine
- 8 hélices alpha
- cage hydrophobe contenant l’hème
- Fer (liaison coordinative)
- 2 His dans le coeur de la protéine

95
Q

La structure quaternaire =

A

= ensemble de protomères (ou monomère) globulaires

96
Q

Caractéristiques des protéines oligomériques (sans inclure forces de cohésions)

A
  • Plusieurs monomères identiques ou différents
  • Stoechiométrie constante
  • Arrangement symétrique des monomères
97
Q

Forces de cohésions (2) dans les protéines oligomériques

A
  • Interactions hydrophobes
  • Forces électrostatiques

NB : Forces + faible que tertiaires pour facilité la séparation des monomères

98
Q

Comment déterminer le poids moléculaire d’un oligomère (2 étapes)

A

1- Chromatographie de filtration sur gel Séphadex

2 - Électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS

99
Q

Comment déterminer la structure tridimentionnelle des protéines (2) :

A
  • Cristallographie aux rayons-X
    (Limite : crystal de protéine pur)
  • Spectroscopie par résonance magnétique nucléaire
100
Q

Avantage/désavantages de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire :

A

Avantage :
- Étude de protéines en solution

Désavantage :
- Étude de mathématique complexes
- PM des molécules doit être < 15 000

101
Q

a) Protéines allostériques, c’est quoi?

b) 2 types

A

a)
Protéine dont l’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule particulière appelée modulateur allostérique

b)
1- effecteur allostérique
2- inhibiteur allostérique

102
Q

Caractéristiques de la fixation du modulateur allostérique :

A
  • Modification de la conformation de la protéine native et la rend plus ou moins fonctionnelle
  • Fixation réversible
  • Passage transitoire de R à T

(ex. : Hémoglobine)

103
Q
A
104
Q

Ex. Protéine = Collagène
Tropocollagène

A

superhélice droit formée de 3 hélices α gauche
* Composée surtout de G et P = rigidité
* Pas de cystéine
* Résidu d’acides aminés modifiés à l’aide d’α-cétoglutarate et vitamine C (nécessaire pour liaisons
intercaténaires)
o Allysine via lysyl oxydase
o Hydroxyproline (Hyp) via prolyl-hydroxylase
o Hydroxylysine (Hyl) via lysyl-hydroxylase
* Liens intercaténaires = liaisons entre les chaînes polypeptidiques = résistance et flexibilité

105
Q

scorbut carence en quoi et symptomes

A

Scorbut = carence en vitamine C affecte synthèse du collagène
* Symptômes : lésions cutanées, fragilité vasculaire, déchaussement des dents et saignements

106
Q

agents dénaturants

A

Agents dénaturants
pH extrêmes

Température

Agents chaotropes

Détergents

Agents réducteurs

107
Q

agents denaurants: temperature

A

Température
* Augmente l’énergie = destruction des interactions faibles

108
Q

agent denaturant: ph extreme

A

Agents dénaturants
pH extrêmes
* Modifie l’ionisation des chaînes latérales
* Désamination de l’asparagine (N) et glutamine (Q)
* Dislocation ponts H
* Rupture des ponts disulfures

109
Q

agent denaturant: agent chaotropes

A

Agents chaotropes = sels de guanidinium et urée
* Dislocation interactions hydrophobes
* *souvent réversible

110
Q

agents dénaturants: Détergents

A

Détergents = SDS
* Envahi cœur hydrophobe = dénaturation
* *souvent réversible

111
Q

denaturation :agent réducteurs

A

Agents réducteurs = β-mercaptoethanol (β-ME) et dithiothreitol (DTT)
* Réduit ponts disulfures

112
Q

prions

A

Prions = Protéines infectieuses
Protéine pathogène qui induit le repliement anormal d’autres protéines
PrPc = prion normal = 4 hélices α
PrPSc = prion pathogène = 2 hélices α et 1 feuillet β
* Induit le mal repliement de la protéine PrPc = non-digestibles par lysosomes et entraîne la mort
cellulaire

113
Q

Enzymes allostériques

A

Modulation de l’activité enzymatique via un effecteur allostérique qui se lie au site allostérique de
l’enzyme pour induire un changement de conformation pour permettre une réaction enzymatique.

114
Q

2 types d’effecteurs allostériques :
*

A

2 types d’effecteurs allostériques :
* Activateur allostérique = activation de l’enzyme
* Inhibiteur allostérique = inhibition de l’enzyme

115
Q

Myoglobine (Mb)

A

Structure tertiaire de la protéine monomérique de l’hémoglobine (Hb)
Contient 1 centre hème : Fe2+
* Se lie à 1 molécule d’oxygène
Formée par chaîne α ou β
Besoin de 4 unités monomériques de myoglobine pour formées 1 molécule d’hémoglobine

116
Q

Hb A (hémoglobine adulte)

A

Hb A (hémoglobine adulte) = tétramère (4 monomères) α2β2 + hème (grp prosthétique)
* Fixe 4 molécules d’oxygène pour 1 molécule d’Hb
* Molécule allostérique
o Forme T (tendue) = lie le dioxyde de carbone (CO2) = déoxyhémoglobine
▪ Favorisé lors de pH bas (acide)
o Forme R (relâcher) = lie l’oxygène (O2) = oxyhémoglobine
▪ Favorisé lors de pH élevé (basique)

117
Q

Courbe de saturation de l’Hb

A
  • Courbe sigmoïde
    o Coopérativité de la fixation d’O2 : 1 molécule d’O2 liée à la Mb facilite les liaisons des
    autres molécules d’O2 sur le reste des Mb
    o P50 : pression partielle de l’oxygène qui se lie à 50% des molécules de myoglobines dans
    1 molécule d’hémoglobine = pression partielle d’oxygène qui sature à demi 1
    hémoglobine
    ▪ Comparaison de l’affinité de l’Hb pour O2
  • ↑P50O2 = ↓affinité pour O2
  • ↓P50O2 = ↑affinité pour O2
118
Q

Effet de Bohr

A
  • Effet du pH sur la courbe de dissociation de l’oxygène de l’Hb
    o pH bas favorise la dissociation de l’oxygène et change la conformation de l’Hb pour la
    forme T qui se lie au dioxyde de carbone
    ↑
119
Q

2,3- biphosphoglycérate (2,3-BPG) :

A
  • Stabilise forme T de l’Hb
  • Favorise la liaison au CO2
  • Sous-produit de la glycolyse
120
Q

Hb F (hémoglobine fœtale)

A

= tétramère (4 monomères) α2γ2 + hème (grp prosthétique)
* + grande affinité pour O2 = ↓P50
* Moins d’affinité pour 2,3-BPG

121
Q

Anémie falciforme
Hb S (drépanocytose)

A

= tétramère (4 monomères) α2β*2 + hème (grp prosthétique)
* *Chaînes β sont mutées : Glu 6 → Val 6
* Conséquence : polymérisation des chaînes β = globule rouge en forme de faucille
o GR deviennent fragile et rigide
o GR peut faire des occlusions dans les vaisseaux sanguins = AVC
o Mauvais transport d’oxygène = fatigue
* Traitements
o Traitement palliatif contre douleur
▪ Hydroxyurée : synthétise Hb F au lieu Hb A
o Guérison complète
▪ Greffe de moelle osseuse
▪ Thérapie génétique
* Personne atteinte de malaria (plasmodium falciparum) ont une résistance contre l’anémie
falciforme

122
Q

monoxyde de carbonne et affinité pour les gaz

A

Affinité de l’Hb pour les gaz
CO ˃ O2 ˃ CO2
* Conséquences :
o Empoisonnement par le monoxyde de carbone s’il y est présent dans l’air
* Puisque l’Hb a le moins d’affinité pour le dioxyde de carbone : présence du 2,3-BPG = élimination
du CO2 (déchet métabolique) par la respiration

ZzzBiochimie (1) (5 decks)

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