Bioenergetik und Biokatalyse Flashcards Preview

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Flashcards in Bioenergetik und Biokatalyse Deck (47):
1

Was ist ein kataboler Prozess?

Was ist ein anaboler Prozess?

Was ist ein ubiquitärer anaboler Prozess, der viel Energie verbraucht?

Katabolismus ist der oxidative Abbau von Nahrungsstoffen. Der Vorgang ist exergon und liefert Energie (ATP) und Reduktionsäquvalente (NADH und NADPH).

Ein anaboler Prozess verbraucht ATP und Reduktionsäquivalente, z.B. die Neusynthese von Makromolekülen.

Die Aufrechterhaltung der Ionenkonzentration verbraucht viel Energie.

2

Was ist die Fragestellung der Bioenergetik?

Worüber gibt Energetik keine Auskunft?

Kann eine biochemische Reaktion, eine Kette gekoppelter Reaktionen, oder ein patho-physiologischer Prozess in eine bestimmte Richtung ablaufen, oder fehlt die richtige Energie in ausreichender Menge?

Die Energie gibt keine Auskunft über die Geschwindigkeit der Reaktion oder des Prozesses.

3

Was ist die freie Enthalpie?

Die freie Enthalpie/Gibbs freie Energie/freie Energie G' ist die Größe, die Aussage darüber gibt, ob eine Reaktion freiwillig (exergon) abläuft.

4

Wann kann eine Reaktion spontan ablaufen?

Eine Reaktion kann spontan ablaufen, wenn die Änderung der freien Energie (delta G') negativ ist.

5

Wie bezeichnet man die freie Energie bei einem physiologischen pH? (pH ca. 7)

Wie bezeichnet man die freie Energie unter Standardbedingungen bei pH 7?

G'

G0'

6

Wie lautet die Gleichung für die freie Reaktionsenthalpie?

dG'=dG0'+5.7 log ((C)(D)/(A)(B)) in kj/mol

7

Wann ist dG' einer Reaktion negativ?

Wenn dG0' ausreichend negativ ist oder wenn das Verhältnis von Edukten/Produkten hinreichend groß ist.

8

Was gilt unter Standardbedingungen für das Verhältnis dG' zu dG0'?

Wann ist dG'=0? Was bedeutet das für dG0'

Standardbedingungen bedeutet, dass die Konzentration aller Produkte und Edukte jeweils 1M sind. Also gilt dG'=dG0'

dG' ist im thermodynamischen Gleichgewicht gleich null.
Mit (C)(D)/(A)(B)=K ergibt sich für dG0':
dG0'= -5.7 log K

9

Wie funktioniert die chemische Kopplung von endergonen Reaktionen an die exergone Reaktion von ATP+H2O --> ADP+Pi+2H+

Um welchen Faktor verschiebt die Hydrolyse von ATP das Gleichgewicht einer Reaktion?

Die ATP-Hydrolyse liefert einen dG'-Wert von -30,6kJ/mol.

Durch direkte Übertragung auf die energone Reaktion wird dafür gesorgt, dass die Hydrolyseenergie von ATP nicht in Form von Wärme verloren geht.

Die Hydrolyse von ATP verschiebt das reaktionsgleichgewicht um 10^8. Bei zwei ATP ist es 10^16 und bei drei ATP sogar 10^24

10

Wie wird ATP zuerst gespalten und wie sieht das in der Bilanz aus?

ATP wird häufig in AMP und Pyrophosphat gespalten, das zu 2 Pi weiterreagiert. Um aus AMP wieder ATP herzustellen, werden wieder zwei ATP verbraucht, wobei es zu einer Reaktionsverschiebung um den Faktor 10^6 kommt.

11

Warum gehört ATP zu den energiereichen Verbindungen?

Warum findet die Hydrolyse von ATP spontan nur sehr langsam statt? Wie kann man dies verbessern?

Die Saureanhydridbindung von ATP gehört zu den energiereichen Verbindungen und lassen bei der Hydrolyse relativ hohe Energiebeträge frei.

Die Hydrolyse von ATP verläuft wegen ihrer hohen Aktivierungsenergie spontan nur langsam, durch Enzyme kann dies katalysiert werden. ATP ist kinetisch stabil.

12

Wie sieht die aktive Form von ATP bei physiologischen pH-Wert aus?

Warum haben ATP und Pyrophosphat so hohe Phosphatgruppen-Übertragungspotentiale?

Bei physiologischen pH-Wert liegt ATP vollständig ionisiert und mit MG2+ komplexiert vor.

Die negativen Ladungen am Phosphat stoßen sich gegenseitig ab, daher kommt es bei ADP und Pi (bzw. zwei Pi) zu Resonanzstabilisierung.
Bei ATP bzw. Pyrophosphat gibt es keine so hohe Resonanzstabilisierung.

13

Warum kommt es bei der Hydrolyse von Phosphoenolpyruvat zu so einer hohen Energieausbeute?

Bei der Hydrolyse von Phosphoenolpyruvat entsteht Enolpyruvat.
Normalerweise sind Ester nicht so energiereich wie Säureanhydride. In einem Enolester befindet sich der Ester jedoch in direkter Nachbarschaft zu einer Doppelbindung, weshalb es instabil ist und direkt weiter zu stabilem Pyruvat reagiert.

14

Wie werden "energiereiche" Phosphatgruppen übertragen? (4)

Wann spricht man von Substratkettenphosphorylierung?

1. Phosphoglyceratkinase überträgt Phosphat von 1,3-Biphosphoglycerat auf ADP, daraus entstehen 3-Phosphoglycerat und ATP.

2. Pyruvatkinase überträgt von Phosphoenolpyruvat Phosphat auf ADP, es entstehen ATP und Pyruvate.

3. Kreatinkinase stellt unter Verbrauch von ATP Kreatinphospat her, eine Verbindung, die so lange wieder ATP generieren kann, bis genug da ist. Es entsteht also ein Gleichgewicht aus Kreatinphosphat und ATP.

4. Hexokinase phosphoryliert Glukose unter Verbrauch von ATP zu Glukose-6-Phosphat.

Man spricht von Substratkettenphosphorylierung, wenn die Phosphorylgruppe eines energiereichen Intermediates (Substrates) auf ADP übertragen wird.

15

Wie funktioniert die Regeneration von ATP aus Kreatinphosphat und wofür braucht man das?

Bei ATP-Mangel wird mithilfe von cytosolischer Kreatinkinase ADP unter Verbrauch von Kreatinphosphat zu ATP phosphoryliert. Dies ist vor allem während derersten 20 bis 30s nach Beginn einer Muskelkontraktion zur Energieversorgungs-Überbrückung wichtig.
Ist der ATP-Spiegel hochgenug, sorgen an der Außenseite der inneren Mitochondrienmembran sitzende Kreatinkinasen für die Regenerierung von Kreatinphosphat unter Verbrauch von ATP.
Im ruhenden Skelettmuskel ist die Kreatinphophat-Konzentration um einiges höher als die ATP-Konzentration.

16

Wie nennt man den Reaktionstyp, bei dem Elektronen übertragen werden?

Wie vergleicht man die Elektronenaffinität verschiedener Redoxpaare?

Wo liegt das Referenz-Wasserstoffpotential bei pH 7?

Wie werden Standardredoxpotentiale bei pH 7 beschrieben?

Redoxreaktion

Man vergleicht die Elektronenaffinität verschiedener Redoxpaare, indem man ihre Potentialdifferenzen deltaE gegen eine Standard-Wasserstoffelektrode misst.

Bei pH 7 liegt das Referenz-Wasserstoffpotential bei -0,42V.

Standardredoxpotentiale bei physiologischen pH-Wert werden als E0' bezeichnet.

17

Welche Gleichung gibt das Redoxpotential E einer Gleichung an und wie lautet sie?

Wie berechnet sich die gesamte Potentialdifferenz dE einer Redoxreaktion?

Die Nernst-Gleichung:

E = E0' + RT/nF ln ((Ox)/(RED))

die Potentialdifferenz dE ergibt sich aus der Differenz der einzelnen Redoxpotentiale der beteiligten Redoxpaare.

18

Wie steht dE mit der freien Energie dG und der Gleichgewichtskonstante K in Zusammenhang?

Mit welcher Gleichung kann man die Änderung der freien Energie einer Redoxreaktion berechnen, wenn die Potentialdifferenz zwischen zwei Redoxpaaren bekannt ist?

dG = -n x F x dE
dG0' = -n x 96400 x dE0' = -5700 log K (J/mol)

dG0' = -n x 96,4x dE0' (kJ/mol)

19

Welche Redoxpaare sind starke Reduktionsmittel?

Wann sind Redoxpaare starke Oxidationsmittel?

Bei Redoxpaaren mit stark negativem E0' ist die reduzierte Form ein starkes Reduktionsmittel.

Bei Redoxpaaren mit stark positivem E0' wirkt die oxidierte Form als starkes Oxidationsmittel.

20

Wei funktioniert das NAD/NADH oder das NADP/NADPH-System?

Wie unterscheidet sich NADP von NAD?

Welche Systeme sind ebenfalls Cofaktoren von Redoxreaktionen?

Das NAD/NADH und das NADP/NADPH-System sind die wichtigsten Coenzyme bei Redocreaktionen.

Bei der Reduktion von NAD(P) zu NAD(P)H werden 2 Elektronen (und ein Hydridion, was in der Bilanz als Proton gezählt werden kann) übertragen. Dabei ändert sich ausschließlich die Struktur des Nikotinamidrings.

Bei NAD ist am C2-Atom der Ribose des Adenosinteils noch eine Phosphatgruppe gebunden.

Die Flavinsysteme FMN/FMNH2 und FAD/FADH2 sind ebenfalls Cofaktoren von Redoxreaktionen.

21

Was sind Cofaktoren/Coenzyme

Was sind Cosubstrate?

Was sind prosthetische Gruppen?

Was sind typische Cofaktoren?

Cofaktoren/Coenzyme sind niedermolekulare, nicht-proteinartige Verbindungen, die stöchiometrisch an ein Enzym gebunden sind. Das Enzym benötigt die Cofaktoren, um eine Reaktion zu katalysieren. Sie können locker, fest oder auch kovalent gebunden sein.

Cosubstrate sind Coenzyme, die bei der Katalyse strukturell verändert und vom Enzym in modifizierter Form freigesetzt werden, z.B. NAD(H).

Prosthetische Gruppen sind Coenzyme, die dauerhaft an das jeweilige Apoenzym gebunde sind, z.B. FAD, Häm.

Typische Cofaktoren sind Metallionen und fast ein Drittel aller Enzyme benötigt Metallionen als Cofaktoren.

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Warum gibt es überhaupt ein NAD/NADH und ein NADP/NADPH-System?

Wie liegen die intrazellulären Konzentrationsverhältnisse der beiden Systeme?

NADH wird bei der oxidativen Phosphorylierung aufoxidiert und somit zur ATP-Synthese verwendet -->Energiegewinnung, kataboler Prozess

NADPH ist ein reduzierendes Coenzym bei der Biosynthese von Fettsäuren, Cholesterin etc. und bei der Reduktion von Glutathiondisulfid (GSSG) --> anaboler Prozess

NAD : NADH --> 1000 : 1
NADP : NADPH --> 1:100

23

Was machen Enzyme?

Welchem Reaktionsweg folgt die enzym-katalysierte Reaktion? Was bleibt dabei unverändert?

Enzyme beschleunigen die Einstellung chemischer Gleichgewichte, ohne die Lage des Gleichgewichts zu verändern.

Die enzym-katalysierte Reaktion braucht eine geringere freie Aktivierungsenthalpie, als die normale Reaktion. Die freie Reaktionsenthalpie der Reaktion hingegen ist vom Reaktionsweg unabhängig und bleibt gleich.

24

Welches ist das schnellste Enzym?

Die Carboanhydrase mit CO2-Hydratisierung von 10^5 Moleküle pro Sekunde (Faktor 10^7)

25

Sind alle Enzyme substratspezifisch?

Nein, manche Enzyme (vor allem im Verdauungssystem) sind reaktionsspezifisch).
z.B. Trypsin, das Proteine nach Lys- oder Arg-Resten spaltet.

26

Was sind die zentralen vier Eigenschaften von Enzymen?

1. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit.
2. Enzyme sind (meistens) substratspezifisch.
3. Enzyme zeigen Sättigungkinetik.
4. Viele Enzyme sind in ihrer Aktivität regulierbar

27

Wodurch wird das aktive Zentrum des Enzyms ausgekleidet und warum?

Wie funktioniert die Substratbindung?

Das aktive Zentrum wird durch unpolare Reste ausgekleidet, um Wasser auszuschließen, da das ja eine Reaktion mit dem Substrat eingehen könnte. Außerdem befinden sich hier die Cofaktoren.

Das Substrat wird durch relativ schwache Kräfte reversibel gebunden.

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Welche Regulationsmechanismen haben Enzyme und wie funktionieren diese? (3)

1. Aktivierung aus inaktiven Vorstufen (Zymogenaktivierung, irreversibel):
-Endigung -ogen weißt auf inaktive Vorstufe hin (Trypsinogen-->Trypsin).
-z.B. im Pankreas werden zuerst inaktive Vorstufen gebildet und erst im Darm aktiviert.
-Aktivierung durch limitierte Proteolyse (Ein Peptid wird abgespalten und die Konformation ändert sich -->irreversibel)

2. Kovalente Modifikation (Interconvertierung): Durch reversible Phosphorylierung können Enzyme an- und ausgeschaltet werden. z.B. Phosphorylierung von Enzymen des Glykogenstoffwechsels.

3. Feedback Inhibition (Endprodukthemmung): Das Endprodukt hemmt die Umwandlung von A in B.
z.B. Allosterische Hemmung der Phosphoribosylpyrophosphat(PRPP)-Amidotransferase, des Schrittmacherenzyms der Purinsynthese, durch alle Endprodukte (ADP, ATP, GDP und GTP)
-->dies ist mehr ein Dimmung, da die Aktivität nicht plötzlich verschwindet.

29

Welche Modelle gibt es zur Substratbindung von Enzymen? (2)

1. Schlüssel-Schloss-Modell: Das aktive Zentrum hat die zum Substrat komplementäre Struktur.

2. induced fit Modell (substratinduzierte Konformationsänderung): Das aktive Zentrum hat die zum Substrat komplementäre Form erst dann, wenn das Substrat gebunden ist (z.B. Glucokinase)
--> alle Kinasen arbeiten nach diesem Prinzip, damit Wasser nicht konkurrieren kann.
-->wichtige Bedeutung des "induced fit" Mechanismus: Ausschluss von Wasser

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Welche Arten von Enzymhauptklassen unterscheidet man? (6)

1. Oxidoreductasen: Redoxreaktionen (z.B. Lactatdehydrogenase)
2. Transferase: Transferieren Substrat von einem auf ein anderes Molekül (z.B. Kinasen)
3. Hydrolase: Katalysieren Spaltungsreaktionen durch Wasser (z.B. Glucose-6-Phosphatase)
4. Lyase: energieunabhängige, nicht-hydrolytische Spaltung/Bildung kovalenter Bindungen (z.B. Aldose, Adenylatcyclase)
5. Isomerase: Überführen des Substrates in eine isomere Form (z.B. Hexosephosphat-Isomerase)
6. Ligase: energieabhängige Knüpfung von C-C-Bindungen (z.B. Pyruvatcarboxylase)

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Wie lautet die Gleichung für die Enzymkinetik?

Wie beschreibt man die Wachstumskurve eines ES-Komplexes?

E+S --> ES --> E+P, wobei während den Reaktionsschritten die Geschwindigkeitskonstantem k+1, k+2, k-2 und k-1 gelten.

Während der pre-steady Phase kommt es innerhalb von Millisekunden zum Aufbau der ES-Komplexe. Die Konzentration der Komplexe bleibt dann in der steady-state Phase (Fließgleichgewicht) konstant, denn die Geschwindigkeit der Bildung und die Geschwindigkeit des Zerfalls gleichen sich aus.

32

Welche Gleichung ergibt sich für die Geschwindigkeit der ES-->E+P Reaktion, wenn man die Rückreaktion vernachlässigt?

v = k+2 x (ES)

Dabei gilt, dass im Fließgleichgewicht die Reaktionsgeschwindigkeit und die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes zueinander proportional sind.

33

Für welche Enzyme gilt die Michaelis-Menten-Kinetik?

Was sagt die Michaelis-Menten-Kinetik über die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigketi zur Substratkonzentration aus? (2)

Die Michaelis-Menten-Kinetik gilt für viele Enzyme mit hyperbolen Abhängigkeit von Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration.
Dazu muss die Substratkonzentration größer als 100 x die Enzymkonzentration sein, bei der Messung der Anfangsgeschwindigkeit die Produktkonzentration viel kleiner als die Substratkonzentration sein und die Konzentration der Enzym-Substrat-Komplexe während der Messung konstant sein.

1. bei niedriger Substratkonzentration ist die Geschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration
2. bei sehr hoher Substratkonzentration ist v = Vmax und unabhängig von der Substratkonzentration.

34

Wie lautet die Michaelis-Menten-Gleichung?

Welche Grenzfälle gibt es im Verlauf der Michaelis-Menten-Kurve? (3)

v = Vmax x (S)/((S)+Km) --> beschreibt aber nur hyperbolische Kurven

1. bei Substratkonzentrationen, die viel kleiner als Km sind, gilt die Gleichung:
v=Vmax x (S)/Km, wobei v direkt proportional zu (S) ist.
2. Wenn die Substratkonzentration viel größer als Km ist, dann kann der Km-Wert vernachlässigt werden und es gilt die Gleichung:
v=Vmax x (S)/(S) =Vmax. -->v ist unabhängig von (S)
3. Wenn die Substratkonzentration Km entspricht, dann gilt
v=Vmax/2

35

Was ist die Definition des Km-Werts?

Km steht für Michaelis-Menten-Konstante und ist die Substratkonzentration (mol/L=M), bei der das Enzym mit halbmaximaler Geschwindigkeit arbeitet.

36

Was ist der Lineweaver-Burk-Plot?

Der Lineweaver-Burk-Plot ist die reziproke Auftragung der Michaelis-Menten-Konstante --> lineare Form.
Ihre Gleichung lautet:

1/v = 1/Vmax + Km/Vmax x 1/(S)

Die Steigung entspricht Km.

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Was ist die Bedeutung des Km-Werts?

Wann entspricht der Km-Wert der Dissoziations-Konstanten des ES-Komplexes und was bedeutet das?

Was bedeutet ein hoher Km-Wert?

Was bedeutet ein niedriger Km-Wert?

Km ist die Substratkonzentration, bei der die Hälfte aller aktiven Zentren besetzt ist.

Wenn k-1 viel größer, als k+2 ist, dann entspricht der Km-Wert der Dissoziations-Konstanten des ES-Komplexes und gibt eine Aussage darüber, wie affin das Enzym dem Substrat gegenüber ist.
Es gilt dann: Km=Kdiss=(E)(S)/(ES)

Ein hoher Km-Wert bedeutet, dass das Enzym eine niedrigere Affinität und schwache Bindungskräfte einem Enzym gegenüber hat, da eine hohe Konzentration an Substrat gebraucht wird, um die Hälfte der Enzyme zu besetzen.

Ein niedriger Km-Wert bedeutet das Gegenteil.

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Was ist die Turnover Number und wie lautet ihre Gleichung?

Wie kann man die Turnover Number berechnen?

Die Turnover Number beschreibt, wie viele Substratmoleküle von einem einzelnen Enzym pro Zeiteinheit (Sekunde) bearbeitet werden können.
k+2 = v/(ET)

Man kann die Turnover Number berechnen, wenn die Konzentration der aktiven Zentren (ET) bekannt ist.

39

Zwischen welchen Arten der Enzymhemmung unterscheidet man?

Man unterscheidet zwischen irreversibler und reversibler Hemmung. Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man noch zusätzlich kompetitive, nicht-kompetitive, unkompetitive und allosterische Hemmung.

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Was ist die kompetitive Hemmung?

Wie beeinflusst eine kompetitve Hemmung den Km-Wert und die Maximalgeschwindigkeit und wie kann dies wieder aufgehoben werden?

Nenne ein Beispiel für kompetitive Hemmung

Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Substrat und Inhibitor um die gleiche Bindungsstelle im aktiven Zentrum eines Enzyms.

Der apparente Km-Wert wird durch eine kompetitive Hemmung erhöht, Vmax verändert sich nicht. Eine hohe Substratkonzentration wirkt einer kompetitiven Hemmung entgegen.

z.B. : Sulfonamide konkurrieren mit p-Aminobenzosäuren bei der Synthese von Folsäure in Mikroorganismen.

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Was ist nicht-kompetitve Hemmung?

Wie beeinflusst die nicht-kompetitive Hemmung den Km-Wert und die Maximalgeschwindigkeit?

Bei einer nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums und bewirkt eine Konformationsänderung im aktiven Zentrum des Enzyms, sodass ein Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex nicht katalytisch aktiv ist.

Die Maximalgeschwindigkeit wird herabgesetzt, jedoch ändert sich der Km-Wert nicht

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Was ist eine unkompetitive Hemmung?

Wie beeinflusst die unkompetitive Hemmung Km-Wert und Maximalgeschwindigkeit?

Was ist das Besondere an der unkompetitiven Hemmung bezüglich der Substratkonzentration?

Nenne ein Beispiel für unkompetitive Hemmung

Eine unkompetitive Hemmung liegt vor, wenn der Inhibitor nur an den Enzym-Substrat-Komplex bindet, jedoch nicht an freie Enzyme.

Sowohl Km-Wert, als auch Maximalgeschwindigkeit werden herabgesetzt.

Je mehr Substrat vorliegt, desto stärker wird die Wirkung des Inhibitors.

z.B. : Hemmung von Inositolmonophosphatase (am Abbau von IP3 beteiligt) durch Lithiumchlorid (Antidepressivum)

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Nenne Beispiele für irreversible Hemmungen

Kovalente Modifikation der Acetylcholinesterase durch Organophosphate (Wirkung von Insektiziden und Kamfgasen).

Irreversible Hemmung von Xanthinoxidase durch den Suizidinhibitor Allopurinol (Gichttherapie)
--> Xanthinoxadase katalysiert die Hydroxylierung von Hypoxanthin zu Xanthin und dann zu Harnsäure.

Hemmung von Prostaglandin-H2-Synthasen durch Acetylsalicylsäure.

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Was sind allosterische Enzyme?

Worauf beruht die sigmoidale Kinetik?

Was bedeutet Allosterie?

Allosterische Enzyme sind Enzyme, die aufgrund ihrer multimeren Struktur keine Michaelis-Menten-Kinetik aufweisen, sondern eher sigmoidale Sättigungskurven (z.B. Hämoglobin).

Die sigmoidale Kinetik beruht auf der Interaktion von Bindungszentren auf verschiedenen Untereinheiten. Die Bindung eines Liganden an einer spezifischen Stelle wird durch die Bindung eines Liganden an einer anderen stelle beeinflusst (Kooperativität).

Allosterie bedeutet die Bindung von Liganden and räumlich getrennte Zentren.

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In welchen zwei Zuständen kann das allosterische Enzym vorliegen und wann geschieht dies jeweils?

Das Enzym kann im R-Zustand (relaxed), oder im T-Zustand (tense) vorliegen. Beide Zustände haben katalytische Aktivität, allerdings ist der R-Zustand akitver.
Deshalb verschiebt sich das Gleichgewicht mit steigender Substratkonzentration, oder der Zugabe allosterischer Aktivatoren, in Richtung R-Zustand, während bei einer allosterischen Hemmung der Z-Zustand stabilisiert wird.

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Was für eine Rolle spielen allosterische Enzyme für den Stoffwechsel?

Allosterische Enzyme stehen häufig am Anfang oder am Verzweigungspunkt von Reaktionswegen.
Ein allosterisches Enzym hat eher niedrige Aktivität, solange die Substratkonzentration unter einem Schwellenwert (S)s liegt. Das Substrat kann erst akkumulieren. Sobald der Schwellenwert überschritten wird, kommt es zu einem fulminanten Aktivitätsanstieg, bis der Schwellenwert wieder unterschritten wird.
So kann die Konzentration des Substrates weitgehend konstant um den Schwellenwert herum gehalten werden und dies trägt zur Homöostase wichtiger Metaboliten bei.

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Was versteht man unter Enzymdiagnostik?

Welche Struktur hat Cytosolische Kreatinkinase und in welchen Geweben kommen welche Isoenzyme vor?

Welche Isoform ist beim gesunden Menschen im Blut aktiv?

Was sind Isoenzyme?

Welcher Stoff ist ein guter Marker für einen akuten Myokardinfarkt?

Welches Enzym ist ein guter Marker, um einen Herzinfarkt zu diagnostizieren, der schon ca. 20h alt ist.

Die Enzymdiagnostik befasst sich mit dem Nachweis von Enzymaktivität und Isoenzym-Mustern im Blut. Ohne Zellschädigung gibt es nur sehr wenige Markerenzyme, die aktiv sind. Meist untersucht man das Blut auf mehrere Markerenzyme.

Cytosolische Kreatinkinase ist ein Homo-Dimer.
CK-BB --> Gehirn
CK-MB --> Herz
CK-MM --> Skelettmuskel

Beim gesunden Menschen findet man meist cK-MM Aktivität im Blut.

Isoenzyme sind Enzyme mit identischer katalytischer Aktivität, aber verschiedenen Primärstrukturen.

Ein Marker für einen AMI ist cardiales Troponin T.

CK-MB findet man 20h nach einem Herzinfarkt gehäuft im Blut, danach sinkt der Wert.