Biologia Molecular - Aminoácidos e Proteínas Flashcards

1
Q

Quais as principais funções das proteínas?

A

Enzimática, transporte, estrutura, hormonal, defesa, armazenamento

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2
Q

O que são proteínas globulares e fibrosas?

A

As proteínas globulares são as mais diversas e se enovelam de uma forma mais compacta, com suas cadeias peptídicas organizadas em formatos mais ou menos esféricos. Já as proteínas fibrosas têm formatos alongados e são, geralmente, insolúveis.

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3
Q

Cite um exemplo de proteína fibrosa e globular?

A

Fibrosa: Colágeno
Globular: Hemoglobina

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4
Q

Qual o nome processo em que a proteína se rompe e perde sua funcionalidade?

A

Desnaturação.

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5
Q

Qual a estrutura básica de um aminoácido?

A

Ácido carboxílico, grupo R, amina e hidrogênio

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6
Q

O que determina a identidade do aminoácido?

A

O grupo R

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7
Q

De que forma um aminoácido se liga a outro?

A

Por meio de ligações peptídicas, as quais são covalentes

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8
Q

O que é importante na determinação da estrutura e função do polipeptídeo e da proteína?

A

As propriedades químicas (grupo R) e a ordem dos aminoácidos

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9
Q

Qual a reação envolvida na ligação peptídica?

A

Síntese de desidratação (condensação)

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10
Q

Como a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo se transforma em uma estrutura tridimensional de uma proteína madura, funcional?

A

Através de interações/ligações entre uma sequência de aminoácidos, entre segmentos adjacentes e/ou distantes e interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas.

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11
Q

A ordem que os aminoácidos estão ordenados/dispostos interfere na função da proteína?

A

Sim

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12
Q

Quais são os quatro níveis da estrutura da proteína e suas principais ligações?

A

Primária: ligações peptídicas
Secundária: ligações de hidrogênio
Terciária: ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligações dissulfeto, ligação iônica, forças de dispersão London e ligações hidrofóbicas.
Quaternária:

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13
Q

O que determina a sequência de uma proteína?

A

É determinada pelo DNA do gene que codifica essa proteína (ou que codifica uma porção da proteína, para proteínas de multi-subunidades).

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14
Q

Quais os tipos mais comuns de estruturas secundárias?

A

α-hélice e a folha-β pregueada

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15
Q

Defina desnaturação proteica.

A

Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, fazendo com que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres não estruturada de aminoácidos.

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16
Q

Qual o nome da proteína que auxiliam outras proteínas a se enovelar?

A

Chaperoninas.

17
Q

Qual a função dos chaperones?

A

Auxiliam no enovelamento proteico e previnem a agregação de proteínas.

18
Q

O que são chaperoninas?

A

São proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante seu processo de dobramento.

19
Q

Em que parte da estrutura ocorre a ligação peptídica?

A

Entre o terminal amino e o termina carboxila

20
Q

Qual a finalidade de reduzir a nomenclatura em três letras de Margaret Oakley Dayhoff?

A

Tentativa de abreviar nomenclatura para reduzir tamanho de
arquivos de dados pela baixa memória de computadores

21
Q

Qual a característica é associada a aminoácidos polares e apolares?

A

Estabilização e conformação proteica.

22
Q

Qual o objetivo das modificações transitórias?

A

Alterar funções de proteínas

23
Q

Cite exemplos de modificações transitórias?.

A

Fosforilações.
Acetilações.
Sulfatações.

24
Q

Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e não essenciais?

A

Essenciais: São aqueles obtidos por meio da dieta.
Não essenciais: São produzidos pelo corpo (via inata).

25
Q

Todos aa são derivados de
intermediários da?

A

Glicólise, via das pentoses-fosfatos e ciclo do ácido cítrico.

26
Q

Quais os principais produtos da degradação de aa?

A

Cetogênicos -> corpos cetônicos.
Glicogênicos -> piruvato ou
intermediários de Krebs.
Glicocetogênicos -> corpos
cetônicos e piruvato.

27
Q

Qual a diferença entre um polipeptídeo e uma proteína?

A

Massa molecular

28
Q

Qual a diferença entre proteínas simples e conjugadas?

A

Simples: Formadas apenas por aminoácidos
Conjugadas: Contêm uma parte não aminoacídica,
denominada “grupo prostético”

29
Q

O que torna uma proteína enzima e outra hormônio?Uma estrutural ou anticorpo?

A

Suas distinções estruturais.

30
Q

Quais informações bioquímicas importantes podem ser obtidas pela sequência de aminoácidos?

A

Estrutura tridimensional
Função
Localização celular
Evolução

31
Q

O que são proteínas nativas?

A

Proteínas dobradas em qualquer uma de suas
conformações funcionais

32
Q

Como é o nome dado ao arranjo dos átomos na proteína?

A

Conformação

33
Q

O que são Estruturas supersecudárias ou motivos?

A

São combinações de estruturas secundárias que podem ocorrer em diferentes proteínas globulares

34
Q

Quais os principais agentes desnaturantes?

A

Calor
Ureia
Solventes orgânicos
Detergentes
Ácidos ou bases fortes
Íons de metais pesados