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UdeM Intra et finaux (session1) > Biologie cellulaire > Flashcards

Biologie cellulaire Flashcards

1
Q

1ère théorie cellulaire

A

1)Tout les organismes vivants sont composés d’une ou plusieurs cellules
2)Une cellule provient tjrs de la division d’une cellule préexistante

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2
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Microscopie électronique
(MET)

A

Permet de visualiser les petites structures
On peut voir les organites
Mieux que le microscope photonique (électrons + petits)

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3
Q

Qui a trouvé le modèle de la structure d’ADN?

A

Watson et Crick, grâce aux travaux de Rosalind Franklin

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4
Q

Quelles étaient les conditions de l’atmosphère primitive?

A

De nombreuses molécules gazeuses ayant la possibilité de produire des molécules organiques, des nucléotides et des acides aminés

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5
Q

Quelles sont les nucléotides de l’ADN?

A

Adénine
Thymine
Guanine
Cytosine

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6
Q

Quelles sont les nucléotides de l’ARN?

A

Adénine
Uracile
Guanine
Cytosine

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7
Q

Qu’est-ce qui rend l’ADN très stable?

A

Liaisons d’hydrogène entre les deux brins de l’ADN

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8
Q

Pourquoi la stabilité de l’ADN est intéressante?

A

Lui permet de se conserver sur plusieurs années sans être trop modifiée

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9
Q

Pourquoi l’ARN est considéré instable?

A

Molécule simple brin
Demi-vie très courte
Formation de structure secondaire
Elle se dégrade facilement et rapidement

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10
Q

Pourquoi l’ARN peut prendre différentes formes?

A

Un seul brin, les nucléotides veulent quand même se lier avec leurs copains complémentaires. Alors l’ARN va se torsionner et se plier pour créer ces liens

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11
Q

L’ARN peut-elle avoir une activité catalytique?
Pourquoi?

A

Oui, grâce à son instabilité. Elle peut réagir plus facilement que l’ADN qui est stable

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12
Q

De quoi est principalement formé un acide aminé?

A

D’un groupement amine, un groupement carboxyle et d’un carbone alpha avec chaine latérale variable

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13
Q

De quoi sont formés les protéines?

A

D’acides aminés

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14
Q

Quels types de liaisons relient les acides aminés qui forment les protéines?

A

Liaisons peptidiques (liaisons covalentes)

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15
Q

Vrai ou faux?

Les acides aminés sont plus diversifiés que les nucléotides

A

Vrai!
20 acides aminés vs 5 nucléotides

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16
Q

Quelle molécule a le plus grand pouvoir de catalyse?
(ADN, ARN, protéines)

A

1)Protéine
2)ARN
3)ADN

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17
Q

Quelles sont les structures des lipides dans un environnement aqueux?

A

Micelle ou Bicouche

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18
Q

Comment sont les triglycérides?

A

Entièrement hydrophobes

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19
Q

Comment sont les phosphoglycérolipides?

A

Tête hydrophile (Groupe Phosphate)
Queue hydrophobe (Longue chaine carbonée)

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20
Q

À quoi pouvait ressembler l’ancêtre de LUCA?

A

1-Bicouche lipidique
2-ARN (car c’est une forme plus simple que l’ADN)
3-Protéines

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21
Q

Quel était le matériel génétique de base des premières cellules?

A

L’ARN, à cause de sa simplicité

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22
Q

Vrai ou faux?

Les virus sont vivants

A

Faux! Les virus doivent se lier à un vivant pour “vivre”

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23
Q

Pourquoi la majorité des cellules sont à ADN aujourd’hui?

A

Car l’ADN est plus stable et au cours de l’évolution de la cellule, elle se complexifie et nécessite alors plus de stabilité

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24
Q

Si l’ADN emmagasine l’information génétique, à quoi sert l’ARN?

A

Fonction de messager

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25
Q

Quel est le trajet de l’ADN à la protéine?

A

1- ADN se fait transcire pour devenir ARN messager
2- ARN messager se fait traduire pour devenir la protéine
OU
2-ADN se fait transcrire pour devenir ARN fonctionnel

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26
Q

Différence entre Procaryotes et Eucaryotes

A

Procaryotes: Arrivés en premier et pas de noyau
Eucaryotes: Possèdent un noyau

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27
Q

Quelles sont les cellules les plus anciennes existantes?

A

Les bactéries

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28
Q

Comment est fait l’échange d’ADN chez les bactéries?

A

Par échange de plasmides
(Plasmide est plus petit que le chromosome bactérien)

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29
Q

À quoi sert le glycocalyx des bactéries?

A

Sert de colle et permet à la bactérie de s’accrocher

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30
Q

Que possèdent toutes les bactéries?

A

1- Paroi gram + ou gram -
2- ADN sous forme circulaire libre dans le cytoplasme
3- Ribosomes
4- Membrane plasmique

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31
Q

Pourquoi on classifie les Archaea chez les Procaryotes?

A

Car elles ne possèdent pas de noyau

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32
Q

Qu’est-ce que les Bactéries et les Archaea ont en différence?

A

1-Paroi différente
2-Éléments génétiques et certaines protéines
3-Ribosomes sont très différents

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33
Q

Comment certains procaryotes anaérobiques sont-ils devenus aérobiques?

A

En “inventant” la phosphorylation oxydative

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34
Q

Qu’est-ce qui distingue les Eucaryotes des Bactéries?

A

Présence d’un noyau et une multitude d’organites

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35
Q

Vrai ou faux?

Le volume d’une cellule augmente plus vite que sa superficie

A

Vrai!

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36
Q

Quel est le rôle de l’invagination de la membrane plasmique?

A

1-Sert à augmenter la surface de contact avec l’extérieur
2-Sert à protéger le génome (ADN)

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37
Q

L’invagination de la membrane plasmique crée…?

A

Le réticulum endoplasmique
(systèmes membranaires et noyau)

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38
Q

Création de la mitochondrie

A

Cellule eucaryote anaérobique phagocyte une bactérie aérobique.
Ne la dégrade pas et en fait une alliée

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39
Q

Création du chloroplaste

A

Cellule eucaryote aérobique phagocyte une cellule procaryote photosynthétique
Ne la dégrade pas et en fait une alliée

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40
Q

Pouquoi création mitochondrie puis création chloroplaste?

A

1-Tous les Eucaryotes ont des mitochondries, mais juste les végétaux possèdent des chloroplastes
2-Théorie la plus simple pour expliquer l’apparition des eucaryotes

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41
Q

Vrai ou faux?

La cellule végétale ne possède que des chloroplastes

A

Faux! La plante fait de la photosynthèse masi elle respire aussi. Elle possède donc des chloroplastes ET des mitochondries

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42
Q

Qu’est-ce qui apporte la théorie de l’endosymbiose?

A

ADN: Indépendant du génome, circulaire (comme dans une bactérie!)
Membranes: Mitochondries possèdent 2 membranes, ce qui laisse croire qu’il y a eu phagocytose d’une bactérie

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43
Q

Par quels moyen/techniques l’endosymbiose a été prouvée?

A

1-Électrophorèse
2-Microscopie

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44
Q

Quelles sont les deux lois de la thermodynamique?

A

1-L’énergie est tjrs conservée: dans chq transformation, l’énergie est conservée
2-L’entropie d’un système isolé augment ou reste constante: elle ne peut que croître durant une transformation

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45
Q

Vrai ou faux?

De l’énergie est nécéssaire pour combattre l’entropie

A

Vrai!
Créer le désordre est une réaction spontanée, alors que remettre à l’ordre nécessite de l’énergie

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46
Q

Comment les cellules maintiennent l’ordre malgré l’entropie?

A

Flux constant de réactions chimiques, donc métabolisme

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47
Q

Vrai ou faux?

L’énergie dégagée par le catabolisme n’est pas conservée

A

Faux!
L’énergie est conservée, soit dans les nouvelles cellules ou dans la chaleur créée par la cellule

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48
Q

Vrai ou faux?

L’énergie dissipée par la cellule sous forme de chaleur augmente l’entropie totale

A

Vrai!

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49
Q

Où se trouve l’énergie?

A + B = AB

A

Produits

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50
Q

Où se trouve l’énergie?

AB = A + B

A

Réactifs

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51
Q

Qu’est-ce que l’état d’équilibre?

A

Lorsque G réactifs = G produits

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52
Q

Une réaction spontanée possède un deltaG…

A

Négatif
(Réaction exergonique, catabolisme, libération de chaleur)

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53
Q

Une réaction non spontanée possède un deltaG…

A

Positif
(réaction endergonique, anabolisme)

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54
Q

Où se trouve généralement l’énergie dans les molécules?

A

Entre les liaisons
(Molécule + grosse =
+énergie emmagasinée = molécule moins stable!)

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55
Q

Comment une enzyme accélère une réaction chimique?

A

En diminuant l’énergie d’activation de la réaction
(Le niveau d’énergie à atteindre pour que la réaction se produise est plus bas, donc plus accessible plus rapidement)

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56
Q

De quoi dépend le deltaG de la réaction?

A

1-Énergie intrinsèque (deltaG 0)
2-La concentration des produits et des réactifs

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57
Q

Équation de du deltaG de la réaction

A

deltaG(rxt) = deltaG 0 + 1,4log(concentration produits/concentration réactifs)

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58
Q

Vrai ou faux?

Plus le deltaG0 d’une réaction est négatif, plus il faut de produits pour atteindre l’équilibre

A

Vrai!

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59
Q

Vrai ou faux?

Plus le deltaG0 d’une réaction est positif, plus il faut de réactifs pour atteindre l’équilibre de la réaction

A

Vrai!

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60
Q

Vrai ou faux?

Liaisons d’hydrogène est une interaction forte entre deux molécules polaires

A

Faux! C’est une liaison faible

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61
Q

Que se passe-t-il avec les interactions hydrophobes dans un milieu aqueux?

A

Les groupements hydrophobes sont responsables du repliement des protéines vers l’intérieur

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62
Q

Comment sont les chaînes carbonées?

A

1-Longues et rectilignes (parfois ramifiées)
2-Ce sont les squelettes des macromolécules biologiques

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63
Q

Quel est le rôle de l’histone chez l’ADN?

A

Elle compacte l’ADN pour former le nucléosome

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64
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Cristallographie aux rayons X

A

On retire toute l’eau pour que les atomes ne bougent pas
On mesure les angles et les intensités des rayons diffractés
On peut déterminer la position moyenne des atomes, leur nature et leurs liaisons chimiques

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65
Q

Monomère des Protéines

A

A. Aminés

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66
Q

Polymère des Nucléotides

A

A. nucléiques

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67
Q

Quelle liaison relie les nucléotides qui forment le brin d’ADN?

A

Liaisons covalentes (Phosphodiesters)

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68
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Purification des acides nucéiques

A

On purifie l’ADN puis on peut:
1-Amplification par PCR
2-Séquençage
3-Transferts Southern

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69
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Électrophorèse sur gel d’agarose

A

Permet de séparer les fragments d’ADN en fonction de leur taille

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70
Q

Qu’est-ce qui permet la migration des a.nucléiques pour l’électrophorèse sur gel?

A

A. nucléiques sont des molécules polaires chargées négativement
On utilise cette charge pour les faire migrer

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71
Q

Quelle liaison unit la structure primaire des protéines?

A

Liaison peptidique

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72
Q

Une protéine commence tjrs par … et termine par …?

A

Commence par groupement amine et se termine par un groupement carboxyle

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73
Q

Vrai ou faux?

La structure primaire d’une protéine est fonctionnelle

A

Faux!

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74
Q

Comment se plie les structures secondaire des protéines?

A

1-Hélice alpha
2-Feuillet bêta
3-Reverse turn

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75
Q

Quelles structures des protéines sont fonctionnelles?

A

Tertiaires et Quaternaire

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76
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?

A

Agencement d’hélices alpha et de feuillets bêta

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77
Q

Vrai ou faux?

Un domaine donné se replie tjrs de la même façon

A

Vrai!

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78
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Purification d’une protéine

A

On purifie par chromatographie sur colonne, se sépare selon leur polarité

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79
Q

Vrai ou faux?r

Il y a seulement la chromatographie d’affinité qui permet de purifier suffisament une protéine

A

Vrai!
Sinon, il faut combiner deux ou plusieurs types de chromatographies

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80
Q

À quoi sert de “His-tagger” une protéine?

A

On clone le gène qui clone pour protéine X dans un plasmide bactérien avec un His-tag
Ensuite, on extrait les protéines de la bactérie et on purifie par chromatographie d’affinité

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81
Q

Quelle est l’utilité de cette technique?

Électrophorèse sur gel de polyacrylamide

A

Sépare les protéines selon leur taille

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82
Q

Utilité du SDS

A

Détergent puissant chargé négativement
(Rend les protéines négatives pour rendre la migration possible)

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83
Q

Utilité beta-mercaptoéthanol

A

Agent réducteur
(défait les ponts S-S, donc dénature)

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84
Q

Séquençage d’une protéine

A

1-Protéines coupées = digérées en peptides
2-Séparation des peptides
3-Analyse de la masse de chq résidu de chq peptide
4-Comparaison des masses théoriques des a.aminés et des massex expérimentales trouvées
On détermine la séquence la plus probable

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85
Q

Microscopie photonique

A

Limites de résolution à cause de la longueur d’onde de la lumière.
On peut observer le vivant

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86
Q

Microscopie électronique

A

Permet une plus grande résolution car les électrons sont bcp plus petits que les photons
On observe ce qui est mort

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87
Q

À quoi sert la MEC?

A

Fournit un apport structurel et biochimique pour les cellules environnantes

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88
Q

De quoi est composé la MEC des bactéries

A

Paroi: peptidoglycane

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89
Q

Comment est la paroi des bactéries

A

Solide, ferme, flexible et poreuse
Ne limite pas le trafic des molécules

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90
Q

De quoi est formé la grile de la paroi des bactéries

A

Longues chaînes de disaccharides aminés (NAM et NAG)
Tétrapeptides

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91
Q

Pourquoi les a.aminés Glu et Lys sont utile dans la grille de la paroi bactérienne?

A

Elles sont petites et font des liens avec les molécules d’eau

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92
Q

Quels sont les types de parois bactériennes

A

Gram + et Gram -

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93
Q

Quelle est la coloration des gram +

A

Mauve

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94
Q

Quelle est la coloration des gram -

A

Rose

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95
Q

Pourquoi les gram + et les gram - sont de différentes couleurs

A

1ere membrane: Peptidoglycane conserve le mauve chez les Gram +
2e membrane (juste chez les Gram -): Le mauve peut sortir plus facilement de la couche de peptidoglycane car elle est plus mince et plus faible à cause de la présence de la 2e couche, lipopolysaccharide

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96
Q

De quoi est composé la paroi des cellules végétales

A

Cellulose, pectine et lignine

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97
Q

Comment est la paroi des cellules végétales

A

Solide et peu élastique

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98
Q

Quels sont les types de parois chez les cellules végétales

A

Primaire et secondaire

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99
Q

De quoi est composé la paroi primaire

A

Fibres de cellulose liées de manière covalente avec la pectine

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100
Q

De quoi est composé la paroi secondaire

A

Comme la primaire avec la lignine en plus, ce qui renforce la paroi

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101
Q

À quoi sert la paroi secondaire

A

Cellules qui font le transport de l’eau, comme des tuyaux qui laissent passer l’eau

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102
Q

Vrai ou faux?

La cellulose forme de longues chaînes qui se regroupent pour former des microfibrilles puis des fibres

A

Vrai

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103
Q

Comment sont positionnées ces fibres de cellulose

A

Perpendiculairement les unes par rapport aux autres

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104
Q

De quoi est composée la matrice des cellules végétales

A

Pectine, hémicellulose, glycoprotéines et de composés phénoliques

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105
Q

Quel est l’avantage de la plante de posséder une MEC avec des molécules très hydrophobes

A

Lui permet de garder son eau

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106
Q

Turgescence

A

Beaucoup d’eau
Paroi empêche la cellule d’exploser

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107
Q

Plasmolyse

A

Pas assez d’eau
La paroi empêche la cellule de s’écraser

108
Q

Lignine

A

Polymère d’unités de phénylpropanol

109
Q

Que colore la safranine?
(végétaux)

A

Se lie à l’ADN et à la lignine
Se colore en rouge

110
Q

Que colore le “fast-green”?

A

Le cytoplasme
Colore en vert

111
Q

De quoi est composée la MEC des cellules animales?

A

Liquide, d’un gel et de fibres

112
Q

Est-ce que la MEC des cellules animales est composée d’une paroi?

A

Non

113
Q

De quoi est formé le gel dans la MEC des cellules animales

A

GAG
(hydrophile, ce qui lui donne sa forme de jello)

114
Q

Où est situé le gel dans la MEC

A

Il remplit l’espace

115
Q

À quoi sert la charge négative du gel

A

À attirer les ions Na+ et l’eau
Permet la turgescence

116
Q

Qu’est-ce que protéoglycane?

A

GAG qui s’est lié de manière covalente avec des protéines

117
Q

Qu’est-ce que l’arthrose

A

Maladie où le cartilage articulaire s’effrite avec le temps
Sa MEC est composée de GAG (acide hyaluronique) et de fibres
Dans l’arthrose, l’acide hyaluronique devient moins abondant
Des injections d’a. hyaluronique soulage la douleur car on “remplace” l’éponge

118
Q

Comment est la structure du collagène

A

Longue, rigide et hélicoidale à 3 brins

119
Q

De quoi est formé la triple hélice de collagène

A

De 3 polypeptides

120
Q

Vrai ou faux

Chque hélice de collagène fait un tour par 3 a. aminés

A

Vrai

121
Q

Pourquoi y a-t-il bcp de Pro et de Gly dans les hélices de collagène

A

Ils sont tous les deux très petits
Pro permet la rotation
Gly peut se placer entre les a. aminés et donner la forme hélicoidale

122
Q

Qu’est ce que le syndrome d’Ehlers-Danlos

A

Syndrome causé par des mutations dans les gènes codant pour les collagènes ou pour les GAG

123
Q

Qu’est-ce que l’élastine?

A

Protéine hydrophobe, riche en proline en en glycine
Permet l’élasticité du tissu

124
Q

Pourquoi retrouve-t-on bcp d’élastine das la MEC des artères, du coeur et de la vessie?

A

Ces organes doivent varier leur taille, donc ont besoin d’une structure élastique

125
Q

Vrai ou faux

La fibronectine est une protéine intracellulaire

A

Faux, elle est extracellulaire

126
Q

À quoi sert la fibronectine

A

Agit comme une colle qui lie le collagène et les GAG avec les cellules

127
Q

La fibronectine est-elle un polymère?

A

C’est un dimère

128
Q

La séquence RGD est nécessaire pour quoi

A

Nécessaire et suffisante pour lier les cellules avec la fibronectine

129
Q

Vrai ou faux

Les intégrines sont des protéines transmembranaires

A

Vrai

130
Q

À quoi servent les intégrines

A

Lient de manière réversible la séquence RGD de la fibronectine

131
Q

Les intégrines ont une fonction de … et de …

A

Adhérence et récepteurs

132
Q

Vrai ou faux

Les deux côtés de la membrane plasmique sont interchangeables

A

Faux, chq couche a sa propre composition lipidique et protéique

133
Q

Que veut dire “saturés”

A

Qu’il n’y a pas de liens doubles, juste des liens simples

134
Q

Qu’est-ce que glycolipides

A

On remplace le groupement phosphate par des surcres
Les glycolipides participent à la formation du glycocalyx

135
Q

Comment sont les phospholipides qui forment les micelles

A

Forme conique
Possède une queue hydrophobe

136
Q

Comment sont les phospholipides qui forment des bicouches

A

Forme cylindrique
Deux queues hydrophobes

137
Q

Pourquoi la bicouche se referme spontanément pour former une boule

A

Position la plus énergétiquement favorable

138
Q

Comment as-t-on prouvé la bicouche

A

Bain de Langmuir: un bras compresse des globules rouges déposées sur l’eau et on détermine leur superficie avant et après les avoir éclatées
Résultat: Superficie double = deux fois plus de membrane = double couche

139
Q
A
140
Q
A
141
Q

Comment bouge les lipides dans la bicouche?

A

Latéralement: se fait facilement et peuvent tourner sur elles-mêmes
Flip-Flop: Plus rare, nécessite de l’énergie et une enzyme (flippase)

142
Q

Vrai ou Faux

La membrane plasmique des Archaea possède une plus grand stabilité à température élevée

A

Vrai

143
Q

Qu’est-ce qui diffère de la membrane plasmique chez les Archaea

A

Bicouche formée par diéthers et tétraéthers de glycérol au lieu d’un simple éther

144
Q

Comment sont les chaînes de carbones liées au glyrécol

A

Ramifiées

145
Q

Qu’est-ce qui permet de diminuer la fluidité membranaire des Archaea

A

La présence de tétraéthrs de diglycérol, il y a plus d’interactions donc plus dure à défaire et nécessite des températures très très très élevées

146
Q

Vrai ou faux

Le cholestérol est présent seulement chez les cellules animales

A

Vrai

147
Q

À quoi sert le cholestérol dans la membrane

A

Régule la fluidité
Empêche la cristallisation des a.gras
Rigidifie les membranes
Diminue la perméabilité
Permet la formation des radeaux lipidiques

148
Q

Qu’est-ce qui remplace le cholestérol chez les cellules non-animale

A

D’autres stérols

149
Q

Rôle du glycocalyx

A

Reconnaissance cellulaire
Immunité

150
Q

Vrai ou faux

Une glycoprotéine est une protéoglycane

A

Faux!

151
Q

Quels sont les types de protéines membranaires

A

Transmembranaires
Ancrées
Périphériques

152
Q

La cryofracture

A

On observe ce qui est mou
On congèle l’échantillon puis on coupe à froid
Cryodécapage (sublimation de la glace)
Production d’une réplique métallique à froid

152
Q

Vrai ou faux

La perméabilité sélective de la membrane a tjrs lieu

A

Faux, seulement si la fluidité de la membrane est bien balancée

153
Q

De quoi dépend la fluidité de la membrane

A

Composition de la membrane
Température de l’envrionnement

154
Q

Solution lorsque la membrane cesse d’être fluide à cause du froid

A

Cholestérol fait des trous pour augmenter la fluiditié
On utilise un a.gras cis (donc “croche”) ce qui crée de l’espace et rends les interactions moins possibles et liquifie la membrane

155
Q

Solution lorsque la membrane est trop fluide à cause du chaud

A

Cholestérol bouche des trous, ce qui diminue la fluidité
On ajoute des a.gras trans ou insaturés, ce qui augmente les interactions entres les a.gras et solidifie la membrane

156
Q

Microscopie à fluorescence

A

Émission d’une lumière d’une certaine couleur suite à l’excitation d’une molécule fluo.
On excite la molécule pour qu’elle exprime couelur X, mais elle démontre couleur Y

157
Q

À quelle protéine fluorescente fusionne-t-on la protéine d’intérêt pour suivre son parcours

A

GFP

158
Q

Quelle expérience a été effectuée pour démontrer la mosaique fluide de la membrane

A

Deux cellules marquées par deux couleurs fluo. différentes ont été fusionnées.
Au début, on voit un coté vert et un coté rouge
Plus tard, on voit que les deux couleurs sont mélangées partout

159
Q

Comment peut-on quantifier la fluidité

A

Technique du FRAP
(récupération de la fluorescence après photodécoloration)

160
Q

Lorsqu’il fait froid, le T 1/2 est…

A

Plus long!

161
Q

Lorsqu’il fait chaud le T 1/2 est…

A

Plus court!

162
Q

Qu’est-ce qui permet une plus grande fluidité à des températures basses?

A

A.gras cis

163
Q

Qu’est-ce qui permet une fluidité moins grande à des températures élevées

A

A.gras trans

164
Q

Agrégats protéiques

A

Les protéines membranaires finctionnent sous forme de gros complexes protéiques
Pour que le complexe soit fonctionnel, chacune de ses protéines doivent être présentent au bon endroit

165
Q

Vrai ou faux

Le complexe protéique peut bouger dans son ensemble tout comme ses protéines à l’état individuel

A

Faux! Le complexe peut bouger mais pas ses protéines à l’état individuel

166
Q

Microscopie à force atomique
(MFA)

A

Permet de visualiser la topographie de la surface d’un échantillon
Pointe montée balaie la surface d’un échantillon et rayon laser permet de détecter les changement dans la hauteur de la pointe

167
Q

Radeaux lipidiques

A

Longues chaînes d’a.gras saturés associées ensemble, bouge ensemble et permet l’ancrage de protéines membranaires

168
Q

Comment peut-on observer les radeaux lipidiques

A

Par MFA, ils augmentent l’épaisseur de la membrane

169
Q

Pourquoi une Archée possède-t-elle des taches de couleur sur sa membrane plasmique

A

Un pigment, rétinal, est attaché à la bactériorhodopsine (protéine membranaire)
Bactério. se regroupe sur les radeaux lipidiques, ce qui cause la formation de taches

170
Q

Jonctions cellulaires étanches

A

Formées de protéines membranaires
Se lient fortement aux domaines extracellulaires voisins
Pas ou très peu de mouvement possible

171
Q

Association avec le cytosquelette

A

Filaments de spectrine s’assemblent en réseau sous la membrane plasmique
Donnent la forme caractéristique des globules rouges

172
Q

Vrai ou faux

Ce qui est lié aux filaments de spectrine ne peut pas bouger

A

Vrai! Seulement ce qui n’est pas lié au réseau peut bouger

173
Q

Que doivent posséder les protéines transmembranaires?

A

Courtes régions non-polaires pour traverser la membrane hydrophobe

174
Q

Hélice alpha peut-elle traverser la membraen

A

Oui, si elle possède plusieurs a.aminés non polaires consécutifs pour garder le domaine membranaire dans la membrane

175
Q

Les feuillets beta amphiphiles peuvent-ils traverser la membrane

A

Les tonnaux beta peuvent, car les chaines latérales non-polaires sont orientées vers l’extérieur

176
Q

Diffusion

A

Mouvement des molécules d’une région plus concentrée vers une région moins concentrée

177
Q

Osmose

A

Solution hypotonique vers une solution hypertonique pour atteindre isotonie

178
Q

Pourquoi les transporteurs membranaires sont utile

A

1-Facilient la diffusion
2-Transportent des molécules dans le sens contraire de la diffusion

179
Q

Deux types de transports membranaires

A

Transport passif (pas ATP requis)
Transport actif (ATP requis)

180
Q

Vrai ou faux

Les canaux (pores) peuvent être saturés

A

Non

181
Q

Comment agit une protéine porteuse

A

Comme une enzyme
Se lie à un substrat spécifique, change de conformation et le laisse passer vers le cytoplasme

182
Q

Vrai ou faux

Les protéines porteuses peuvent être saturées

A

Vrai

183
Q

Aquaporine

A

Canaux spécifiques à l’eau
Ne laissent passer que l’eau car…
1-taille du trou est ajustée à celle de l’eau
2-mini section hydrophobe à l’intérieur du pore qui empêche le passage d’ions

184
Q

Qu’est-ce qui permet aux molécules d’eau d’entrer dans aquaporine

A

avancent une par une grâce à la cohésion de l’eau
A.aminés spécifiques à l’int. du canal forment des liaisons H

185
Q

Transporteurs d’ions

A

1-Canaux ioniques (passif)
OU
2-Pompes ATP-dépendantes (actif)

186
Q

Que fait le filtre de sélection étroit composé de carbonyles

A

Distingue les K+ des Na+
Les C=O lient les K+ alors qu’ils ne lient que partiellement les Na+

187
Q

Vrai ou faux

Il n’y a que ATP qui est une source d’énergie

A

Faux, il y a des photons et une gradient de concentration d’un autre ion

188
Q

Transport symport

A

Transport dans la même direction que le gradient de concentration
Libère de l’énergie

189
Q

Transport antiport

A

Transport contre le gradient de concentration
Nécessite de l’énergie

190
Q

Utilité des pompes ATP-dépendantes de type P

A

Besoin d’un cycle phosphorylation-Déphosphorylation
Maintenir le gradient des principaux ions cellulaires

191
Q

Quel bord sont pompés les Na+ et les K+

A

Na+ vers l’extérieur
K+ vers l’intérieur

192
Q

Utilité pompes ATP-dépendantes de type ABC

A

(ATP-Binding Cassette)
Utile pour transporter de manière unidirectionnelle
Hydrolyse d’ATP mais pas de phosphorylation

193
Q

Que permet la lisaison du ligand au transporteur
(pompes ABC)

A

Permet sa dimérisation

194
Q

Fibrose kystique

A

Maladie où il y a mutation du gène codant pour la protéine CFTR
CFTF = transporteur de type ABC pour Cl-
La sortie du Cl- permet le mouvement de l’eau vers l’ext. et hydrate le mucus
Avec la mutation, le transporteur est non fonctionnel et le Cl- reste dans les cellules et le mucus n’est plus hydraté

195
Q

Type V

A

Membrane des vacuoles et lysosomes
Utilise l’ATP

196
Q

Type F

A

Membrane interne des mitochondries, thylakoides et celle des bactéries
Fabrique ATP

197
Q

À quel processsus biologique le type F sert-il

A

Respiration cellulaire

198
Q

À quel processus biologique le type V sert-il

A

Acidifier le milieu (Lysosome)

199
Q

Pour rétablir l’équilibre, les H+ cherchent à revenir vers la matrice. Ils doivent passer par quoi

A

Sous-unité F0 de ATP synthase

200
Q

Rotation de la F0

A

1-H+ entre dans C-ring
2-À chq nouveau H+ qui entre, il y en a un qui sort
3-Le mouvement des H+ permet la rotation de la F0
4-Quand H+ arrive à sous-unité a, ils sont propuls vers la matrice

201
Q

Vrai ou faux

Lorsque F0 troune, la sous-unités y tourne aussi

A

Vrai

202
Q

Que modifie la rotation de la sous-unité y

A

Les trois sites catalytiques situés sur la F1

203
Q

Que possède chq site catalytique de ATP synthase

A

Formé sous-unité alpha et beta
Lient ADP et Pi

204
Q

Quelles sont les conformations des sites catalytiques

A

Ouverte: ADP et Pi entrent
Lousse: ADP et Pi se rapprochent
Tight: Formation ATP

205
Q

Vrai ou faux

Ce sont les sous-unités alpha et beta qui tournent, les sites catalytiques ne bougent pas

A

Faux! c’est l’inverse

206
Q

Potentiel membranaire

A

Différence de charge électrique de part et d’autre de la membrane plasmique
mesurée en volts

207
Q

Vrai ou faux

Le potentiel membranaire prend généralement une valeur positive

A

Faux, elle est négative

208
Q

De quoi dépend le potentiel membranaire au repos

A

Pompe Na+/K+ et canaux passifs à K+

209
Q

Rôle pompe Na+/K+ potentiel au repos

A

Maintient les concentrations de Na+ très bas
Fait entrer le K+ pour équilibrer

210
Q

Rôle canaux de fuite K+ au potentiel de repos

A

K+ quitte la cellule selon son gradient de concentration
Entre dans la cellule selon son gradient électrique

211
Q

Pourquoi dit-on que les K+ sont indécis

A

Rester à l’intérieur pour équilibrer charge électrique
OU
Quitter pour équilibrer sa concentration

212
Q

Comment bougent les K+

A

Selon leur équilibre électrochimique
Les K+ laissent une charge négative en sortant de la cellule

213
Q

Le gradient de K+ donne…

A

Potentiel membranaire de repos

214
Q

Le gradient de Na+ est utilisé pour…

A

1-le mouvement des solutés
2-Maintien de l’isotonie (garder la forme)
3-Transmission des signaux électriques

215
Q

Comment fonctionne la transmission de signaux

A

1-Stimulus induit ouverture d’un canal ionique Na+
2-Membrane se dépolarise à cet endroit spécifique
3-Ouverture des canaux voltage-dépendants adjacents

Propagation de la vague de dépolarisation

216
Q

Les canaux Na+ s’ouvrent et se ferment en fonction de quoi

A

Voltage

217
Q

Qu’est-ce qui permet au canal Na+ v-d de s’inactiver

A

Son domaine cytoplasmique

218
Q

Pourquoi le PA se propage le long de l’Axone

A

Dépolarisation locale permet d’activer les canaux voltage-dép. voisins

219
Q

Que cause l’arrivée du PA dans les branches terminales du neurone

A

Sécrétion des signaux chimiques neurotrasmetteurs

220
Q

Chez les bactéries, le gradient de H+ est utilisé pour…

A

1-Génération ATP
2-Rotation du flagelle (tourne en spirale)
3-Symport des petites molécules

221
Q

Monomère de actine-F

A

actine-G

222
Q

Utilité générale de l’actine

A

Support de la membrane
Donner la forme à la cellule

223
Q

Comment est actine-Gq

A

globulaire et un monomère

224
Q

Comment est actine-F

A

filamenteuse et polymère

225
Q

Vrai ou faux

Les filaments d’actine sont dynamiques

A

Vrai, ils peuvent se former et se déformer
change de forme entre actine-G et actine-F

226
Q

Vrai ou faux

La longueur des filaments est stable

A

Faux, elle varie et est modulaire

227
Q

Pourquoi actine-G s’assemble spontanément en filament

A

plus stable
concentration de monomères élevée

228
Q

Vrai ou faux

Les côtés + et - de l’actine G est lié à ses charges

A

Faux!

229
Q

Quel côté de actine-G possède une fente pour loger la molécule d’ATP

A

Coté (-)

230
Q

Pourquoi on dit que le filament est “polaire”

A

Chq extrémité est différente

231
Q

De quel côté le filament s’allonge généralement

A

Coté (+)

232
Q

Vrai ou faux

L’hydrolyse d’ATP ne sert pas à la polymérisation

A

Vrai!
Courbe poly. = agumente vite
Courbe hydrolyse = augmente graduellement

233
Q

De quel côté la dépolymérisation s’effectue plus facilement

A

Coté (-)

234
Q

Pourquoi polymérisation coté +

A

Plus énergie de libérée
Coté - libère moins énergie car il a absorbé l’énergie de l’hydrolyse

235
Q

Polymérisation dépend des concentrations

A

Bcp actine-G = sur les deux cotés
Peu actine-G = sur le coté +

236
Q

Pourquoi dépolymérisation coté -

A

Car coûte moins cher en énergie à produire

237
Q

Dépolymérisation dépend des concentration

A

Bcp actine-F = dépoly. sur 2 cotés
Peu actine-F = dépoly. sur coté -

238
Q

Étapes pour former filament actine in vitro

A

Nucléation: lent, produit noyau actine-G stable
Élongation nette
État stable: assemblage et désassemblage des monomères

239
Q

Complexe ARP est composé de…

A

7 protéines

240
Q

Que permet ARP

A

Formation de nouvelles branches sur le réseau existant

241
Q

Façons de dépolymériser son réseau d’actine

A

1-Diminuer la concentration intracellulaire actine-G
2-Utiliser protéines qui empêchent la poly. ou promouvoir la dépoly. ou déstabiliser la structure d’actine-F

242
Q

Vrai ou faux

Il est facile de modifier rapidement la concentration de l’actine-G intracellulaire

A

Faux, il est plus facile de contrôler l’expression des protéines qui aident à la polymérisation ou à la dépolymérisation

243
Q

Protéine qui aide la polymérisation

A

Profiline

244
Q

Protéine qui aide à la déplymérisation

A

Thymosine

245
Q

Que favorise la cytB chez les champignons

A

La dépolymérisation du réseau d’actine

246
Q

Où se trouve les filaments d’actine

A

Cortex cellulaire, regroupés en filet

247
Q

Que font les faisceaux d’actine-F

A

Participent à la formation des jonctions intercellulaire des épithéliums et dans l’ancrage à la MEC

248
Q

Dans les jonctions adhérentes, les … sont liés à … qui se lient à …

A

Filaments d’Actine
Protéines adaptatrice
Protéine transmembranaires (cadhérines)

249
Q

Les fibroblastes sont ancrés à la MEC par…

A

Intégrines

250
Q

Actine des bactéries

A

MreB

251
Q

Pourquoi les filaments intermédiaires sont “non polaires”

A

Extrémités identiques

252
Q

Les FI sont plus stables que le réseau d’actine

A

Oui, grâce aux nombreuses liaisons entre les tétramères

253
Q

Types de FI

A

lamines nucléaires
vimentines
neurofilament
kératine

254
Q

Comment les FI lient les cellules ensemble

A

Desmosomes

255
Q

Comment les FI lient le tissu conjonctif

A

Hémisdesmosome

256
Q

Protéine transmembranaire impliquée pour les desmososmes

A

cadhérines

257
Q

Protéine transmembranaire impliquée pour les hémidesmosomes

A

Intégrines

258
Q

Utilité des lamines nucléaires

A

Forme réseau dense dans le noyau,
Régule réplication de ADN, cycle cellulaire et organisation de chromatine

259
Q

FI des bactéries

A

Crescentin

260
Q

Les microtubules sont formés de …

A

13 protofilaments “polaires”

261
Q

Les tubulines alpha et beta sont liés à..

A

molécule GTP

262
Q

La sous-unité beta hydrolyse … en protofilaments

A

Son GTP en GDP après l’assemblage

263
Q

Vrai ou faux

In vitro, la formation de microtubules est comme celle de actine-F

A

Vrai

264
Q

Comment se passe la formation microtubules in vivo

A

Tous les cotés - sont liés au MTOC

265
Q

Que contient MTOC

A

y-tubuline (lie alpha-tubuline au coté -)

266
Q

La dépolymérisation des microtubules in vivo se fait de quel coté

A

Coté +

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