bloque 1 2.0

Question 1

1. La estructura secundaria es regular cuando
   a) Cuando el ángulo Φ es mayor que el ψ
   b) Cuando el ángulo Φ es menor que el ψ
   c) Todos los ángulos diedros son iguales en el segmento
   d) La estructura secundaria nunca puede ser regular

Answer 1

c) Todos los ángulos diedros son iguales en el segmento

Question 2

2. ¿Qué es un protómero?
   a) La unión de dos o más elementos de estructura secundaria
   b) La unidad estructural básica que se repite en las proteínas
   c) Proteínas formadas por un número muy reducido de aminoácidos
   d) La unidad básica estructural de un enlace peptídico

Answer 2

b) La unidad estructural básica que se repite en las proteínas

Question 3

3. ¿Qué aminoácido de estos no puede formar parte de una hélice alfa?
   a) Prolina
   b) Serina
   c) Guanina
   d) Valina

Answer 3

a) Prolina

Question 4

4. En una proteína polimórfica:
   a) Una pequeñas variaciones en algún aminoácido que no tiene porque afectar a la
   función.
   b) Cualquier variación en un aminoácido afecta a la función.
   c) Una misma secuencia puede dar lugar a más de una función
   d) Nada de lo anterior

Answer 4

a) Una pequeñas variaciones en algún aminoácido que no tiene porque afectar a la

Question 5

5. Las chaperonas Hsp70 (proteínas de choque térmico):
   a) Colaboran en la formación de puentes disulfuro correctos
   b) Colaboran en la conversión cis-trans
   c) “Bloquean” regiones hidrofóbicas y favorecen la formación de los intermediarios
   correctos.
   d)Evitan el plegamiento de las proteínas

Answer 5

c) “Bloquean” regiones hidrofóbicas y favorecen la formación de los intermediarios

Question 6

6. La especificidad de una reacción enzimática está determinada por:
   a) Forma y la carga de la enzima
   b) Las características hidrofílicas/hidrofóbicas de la enzima y el/los sustrato/s.
   c) Todas son verdad
   d) Ninguna es verdad

Answer 6

c) Todas son verdad

Question 7

7. Las enzimas
   a) Son sintetizadas conforme son requeridas
   b) Siempre se encuentran presentes en el organismo
   c) Siempre se encuentran aisladas
   d) Necesitan un componente proteico para estar activas

Answer 7

d) Necesitan un componente proteico para estar activas

Question 8

8. Las enzimas:
   a) Siempre se encuentran aisladas para no interactuar entre si
   b) Se encuentran exclusivamente en medios extracelulares
   c) Solo pueden ser activas dentro de la célula
   d) Depende de la enzima y su función puede encontrarse aislada o formando complejos

Answer 8

d) Depende de la enzima y su función puede encontrarse aislada o formando complejos

Question 9

9. Si aumenta la energía de fijación de una reacción:
   a) Se aumenta su velocidad
   b) Se disminuye su velocidad
   c) La energía de fijación no tiene relación con la velocidad de la reacción
   d) Se degrada la enzima

Answer 9

c) La energía de fijación no tiene relación con la velocidad de la reacción

Question 10

10. En el estado T, la hemoglobina
    a) Tiende a ceder el O2
    b) Tiende a captar el O2
    c) No es funcional
    d) Presenta la Histidina desprotonada

Answer 10

a) Tiende a ceder el O2

Question 11

11. Los enlaces de hidrógeno de una estructura secundaria se dan entre
    a) Grupo C=O de un residuo y N-H de otro situado 5 posiciones más adelante
    b) Grupo C=O de un residuo y N-H de otro situado 4 posiciones más adelante
    c) Grupo C=O de un residuo y N-H de otro situado 3 posiciones más adelante
    d) Grupo C=O de un residuo y N-H del residuo contiguo

Answer 11

d) Grupo C=O de un residuo y N-H del residuo contiguo

Question 12

12- ¿Cómo influye AAG de un aminoácido en la formación de una hélice alfa?
a) Cuanto mayor AAG tiene un aminoácido menor probabilidad de formar una hélice alfa
b) Cuanto mayor AAG tiene un aminoácido mayor probabilidad de formar una hélice alfa
c) AAG no influye en la formación de las hélices alfa
d) Solo se formará una hélice alfa si AAG es igual en todos los aminoácidos.

Answer 12

a) Cuanto mayor AAG tiene un aminoácido menor probabilidad de formar una hélice alfa

Question 13

1. Niveles de estructura en proteínas:
   a) La estructura terciaria hace referencia a la agregación de las cadenas polipeptídicas
   b)la estructura primaria hace referencia a la orientación de la cadena polipeptídica y
   sirve de esqueleto del polímero
   c)La estructura primaria condiciona la estructura terciaria de una proteína
   d) La estructura secundaria se refiere a la arquitectura especial tridimensional completa
   de la proteína.

Answer 13

c)La estructura primaria condiciona la estructura terciaria de una proteína

Question 14

2.Se califica de oligómera a la proteína que tiene:
a) Varios puentes de hidrógeno
b)Varias cadenas polipeptídicas iguales
c) Varias cadenas polipeptídicas diferentes
d) Pocos aminoácidos

Answer 14

c) Varias cadenas polipeptídicas diferentes

Question 15

3. Estructura de proteínas fibrosas:
   a)La estructura no afecta a las características de la proteína
   b) Existe una relación indirecta entre la estructura y la función
   c) Existe una relación directa entre estructura y función
   d) Ninguna de las respuestas es verdadera

Answer 15

c) Existe una relación directa entre estructura y función

Question 16

4.Evolución de las proteínas:
a) Las proteínas no poseen similitud de las secuencias de aminoácidos entre ellas.
b) Todas las proteínas poseen la misma secuencia exacta de aminoácidos
c) La similitud de las secuencias de aminoácidos de las proteínas reflejan su evolución.
d) Todas son verdaderas.

Answer 16

c) La similitud de las secuencias de aminoácidos de las proteínas reflejan su evolución.

Question 17

1º La configuración…
a) Tiene libertad de giro
b) Cada isómero se puede aislar de forma independiente
c) No tiene libertad de giro en las moléculas y además es imposible de separar las
moléculas
d) Están unidos por enlaces débiles.

Answer 17

b) Cada isómero se puede aislar de forma independiente

Question 18

2º Los aminoácidos proteinogénicos…
a) Son todos L
b) Son todos D
c) Son todos L menos la Gly
d) Son todos D menos la Gly

Answer 18

c) Son todos L menos la Gly

Question 19

3º La estructura hélice alfa…
a) Tiene estructuras de dureza y flexibilidad invariables.
b) Tiene filamentos suaves y flexibles.
c) Cuanto mayor es la ΔΔG (energía para mantener esa estructura), más probable será
que ese aa forme parte de una hélice α.
d) Tiene estructuras protectoras insolubles y resistentes.

Answer 19

d) Tiene estructuras protectoras insolubles y resistentes.

Question 20

4º La enzima …
a) Disminuye la energía libre de Gibbs cuando cataliza
b) Está formada por una parte proteica y otra no proteica
c) La especificidad de clase genérica (especificad enzimática): reconocen un grupo
funcional (de diferentes sustratos)
d) Son todas verdaderas

Answer 20

d) Son todas verdaderas

Question 21

1.-Señale la respuesta incorrecta:
a)Las moléculas de agua tienen un carácter direccional.
b)Los fosfolípidos de membrana son poliméricos.
c)Todas la enzimas tienen una parte proteica y a veces una parte no proteica.
d)Las interacciones entre biomoléculas son estereoespecíficas.

Answer 21

b)Los fosfolípidos de membrana son poliméricos.

Question 22

2.-El nivel estructural mínimo en el que una proteína ya es funcional es:
a)Estructura Primaria.
b)Estructura Secundaria.
c)Estructura Terciaria.
d)Estructura Cuaternaria.

Answer 22

c)Estructura Terciaria.

Question 23

3.-En el centro activo de la quimiotripsina se encuentra:
a)Serina (Ser)
b)Histidina (His)
c)Aspartato (Asp)
d)Todas son correctas.

Answer 23

d)Todas son correctas.

Question 24

4.-La constante catalítica es:
a)Cantidad de enzimas que cataliza la transformación de 1µm de sustrato por minuto.
b)Concentración de sustrato a la cual la actividad de la enzima es la mitad de la
Velocidad máxima.
c)Máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula de enzima puede
convertir en producto por unidad de tiempo cuando la enzima esta saturada de sustrato.
d)Concentración de sustrato a la cual la actividad de la enzima es la mitad de la
Velocidad mínima.

Answer 24

c)Máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula de enzima puede

Question 25

1. Señala la correcta: a) La masa molecular de un péptido está directamente con su efectividad a bajas concentraciones (a mayor su masa, mayor su efectividad). b) La glicina se desplazará hacía en cátodo a cualquier pH por encima de su pI. c) Los aminoácidos son no pueden sufrir modificaciones tras la traducción de los mismos, tan solo durante su transcurso. d) Los aminoácidos no proteinogénicos pueden poseer carbonos no alfa (beta, gamma).

Answer 25

a) La masa molecular de un péptido está directamente con su efectividad a bajas concentraciones (a mayor su masa, mayor su efectividad).

Question 26

2. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos es el único aminoácido sin un carbono quiral? a) Alanina b) Prolina c) Glicina d) Todos ellos posee un carbono quiral

Answer 26

c) Glicina

Question 27

3. Indica verdadero o falso: Los aminoácidos poseen su grupo amino sustituido por un compuesto cíclico que no es parte del aminoácido original. a) Verdadero b) Falso

Answer 27

b) Falso

Question 28

4. Señala la afirmación correcta sobre el enlace peptídico: a) Presenta un carácter parcial de doble enlace por lo cual podemos encontrarlo en dos formas: 40% en el enlace C-O y el 60% en el enlace C-N. b) Posee una distancia de 1,32 Ángstrom entre el enlace C-N. c) Son mayoritariamente cis, excepto la prolina. d) Tiene 5 átomos en el mismo plano.

Answer 28

a) Presenta un carácter parcial de doble enlace por lo cual podemos encontrarlo en dos formas: 40% en el enlace C-O y el 60% en el enlace C-N.

Question 29

5. ¿Es invariable la secuencia de aminoácidos en todas las proteínas? a) Sí, puesto que la mínima variación en la secuencia peptídica de cualquier proteína hace variar la estructura de la proteína y por consiguiente, su función (puede incluso producir la aparición de enfermedades). b) No, algunas secuencias de aminoácidos pueden variar considerablemente sin afectar a su función biológica mientras que ciertas regiones cruciales para su función no sean modificadas. c) No, solo es invariable en su integridad en las enzimas puesto que toda la cadena peptídica codifica para el centro activo. d) Ninguna de las anteriores es correcta.

Answer 29

a) Sí, puesto que la mínima variación en la secuencia peptídica de cualquier proteína hace variar la estructura de la proteína y por consiguiente, su función (puede incluso

Question 30

6. Indica cuál de estas características nos indica que nos encontramos ante una proteína con conformación terciaria: a) El ordenamiento espacial de residuos aminoácidos adyacentes en la estructura de un polipéptido. b) La posesión de restos polares sin carga en el interior de la proteína. c) Intervención de los grupos laterales R mediante puentes de hidrógeno para unir puntos que pueden encontrarse muy distantes en la secuencia. d) La aparición de la conformación nativa (y con ella la actividad biológica) de las proteínas monoméricas.

Answer 30

c) Intervención de los grupos laterales R mediante puentes de hidrógeno para unir puntos que pueden encontrarse muy distantes en la secuencia. d) La aparición de la conformación nativa (y con ella la actividad biológica) de las proteínas monoméricas.

Question 31

7. ¿Qué fenómeno cambia la interacción de la hemoglobina con el O2? a) Su plegamiento (la hemoglobina posee una estructura terciaria que pliega para dar lugar a una estructura cuaternaria, la cual le permite el perfecto transporte y liberación de O2). b) Diferentes intervenciones enzimáticas. c) Su la protonación de su histidina de la hélice C, además de la leve variación del pH para favorecer la rotonación. d) A y B se producen en unísono para dar lugar a la acepción y liberación de O2 óptima para el cuerpo humano.

Answer 31

d) A y B se producen en unísono para dar lugar a la acepción y liberación de O2 óptima para el cuerpo humano.

Question 32

8. ¿Cómo deben ser uniones entre sustrato y enzima? a) Interacciones fuertes pero específicas que impidan la separación del complejo enzima sustrato durante la creación de los productos. b) Interacciones débiles para permitir la rotura del complejo enzima-sustrato una vez terminado el proceso, pero específicas. c) Interacciones fuertes sin necesidad de especificidad puesto que otras moléculas competitivas con el sustrato nunca se encuentran en concentraciones lo suficientemente altas para suponer un impedimento al desarrollo correcto de la reacción. d) Ninguna respuesta es correcta.

Answer 32

b) Interacciones débiles para permitir la rotura del complejo enzima-sustrato una vez terminado el proceso, pero específicas.