enzimology

Question 1

Pregunta 27 la actividad catalítica de las enzimas

1- Viene determinada por su peso molecular

2-Viene determinada por molécula la secuencia de aminoácidos, sea cual sea la estructura espacial de la

3-No está localizada en un lugar determinado de la molécula sino que cualquier porción de ella puede actuar como lugar catalitico

4- Se altera al de la reacción alterarse la conformación espacial de la enzima

5- Sa debe a la presencia en la molécula de un lugar específico denominado sitio o hendidura alostérico

Answer 1

4- Se altera al de la reacción alterarse la conformación espacial de la enzima

Question 2

Pregunta -Las enzimas:

1- Están siempre constituidas por proteínas

2-Pueden metales en la molec

3-Pueden tener una fracción no proteínica en la molécula

4-Pueden normalmente una fracción lipídica en la molécula

5-Pueden ser macromoléculas de ribonucleotidos

Answer 2

2-Pueden metales en la molec

3-Pueden tener una fracción no proteínica en la molécula

5-Pueden ser macromoléculas de ribonucleotidos

Question 3

Pregunta 29-El sitio activo de un enzima:

1- Está conformado por resíduos de aminoácidos que se encuentran situados en posición cercana en la estructura primaria de la proteina.

2-Lo conforman las cadenas integrales de residuos de aminoácidos de serina, histidina y aspártico en la mayoría de las enzimas

3-Está conformado por las cadenas laterales de residuos de aminoácidos diferentes que pueden estar separados en la estructura primaria de la proteína

4-Proporciona un ambiente dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, energéticamente, mediante cambios de conformación que estabilizan el llamado estado de transición del complejo ES

5- Suele ser una porción corta del extremo aminoterminal de una proteína

Answer 3

2-Lo conforman las cadenas integrales de residuos de aminoácidos de serina, histidina y aspártico en la mayoría de las enzimas

3-Está conformado por las cadenas laterales de residuos de aminoácidos diferentes que pueden estar separados en la estructura primaria de la proteína

4-Proporciona un ambiente dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, energéticamente, mediante cambios de conformación que estabilizan el llamado estado de transición del complejo ES

Question 4

Exerunta-Les cofactores

1- Son factores incompletos que necesitan una modificación posterior para ser biologicamente útiles

2- Son derivados de vitaminas

3-Son cosustratos al se unen débilmente a la enzima

4-Pueden ser metales e incluso hidratos de carbono

5-Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo

Answer 4

5-Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo

Question 5

Los coenzimas:

1-No derivan de las vitaminas pero pueden ser transportadores de grupos carbonilo y/o acilo

2-Pueden derivar de las vitaminas y ser trasportadores de grupos carbonilo y/o acilo

3-Pueden derivar de las vitaminas y ser transportadores pero no de grupos carbonilo y/o acilo, sino de grupos amino y metilo

4-Derivan de las vitaminas a y pueden ser transportadores de H+

5-Los transportadores de H+ derivan de nucleótidos y no de vitaminas

Answer 5

2-Pueden derivar de las vitaminas y ser trasportadores de grupos carbonilo y/o acilo

4-Derivan de las vitaminas a y pueden ser transportadores de H+

Question 6

En relación a los cofactures

1-Un mismo cofactor puede ser utilizados por diferentes enzimas

2-Se modifican de forma permanente durante la reacción catalítica y la enzima ha de sustituirlo

3-Son grupos prostéticos unidos fuertemente a la molécula enzimática

4-Se modifican temporalmente durante la reacción

5- Pueden ser metales

Answer 6

1-Un mismo cofactor puede ser utilizados por diferentes enzimas

4-Se modifican temporalmente durante la reacción

5- Pueden ser metales

Question 7

respecto a una reacción enzimática

1-Puede tener lugar espontáneamente sólo si el AG’0, es negativo

2-Puede tener lugar espontáneamente si el AG’0, es positivo pero su Ag es negativo

3-EI AG de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial)

4-El AG de una reacción es independiente del del compuesto en producto camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto o producto.

5-El AG de una reacción proporciona información importante sobre la velocidad de la reacción.

Answer 7

2-Puede tener lugar espontáneamente si el AG’0, es positivo pero su Ag es negativo

3-EI AG de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial)

4-El AG de una reacción es independiente del del compuesto en producto camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto o producto.

Question 8

Las enzimas

1. Alteran el equilibrio de la reacción catalizada generando uno nuevo con mayor cantidad de producto

2- Permiten catalizar reacciones endergónicas

3-Diatorsionan la velocidad y el equilibrio de la reacción, creando el producto gracias a esta distorsión

4-Aumentan la velocidad de la reacción catalizada sin alterar el equilibrio de la misma

5-Intervienen el incremento de la energía libre de Gibbs de la reacción, haciéndolo negativo

Answer 8

3-Diatorsionan la velocidad y el equilibrio de la reacción, creando el producto gracias a esta distorsión

Question 9

recunin 35 el excelente papel catalítico de un enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la no catalizada hay una disminución en el cambio de:

1. Entalpía

2-Energía de activación

3-Entropía

4- Constante de equilibrio de la reacción

5. Constante de Michaelis

Answer 9

2-Energía de activación

Question 10

Pregunta 34 En relación a las enzimas:

1- La catálisis se produce por disminución de la energía de activación de Gibbs del complejo ES

2-energía proveniente de las interacciones que pueden realizar las cadenas laterales de determinados aminoácidos (que pueden estar separados en la secuencia primaria de la proteína) con el sustrato, para favorecer la catálisis

3- Los enlaces con el sustrato son siempre covalentes, de manera que se favorece la interacción con el mismo par disminución de la energía de Gibbs
como consecuencia de cambios de conformación del sustrato y de la enzima.

4-La catálisis se produce por como consecuencia de cambios de conformación del sustrato y de la enzima contacto mutuo.

5- La unión con su sustrato provoca un cambio de conformación en el enzimas que hace que éste so adapte fielmente a la estructura original del sustrato

Answer 10

1- La catálisis se produce por disminución de la energía de activación de Gibbs del complejo ES

4-La catálisis se produce por como consecuencia de cambios de conformación del sustrato y de la enzima contacto mutuo.

5- La unión con su sustrato provoca un cambio de conformación en el enzimas que hace que éste so adapte fielmente a la estructura original del sustrato

Question 11

regunta 37.

En relación a las enzimas;

1-La KM representa la constante de Michaelis o de dispersión enzimática y es característica de cada enzima.

2-La KM es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es enzima característica de cada enzima

3-La KM puede reflejar la afinidad del enzima por su sustrato cuando k2 «««k1

4-La KM es el valor de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima

5- Es dependiente de la concentración de sustrato y del enzima

Answer 11

2-La KM es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es enzima característica de cada enzima

3-La KM puede reflejar la afinidad del enzima por su sustrato cuando k2 «««k1

4-La KM es el valor de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima

Question 12

Presunto- En relación a los parámetros cinéticos:

1-KM y Vmax definen las característica catalítica de una enzima y son propios de la misma

2-Si una enzima (A) tiene un valor da KM, menor que otra (B), la enzima A es más eficiente que la B, catalſticamente hablando.

3-Si una enzima (A) tiene un valor da KM menor que otra (B), la enzima A tiene una mayor probabilidad de catalizar la reacción de más rápida que la enzima B.

4-Si una enzima (A) tiene un valor da KM menor que otra (B), ambas pueden diferir en sus velocidades máximas de catálisis

5- Si una enzima (A) tiene un valor da KM menor que otra (B), difieren necesariamente en sus velocidades máximas de catálisis

Answer 12

1-KM y Vmax definen las característica catalítica de una enzima y son propios de la misma

2-Si una enzima (A) tiene un valor da KM, menor que otra (B), la enzima A es más eficiente que la B, catalſticamente hablando.

3-Si una enzima (A) tiene un valor da KM menor que otra (B), la enzima A tiene una mayor probabilidad de catalizar la reacción de más rápida que la enzima B.

4-Si una enzima (A) tiene un valor da KM menor que otra (B), ambas pueden diferir en sus velocidades máximas de catálisis

Question 13

Pregunta 394 En relación a las constantes cinéticas de una enzima:

1-La KM nunca puede ser igual a la [S]

2. La KM puede ser igual a la [S], en ese caso la velocidad catalítica (v0) se acerca a su máximo (Vmax)

3-Sólo el caso de la K ««&laquo_space;[S], la velocidad catalítica (v0) se acerca a su máximo (Vmax)

4-Si la KM»»»» [S], la velocidad catalítica (v0) se acerca a la i de su valor máximo (Vmax) .

5- La KM un parámetro que tiene unidades de tiempo y, por tanto, no puede ser igual, mayor o menor que la [S]

Answer 13

2. La KM puede ser igual a la [S], en ese caso la velocidad catalítica (v0) se acerca a su máximo (Vmax)

4-Si la KM»»»» [S], la velocidad catalítica (v0) se acerca a la i de su valor máximo (Vmax) .

5- La KM un parámetro que tiene unidades de tiempo y, por tanto, no puede ser igual, mayor o menor que la [S]

Question 14

Pregunta 40- En relación con la especificidad de los sistemas enzimáticos:

1- Una enzima solamente puede actuar siempre con un sustrato

2-Un sustrato tan sólo puede serlo de una enzima

3-La estereoespecificidad significa que las esterasas actúan sobre el enlace ester

4-Intervienen regiones del del enzima denominadas “bolsillos hidrofóbicos” y de otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orientan al sustrato idóneo para la catálisis

5-No todas las enzimas posee el mismo grado de especificidad

Answer 14

4-Intervienen regiones del del enzima denominadas “bolsillos hidrofóbicos” y de otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orientan al sustrato idóneo para la catálisis

5-No todas las enzimas posee el mismo grado de especificidad

Question 15

Pregunta 41 En relación a la actividad enzimática:

1- Depende del peso molecular de la enzima

2- Es independiente de la temperatura, pero al depende del pH

3- Es independiente del pH, pero sí depende de la temperatura

4- Aumenta al desnaturalizarse la enzima

5-Nada de lo anterior es cierto

Answer 15

5-Nada de lo anterior es cierto

Question 16

Pregunta d -Con respecto a la KM y a la cte catalítica (kcal) de una reacción enzimática:

1- Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio KM

2- Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat

3-Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat/KM

4- Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat y luego comparar sus KM

5-Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat y luego comparar sus KM

Answer 16

3-Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio kcat/KM

Question 17

Prerunta da En una reacción blaustrato (A y B) de desplazamiento secuencial:

1-En su transcurso se forma un complejo ternario (AEB) con el enzima (E)

2-Pueden responder a un mecanismo ordenado

3-Pueden responder a un mecanismo al azar

4-Es característico la existencia de un intermediario del enzima modificado

5- Nada de lo anterior es cierto

Answer 17

1-En su transcurso se forma un complejo ternario (AEB) con el enzima (E)

2-Pueden responder a un mecanismo ordenado

3-Pueden responder a un mecanismo al azar

Question 18

Pregunta 44-Una reacción enzimática puede inhibirse de forma acompetitiva:

1-Si el compuesto inhibidor compita con el sustrato por el lugar del centro activo del enzima

2-Si el compuesto inhibidor y el sustrato se unen a un lugar diferente al centro activo

3-Si el compuesto Inhibidor se una a la enzima cuando ésta está unida al sustrato

4-Si el compuesto inhibidor se una a la enzima cuando ésta está libre de sustrato

5- Si el compuesto inhibidor no se une a la enzima sino al sustrato

Answer 18

2-Si el compuesto inhibidor y el sustrato se unen a un lugar diferente al centro activo

3-Si el compuesto Inhibidor se una a la enzima cuando ésta está unida al sustrato

Question 19

Pregunta 45-Un inhibidor competitive, sobre una reacción enzimática:

1- Aumenta la Vmax

2- Disminuye la Vmax

3-Aumenta la KM

4-Disminuye la KM

5-Diminuye la KM y aumenta la Vmax

Answer 19

3-Aumenta la KM

Question 20

Pregunta 46-Un inhibidor no competitivo puro, sobre una reacción enzimática:

1- Aumenta la Vmax y disminuye la KM

2. Disminuye la Vmax y aamenta la KM

3- Aumenta la Vmax y aumenta la KM

4- Diaminuye la Vmax y disminuye la KM

5-Diaminuye la Vmax

Answer 20

5-Diaminuye la Vmax

Question 21

regunta 47-La acetil-colinesterasa es una enzima que elimina acetil-colina durante la transmisión del impulso nervioso. Los compuestos tales como el diisopropilfosfofluoridato (DIPF) se denominan gases nerviosos porque actúan inhibiendo a la enzima:

1-Como inhibidor irreversible específico de grupo

2- Como inhibidor análogo de sustrato reversible

3- Como Inhibidor suicida reversible

4- Como inhibidor reversible especifico de grupo

5. Como inhibidor competitivo irreversible

Answer 21

1-Como inhibidor irreversible específico de grupo

Question 22

Pregunta 43-Los compuestos análogos al estado de transición de una enzima:

1. Son inhibidores poco potentes de la actividad enzimática

2-Son extraordinarios Inhibidores de la actividad enzimática

3-Se pueden utilizar como compuestos para fabricar anticuerpos catalíticos

4-Se utilizan para fabricar anticuerpos inhibidores

5-Se parecen al sustrato y por ello son catalizadores muy eficaces

Answer 22

2-Son extraordinarios Inhibidores de la actividad enzimática

3-Se pueden utilizar como compuestos para fabricar anticuerpos catalíticos

5-Se parecen al sustrato y por ello son catalizadores muy eficaces

Question 23

Pregunta 49-En relación a las enzimas, las triadas catalíticas definen:

1- Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que Impide la catálisis

2- Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que acelera la catálisis

3-Tres resíduos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y ácido-base

4- Tres resíduos de aminoácidos del centro alostérico que ayudan al enzima a realizar la catálisis
siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y por aproximación

5-Puede ser Aspártico-Histidina-Serina, y en ese orden, de manera que el resíduo de serina actúa como un nucleófilo potente

Answer 23

3-Tres resíduos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y ácido-base

5-Puede ser Aspártico-Histidina-Serina, y en ese orden, de manera que el resíduo de serina actúa como un nucleófilo potente

Question 24

Pregunta 50-En la catálisis enzimática:

1- Un ion metálico puede actuar como catalizador electrofilico mediante la estabilización de una carga negativa sobre un intermediario de la reacción

2- Un ion metálico puede generar un nucleófilo mediante disminución de la acidez de una molécula como el agua

3-Un ion metálico puede generar un nucleófilo mediante aumento de la acidez de una molécula como el agua

4 Un ion metálico puede unirse al sustrato y aumentar el número de interacciones de éste con el enzima, disminuyendo la energía de unión y facilitando de esa manera la catálisis

5-Un ion metálico puede unirse al sustrato y aumentar el número de interacciones de éste con el enzima, aumentando la energía de unión y facilitando de esa manera la catálisis

Answer 24

1- Un ion metálico puede actuar como catalizador electrofilico mediante la estabilización de una carga negativa sobre un intermediario de la reacción

3-Un ion metálico puede generar un nucleófilo mediante aumento de la acidez de una molécula como el agua

4 Un ion metálico puede unirse al sustrato y aumentar el número de interacciones de éste con el enzima, disminuyendo la energía de unión y facilitando de esa manera la catálisis

Question 25

Pregunta 51-En relación a una ruta o via metabólica: 1-Es la secuencia de reacciones que participan en, o conducen a, la formación de un compuesto a partir de otro 2-En ella, cada reacción está normalmente catalizada por una enzima 3-En ella, cada reacción está normalmente catalizada por dos, e incluso tres, enzimas 4-Las rutas metabólicas son independientes entre sí, generando productos finales dependiendo del interés celular 5- Las rutas metabólicas están interconectadas unas con otras, generando productos intermediarios que pueden desviarse de una ruta a otra.

Answer 25

1-Es la secuencia de reacciones que participan en, o conducen a, la formación de un compuesto a partir de otro 2-En ella, cada reacción está normalmente catalizada por una enzima 5- Las rutas metabólicas están interconectadas unas con otras, generando productos intermediarios que pueden desviarse de una ruta a otra.

Question 26

regunta 52-En relación a una ruta o via metabólica: 1-Una etapa o reacción limitante es aquella que su control determina el funcionamiento de toda la secuencia de reacciones que participan en esa determinada vía metabólica 2- Una etapa o reacción limitante es aquella que que está catalizada por una enzima denominada reguladora, cuya actividad no depende de las señales moleculares que responden a los cambios en el medio que les rodea, sino de señales denominadas ligandos. 3-La actividad de los enzimas reguladores se regula mediante efectores, que cambian la conformación del enzima 4- La actividad de los enzimas de etapas o reacciones limitantes se controla siempre por retroinhibición. 5. La retroinhibición es cuando el sustrato de una enzima regula a la propia enzima de la reacción

Answer 26

1-Una etapa o reacción limitante es aquella que su control determina el funcionamiento de toda la secuencia de reacciones que participan en esa determinada vía metabólica 3-La actividad de los enzimas reguladores se regula mediante efectores, que cambian la conformación del enzima

Question 27

Pregunta 50-Los enzimas alostericos 1. Son aquellos que se regulan mediante union no covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostericos, del sitio catalitico del enzima 2. Son aquellos que se regulan mediante unión catalitico del enzima no covalente y reversible de moléculas ligandos al 3-Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio cataliticos del enzima 4-Son aquellos que se regulan mediante unión covalente y reversible de molec ligandos a sitios diferentes, denominados alostericos, del sitio catalítico del enzima 5-on aquellos que se regulan mediante cambios de conformación debidos a unión de ligandos o efectores alostericos

Answer 27

3-Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio cataliticos del enzima 5-on aquellos que se regulan mediante cambios de conformación debidos a unión de ligandos o efectores alostericos

Question 28

Pregunta 54-Los enzimas alostericos 1. Suelen ser monomericas, aunque pueden ser multiméricas 2-Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en la misma subunidad que el sitio catalitico 3-Suelen ter multimérctas, aunque pueden ser monomericas 4- Si son multiméricas siempre poseen el sitio alosterico en diferente subunidad que el sirio catalitico 5-son multiméricas pueden tener el sitio alosterico en diferente subunidad que el sitio catalítico

Answer 28

3-Suelen ter multimérctas, aunque pueden ser monomericas 5-son multiméricas pueden tener el sitio alosterico en diferente subunidad que el sitio catalítico

Question 29

Pregunta 55-En un metabólica, la retroinhibición concertada: 1-Es aquella en la que se necesita que todas las alostericos que funcionan como efectores alostericos de la enzima reguladora de la etapa limitantes estén presentes, para que la enzima se regule correctamente, de manera que cada producto controla la actividad parcialmente y la presencia de todos hace que el control sea total. 2- Es aquella en la que as necesita que todos los productos que funcionan como lectores alostericos de enzima reguladora de la etapa limitante están presentes, para que la enzima se regule correctamente de manera que cada efector alosterico por separado no la actividad del enzima tiene efecto sobre el control de la actv enzimatica 3-Es aquella en en la la que se necesita que cada producto que funciona como efectore alosterico, regulas enzimas diferentes (isoenzimas) que catalizan la catalizan la etapa limitante de la via metabólica 4-Es aquella en la que se necesita que si hay varios productos que funcionan como efectores alostéricos de la enzima reguladora de la etapa limitante, cada uno puede regular a la entina siempre que esté presente en el momento adecuado y mediante un concierto previo 5-Nada de lo anterior es correcto

Answer 29

1-Es aquella en la que se necesita que todas las alostericos que funcionan como efectores alostericos de la enzima reguladora de la etapa limitantes estén presentes, para que la enzima se regule correctamente, de manera que cada producto controla la actividad parcialmente y la presencia de todos hace que el control sea total. 2- Es aquella en la que as necesita que todos los productos que funcionan como lectores alostericos de enzima reguladora de la etapa limitante están presentes, para que la enzima se regule correctamente de manera que cada efector alosterico por separado no la actividad del enzima tiene efecto sobre el control de la actv enzimatica

Question 30

Pregunta 56- Los enzimas interconvertibles: 1- Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente e irreversible de molec ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio cataltico del enzima Son aquellos que se regulan mediante unido covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalitico del enzima 3-Son aquellos que se regulan mediante unión covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalítico del enzima 4-Son aquellos que se regulan mediante unido covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalitico del enzima 5-Son aquellos que se regulan mediante cambios de conformación debido a la unión de ligandos de forma covalente

Answer 30

4-Son aquellos que se regulan mediante unido covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalitico del enzima

Question 31

Pregunta 57-En relación a los enzimas alostéricos y los enzimas interconvertibles: 1-Ambos pueden ser enzimas multiméricas con sitios de regulación en subunidades diferentes de los sitios catalíticos 2. Ambos tipos de enzimas necesitan de enzimas auxiliares que modifiquen y desmodifiquen su estructura para controlar su actividad 3-Una enzima puede poseer ambos tipos de regulación: alostérica e interconvertible, Es decir, puede ser tanto alostérica como interconvertible 4- Una enzima alostérica regula su actividad mediante cambios de conformación que le producen la unión de un ligando o modulador. A una enzima interconvertible la unión del ligando no le produce estos cambios de conformación 5-La unión de un ligando o modulador a un enzima interconvertible necesita de energía en forma de ATP. La unión de un ligando o modulador a un enzima alostérica no necesita de energia

Answer 31

1-Ambos pueden ser enzimas multiméricas con sitios de regulación en subunidades diferentes de los sitios catalíticos 3-Una enzima puede poseer ambos tipos de regulación: alostérica e interconvertible, Es decir, puede ser tanto alostérica como interconvertible 4- Una enzima alostérica regula su actividad mediante cambios de conformación que le producen la unión de un ligando o modulador. A una enzima interconvertible la unión del ligando no le produce estos cambios de conformación

Question 32

Pregunta 58-En relación al control de la actividad enzimática: 1- Alosterismo es sinónimo de cooperatividad 2-La cooperatividad es cuando la unión de un ligando conformación de éste y afecta a su actividad 3-La cooperatividad es cuando la unión de un ligando a un protómero de un enzima multimérico cambia la conformación del mismo y este cambio de conformación es transmitido a todos los protómeros restantes, afectando a la actividad del enzima ) 4-Para que se produzca efecto de cooperatividad se necesita energía en forma de ATP 5-La cooperatividad supone un umbral de activación enzimática, la concentración de su pasado el cual pequeños cambios en de sustrato o efectores producen grandes cambios en la actividad del enzima

Answer 32

3-La cooperatividad es cuando la unión de un ligando a un protómero de un enzima multimérico cambia la conformación del mismo y este cambio de conformación es transmitido a todos los protómeros restantes, afectando a la actividad del enzima ) 4-Para que se produzca efecto de cooperatividad se necesita energía en forma de ATP 5-La cooperatividad supone un umbral de activación enzimática, la concentración de su pasado el cual pequeños cambios en de sustrato o efectores producen grandes cambios en la actividad del enzima

Question 33

Pregunta 59- En relación a jos mecanismos de control de la actividad enzimática 1-La fosforilación/desfosforilación es un mecanismo muy eficaz para regular la actividad de enzimas y proteinas 2- Las proteinas quinasas son enzimas que actúan fosforilando resíduos de glicina, leucina y metionina de proteínas diana 3-Las proteinas quinasas son enzimas que actúan fosforilando resíduos de serina, treonina y tirosina de proteínas diana 4-Todas las proteinas quinasas que se conocen reconocen los mismas resíduos de serina, treonina y tirosina en las proteínas diana 5- Las proteinas quinasas reconocen los residuos de aminoácidos a fosforilar dentro de secuencias contexto (motivos) diferentes, existiendo un motivo una de ellas motivo consenso de aminoácidos diferente para cada una de ellas

Answer 33

1-La fosforilación/desfosforilación es un mecanismo muy eficaz para regular la actividad de enzimas y proteinas 3-Las proteinas quinasas son enzimas que actúan fosforilando resíduos de serina, treonina y tirosina de proteínas diana 5- Las proteinas quinasas reconocen los residuos de aminoácidos a fosforilar dentro de secuencias contexto (motivos) diferentes, existiendo un motivo una de ellas motivo consenso de aminoácidos diferente para cada una de ellas

Question 34

Pregunta 60, En relación a la regulación de enzimas: 1-La unión/desunión de forma covalente de un ligando-modulador enzima regulador necesita del Concurso de enzimas auxiliares y puede conducir a la formación de cascadas enzimáticas 2-La unión/desunión de forma no covalente de un ligando-modulador a un enzima regulador no necesita del concurso de enzimas auxiliares y puede conducir a la formación de cascadas enzimáticas 3- La unión/desunión de forma covalente o no de un ligando-modulador a un enzima regulador puede no conducir a la formación de cascadas enzimáticas 4-En las cascadas enzimáticas tanto el enzima modificador como el desmodificador pueden ser regulados por alosterismo o por interconversión 5- En las cascadas enzimáticas sólo participan enzimas regulados por interconversión

Answer 34

1-La unión/desunión de forma covalente de un ligando-modulador enzima regulador necesita del Concurso de enzimas auxiliares y puede conducir a la formación de cascadas enzimáticas 3- La unión/desunión de forma covalente o no de un ligando-modulador a un enzima regulador puede no conducir a la formación de cascadas enzimáticas 4-En las cascadas enzimáticas tanto el enzima modificador como el desmodificador pueden ser regulados por alosterismo o por interconversión

Question 35

Pregunta 61-En relación a la degradación de glucogeno: 1-La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno tanto en hígado como en músculo 2- La glacógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno en hígado y la głucógeno sintasa en el músculo 3-Tanto la glucogeno fosforilasa como la glucogeno sintasa se regulan por fosforilación/desfosforilación 4- A diferencia de la glucógeno fosforilasa, que se regula se regula por fosforilación/desfosforilación, la glucógeno sintasa se regula por unión de ligando alostéricos 5-Cuando la glucógeno fosforilasa está activa, la glucógeno sintasa está inactiva

Answer 35

1-La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno tanto en hígado como en músculo 3-Tanto la glucogeno fosforilasa como la glucogeno sintasa se regulan por fosforilación/desfosforilación 5-Cuando la glucógeno fosforilasa está activa, la glucógeno sintasa está inactiva

Question 36

Pregunta 62-En relación a la glocógeno fosforilasa: 1-La activación de la glocógeno fosforilasa del higado se realiza mediante fosforilatcion mediada por la fosforilasa quinasa, que previamente ha sido activada por la proteina quinasa A 2-La protrina quinasa A es un enzima tetramérico, con 2 subunidades reguladoras y 2 catalíticas. 3-La proteina quinasa A se activa por la unión de efectores alostéricos como el cGMPc (Guanosina monofosfato cíclica) sintetizados por la enzima adenilato ciclasa en respuesta a hormonas 4- La fosforilasa quinasa es un enzima tetramérico con 2 subunidades reguladoras mediante fosforilación/desfosforilación, 1 subunidad reguladora mediante unión de Ca2+ y 1 subunidad catalítica 5-Todo lo anterior es cierto

Answer 36

1-La activación de la glocógeno fosforilasa del higado se realiza mediante fosforilatcion mediada por la fosforilasa quinasa, que previamente ha sido activada por la proteina quinasa A 2-La protrina quinasa A es un enzima tetramérico, con 2 subunidades reguladoras y 2 catalíticas. 4- La fosforilasa quinasa es un enzima tetramérico con 2 subunidades reguladoras mediante fosforilación/desfosforilación, 1 subunidad reguladora mediante unión de Ca2+ y 1 subunidad catalítica

Question 37

Pregunta 63-En relación a la degradación de glucogeno: 1 La glucogeno fosforilasa se regula en hígado mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: glucagón la activa e insulina la inactiva 2. La glucógeno fosforilasa se regula en músculo mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: adrenalina la activa. 3-La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de AMP, que actúa como efector alostérico 4- La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de ATP y glucosa-6-fosfato, que actuan como efectores alostéricos 5-La glucogeno fosforilasa del higado es un isoenzima del enzima del músculo y a diferencia de este último disminuye su actividad en respuesta a altas concentraciones de glucosa, que actua como efector alostérico

Answer 37

Pregunta 63-En relación a la degradación de glucogeno: 1 La glucogeno fosforilasa se regula en hígado mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: glucagón la activa e insulina la inactiva 2. La glucógeno fosforilasa se regula en músculo mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: adrenalina la activa. 3-La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de AMP, que actúa como efector alostérico 5-La glucogeno fosforilasa del higado es un isoenzima del enzima del músculo y a diferencia de este último disminuye su actividad en respuesta a altas concentraciones de glucosa, que actua como efector alostérico

Question 38

Pregunta 64- En relación a la regulación de la actividad enzimática: 1-Un zimógeno es una enzima que sólamente puede actuar siempre con un sustrato 2-Un zimógeno es un precursor inactivo de un enzima 3-Los enzimas pueden activarse por corte proteolitico de forma reversible 4-Los enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma irreversible 5-Los enzimas que se activan por corte proteolítico requieren de ATP para que ocurra, por tanto se pueden activar fuera de las células

Answer 38

2-Un zimógeno es un precursor inactivo de un enzima 4-Los enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma irreversible

Question 39

Pregunta 65-En relación a la actividad enzimática: 1-La activación de pepsinógeno a pepsina depende del pH 2-La ruptura proteolitica de un proenzima hace que el centro activo se conforme correctamente 3-La activación por corte proteolítico puede producirse en cascadas, pero origina amplificaciones de señales de activación que no favorecen la actividad específica de las enzimas 4-La activación de fibrinógeno a fibrina se realiza mediante corte proteolítico de los extremos de las cadenas a y b del fibrinógeno y está mediado por la trombina, un enzima que necesita activarse también mediante corte proteolítico y requiere Ca2+ y su asociación a membranas lipídicas 5-La activación de fibrinógeno a fibrina se realiza mediante corte proteolítico de los extremos de las cadenas a y b del fibrinogeno y está mediado por la trombina, un enzima que no necesita activarse mediante corte proteolítico, pero que requiere Ca2+ y su asociación a membranas lipídicas

Answer 39

2-La ruptura proteolitica de un proenzima hace que el centro activo se conforme correctamente 4-La activación de fibrinógeno a fibrina se realiza mediante corte proteolítico de los extremos de las cadenas a y b del fibrinógeno y está mediado por la trombina, un enzima que necesita activarse también mediante corte proteolítico y requiere Ca2+ y su asociación a membranas lipídicas

Question 40

Pregunta 66- En relación actividad enzimática: 1. La compartimentación es un problema para el control de la actividad enzimática, ya que obliga a duplicar los enzimas y un mayor gasto energético 2-La compartimentación de enzimas permite la actividad controlada de rutas bioq 3- La compartimentación obliga a la existencia de mecanismos de paso de sustratos y productos a través de membranas mediante la existencia de poros o "agujeros" inespecificos en los orgánulos celulares 4-La compartimentación de enzimas permite el control de los mismos mediante cambios de conformación de los complejos transportadores y lanzaderas (específicos de los sustratos y productos participantes en rutas bioquímicas compartimentadas), por unión covalente a no de ligandos a estos últimos. 5. La compartimentación de enzimas es rara y sólamente se da en el caso de necesidad celular complejos transportadores y lanzaderas son dificiles de controlar

Answer 40

2-La compartimentación de enzimas permite la actividad controlada de rutas bioq 4-La compartimentación de enzimas permite el control de los mismos mediante cambios de conformación de los complejos transportadores y lanzaderas (específicos de los sustratos y productos participantes en rutas bioquímicas compartimentadas), por unión covalente a no de ligandos a estos últimos.

Question 41

Pregunta 67- En relación a la eficiencia enzimatica en una ruta metabolica 1-Es condiciones básicas. la velocidad máxima de una reacción enzimática está condicionada a la velocidad de difusión de su sustrato 2- En una ruta metabólica, en la que están implicadas enzimas diferentes, la velocidad o el rendimiento de la ruta puede aumentar cuando los enzimas semejantes en cuanto a estructura y afinidad por el sustrato 3-La velocidad el rendimiento de una ruta metabólica puede aumentar cuando los enzimas implicados se encuentran fisicamente cercanos unos a otros 4- La asociación enzimática no permite una buena forma de control de la actividad enzimática, ya que el cambio de conformación que produce la unión de un ligando-modulador a uno cualquiera de los enzimas se puede ver dificultado por la asociación de éste con los demás enzimas del complejo 5-La cadena respiratoria mitocondrial representa un excelente ejemplo de anclaje enzimático a la membrana lipidica, pero esto hace que disminuya la eficiencia de los enzimas implicados debido a que no pueden difundir libremente para encontrar su sustrato

Answer 41

1-Es condiciones básicas. la velocidad máxima de una reacción enzimática está condicionada a la velocidad de difusión de su sustrato 3-La velocidad el rendimiento de una ruta metabólica puede aumentar cuando los enzimas implicados se encuentran fisicamente cercanos unos a otros 5-La cadena respiratoria mitocondrial representa un excelente ejemplo de anclaje enzimático a la membrana lipidica, pero esto hace que disminuya la eficiencia de los enzimas implicados debido a que no pueden difundir libremente para encontrar su sustrato

Question 42

Pregunta 63-En relación a los transportadores y mecaniamos lanzaderas: 1- La lanzadera malato-aspartato permite transportar grupos fosfato desde el citosol a la matriz mitocondrial 2-La lanzadera malato-aspartato permite transportar equivalentes de inducción desde el NADH citosólico a la matriz mitocondrial 3-La entrada de ácidos grasos en la mitocondria está facilitada por un transportador acil-camitina 4-Las lanzaderas permiten el paso de moleculas a través de las membranas mitocondriales y eliminan mantienes celular la diversificación de enzimas (isoenzimas), cofactores, etc, en cada compartimento celular 5- Las lanzaderas inespecíficas y los transportadores específicos para cada compuesto

Answer 42

2-La lanzadera malato-aspartato permite transportar equivalentes de inducción desde el NADH citosólico a la matriz mitocondrial 3-La entrada de ácidos grasos en la mitocondria está facilitada por un transportador acil-camitina 4-Las lanzaderas permiten el paso de moleculas a través de las membranas mitocondriales y eliminan mantienes celular la diversificación de enzimas (isoenzimas), cofactores, etc, en cada compartimento celular

Question 43

Pregunta 69-Un relación al control de la actividad enzimática 1- La renovación de proteinas afecta negativamente al mecanismo de control de la actividad enzimática y por tanto, de las rutas metabólicas 2- La renovación de proteínas supone mecanismo de control de la actividad enzimática y, por tanto, de las rutas metabólicas. 3-El recambio proteico afecta exclusivamente a proteinas dañadas que se acumulan en la célula 4-Las células degradan selectivamente las proteínas anormales 5-La renovación proteica permitir la regulación del metabolismo celular al eliminar enzimas y proteínas reguladoras en momentos concretos de la vida

Answer 43

2- La renovación de proteínas supone mecanismo de control de la actividad enzimática y, por tanto, de las rutas metabólicas. 4-Las células degradan selectivamente las proteínas anormales 5-La renovación proteica permitir la regulación del metabolismo celular al eliminar enzimas y proteínas reguladoras en momentos concretos de la vida

Question 44

Pregunta 70-En relación a la degradación proteica: 1- Los enzimas que se degraden más rápidamente poseen actividades catalíticas casi constantes en todas las condiciones fisiológicas, mientras que les s enzimas selectivamente estables ocupan puntos de control metabólico importantes 2--En eucariotas existen 2 sistemas de degradación de proteinas: citosólico y lisosómico 3-En eucariotas existen 2 sistemas de degradación de proteinas: citosólico y mitocondrial 4-La tiamina y el proteasoma juegan un papel esencial en la degradación proteica 5-La ubiquitina y el proteasoma juegan un papel esencial en la degradación proteica

Answer 44

1- Los enzimas que se degraden más rápidamente poseen actividades catalíticas casi constantes en todas las condiciones fisiológicas, mientras que les s enzimas selectivamente estables ocupan puntos de control metabólico importantes 2--En eucariotas existen 2 sistemas de degradación de proteinas: citosólico y lisosómico 5-La ubiquitina y el proteasoma juegan un papel esencial en la degradación proteica

Question 45

Pregunta 71-Ba relación a la degradación proteica: 1- Las proteínas se "etiquetan" o "marcan" para su degradación en el lisosoma 2-Las proteínas se "etiquetan" o "marcan" para su degradación en el proteasoma 3-La secuencia PEST Indica que la proteína ha de degradación en el proteasoma ser degradada rápidamente en el lisosomas 4-La secuencia LFERQ Indica que la proteina ha de ser degradada selectivamente en el proteasoma 5-La naturaleza de los resíduos aminoacidicos de la región aminoterminal de las proteínas y enzimas influye notablemente en la vida media de las mismas

Answer 45

2-Las proteínas se "etiquetan" o "marcan" para su degradación en el proteasoma 5-La naturaleza de los resíduos aminoacidicos de la región aminoterminal de las proteínas y enzimas influye notablemente en la vida media de las mismas

Question 46

Pregunta 72-La regulación enzimática puede realizarse por: 1-Control de la síntesis y degradación proteica 3-Control de la síntesis y no de la degradación proteica 4-Control de la degradación proteica y no de la sintesis Control por compartimentación y degradación proteica 5-Control de la síntesis y por asociación proteica

Answer 46

1-Control de la síntesis y degradación proteica 5-Control de la síntesis y por asociación proteica