Carbone, glucides, lipides, protéines Flashcards
chapitres 1 à 4 (41 cards)
Rôles structuraux de la protéine
membranes, chromosomes, tissus conjonctifs, muscles, cils, flagelles.
Rôles fonctionnels de la protéine
Régulatrice, hormonale, anticorps, réceptrice, osmotique, respiratoire, tampon, catalytique.
La protéine est constitué de quels éléments?
CHONS
Fonction de base d’un acide aminé
Fonction amine, fonction acide, un radical (R, chaîne latérale)
Qu’est-ce que le caractère amphotère d’un a.a?
Agit autant comme un acide qu’une base. (anions et cations faibles)
Activité optique des a.a
tous sauf la glycine, car elle n’a pas de carbone asymétrique.
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?
Réaction du groupe carboxylique (acide) avec le groupement amine d’un autre acide aminé, crée une molécule d’eau.
Propriétés des protéines
Structure détermine la fonction (ordre d’enchaînement des a.a.) et spatiale (tridi 3D), les rendent stables et actives à Temp et pH particuliers.
Structures des protéines
1. Primaire
2. Secondaire
3. Tertiaire
4. Quaternaire
- Séquence des a.a
- Forme des chaînes des a.a
- Arrangement spatial (3D)
- Association des sous-unités
Particularités de la structure primaire
Il s’agit du nombre, l’ordre et la nature. Elle est stabilisée par liaisons peptidiques
Particularité de la structure secondaire
Chaînes qui s’enroule (hélice alpha) ou se replie (feuillet beta), stabilisées par liens H et liaisons peptidiques.
Particularité de la structure tertiaire
3D, détermine la fonction (émergence), stabilisée par ponts disulfures entre a.a, par liaisons ioniques entre chaînes latérales, les lien hydrophobes et finalement les liaisons H
La dénaturation c’est?
la perte de la structure tertiaire. (chauffage, solvants, acides, minéraux.)
Holoprotéines
Seulement d’acides aminés, solubles ou insolubles
Hétéroprotéines
Acides aminés + groupement prosthétique (non-protéique)
Nomme des protéines solubles et insolubles
Solubles : globulaires, fibrillaire (musculaire)
Insolubles : fibrillaire (kératine, collagène, élastine)
Pourquoi le carbone est la base des molécules organiques? (7 raisons)
- liens avec soi-même et autres éléments
- Ces liaisons sont stables (CHNOPS)
- N’est pas facilement dénaturé (chaînes)
- Possède une polyvalence dans ses types de liaisons.
- Ne devient pas facilement un ion
- Forme au moins 3 liens covalents.
- Sa masse atomique est basse. (déplacements plus faciles)
Chaînes saturées vs insaturées
Aliphatiques vs Cycliques
saturé: liaisons simples
insaturé : liaisons doubles et doublets libres
Groupements fonctionnels: les nommer
Hydroxyle, Alcool, (OH)
Carbonyle, aldéhyde (COH) et cétone (CO)
Carboxyle, Acides (COOH), Ester (COO-R)
Amine
Thiol
Phosphate
Qu’est-ce qu’un isomère?
Composés avec la même formule moléculaire, mais avec des propriétés différentes.
Isomères de structure
Molécules qui diffèrent par l’enchaînement de leurs atomes. linéaire vs ramifiée, fonction vs position.
Isomères stériques
Molécules qui diffèrent par la disposition spatiale de leurs atomes.
Géométrique (cis/trans)
Optique (forme active et inactive)
Liaison des monomères
Réaction de condensation par déshydratation.
Il y a perte d’une molécule d’eau.
Rôles des glucides (6)
- Véhicules de l’énergie (glucose)
- Réserve d’énergie (amidon, glycogène)
- Constituant des tissus de soutien (cellulose, chitine)
- Constituants des surfaces cellulaires
- Structure de certains produits naturels
- Pouvoir lubrifiant des mucines (salive)
