Chapitre 1 - Enzymes

Question 1

Qu’est-ce qu’une protéine?

Answer 1

• Polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
• Possède structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire

Question 2

Expliquez brièvement les quatre niveaux de structure d’une protéine

Answer 2

Primaire : ordre dans lequel les aa d’une protéine sont liés entre eux (acides aminés bout à bout)

Secondaire : organisation dans l’espace des aa (arrangements réguliers et répétitifs comme les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta ou arrangements sans régularité)

Tertiaire : repliement complet d’une protéine dans l’espace (forme unique), aa éloignés peuvent être adjacents

Quaternaire : association des chaînes polypeptidiques (identiques ou différentes) –> protéine fonctionnelle

Question 3

Quel type de protéine n’a pas de structure quaternaire?

Answer 3

Protéines manométriques (une chaîne polypeptidique)

Question 4

Importance de la structure tridimensionnelle

Answer 4

Protéine est fonctionnelle seulement si son arrangement dans l’espace est adéquat

Arrangement dépend de :
- la séquence d’aa, chacun ayant une chaîne latérale spécifique
- du milieu dans lequel baigne la protéine

Question 5

Qu’est-ce qui peut changer la conformation tridimensionnelle d’une protéine?

Answer 5

• Changement d’un aa
• Modificiation du pH

Question 6

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 6

• Protéine
• Chez les organismes vivants
• Pouvoir catalytique

Question 7

Expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur

Answer 7

Substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécesaire pour transformer le substrat en produit

Question 8

Où sont localisées les chaînes latérales des acides aminés?

Answer 8

Dans le site catalytique de l’enzyme

Question 9

Qu’est-ce qui forme des liaisons avec les molcéules de substrats?

Answer 9

Chaînes latérales

Question 10

Liaisons enzyme-substrats

Answer 10

Imposent des tensions, pressions et échanges électroniques aux molécules de substrats, favorisant leur transformation en produits

Question 11

Différence entre enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme

Answer 11

Enzyme simple : uniquement des acides aminés (protéine fait son travail seul sans petit copain)

Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur, enzyme qui nécessite la présence d’un(de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse.

Apoenzyme : partie protéique de l’holoenzyme

Question 12

Cofacteur

Answer 12

Ion métallique ou molécule organique relativement simple qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et participe à la réaction

Question 13

D’où proviennent la plupart des coenzymes?

Answer 13

Vitamines ou modification de vitamines

Question 14

Exemples de coenzymes dérivés de vitamines du complexe B

Answer 14

NAD+, NADP+, dérivés de la vitamine niacine - vitamine B3

FAD, FMN, dérivés de la vitamine riboflavine - vitamine B2

Question 15

Vitesse initiale (constante)

Answer 15

Vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat

Question 16

Vrai ou faux
Vitesse initiale = vitesse maximale

Answer 16

Pas nécessairement.
S’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès aux molécules de substrats

Question 17

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse initiale de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?

Answer 17

À faible concentration : vitesse initiale presque directement proportionnelle à la concentration de substrat car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat

À forte concentration : la vitesse initiale est maximale, car toutes les molcéules d’enzymes sont saturées de substrat

Question 18

Que signifie Vmax?

Answer 18

Vitesse initiale mesurée quand toutes les molcéules d’enzymes ont saturées par des molécules de substrat

Question 19

Quels sont les effets d’une variation de al concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des cnditions où la concentration en substrat est très élevée?

Answer 19

Tant et aussi longtemps que la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)

Question 20

Par quel moyen mesure-t-on la quantité d’enzyme en circulation?

Answer 20

La mesure de l’activité enzymatique (et non la concentration/le nombre de molécules d’enzymes)

Question 21

Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?

Answer 21

Plus les valeurs de pH et/ou de température s’éloignent des valeurs optimales, plus l’activité enzymatique diminue (U inversé)

Question 22

Par quels moyens les cellules et l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement?

Answer 22

En affectant la quantité d’enzyme et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes

Question 23

Comment nomme-t-on le
mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue ?

Answer 23

Induction
Répression

Question 24

Est-ce que tous les types d’enzymes sont sujets au contrôle par induction/répression?

Answer 24

NON

Enzymes constitutives : synthèse constante, activité indépendante de la présence de substrat ou non

Question 25

Quels sont les mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?

Answer 25

Allostérie
Modification covalente

Question 26

Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?

Answer 26

Enzyme de régulation dont l’activité est contrôlé par des molécules modulatrices effectives qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalence

Question 27

Les enzymes allostériques subissent une modification de leur structure lorsqu’elle s’associent avec…

Answer 27

• Molécules de substrat
• Molécules d’effecteurs positifs
• Molécules d’effecteurs négatifs

Question 28

Modification covalente

Answer 28

Mécanisme de tout ou rien
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé et addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons

Question 29

Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à un de ces deux
mécanismes de contrôle (allostérie et modification covalente)?

Answer 29

Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.

Question 30

Adaptation rapide (mécanismes)

Answer 30

Allostérie et MC (moindre)

Question 31

Adaptation à long terme

Answer 31

Indution et répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)

Question 32

Inhibiteur compétitif

Answer 32

Fait compétition au substrat pour se lier au site acitf, substance dont al structure chimique ressemble à celle du substrat

Come si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat

Question 33

Effet d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax

Answer 33

Inchangée, il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre

Question 34

Inhibiteur non compétitif

Answer 34

Se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer

Effet se trauit par une diminution d’enzymes actives

Question 35

Effet des inhibiteurs non compétitifs sur la Vmax

Answer 35

Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax

Question 36

Est-ce qu’un inhibiteur non compétitif peut agir à un autre site qu’au site acitf?

Answer 36

Oui, il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.

Il peut aussi agir sur le site actid de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site acitf.

Question 37

Vrai ou faux
Lorsque l’inhibiteur non compétitif irréversible n’est pas lié au site actif, mais lié à l’enzyme, les effets secondaires sont plus importants?

Answer 37

Vrai

Question 38

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 38

Duodénum
Contient :
- Enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine
- Bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac

Question 39

Quelles sont les principales enzymes du suc pancréatique?

Answer 39

Protéines (hydrolyse liaisons peptidiques): trypsine, chymotrupsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B

Triacylglycérols (acide gras et 2-acylglycérol) : lipase

Amidon : amylase (hydrolyse des liaison a (1–>4)

Question 40

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?

Answer 40

Sous forme de proenzymes pour empêcher l’autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses

Question 41

Où et comment les enzymes sont-elles activées?

Answer 41

Dans l’intestin

Question 42

pH optimal pour les enzymes protéolytiques d’origine pancréatique vs estomac

Answer 42

7,5-8,5 pour la trypsine et la carboxypeptidase et de 10,0 pour l’élastase

1-2 pour la pepsine

Question 43

Quelles sont les principales enzymes chargées de la digestion des glucides (autre que l’amylase)?

Answer 43

• Saccharase
• Lactase

Question 44

Où sont synthétisées les enzymes saccharose et lactées et où agissent-elles?

Answer 44

Synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules (membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes)

Question 45

Acitivité enzymatique des trois sous-unités de la saccharase

Answer 45

• Activité saccharasique
• Activité isomaltasique
• Activité maltasique