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BCM1531 > Chapitre 2 > Flashcards

Chapitre 2 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la structure primaire ?

A

arrangement linéaire des acides aminés

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Q

Qu’est-ce que la structure secondaire ?

A

formation locale de structures tridimensionnelles impliquant plusieurs A.A

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3
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire ?

A

assemblage de plusieurs structures secondaires en motif protéiques formant la configuration native de la protéine.

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Q

Qu’est ce que la structure quaternaire ?

A

assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle

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5
Q

Est-ce que les chaîne latérales sont impliqués dans le lien peptidique?

A

non, sauf pour le Glutathion ou il y a un lien peptidique entre le carboxyle de la chaîne latéral(au lieu du Carbone alpha) de l’acide glutamique et l’amine
de la cystéine

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6
Q

Quelle configuration (cis ou trans) est la plus favorisée dans la protéine et pourquoi ?

A

La configuration trans car elle causent moins d’encombrement stérique

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7
Q

Quel acide aminé est une exception par rapport à la conformation cis trans ?

A

La proline : car les deux conformations ont la même énergie

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8
Q

Quels sont les angles dièdres ?

A

L’angle phi : entre N (de N-H) et C alpha

L’angle psi : entre C alpha et C (de C=O)

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9
Q

Les angles autour de la liaison N-C alpha sont fixes pour quel acide aminé ?

A

La proline à cause de la chaîne latéral

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10
Q

Qu’indique le graphique de Ramachandran ?

A

indique les paires d’angles dièdres qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée

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11
Q

Quels motifs forment la structure secondaire ?

A

Hélices alpha

Feuillets plissés bêta

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12
Q

Quelles liaisons permet la formation de l’hélice alpha ?

A

les liaisons hydrogènes

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13
Q

Vrai ou faux L’hélice alpha est généralement left handed

A

Faux elle est right handed car cela cause moins d’encombrement
stérique

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14
Q

De quels angle phi et psi sont formé ?

A

-60 et -50

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15
Q

Quelles sont les acides aminés qui sont défavorable à former des hélices alpha à cause de leur chaîne latérale?

A

la proline cause une distorsion à cause de forte contrainte des angles dièdres et la glycine due à l’absence de contrainte des angle dièdre (flexible)

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16
Q

De combien d’acides aminés les feuillet bêta sont composé ?

A

5 à 8 acides aminés

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17
Q

Quelles disposition des feuillets est la plus stable ?

A

antiparallèlement

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18
Q

Quelle est la particularité de la fibroïne de la soie?

A

Inextensible dans une direction(résistant), souple dans l’autre direction

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19
Q

Définition d’une structure tertiaire ?

A

Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace.

C’est un assemblage de plusieurs motifs

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20
Q

Les pont disulfures sont impliqués dans quelle structure de protéine ?

A

les structure tertiaire

21
Q

De quoi sont fait les tonneau alpha/ bêta ?

A

Assemblage de 8 feuillets bêta et de 8 hélices alpha

22
Q

caratéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN

A

fait de motif à doigt de zinc (zinc finger)

23
Q

Quelles sont les 3 domaines protéiques possible d’une protéine (pyruvate Kinase) ?

A

un domaine de liaison à l’ATP (feuillet B )
un domaine de liaison au substrats (hélice alpha et feuillet bêta)
un domaine régulateur de l’activité (hélice alpha et feuillets bêta )

24
Q

ou se trouve les domaines hydrophobes dans la protéine ?

A

à l’intérieur de la protéine

25
Q

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique ?

A

L’effet hydrophobe

26
Q

Quelles acide aminé peut faire des pont disulfure à l’intérieur du même polypeptide ?

A

La cystéine. Cette réaction est réversible et peut être réarranger après la synthèse des protéine.

27
Q

Les pont disulfure nécessaire à la formation de la structure 3D de la protéine est catalysée par quelle enzyme ?

A

la disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique.

28
Q

Qu’arrive-t-il à la protéine lorsque le pH ou la température n’est pas adéquate ?

A

Dénaturation de la protéine= inactivation biologique

29
Q

La dénaturation est-elle réversible ?

A

Oui, la renaturation est possible

30
Q

Quelles sont les molécules qui assure le repliement des protéine ?

A

les chaperonnes moléculaire

31
Q

Quelle est l’enzyme capable de dégradé les protéines mal repliées ?

A

Le protéasome

32
Q

Les protéine mal repliée sont reconnue par quel moyen ?

A

Elles sont étiquetée par la protéine d’ubiquitine qui se fixe sur les chaîne latéral des lysines

33
Q

Quelle enzyme permet de lier l’ubiquitine aux protéines ?

A

l’ubiquitine ligase

34
Q

Que représente la structure quaternaire d’une protéine ?

A

Assemble de plusieurs (identique ou différents ) polypeptide pour former la structure finale de la protéine.

35
Q

Que représente les polypeptide de la structure quaternaire ?

A

des sous-unités

36
Q

Que forme les associations de sous-unités qui se répète ?

A

les protomère de la protéine

37
Q

Qu’est qu’un homodimère?

A

Deux polypeptide identique assemblé ensemble

38
Q

Quelle est enzyme impliquée dans la génération des molécules énergétiques dans les muscles et autres tissus ?

A

La créatine kinase

39
Q

Quelles sont les deux sous-unités de la créatine kinase ?

A

sous-unité M et sous-unité B

40
Q

Quelles sont les trois types de créatine kinase ?

A

MM- muscles squelettiques
MB- muscles cardiaques
BB- tube digestif et structures cérébrales

41
Q

Pourquoi peut-on identifier la CK par un prélèvement ?

A

Car lorsqu’un tissus se brise, il y a relâche de CK dans le liquide extra-cellulaire puis le sang

42
Q

Quel défaut de conformation des protéine peut se retrouver dans la maladie d’Alzheimer ?

A

Dépôts amyloïdes d’agrégats de protéines mal repliés qui ne sont pas éliminé

43
Q

Quelle est la propriété commune des protéines qui cause plusieurs maladies dégénérative ?

A

Les feuillets plissé bêta qui s’empilent pour former des structures fibreuses qui sont indestructible par les protéase

44
Q

À quoi les prions sont résistant ?

A

congélation, dessiccation, chaleur

45
Q

Quelle est la maladie généré par la mutation ou l’acide glutamique est remplacé par une valine en position 6 de la protéine ?

A

L’anémie falciforme

46
Q

Quelle est la conséquence de cette mutation ?

A

changement structural entraînant la formation d’un polymère d’hémoglobine

47
Q

Que représente la complémentarité moléculaire ?

A

Les protéines forment des structure qui interagissent entre elles spécifiquement

48
Q

Par quel type de liaison sont maintenus les complexe protéique (complémentarité moléculaire) ?

A

des liaisons covalentes

49
Q

Donnez un exemple de complémentarité moléculaire ?

A

La reconnaissance anticorps-antigène

BCM1531 (18 decks)

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