Chapitre 7

Question 1

Modifications post-traductionnelles (5 Types, Qui, effets)

Answer 1

Types:

1) Clivage
2) Ubiquitination
3) Modification des extrémités
4) Modification des chaines latérales
5) Glycolysation

Qui: - Pratiquement toutes les protéines

Effets:

1) Sur l’activation biologique
2) Sur la stabilité
3) Sur la localisation

Question 2

Clivage (Enzyme, rôle, exemple)

Answer 2

Enzyme: - Endopeptidases spécifiques

Rôle: - Cliver de précurseurs plus long en parties actives (Plusieurs hormones)

Exmple: - L’insuline

Question 3

Modification post-traductionnelles de l’insuline (Quoi, Où)

Answer 3

1) Synthèse de la préproinsuline
=>Dans le RE
2) Préproinsuline => proinsuline
3) Entreposage de la proinsuline dans des granules de sécrétions immatures
=> Dans le réseau trans-Golgien
4) Acidification des granules via une pompes à p+/ATPase
5) Clivage protéolytique de l’insuline et du peptide C
6) Entreposage de l’insuline mature
=> Lent via le trafic cellulaire (reserved pool)
=> Rapide et Ca2+ dépendant : RRP (readily releasable pools)

Question 4

Ubiquitination (Quoi, qui, enzymes, rôle)

Answer 4

Quoi: - L’ajout de l’ubiquitine à la chaine latérale d’un résidu

Qui: - Lysine (Lys)

Enzymes:

1) Enzyme d’activation E1
2) Enzyme de transfert E2
3) Ligase E3

Rôle: - DÉPLACEMENT des protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur DÉGRADATION

Question 5

Mécanisme de l’ubiquitination

Answer 5

1) FORMATION d’une liaison thiol-éther entre le C-terminal et une cystéine (Cys) de E1
2) TRANSFERT de l’ubiquitine activé à un résidu Cys de E2
3) CRÉATION d’un lien PEPTIDIQUE entre le résidu C-terminale et le groupement NH3 de la chaine latérale d’une Lys (à l’intérieur de la séquence du substrat) par E3

Question 6

2 types de modifications des extrémités

Answer 6

1) Acétylation du résidu N-terminal
- Modification la plus commune
- Augmente la stabilité de la protéine

2) L’ajout de lipides
- Pour ancrer la protéine à la membrane
- Acétylation des Cys
- Préacylation des Gly
- Ancre GPI

Question 7

Modifications de la chaine latérale (Où, effets, types)

Answer 7

Où: - Sur toute la longueur de la chaîne mais à des endroits clés

Effets: - Très variés selon la protéine

Types

1) Acétylation des Lys
2) Phosphorylation des Ser/Thr/Tyr
3) Hydroxylation des Pro
4) Méthylation
5) Carboxylation

Question 8

Glycolysation (Qui, Rôles, Quand, où)

Answer 8

Qui: - Résidu Asn/Ser/Thr

Quand: - Durant le transit des protéines

Où:

- Dans le RE
- Dans l’appareil de Golgi

Rôles:

- Important pour les protéines sécrétées et les protéines de surface cellulaire
	- Rôle dans la localisation
	- Rôle dans l’activité

Question 9

Où se déroule l’assemblage des sous-unités ribosomales

Answer 9

En périphérie

Question 10

Où est produit l’ARNr PROCARYOTE

Answer 10

** Chez les PROCARYOTES **

Dans le nucléole

Question 11

Structure des ARNr PROCARYOTE

Answer 11

** Chez les PROCARYOTES **

Un long précurseur 30S
- Codés par 7 opérons (rrnA à G)
=> 3 ARNr matures: 16S (petit) et 5S + 23S (gros)

Question 12

Caractéristique de l’ARNr EUCARYOTE

Answer 12

** Chez les EUCARYOTES **

Le génome contient environ 200 copies du gènes 45S disséminés par petits ensembles (EN TANDEM) sur 5 chromosomes

Question 13

Structure de l’ARNr EUCARYOTE

Answer 13

** Chez les EUCARYOTES **

• Chaque « unité de transcription » est séparée par un espasseur non transcrit
• L’ADN 45S comprend l’information génétique pour l’ARNr 18S, 28S et 5.8S ** L’ARN 5S est produit par un autre gène **

Question 14

Chaperons moléculaires (Qui, mécanisme)

Answer 14

Qui: - Hsp70 et ses homologues (BiP dans RE et DruK chez les bactéries)

Mécanisme:
1) LIAISON entre Hsp70 et l’ATP
=> Configuration OUVERTE exposant une poche HYDROPHOBE capable de lier les régions hydrophobes de protéine dépliés.

2) HYDROLYSE referme la structure
	=> Aide au repliement de la protéine

3) Nouvelle LIAISON à l’ATP
	=> Libération de la protéine

Question 15

Chaperonine (Qui, où, mécanisme)

Answer 15

Qui: - GroEl

Où: - Dans mitochondrie, chloroplaste et bactéries

Mécanisme:
1) Recrutement de l’ATP
=> OUVERTURE du complexe GroEL

2) Les protéines mal repliées pénètrent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine
3) LIAISON de la co-chaperonine GroES à l’extrémité du cylindre.

4) HYDROLYSE de l’ATP
	=> Changement de conformation de GroEL/protéine (Intéractions HYDORPHOBES entre les parois du complexe GroEL et la protéine)

5) Un fois TOUS les ATP hydrolysé
	=> GroES se DÉTACHE du complexe
	=> LIBÉRATION de la protéine bien repliée

Question 16

Sites du ribosomes (4)

Answer 16

1) Site de liaison à l’ARNm
2) Site P (Peptidyle)
- Retient l’ARNt qui porte la chaine de AA en élongation
3) Site A (Aminoacyl ou accepteur)
- Retient l’ARNt qui porte le PROCHAIN AA à ajouter
4) Site S (Sortie ou site E pour exit)

Question 17

Structure d’un ribosome

Answer 17

2 Sous-unités composées de protéines et d’ARNr:

1) Petite
	- EUCARYOTE: 40S
	- PROCARYOTE: 30S
2) Grande
	- EUCARYOTE: 60S
	- PROCARYOTE: 50S

Centre peptidyltransférase (PTC)

- Dans la grande sous-unité
- Responsable de la formation des liaisons peptidiques 	  (Réaction de peptidyle transférase)

Centre de décodage (DC)

- Dans la petite sous-unité
- Endroit où les ARNt chargés lisent et décodent les codons de l’ARNm

** Les sous-unités s’assemble SEULEMENT sur un ARNm **

Question 18

Modification chimique de l’ARNr eucaryote (2)

Answer 18

** S’effectue à des positions précises dans la séquence **
1) >100 MÉTHYLATIONS en 2’-OH des sucres
2) >100 isomérisation d’URIDINE en PSEUDOURIDINE
=> Configuration 3D particulière, ARN-ARN, ARN-protéine, activité enzymatique