chapitre 8 Flashcards

1
Q

la structure d’un disaccaride est déterminée par?

A

-nature et configuration des 2 oses qui le composent
-l’ordre d’enchainement des 2 oses
-les groupements hydroxydes impliqués dans la liaison glycosidique
-configuration du carbone anomérique impliqué dans le lien glycosidique (alpha ou beta)

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2
Q

maltose où?
formée de quoi?

A

2x le D-glucose
alpha (1–4)
produit de l’hydrolyse de l’amidon et du glycogène

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3
Q

cellobiose où et formé de quoi?

A

2x le D-glucose
beta (1–4)
produit de l’hydrolyse de la cellulose

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4
Q

lactose où et formé de quoi?

A

formée de D-galactose et de D-glucose
beta (1–4)
sucre du lait et source majeure d’énergie pour l’animal

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5
Q

sucrose où et formé de quoi?

A

D-glucose et D-fructose
alpha (1–2)
dans les plantes, fruits, sucre de table

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6
Q

sucre réducteur correspond à quoi?

A

conversion de l’ose en un sucre acide et sa lactone correspondante

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7
Q

vrai ou faux, la liaison osidique fait perdre sa capacité d’être oxydé au résidu d’ose

A

vrai, un oside peut être réducteur lorsqu’au moins un des ses carbones anomériques est libre

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8
Q

sucre non réducteur c’est quoi?

A

lorsque tous les carbones anomériques sont impliqués dans des liaisons glycosidiques (quand aucun carbone anomérique est libre)

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9
Q

quel dissacharide est non réducteur?

A

sucrose

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10
Q

les oligosaccharides sont liés de quelle manière au lipide ou protéine?

A

covalente pour former des glycolipides et des glycoprotéines

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11
Q

raffinose c’est quoi?

A

oligosaccharide sous forme d’holoside (trisaccharide) retrouvé dans plusieurs légumes(chou, haricots, brocoli, asperges)
flatulence relié à leur consommation
pas digéré par l’homme, fermenté par les bactéries de l’intestin

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12
Q

amidon est formé de quoi?

A

alpha-amylose et amylopectine
alpha-amylose: unités répété de maltose (100 à 1000 unités de glucose)

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13
Q

quel est le plus important glucide de l’alimentation?

A

amidon

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14
Q

qu’est ce qui favorise la formation d’une structure hélicoïdale dans l’amidon?

A

liaison glycosidique alpha (1–4)
structure hélicoïdale= forme compacte idéale pour le stockage

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15
Q

amylopectine structure?

A

semblable à alpha-amylose, mais possède des ramifications reliées à la chaine principale par des liens alpha (1–6)

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16
Q

les ramifications rendent elles la structure de la macromolécule plus compacte ou pas?

A

oui plus compacte

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17
Q

différence entre la composition de l’amidon et du glycogène?

A

glycogène a la même composition (alpha-amylose et amylopectine), sauf qu’elle a plus de ramifications

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18
Q

quels sont les homopolysaccharides de structure?

A

cellulose et chitine

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19
Q

contrairement à ce qui est observé pour l’alpha-amylose (liaison alpha (1–4)), les liaisons beta (1–4) de la cellulose

A

permettent d’obtenir des chaines droites qui peuvent se lier entrer elles par des liaisons hydrogènes afin de former des microfibrilles

cellulose a donc une grande résistance mécanique et est insoluble de l’eau

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20
Q

à part la cellulose, quel composé existe sous forme de microfibrille?

A

chitine

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21
Q

quels sont les hétéropolysaccharides de structure?

A

peptidoglycane
glycosaminoglycane (GAGs)

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22
Q

les aglycones des hétérosides peuvent être quoi?

A

composées phénolique, alcaloïdes, stéroïdes, lipides, protéines

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23
Q

glycolipide sont liés par quel type de liaison glycosidique?

A

O-hétéroside

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24
Q

glycoprotéine sont lié par quel type de liaison glycosidique?

A

O-hétéroside et N-hétéroside

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25
Q

exemple de O-hétéroside?

A

vanilline glucoside

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26
Q

exemple de N-hétéroside?

A

nucléoside/tide

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27
Q

quels sont les 3 groupes de glycoprotéines (hétéroside)?

A

peptidoglycanes
protéoglycane
glycoprotéines

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28
Q

les peptidoglycanes composent quoi?

A

parois bactérienne
épaisseur de la couche de peptidoglycane diffère entre les bactéries à Gram + et celles à Gram -, mais la structure de base est la même

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29
Q

portion glucidique des peptidoglycanes?

A

hétéropolysaccharide (répétition de 2 osamines)
-N-acétylglucosamine (GlcNAc)
-Acide N-acétylmuranique (MurNAc)

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30
Q

que forment les peptidoglycanes dans les membrane des bactéries pour les stabiliser?

y a t-il une différence entre les ponts peptidiques chez Gram + et Gram -?

A

ponts peptidiques

-ces ponts continennet 5 résidus de glycine chez gram +, tandis que les ponts de gram -se forment directement entre les epeptides des peptidoglycanes

couche de peptidoglycanes définit la forme de la bactérie et protège celle-ci contre les fluctuations de pression osmotique

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31
Q

les protéoglycanes se retrouvent où et sont formées de quoi?

A

-formé de 95% de glycosaminoglycanes (GAGs)
dans les tissus conjonctifs (cartilage)
rôle structural en procurant un support extraellulaire aux organismes pluricellulaires

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32
Q

cartilage est formé de quoi?

A

fibres de collagène entrelacées d’agrégats de protéoglycanes

un agrégat est formé d’u long brin central d’acide hyaluronique et de plus d’une centaine de molécules d’aggrécan.

un aggrécan est formé d’un protéine liée à plus de 100 molécules de GAGs

il y a deux types de glycosaminoglycanes dans les aggrécans du cartilage, soit la chondroitine sulfate et le kératane sulfate

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33
Q

réaction de glycosylation est catalysé par quoi?

A

glycosyltransférases

34
Q

exception p. 12 capsule 8.1
le collagène, qui est glycosylée?

A

hydroxylysine

35
Q

quelles est la modification post traditionnelle la plus importante en terme de capacité codante

A

glycosylation
cette capacité codante est mise à profit lors de la reconnaissance cellulaire

36
Q

pourquoi il y a plus de possibilités chez les oses que j’ai les acides aminés?

A

-possibilité de former des ramifications
-grande versatilité du lien glycosidique

37
Q

c’est quoi la microhétérogénéité?

A

taille, composition et la séquence de la partie glucidique d’un oside donné sont variables

même type de résidus et memes liens glycosuriques, mais dont le nombre de résidus diffère

38
Q

glycoforme c’est quoi?

A

glycoprotéines dont
les parties protéiques sont identique
les parties glucidiques sont différentes

glycoformes peuvent donc avoir des activités biologiques parfois différentes

39
Q

glycome c’est quoi?

A

ensemble des glucides retrouvés dans un organisme
variation constante
relié à la microhétérogénéité

40
Q

pourquoi les glucides sont plus difficiles à analyser?

A

contrairement aux protéines, les polysaccarides n’ont pas de masse moléculaire bien déterminé

41
Q

nodule c’est quoi?
un nodule est produit seulement si?

A

permet la collaboration entre plante/bactérie

nodule produit seulement si une bactérie d’intérêt est présente dans son environnement racinaire, elle indique sa présence en sécrétant des lipopolysaccarides qui sont reconnus par la plante, ce qui induit la formation de nodule.

42
Q

fonctions des osides?

A

reconnaissance cellulaire
réponse immunitaire
ciblage de protéines

43
Q

une liaison glycosidique c’est quoi?

A

liaison covalence formée entre le carbone anomérique d’un ose et un groupement hydroxyde, amine, thiol d’une seconde molécule qui n’est pas un ose

44
Q

mutarotation n’est plus possible quand…

A

le carbone anomérique forme un lien glycosidique (linéarisation n’est plus possible)
on dit que la configuration anomérique est gelée

45
Q

quest ce qui explique la grande diversité des holoside?

A

la versatilité du lien glycosidique
(le carbone anomérqieu peut se lier avec n’importe lequel des OH)
(le carbone anomérique peut prendre la configuration alpha ou beta avant de former un lien, ce qui double le nombre de possibilité

46
Q

quel type de lien entre les oligasaccharides et les protéines/lipides

A

covalent
sous forme de glycoprotéine et de glycolipide, ils servent de marqueurs à la surface des cellules principalement

47
Q

exemple d’oligosaccharide sous forme d’holoside?

A

raffinose (trissacharide retrouvé dans les haricots, le chou, le brocoli et les asperges)

partiellement fermenté par les bactéries présentes dans l’ntestion

48
Q

les liaisons glycosidique alpha (1–4) permettent quoi?

A

favorise une structure légèrement hélicoïdale, une forme compacte qui est idéales pour le stockage

49
Q

amidon composé de quoi?

A

amylopectine et alpha-amylose

50
Q

structure de l’amylopectine

A

semblable à la structure de alpha-amylose, mais en plus des liens alpha (1–4), ramifications par des liens alpha(1–6)

présence de ramifications prévient la formation d’hélice, les ramifications en elles-mêmes rendent la macromolécule plus compacte

51
Q

structure du glycogène

A

la même que l’amylopectine (ramifications aux 25 résidus), mais avec plus de ramifications

glycogène = ramifications tous les 8 à 12 résidus

52
Q

glucide le plus abondant (homopolysaccharide de structure )de la Terre?

A

cellulose (sucre linéaire contenant jusqu’à 15 000 unités de D-glucose réunies par des liaisons osidiques beta (1–4)

53
Q

différence entre alpha (1–4) et beta (1–4)

A

alpha (1–4) = structure légèrement héliocoidale
beta (1–4) = chaine droite qui peuvent se lier entre elles par des liaisons hydrogène afin de former des microfibrilles

54
Q

pourquoi la cellulose a une grande résistance mécanique et est insoluble dans l’eau?

A

beta (1–4) = chaine droite qui peuvent se lier entre elles par des liaisons hydrogène afin de former des microfibrilles

55
Q

chitine présente dans quoi?

A

exosquelette des insectes et des crustacés
présente dans la pari cellulaire de certains champignons, certaines algues et certaines levures

56
Q

chitine composé de quoi?

A

résidus de N-acétyl-D-glucosamine réunis par les liaisons beta (1–4)
peut former des microfibrilles

57
Q

petidoglycane dans les ____

composée de quoi?

A

parois bactériennes

répétitions d’un disaccaride formée de N-acétylglucosamine et d’acide N-acétylmuramique

58
Q

glycosaminoglycane (GAGs) sont formés de …

A

par le répétitions d’un dissacharide composé d’Une molécule d’osamine et d’acide uronique ou ose simple

peut contenir plus de 25 000 répétitions du même disaccharide de base donc (50 000 résidus)
présence de groupements sulfates et carbonyles confère une charge fortement négative aux GAG. (sous forme de protéoglycanes dans les protéines)

59
Q

portion peptique des peptidoglycane est formée de combien de A.A?

A

4 OU 5 résidus de A.A.
alternance d’A.A. L et D

peptidoglycane rare qui contient aa de la série D dans la nature

60
Q

lien entre le peptide et le glycane dans un peptidoglycane ?

A

lien amide
(C anomérique participe déjà à la formation du polysaccaride)

61
Q

fonction de la couche d’un peptidoglycane?

A

définit la forme de la bactérie et protège celle-ci contre les fluctuations de pression osmotique

62
Q

fonction des protéoglycane?

A

cartilage
élasticité et résistance aux chocs mécaniques (à cause des groupements ioniques et polaires de GAGs)

63
Q

protéoglycane sont formées de quoi?

A

sucres (95% de leur poids), plus spécifiquement de GAGs

64
Q

chaines des GAGS portent plusieurs charges négatives, ce qui entraine…

A

attire un grand volume d’eau
chaine hydratée occupe un volume 1000 fois plus important que les chaines non hydratées

65
Q

lorsqu’il y a une pression sur une articulation, qu’arrive t-il?

A

les molécules d’eau aux protéoglycanes sont libérées jusqu’à ce que la force de répulsion ente les charges négatives s’oppose à une compression plus grande. (cela permet d’absorber le choc)
quand il n’y a plus de pression, les protéoglycanes se réhydratent progressivement

66
Q

rôles de glycoprotéines?

A

anticorps, hormones, structure, transport, reconnaissance cellulaire

67
Q

composition des glycoprotéines?

A

partie glucidique: oligosaccharide ou polysaccaride
(1 à 30 résidus d’ose)
ratio glucide/protéine est variable
portion glucidique représente entre 1 et 85% de la masse finale)
aglycone peut être peptide ou protéine

68
Q

dans glycoprotéine, N-glycosidique se forme entre …

A

carbone anomérique et amine de la chaine R de Asn (asparagine)

69
Q

dans glycoprotéine, O-glycosidique se forme entre ….

A

carbone anomérique et OH de la chaine R de Sérine (Ser) et Thréonine (Thr)

exception: O-glycosidique entre carbone anomérique et OH de la chaine R de l’hydroxylysine (collagène)

70
Q

quelle protéine traduit le code glucidique?

A

lectine (présent à la surface des cellules et se lient spécifiquement à certains glucides)

71
Q

existe plusieurs type de lectines? (traduit le code glucidique)

A

oui, chacun a sa propre spécificité

72
Q

neutrophiles se lient au____

A

lectine pour quitter les vaisseaux sanguins et se rendre aux sites d’inflammation

73
Q

rôle des osides sur les érythrocytes?

A

antigène spécifique (les A et B ont 4 résidus)
O = H (constitués de 3 résidus d’ose)
A = H,A
B = H, B
AB = H, A, B

74
Q

osides à la surface des bactéries (rôles)?

A

antigène ou camouflage d’antigènes

-à cause de la microhétérogénéité des sucres, les osides à la surface bactérienne change toujours (difficile pour la système immunitaire de se bâtir une défenseccontre un ennemi qui change toujours de visage)

-les osides peuvent former une couche protectrice masquant les antigènes de nature protéique qui eux sont habituellement plus stables et plus faciles à reconnaître pour le système immunitaire

75
Q

osides à la surface des bactéries: biofilm (ex: plaque dentaire) rôles?

A

adhésion aux surfaces, protection contre l’environnement (barrière contre les antibiotiques)

76
Q

pourquoi les glucides plus plus difficiles à étudier?

A

polysaccarides n’ont pas de masse moléculaire bien déterminée
liaison glycosidique est plus versatile que la liaison peptidique

77
Q

vrai ou faux : les techniques de purification pour les glucides et les protéines sont les memes?

A

vrai

78
Q

les protéoglycanes confèrent une grande élasticité et une résistance aux chocs mécaniques pourquoi?

A

nombreux groupement ioniques et polaires des GAGs

en effet, les chaines de glycosaminoglycanes portent plusieurs chaines négatives, ce qui attire une grand volume d’eau. La chaine de glycosaminoglycanes occupent un volume 1000 fois plus important que la chaine non hydratée. =PERMET L’ABSORPTION DES CHOCS

79
Q

vrai ou faux: les polysaccarides sécrétés peuvent servir de barrière contre l’environnement, ce qui entraine une résistance aux

A

antibiotiques

80
Q

exemple de méthode de ciblage de protéine?

A

glycosylation