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Chapitre 8 : Cytosquelette Flashcards

(90 cards)

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1
Q

Donnez quatre fonctions cellulaires qui sont acquises grâce au cytosquelette

A
  1. Robustesse
  2. Forme
  3. Habileté a se déplacer
  4. Élasticité
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2
Q

Vrai ou faux. La forme de cellules est la conséquence de leur fonction.

A

Faux. C’est la forme des cellules qui détermine leur fonction

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3
Q

Quelle sont les deux observations morphologique que l’on peut faire sur les cellules lors de leur entrée en division cellulaire?

A

On a un arrondissement des cellules et un remodelage du cortex d’actine

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4
Q

Quels sont les trois types de filament dont dépendent les fonctions du cytosquelette?

A
  1. Les microfilaments d’actine
  2. Les microtubules
  3. Les filaments intermédiaires
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Q

Vrai ou faux. Les bases structurelles des microfilaments d’actine et des microtubules sont différentes entre les cellules

A

Faux, ce sont les même entre les différentes cellules

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6
Q

Vrai ou faux. Les filaments intermédiaires sont différents entre les cellules

A

Vrai

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7
Q

À partir de quoi sont construit les microtubules et les microfilaments?

A

Des sous-unités assemblées en polymères

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8
Q

Quelle est la caractéristique la plus importante des sous unités qui composent les MT et les MF? Quel avantage cela leur donne-t-elles?

A

Elle sont solubles, ce qui leur permet de diffuser rapidement et permet une réorganisation très rapide

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9
Q

Quelles sont les sous-unités respectives des MT et de MF?

A

MT: tubuline
MF: Actine

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10
Q

Pourquoi dit-on que les sous unités des MT et des MF sont organisées en structure asymétrique?

A

Parce qu’elles sont organisées en tête à queue

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11
Q

à quoi sert l’organisation asymétrique des sous unités des MT et des MF?

A

À créer des filaments polaires grâce a leur activité ATPase intrinsèque, avec un bout moins et un autre plus

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12
Q

Quelle est la conséquence pour les filaments intermédiaires de ne pas avoir de sous unités qui hydrolysent l’ATP?

A

Ce ne sont pas des filaments polaires

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13
Q

Quels sont les deux liens qui maintiennent les sous unités des MT et de MF ensemble?

A
  1. Les interactions hydrophobes
  2. Liaisons non covalentes
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14
Q

À quoi servent les protéines accessoire? (en gros)

A

À contrôler tous les aspects de la dynamique des MT et des MF

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15
Q

Vrai ou faux. La sous-unité d’actine est un dimère, la G-actine

A

Faux, c’est un monomère et la G-actine

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16
Q

Qu’est ce que la F-actine?

A

Ce sont les sous unités G-actine assemblées ensemble sous forme de polymère (filament:F)

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17
Q

Quelle est la particularité de l’extrémité - des MF? Et de l’extrémité +?

A

-: Croissance lente
+: Croissance rapide

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18
Q

Comment est organisé (structurellement parlant) un microfilament d’actine?

A

De deux protofilaments (F-actine) qui s’enroulent l’un autour de l’autre pour former une hélice

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19
Q

Quelle est l’étape limitante de la formation des MF?

A

La nucléation

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20
Q

Qu’est-ce que la nucléation?

A

C’est la formation d’un noyau (ou d’un agrégat initial) de sous-unités qui permet d’initier la polymérisation des MF

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21
Q

Qu’est-ce que la phase de latence?

A

Ce sont de petits agrégats de sous unités instables qui se forment

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22
Q

Qu’est-ce que la concentration critique?

A

C’est la concentration en monomères libres à laquelle le taux d’addition de monomères d’actine est égal au taux de dissociation de ces monomères.

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23
Q

Pourquoi la concentration critique au bout - est 8 à 10 fois plus grande que celle au bout +?

A

Puisque le bout - a une croissance beaucoup plus lente, on essaie d’augmenter les chance de polymérisation en augmentant la concentration en monomères d’actine libres

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24
Q

Vrai ou faux. Les concentrations critiques des extrémités plus ou moins sont égales.

A

Faux, la concentration critique de l’extrémité moins est 8 à 10 fois plus grande que la concentration critique de l’extrémité plus.

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25
Si on teste de la nucléation dans un tube à essai et qu'on ajoute des oligomères d'actine déjà formés (au lieu des monomères), que se passe-t-il?
Une disparition de la phase de latence
26
Expliquez la polymérisation plus faible de l'extrémité moins avec l'ATP/ADP
L'hydrolyse de l'ATP en ADP va diminuer l'affinité du monomère pour les autres monomères libres, ce qui augmente la probabilité de dissociation et la dépolymérisation.
27
Quelles sont les deux types de structures filamenteuses qui existent? (indice ATP...)
1. Forme T ATP 2. Forme D ADP
28
Vrai ou faux. La perte ainsi que l'ajout de monomère change en fonction de la concentration en monomères libres.
Faux, la perte est toujours la même aux deux extrémités, c'est seulement la vitesse d'ajout qui change.
29
Qu'est ce que le treadmilling? Expliquez avec la concentration en monomère libres (C), la concentration critique de la forme D (CcD) et la concentration critique de la forme T (CcT)
C'est le fait que la longueur du filament reste la même, par ajout simultané en + avec perte en -: C plus petit que CcD et C plus grand que CcT
30
Qu'est ce que le flux net dans le treadmilling des MF?
C'est le fait que malgré que le polymère conserve une longueur constante, il y a un déplacment net des sous-unités à travers le polymère.
31
À quoi sert le flux net dans le treadmilling des MF?
Permet que le réarrangement des structures d'actine ne nécessite pas tant d'énergie Cela expliquerait pourquoi l'évolution a choisi ce mécanisme.
32
Expliquez le fonctionnement de la latrunculin.
Elle se lie au monomères d'actine pour les séquestrer, ce qui diminue la concentration en monomères libres. Petite quantité: bout - très touché Grande quantité: les deux bout sont très touchés donc beaucoup de dépolymérisation
33
Expliquez le fonctionnement de la cytochalasin B.
Elle forme une coiffe sur les extrémités plus, ce qui diminue grandement la polymérisation.
34
Expliquez le fonctionnement de la phalloidin.
Elle s'attache latéralement aux filaments d'actine pour les stabiliser en forme D, ce qui empêche toute la dynamique (treadmilling...)
35
Qu'est ce qui explique que la polymérisation de l'actine en filaments ne soit pas si élevée alors que la concentration en monomères libres est très grande?
Il y a un contrôle de la polymérisation par les protéines accessoires.
36
Quelle est la fonction générales des nucléateurs?
Favoriser la nucléation en outrepassant la phase de latence
37
Nommez et expliquez les nucléateurs Arp2/3 et les formines
Arp2/3: nucléation au bout- et élongation au bout + Formine: Se lient au bout +
38
Expliquez le fonctionnement de Arp2/3.
- Un facteur promoteur de la nucléation (NPF) est activé par des signaux intracellulaires - NPF place Arp2/3 pour la nucléation au bout négatif
39
Comment se forme le réseau de MF avec Arp2/3?
Le complexe Arp2/3 se fixe sur le coté d'un autre MF La liaison de 70 degrés augmente l'efficacité de la nucléation
40
Expliquez le fonctionnement des formines
Elle vont initier la croissance par le bout + de MF droits et non ramifiées et parallèles. Le dimère de formine fixe deux monomères sur l'extrémité + tant que le MF grandit
41
Quelle est la fonction générale de la thymosine?
Empêcher la polymérisation spontanée
42
Quelle est la fonction générale de la profiline?
Amener les monomères libres d'actine quand il y a un besoin
43
Expliquez le fonctionnement de la thymosine
Elle séquestre les monomères de G-actine et maintient un pool de monomère en deça de la Cc Similaire à la latrunculine
44
Expliquez le fonctionnement de la profiline
Elle favorise la liaison de la G-actine à l'extrémité + en masquant le site du monomère d'actine qui lie le bout - Cherchent le pool créé par la thymosine et active la polymérisation
45
Expliquez le fonctionnement de CapZ
C'est une protéine de coiffe qui va se lier au bout + et qui stabilise le filament ce qui réduit la croissance et la dépolymérisation Similaire à la cytochalasin B
46
Nommez deux protéines de fasciculation
Fimbrine et alpha-actinine
47
À quoi servent les protéines de fasciculation?
Relier les MF en faisceaux parallèles
48
Pourquoi l'alpha-actinine est relachée?
C'est pour permettre de créer des espaces pour l'insertion de la myosine, fibres contractiles créées par l'alpha-actinine qui organise les MF en faisceaux parallèles...
49
Nommez les différences importantes entre la migration amiboïde et mésenchymale (4).
1. Mésenchymale est en 2D et amiboïde en 3D 2. La cellule forme des lamellipodes en mésenchymale et des pseudopodes en amiboïde 3. Amiboïde est plus efficace et rapide 4. Mésenchymale a plus de force de traction par les fibres de stress que amiboïde.
50
Quelle est la différence principale entre le transport à courte distante et à longue distance des protéines motrices?
Le transport à courte distance se fait avec les MF alors que le transport à longue distance se fait sur les MT
51
Quelle est la propriété fondamentale des MF?
De pouvoir former des structures contractiles qui relient les MF entre eux et qui les fait glisser les uns sur les autres
52
Vrai ou faux. L'actine et les myosines jouent des rôles importants dans les cellules msuculaires.
Faux, elles jouent aussi un rôle dans les cellules non musculaires
53
De quoi dépend la contractilité cellulaire?
Du glissement actionné par l'ATP des filaments d'actine et de la myosine 2
54
Expliquez l'organisation structurale de la myosine 2
C'Est un hexamère, avec deux chaines alpha qui forment une superhélice. On a deux chaines légères à la tête qui sont les chaines régulatrices. La tête globulaire est la génératrice de force.
55
Vrai ou faux. Les deux têtes de la myosine 2 sont dépendantes l'une de l'autre.
Faux, elles sont indépendantes.
56
Expliquez comment sont formé les faisceaux contractiles d'actine-myosine dans les cellules non musculaires.
- On a la myosine sous forme inactive, avec ses sites de liaison de l'actine qui sont bloqués. - MLCK va phosphoryler la myosine 2, ce qui va dérouler la queue et exposer les sites de liaison à l'actine - Formation de filaments qui se lient en antiparallèle bipolaire (fibres de stress)
57
Comment nomme-t-on les faisceaux contractiles d'actine-myosine dans les cellules non-musculaires?
Des fibres de stress
58
Pourquoi la faible processivité des têtes de la myosine 2 est importante?
Car il faut que la liaison de la tête à l'actine soit transitoire pour permettre au levier de se bouger et de permettre la coordination de tous les coups de levier de toutes les nombreuses myosines et donc la contraction musculaire.
59
Dans quel sens la myosine 2 fait bouger les MF?
Vers l'extrémité +
60
Dans une expérience où on attache la myosine à une plaque de verre et qu'on ajoute des MF et de l'ATP, dans quel sens vont glisser les MF?
Vers l'extrémité -
61
Quelle est la sous unité de bases de MT?
Un dimère d'alpha et de beta tubuline
62
Qu'est ce que la tubuline?
Une unité structurale de tubuline alpha et beta liées ensemble par les liens non covalents
63
Quelle est la différence entre l'alpha et le béta de la sous unité d'alpha et de beta tubuline par rapport au GTP?
Alpha: Le GTP est piégé, il est donc jamais hydrolysé ou échangé, c'est une composante structurale Beta: Le GTP peut exister sous cette forme ou sous forme de GDP et est échangeable
64
Qu'est ce qu'un protofilament?
Un assemblage tête à queue des sous unités d'alpha et de beta tubuline
65
Comment sont structurellement organisé les microtubules?
C'est une structure cylindrique creuse de 13 protofilaments parallèles. Chaque molécule (alpha ou beta tubuline) est sur le même '' anneau ''.
66
Pourquoi dit-on que le MT est la structure la plus rigide te droite des cellules animaleSs?
C'Est à cause de l'organisation en cylindre des protofilaments qui donne ce caractère rigide et droit
67
Par quoi est conférée la polarité des MT?
L'orientation des sous unités d'alpha et de beta tubuline qui sont toutes dans le même sens (beta plus et alpha moins)
68
Que confère la polarité aux MT?
L'extrémité plus s'allonge plus vite car plus de polymérisation
69
Pourquoi l'extrémité moins des MT est peu dynamique?
Parce que dans les cellules en interphase elle est associée au centrosome
70
Quelle est l'étape limitante dans la polymérisation des MT?
La nucléation
71
Expliquez ce qu'est l'instabilité dynamique des MT.
- une fois que la nucléation est faite, le MT se polymérise rapidement par son extrémité + vers la périphérie de la cellule - D'un coup, le MT passe ne phase de transition et se dépolymérise - Il reprend sa croissance ou disparait totalement.
72
Par quoi est causée l'instabilité dynamique des MT?
Les molécules de tubulines peuvent hydrolyser le GTP. Chaque dimère de tubuline beta contient un GTP qui est hydrolysé dès son addition au protofilament. Les molécules de GTP-tubuline se lient plus fortement que les GDP-tubuline. Cette hydrolyse du GTP réduit l'affinité. de la sous unité pour les sou unités voisines et augmente les chances de dépolymérisation.
73
Qu'est ce que la coiffe de GTP?
Si l'hydrolyse du GTP est plus lente que son addition, on va avoir une coiffe au bout du MT en + avec des sous unités liées au GTP. Cela permet au filament de croitre rapidement et le protège contre la dépolymérisation.
74
Expliquez pourquoi les MT ne possèdent pas une coiffe de GTP en tout temps.
Car au fur et à mesure qu'on polymérise le MT et qu'on ajoute ces sous-unité liées au GTP, leur concentration diminue. On atteint une concentration critique et la vitesse d'hydrolyse va dépasser la vitesse d'addition: on a donc perte de la coiffe, déstabilisation des sous unités et dépolymérisation.
75
Pourquoi, lors de leur dépolymérisation, les MT se dépolymérisent très rapidement?
Parce que ce sont de grosses structures qui on un effet de courroie d'entrainement.
76
Comment appelle-t-on la période de croissance des MT? Et la période de décroissance?
Respectivement sauvetage et catastrophe
77
Expliquez pourquoi n a une dépolymérisation lorsqu'on passe de la forme T à la forme D.
Lorsque les sous unités sont liées ensemble sous forme T, elle fon un long filament droit. Lorsqu'elle passent en forme D, il y a une courbure dans ce filament, ce qui cause une déstabilisation des sous unités
78
Quelle est l'effet de l'instabilité dynamique sur le pool de tubuline libre?
Cela s'autoéquilibre toujours: le pool est en quelque sorte toujours fixe.
79
à quoi peuvent servir les MT?
Il sont importants pour les processus qui nécessitent des changements de forme et de polarité cellulaire.
80
Qu'est ce qui est nécessaire pour la nucléation des MT? Expliquez
Il faut la tubuline gamma, qui forme des complexes en forme d'anneau sur toute la surface du centrosome. Cet anneau sert de gabarit pour la création d'un MT
81
Vrai ou faux. Chaque anneau gamma permet de former plusieurs MT
Faux, chaque anneau permet d'en former un seul.
82
Que fait la stathmine (MT)?
Elle séquestre les sous unités libres d'alpha et de beta tubuline. Contrôle le pool de sous unités Agit comme la thymosine avec l'actine
83
Que fait la kinesine 13 (MT)?
Elle possède deux têtes qui se lient aux sous unités d'alpha et de beta tubuline liées au GTP sur le MT en polymérisation et créé une force de tension qui force la dépolymérisation
84
Que fait la XMAP215 (MT)?
Elle se lie latéralement au MT et '' recrute '' les sous unités libres pour forcer la polymérisation Agit comme la profiline avec les MF
85
Que font les MAP? Nommez les 3.
Elle contrôlent l'instabilité dynamique Stathmine, kinésine 13 et XMAP215
86
Quelles sont les deux grandes familles de protéines motrices se déplaçant sur les MT? Et leur déplacement?
Les kinésines, qui vont vers l'extrémité + Les dynéines, qui vers l'extrémité -
87
Comment les kinésines et les dynéines sont elles organisées structurellement?
Ce sont des dimères à deux têtes motrices avec une queue unique
88
Comment les protéines motrice se déplacent sur le filament?
Les têtes possèdent des activité ATPase. Cela leur permet de faire des cycles de liaison/détachement coordonnées et répétés. La haute processivité des kinésines et des dynéine leur permet de rester accroché au MT et de poursuivre leur '' marche ''
89
Quelle est la fonction première de la dynéine?
Positionner le centrosome au centre de la cellule.
90
Vrai ou faux. SI la coiffe GTP d'un MT est perdu, la polymérisation peut continuer mais c'est difficile.
Faux, la dépolymérisation se produit.

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