Chapitre 9

Question 1

Effet d’un catalyseur sur réaction spontanée

Answer 1

Augmentation vitesse

Question 2

Catalyseur peut-il rendre spontanée une réaction qui ne l’est pas?

Answer 2

Non

Question 3

Catalyseur peut-il modifier l’équilibre final d’une réaction chimique

Answer 3

Non

Question 4

Catalyseur peut-il changer d’état chimiquement suite à la réaction qu’il catalyse?

Answer 4

Non, mais c’est possible en cours de réaction

Question 5

Définir l’énergie d’activation

Answer 5

Quantité d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition

Question 6

Comment les enzymes accélèrent les réactions?

Answer 6

Favorise l’état de transition

Doivent avoir plus d’affinité pour le substrat activé que le substrat non-activé

Question 7

Formule taux accélération

Answer 7

k cat/ k non

Question 8

Formule activité spécifique

Answer 8

micromole de S/ t x 1/ quantité de protéine

Question 9

À quoi sert l’activité spécifique

Answer 9

Évaluer l’efficacité de la purification d’une enzyme

Sa valeur devrait augmenter en cours de purification

Question 10

Formule activité enzymatique

Answer 10

quantité de S ou P / t

Question 11

Formule unités internationales

Answer 11

UI = 1micromole S / minute

Question 12

Définition site actif des enzymes

Answer 12

Faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat

Question 13

Nommer les 2 régions du site actif

Answer 13

Spécificité et réaction

Question 14

Définir la région de spécificité

Answer 14

Groupements polaires et non-polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison H)

Question 15

Définir la région de réaction

Answer 15

Des groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteurs/coenzymes participent à la réaction chimique

Question 16

Exemple de réactions dans la région de réaction du site actif

Answer 16

Proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléophile et catalyse électrophile

Question 17

Nommer les 2 modèles de liaison du substrat

Answer 17

• Modèle clé-serrure

- Modèle de réarrangement induit de Koshland

Question 18

Définir le modèle clé-serrure

Answer 18

Site actif existe même en absence de substrat
Complémentarité substrat/enzyme
Clé est substrat

Question 19

Définir le modèle de réarrangement induit de Koshland

Answer 19

Liaison du substrat entraine un changement de conformation de l’enzyme

Question 20

Exemple de spécificité enzymatique étroite

Answer 20

• Fumarase qui n’hydrate que l’acide fumarique (= trans) et pas =cis
• Maltose (alpha) et cellobiose (beta)

Question 21

Exemple de spécificité enzymatique large

Answer 21

• B-galactosidase hydrolyse tous les B-galactosides (même les autres molécules qui y sont liées)

Question 22

Définir substrats non-naturels

Answer 22

Analogue du substrat naturel utilisé pour les essais enzymatiques pour permettre le suivi de la réaction

Question 23

Utilité de l’amylase

Answer 23

Catalyse l’hydrolyse des liaisons alpha 1-4 de l’amidon

Question 24

Nomenclature des enzymes

Answer 24

-ase
Nom du composé sur lequel enzyme agit
Nom de substance ajoutée ou enlevée
Type de réaction induite

Question 25

Définir l'oxydoréductase

Answer 25

Catalysent l'oxydation d'un substrat avec réduction simultanée d'un autre substrat Gain ou perte H ou O

Question 26

Définir transférase

Answer 26

Catalysent le transfert d'un groupement contenant C, N, P ou S d'un substrat à un autre

Question 27

Définir hydrolase

Answer 27

Catalysent la rupture de liaison C-O, C-N, O-P et C-S par l'addition d'une molécule d'eau

Question 28

Définir lyase

Answer 28

Catalysent la rupture de liaisons C-C, C-O, C-N autrement que par l'addition d'une molécule d'eau Génère = ou cycle

Question 29

Définir isomérase

Answer 29

Catalysent les réarrangements intramoléculaires et produisent des isomères Composition chimique est la même

Question 30

Définir ligase

Answer 30

Catalysent l'union de 2 molécules aux dépends de l'hydrolyse d'une liaison phosphate à haute énergie

Question 31

Définir translocase

Answer 31

Transfèrent des ions ou de molécules de part et d'autre d'une membrane ou catalysent leur séparation dans une membrane Implique l'hydrolyse de l'ATP Changement de conformation

Question 32

Définir cofacteurs

Answer 32

Ions métalliques ou groupements prothétiques

Question 33

Exemple de cofacteurs

Answer 33

Hème

Question 34

Définir coenzymes

Answer 34

Molécules organiques

Question 35

2 types de coenzymes

Answer 35

- Labiles | - Liés

Question 36

Nommer exemple de coenzymes labiles

Answer 36

NAD+ et coenzyme A

Question 37

Nommer exemple de coenzymes liés

Answer 37

FAD et FMN

Question 38

Comment mesurer la vitesse initiale

Answer 38

Pente de [S et P] en fonction du temps

Question 39

Formule vitesse

Answer 39

v = kcat [ES]

Question 40

Quantité complexe ES dépend de

Answer 40

- Quantité de substrat - Affinité de l'enzyme pour substrat - Kcat

Question 41

Définir Vmax

Answer 41

Vitesse maximale obtenue à de fortes concentrations en substrat quand l'enzyme est saturée

Question 42

Définir enzyme saturée

Answer 42

Se trouve entièrement sous forme ES à l'équilibre dynamique

Question 43

Comment est la vitesse à faible [S]

Answer 43

Faible

Question 44

Comment est la vitesse quand [S] augmente

Answer 44

Elle augmente

Question 45

Comment est la vitesse à forte [S]

Answer 45

Vmax est atteint

Question 46

Formule Km

Answer 46

k-1 + kcat / k1

Question 47

Définir Km

Answer 47

Km = [S] quand vitesse réaction = Vmax/2

Question 48

Formule kcat

Answer 48

kcat = Vmax / [E]

Question 49

Plus la km est faible, plus l'affinité est ...

Answer 49

Forte

Question 50

Définir kcat

Answer 50

Indique combien d'événements de catalyse s'effectuent par unité de temps

Question 51

Nommer 2 effecteurs de l'activité enzymatique

Answer 51

- activateurs | - inhibiteurs

Question 52

Nommer 2 cations qui augmentent l'activité des enzymes

Answer 52

Mg 2+ et Zn 2+

Question 53

Nommer les 3 types d'inhibiteurs

Answer 53

- Compétitifs - Non compétitifs - Incompétitifs

Question 54

Définir les inhibiteurs compétitifs

Answer 54

Entrent en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l'enzyme Souvent analogues structuraux du substrat

Question 55

Définir inhibiteurs non compétitifs

Answer 55

Se fixent de façon indépendante de celle du substrat et modifient l'activité de l'enzyme

Question 56

Définir inhibiteurs incompétitifs

Answer 56

Ne se lient qu'au complexe formé entre enzyme et substrat et empêchent la catalyse