citoplasma bacteriano Flashcards

1
Q

como saber cómo de lleno está el citoplasma

A

mediante el método SPT (single protein tracking)
- marcamos la proteina con un fluoróforo pequeño y miramos como difunde:
- en agua va 10 veces más rápido (ningún impedimento)
- en las eucariotas van 5 veces más rápido (menos llenas)

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2
Q

molecular crowding

A

como de lleno está el citoplasma
se calcula dividiendo el volumen ocupado por las moléculas entre el total y suele ser del 20%.
- a más concentracion de susutrato más rápido ocurren las reacciones bioquímicas pero más le cuesta difundir
- Km: concentracion de sustrato a la cual la velocidad de reaccion es la mitad
- si la concentracion de sustrato supera la Km la reacción no presentará limitación por difusión, esto ocurre en el 66% de las reacciones
- existe un crowding homeostasis en las que las concentraciones de los sustratos no cambian aunque cambian las ocndiciones

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3
Q

compoartimentalización bacteriana

A
  • no tiene compartimentos pero sí compartimentalización
  • ej: ADN en el centro y ribosomas separados de este en poros
  • puede haber cosas unida a la membrana o podríamos encontrar inclusiones.
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4
Q

tipos de inclusiones

A
  • polímeros de almacenamiento: como reserva para periodos de ayuno
  • iclusiones minerales: carbonatos, azufre o polifosfatos
  • vesículas de gas: para sufergirse o flotar
  • magnetosomas: con partículas de hierro que les permiten orientarse en el campo terrestre
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5
Q

orgánulos sin membrana = compartimentalizacion

A
  • Condensados moleculares
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6
Q

Condensados moleculares

A
  • se deben a una propiedad fñisica de cambio de fase líquido-líquido
  • agrupa a bacterias que tienen la misma función
  • sirve para las reacciones en cadena
  • hacen una compartimentalización duncional
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7
Q

microcompartimentos bacterianos

A
  • encampsulaciones proteicas que se dan en el interior del citoplasma similar a las cápsides virales
  • dentro de estas estan los carrboxisomas y los metabolosomas
  • los genes forman un cluster continuo
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8
Q

carboxisomas

A
  • ej: enzima rubisco/ ribulosa trifosfato carboxilasa: se encarga de fijar CO2 y para ello necesita mucha cantidad de este
  • lo cosigue gracias a la anhidrasa carbónica que también está dentro
  • tanto la ribulosa como el CO2 son muy sensibles y de esta forma lo estamos protegiendo
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9
Q

metabolosomas

A
  • generalmente se usan para degradar sustancias que en altas cantidades son tóxicas
  • ej: eliminacion del aldehido que además se aprovecha para obtener energía
  • la microbiota intestinal suele empelarlas para digerir alimentos de dificil digestión
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10
Q

ribosomas bacrerianos

A
  • son 70S, cuando estan en estado inactivo/ ibhernacion = 100S fotmando dímeros inactivos
  • subunidas grande: 23 y 5S y 31 proteinas
  • subunidad pequeña: 16S y 21 proteinas y contiene el factor de inicio de la transcripción junto a 1 GTP. se emplea para estudios taxonómicos
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11
Q

iniciación de la traducción

A
  • en el ARNm los codones de iniciación están separados por secuencias Shine-Delgarno que permitirá la alineación de la sub perqueña y el ARNm
  • las secuencias de union al ribosomas son GGAGG
  • necesitamos factores de iniciacion: IF-1 y 3 se unen a la sub pequeña
  • tras esto se une IF-2- GTP, ARNm y ARNt
  • se liberan IF 1 y 3
  • para el acople de la subunidad grande se hidroliza y se libera IF-2
  • el ARNt lleva una N- formilmetionina y se posiciona en el sitio P
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12
Q

elongacion de la traduccion

A
  • necesitamos factores de elontacion: EF-tu-GTP, EF-ts y EF-G-GTP
  • los dos primeros guiarán al siguiente ARNt al sitio A
  • una vez aqui se usa EF-tu.GTP para generar el enlace peptidico y el aa del ARNt que esta en P se une al del A
  • la translocacion se porduce por la hidrolisis de EF-G-GTPp
  • para la elongacion vamos a necesita eEF- 1a que necesitamos que tenga GTP, este se le proporcion eEF1. una vez que le tiene ya permite que llegue el próximo ARNt. si le inhibimos estaremos inhibiendo la traducción
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13
Q

terminacion de la traduccion

A
  • cuando llega un codos de finalizacion se unen factores de terminacion (RF) que permiten la liberacion del polipeptido y del resto del complejo por hidrólisis
  • RF1, 2 y 3: liberacion del polipeptido
  • RRF: desemsamblaje ribosomal
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14
Q

antibióticos aminoglucósidos

A
  • atacan el ARNr 16S o la subunidad pequeña
  • impiden la síntesis proteica
    entrada
  • union a LPS o a ácidos teicosicos y desplazamiento de cationes
  • entrada por transposporte acivo por gradiente de concentración
  • derivados de los glucósidos, del anillo 2-desoxi estreptamina
  • son un tipo de estreptomicina
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15
Q

resistencia de los antibióticos aminoglucósidos

A
  • modificaciones en la diana: ej: metilaciones que le impidan unirse y actuar en el 16S
  • bonbas de flujo que lo expulsen al exterior de la bacteria
  • enzimas modificantees que se localizan en plásmidos: Acetiltransferasas. nucleotidiltransferasas y fosfotransferasas
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16
Q

cloranfenicol

A
  • impide la elongacuón porque se une a la peptidil trasnferasa (de la subunidad grande) impidiendo su acción
    resistencia: acetiltransferasas que actuan sobre el clorafenicol. exportadores específicos (cml) o sistemas de flujo específicos (AerAB-TalC)
17
Q

macrólidos

A
  • entran por difusion
  • inhiben a la peptidil tranferasa o se unen a la zona de canal pro donde saldría el peptido evitando que se libere
  • aqui esta la ESTREPTOMICINA y sus derivados: CITROMICINA y CLARITROMICINA
  • KETÓLIDOS: tiene un azúcar menos y un grupo ceto que hace que tenga más afinidad
18
Q

resistencia macrólidos

A
19
Q
A