Comment fonctionne les enzymes Flashcards
(29 cards)
Comment fonctionne les enzymes?
Ils abaissent l’énergie de l’état de transition
Qu’est ce qu’un état de transition?
Configuration particulière le long d’une coordonnée de réaction. Un état correspondant à une énergie maximale le long de cette coordonée
Définir deltaG, DeltaG++ et la somme des deux
G : changement en énergie libre de la réaction
g++ : Énergie d’activation de la réaction
somme : Énergie d’activation de la réaction inverse
Quelle est la durée de vie moyenne d’un état de transition?
10^-12S
De quoi dépend la vitesse de réaction?
Du maximum de la courbe relativement au point de départ
Comment peut-on augmenter la vitesse d’une réaction?
En diminuant DeltaG++
- > Abaisser l’énergie de l’état de transition
- > Augmenter l’énergie du substrat
Quels sont les particularités de l’intermédiaire introduit par l’enzyme dans une réaction?
-relativement stable
-Possible de l’isoler
Structure similaire à l’état de transition
Mettre les trois états de l’hydrogène en ordre décroissant de stabilité
H+, H’, H-
Vrai ou faux
Normalement, les électrons formant le nouveau lien proviennent d’atomes différents
Faux, même
Par quoi peut être estimer la qualité d’un bon groupe partant?
Par son pKa
Vrai ou faux
Presque toutes les réactions enzymatiques impliquent une catalyse acide-base
Vrai
Décrire la catalyse acide générale
Quels sont les acides potentiel chez les protéines?
Procédé dans lequel le transfert d’un proton à partir d’un groupe acide abaisse l’énergie libre de l’état de transition
His
Glu, Asp si pKa est modifié pour 7
Décrire la catalyse base générale
Quels sont les bases potentiel chez les protéines
Une réaction peut aussi être stimulée par une catalyse base générale, si le taux de
réaction est augmenté par l’abstraction partielle d’un proton par une base (une
molécule qui peut attirer un proton)
His
Asp, Glu (si pKa 7)
Groupe RS et RO- (cys, tyr, Ser, Thr) si pKa 7
Lys si pKa 7
Qu’est ce que la thermolysine?
Comment fonctionne-t-elle?
Protéase bactérienne
Utilise His 231 comme acide générale pour protoner le groupe amine partant
Utilise Glu 143 comme base générale pour déprotoner une molécule d’eau qui attaque
Utilise ion zinc pour polariser le carbonyle
Par quoi sont catalysées la majorité des réactions protéolytiques?
Ces enzymes sont-ils des métalloenzymes?
Protéase à sérine
non
Combien d’étapes supplémentaires font les protéase à sérine comparer aux métalloenzymes?
2
Quel facteur des protéines limite la chimie potentielle?
Quelle est la solution?
le nombre limité de groupement fonctionnel
La solution est d'utiliser des molécules d'assistance aidant aux réactions. Ces molécules non protéiques sont des cofacteurs
Les cofacteurs organiques sont souvent des _____. La plupart contiennent le _____.
Vitamine ou dérivés
AMP
Quel modèle permet d’expliquer la spécificité des enzymes pour certains substrats?
Quel est le défaut de ce modèle
Modèle clé et serrure
Ne permet pas d’expliquer comment l’enzyme stabilise l’état de transition
De quoi tient compte le modèle ajustement induit contrairement au modèle clé et serrure?
Est-ce simplement une modification du modèle clé serrure?
Ce modèle permet-il d’expliquer la stabilisation de l’ET?
du fait que les protéines ne sont pas rigides; elles sont dynamiques
Oui
Oui
Qu’est ce que le modèle de l’équilibre pré-existant?
∘ l’enzyme libre est dynamique adopte plusieurs conformations. ⇒
∘ la majorité du temps, l’enzyme libre ressemble à la conformation de l’état libre… mais parfois,
elle adopte des conformations qui ressemblent à l’état actif ce sont ces conformations qui ⇒
lieront plus fréquemment le substrat.
∘ la liaison du substrat affecte un équilibre conformationnel pré-existant.
Vrai ou faux
la formation du complexe enzyme-substrat doit être partiellement non favorable
Vrai
Complexe enzyme-substrat :
Partiellement plus lent car…
mais beaucoup plus rapide car…
proportion du complexe est plus faible
Énergie d’activation est favorable
Les analogues de l’état de transition font de bons…
inhibiteurs
