Cours #1 Flashcards
(23 cards)
Nomme les compartiments cellulaires impliquées dans les voies de sécrétion (6)
°Noyau
°RE
°Appareil de golgi
°Endosomes précoces
°Vésicules de sécrétion
°Granules de sécrétion
Différence structurale RER vs REL
°Surface externe tapissée de ribosome
°Surface sans ribosome avec réseau tubulaire +/- élaboré
Fonctions des compartiments cellulaires:
°RER (3)
°REL (3)
°1) Site de production de protéines membranaire et sécrétées
2) Site de production de protéines résidente du RE, golgi, lysosomes et endosomes
3) N-glycosylation
°1) Site de sortie du RE
2) Stockage calcium
3) Synthèse phospholipides, cholestérol, lipoprotéines et hormones stéréoidiennes
2 types de translocation traductionnelle (quel compartiment)
°Translocation co-traductionnelle (RER)
°Translocation post-traductionnelle (noyau, peroxysome et mitochondrie)
Mécanisme de translocation co-traductionnelle (6)
1) Liaison SRP au peptide signal, inhibition de la traduction
2) SRP se lie à son récepteur et le ribosome s’associe à la membrane du RE
3) Liaison GTP au SRP et récepteur ce qui ouvre le translocon et insertion du polypeptide
4) Hydrolyse du GTP et relâche de SRP
5) La traduction reprend et translocation du polypeptide dans la lumière du RE
6) Clivage du peptide signal par la signal peptidase, polypeptide relâché dans la lumière, le ribosome se détache et le translocon se ferme
Parlons structure:
°Peptide signal
°SRP
°Translocon
°Région hydrophobe
°6 chaines polypeptidiques associée à une molécule d’ARN avec une extrémité qui bloque la traduction
°Pore membranaire bouchée par une courte hélice
Synthèse des protéines membranaires et solubles:
°Règles à savoir (2)
°Trucs lors dessin (3)
°Topologie I vs II (combien de DTM)
°Peptide signal seulement coupé dans lumière RE et (+) peptide signal vers cytosol
°Dessiner TM first, si signal couper=dégradé, ligne fine traverse pas membrane
° COOH cytosol vs NH2 cytosol (1)
La glycosylation co-traductionnelle
°C’est quoi
°Où
°Transporteur important (fait quoi)
°Pk (2)
°Transfert d’un bloc précurseur de 14 sucres sur une asparagine
°Lumière RE
°Flippase permet le transfert dans lumière RE
°Contrôle qualité assurer une bonne conformation avant sortie RE
Reconnaissance et action des chaperonnes dans la lumière du RE
Importance de la glycosylation (5)
°Maturation/repliement
°Glyco-code
°Augmente la résistance à la digestion protéique
°Modifie les propriétés antigéniques d’une protéine
°Module la signalisation et la spécificité des récepteurs membranaires
Contrôle du repliement et sortie du RE:
°Enzymes clés
°Comment?
°1) Calnexine et calreticluine: lectines liant oligosaccharides sur protéines mal repliées et catalyse la bonne formation
2) Glycosyl transférase: Ajoute le glucose terminal aux oligosaccharides des protéines mal repliées
°Ctun cycle d’ajout et clivage du glucose terminal qui maintient les lectines liées jusqu’à la bonne conformation
Élimination des protéines mal repliées
°Erad (3)
°UPR (2)
°1) Ajout d’un oligosaccharide spécial sur la protéine par une mannosidase
2) Rétrotranslocalisation
3) Ubiquitination et dégradation par le protéasome
°1) Protéines mal repliées lie des récepteurs particuliers
2) Activation de gènes pour augmenter la capacité de bien repliées des protéines (chaperonnes, dégradation, rétrotranslocalisation)
Protéines résidentes du RE qui s’échappent:
°Motif pour protéines solubles
°Comment elles sont ramenées
°Exemple de protéines
°KDEL
°Liaison aux récepteurs KDEL et formation vésicule COPI
°Chaperonnes
Voie antérograde vs rétrograde (quel manteau)
°RE vers TGN (COPII)
°TGN vers RE (COPI)
ERGIC:
°C’est quoi
°Ça fait quoi
°Compartiment vésico-tubulaire formé à partir de vésicules provenant du RE et TGN
°Centre de triage entre le RE et TGN
4 fonctions du TGN
1) Maturation des protéines synthétisées dans le RE
2) Modifications post-traductionnelles (glycosylation)
3) Contrôle d’adressage des protéines (retour vers RE, MP, endosomes)
4) Trafic membranaires
N-glycosylation vs O-glycosylation
°Modifs co-traductionnelles dans RE (asparagine)
°Modifs post-traductionnelles dans TGN (thréonine)
3 grandes étapes du transport
1) Triage
2) Bourgeonnement
3) Reconnaissance (snares)
5 étapes d’assemblage d’un manteau COPI et II (explications)
1) Activation (actiavtion de la protéine G via une GEF)
2) Capture des cargos (via motifs et récepteurs)
3) Assemblage du manteau et déformation de la membrane
4) Étranglement
5) Déssassemblage du manteau par l’action d’une GAP (hydrolyse GTP)
Manteau COPI et COPII:
°Composantes du manteau:
°GTPase associée:
°Motif de triage:
°Localisation vésiculaire:
°Transport:
°Composantes du manteau: Coatomer (complexe 7 sous-unités)
°GTPase associée: ARF1
°Motif de triage: kdel
°Localisation vésiculaire: Golgi, ERGIC
°Transport: golgi vers RE
°Composantes du manteau: Sec23, 24 et Sec13,31
°GTPase associée: Sar1
°Motif de triage: di-acidic et hydrophobe
°Localisation vésiculaire: site de sortie RE
°Transport: RE vers golgi
2 rôles importants des manteaux
1) Concentrer et tier les protéines cargo qui seront transportés
2) Déformer la membrane
Dyénine vs kinésine
°Transport antérograde (RE vers Golgi)
°Transport rétrograde (golgi vers RE)
Les SNAREs:
°Mécanisme général (4)
°Structure
°Protéines importantes
°1) Arrimage: V-snare se lie à t-snare
2) Amorcage (zipage)
3) Calcium se lie à la synaptotagmine
4) Fusion
°Domaines d’hélices alpha qui s’enroulent l’une sur l’autre pour former une complexe de 4 hélices stable qui force le rapprochement membranaire
°Rab: protéine G impliqué dans l’ancarge aux protéines velcro
°NSF et SNAP: dissociation des snares
Voie constitutive vs régulée
°De façon automatique et continue, pas de manteau
°Réponse à un stimulus, ligand-récepteurs, libération de calcium
