Cours 10 : Métabolisme des composés azotés Flashcards
(54 cards)
l’azote est convertie en quel composé pour être utilisé
l’ammoniac
réduction de l’azote favorable thermodynamiquement ?
Oui, mais, il faut un catalyseur car énergie d’activation très élevée
quel enzyme catalyse la réduction N2 - NH3 . qu’est ce qu’elle nécessite ?
la nitrogénase . elle a besoin de condition anaérobique (utilise processus de transport d’électrons)
très énergivore ! ATP Requis afin d’acheminer électrons de la partie réductase à dinitrogénase
nécessite agent réducteur fort (ferrodoxine ou flavodoxine)
Les étapes du cycle de l’azote et les expliquer
1) fixation de l’azote en ammoniac pour rendre l’azote disponible pour les êtres vivants
2) la nitrification , réaction d’oxydation faite par bactéries CONVERTIT l’ammoniac NH3 en nitrites NO2 ET nitrates NO3
3) la dénitrification = processus inverse . nitrate NO2 et nitrites NO3 sont réduits en azote.
4) assimilation = réduction nitrates du sol grâce a nitrate réductase, ensuite, réduire nitrite en ammoniac grâce à nitrite réductase (comme ca que les plantes et autre microorganismes obtiennent l’azote)
5) ammonification = production ammonium à partir de matière organique en décomposition faite par bactéries et champignons
Conversion nitrite et nitrate (assimilation) quels sont les facteurs impliqués
les deux enzymes Nitrate réductase et nitrite réductase
NADPH comme agent réducteur ( car ils sont réduits, gagnent des électrons, il FAIT gagner des électrons aux autres (nitrite,nitrate)) = transfert des électrons se fait du NADPH aux nitrate et nitrite selon si c’est la nitrite réductase ou nitrate réductase
moyibdènum comme cofacteur à la catalyse
qu’est ce que l’organification de l’azote
c’est à dire qu’il est introduit au niveau des composés organique, (des réactions qui attachent l’azote aux atomes de carbone) via la formation de glutamate et de glutamine
azote organifié = source pour synthétiser toutes les autres produits azotés dont les acide aminés , base azotés , vitamines etc …
comment se déroule l’organification de l’azote . quels sont ses étapes
1) Glutamine synthétase =enzyme qui utilise de l’ATP pour former glutamine à partir de GLUTAMATE et AMMONIAC. INHIBITEUR = glufosinate (neutralise ions nH3 toxiques chez les mammifères)
NH3 fixé à glutamine = assimilation de l’NH3
DONC, A BESOINN D’UNE MOLE DE GLUTAMATE POUR CHAQUE MOLE D’AMMONIAC ASSIMILÉ
2)Glutamate synthase (GOGAT) = ASSURE LA DISPONIBILITÉ DU GLUTAMATE POUR LA GLUTAMINE SYNTHASE (GS) . enzyme qui produit 2 moles de GLUTAMATE à partir de la GLUTAMINE.
GLUTAMATE 1 = regénère le glutamate pour réaction de la glutamine synthétase (GS)
GLUTAMATE 2 = utilisé comme source d’azote pour former d’autre molécules azotées.
3)Glutamate Déshydrogénase
Comment s’ effectue le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries
1) rétro-inhibition par les produits de fin de réaction. L’inhibition est CUMULATIVE. selon le nombre d’inhibiteur. Mais, inhibition complète = présence des 9 inhibiteurs
2)modification covalente par adénylation = addition d’AMP
Modification covalente =Glutamine synthétase directement liée aux niveaux de Glutamine = lié à la disponibilité d’azote
Enzyme = adnéylyl transférase catalyse ADÉNYLATION (inactivation) et la DÉADÉNYLATION (activation).
3)Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
quels sont les produits qui inhibent par rétro-inhibition la glutamine synthétase
Produit de glutamate : Alanine, Glycine, Serine
Produit de la Glutamine : Tryptophane, Histidine , Glucosamine-6-phosphate. Carbamoyl phosphate, CTP, AMP
que se passe t-il quand on parle de la modification covalente de la Glutamine synthétase quand les niveaux de Glutamine sont élevés ?
cela veut dire que il y’a beaucoup de NH3 assimilé, cela veut dire que on doit inactiver la Glutamine synthétase, donc , par l’enzyme adénlyl transférase, adényler la GS.
Glutamate déshydrogénase, c’est quoi ?
enzyme qui catalyse une réaction importante pour assimilation de l’azote chez tous les organismes.
Alpha-cetoglutarate + NH3 —————-glutamate
NAD(P)H
réaction rédox alpha-cétoglutarate est AMINÉ par l’ammoniac . le NADH ou NADPH agit comme agent réducteur (il fait gagner des électrons). sens de la réaction déterminé par concentration des réactifs et des produits. (RÉACTION DONC RÉVERSIBLE
chez plantes : enzyme assimile l’ammoniac quand les concentrations de nH3 sont élevés
chez les animaux : enzyme utilisé pour éliminer l’excès d’azote
1 atp consommé par nh4
Différence entre GS et Glutamate déshydrogénase ?
Glutamate déshydrogénase (GLUD) fonctionne seulement quand la concentration d’ammoniac sont très élevé (kM élevé)
GS VOIE PRÉFÉRÉE car Km faible.
qu’est ce que la balance azotée
la différence entre l’apport en produits azotés dans la diète et les pertes (rénales et fécales)
ingéré = protéines
excrété = urée
quelles sont les caractéristiques des maladies nutritionnelles Kwashiorkor et Marasme
kwashiorkor = carence protéique
Marasme = carence de calories
qu’est ce que la réaction de transamination
réaction chimique réversible = échange d’une fonction amine primaire entre acide alpha-aminé et un aplha-cétoacide
but = redistribuer groupements NH2 pour synthétiser différents acides aminés à partir des acides aplha-cétoniques correspondants.
Vrai ou faux: pour chaque acide aminé il y’a un alpha-cétoacide correspondant
Vrai.
Pour la GPT ( Glutamate- Pyruvate transférase) et GOT ( Glutamate Oxaloacétate transférase) que vont ils transféré de qui à qui
GPT : Pyruvate —- Alanine
Glutamate —- a-cétoglutarate
GOT ; OOA (Oxaloacétate) — aspartate
Glutamate —————– a-cétoglutarate
d’ou provient la synthèse des acide-aminés ?
ils sont synthétisés à partir des intermédiaires de la glycolyse, cycle de Krebs et la voie des pentoses
leur groupement amino provient de la glutamine et la glutamate
quels sont les acide aminés essentiels
Arginine (on la fabrique mais pas en quantité appréciable)
Méthionine (requise pour synthèse cystéine)
Phénylalanine (requise pour synthèse tyrosine)
en règle générale, Met le dans la valise, il fait trop d’histoire.
MET
LEU
VAL
LYS
ILE
PHE
TRY
HIS
THR
comment synthétiser sérine glycine et cystéine
Sérine est synthétisée à partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire de la glycolyse)
3-phosphoglycérate —- 3-phosphohydroxypyruvate —– 3-phosphosérine –sérine
ensuite, sérine utilisé pour synthèse Glycine et Cystéine
Sérine —————————————–Cystéine (groupe méthylène de la sérine s’associe au hydropholate)
5,10 méthylène-tétrahydropholate
à quoi sert le tétrahydropholate
il sert de transporteur des unités à un atome de carbone.
comment est synthétisée la tyrosine
Par la phénylalanine
Phénylalanine ————————————– Tyrosine
Phénylalanine hydroxylase
Maladie causée par le manque de phénylalanine hydroxylase ? elle est due à quoi
phénylcétonurie
elle est due à l’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine
traitement par régime pauvre en phénylalanine
quelle est la différence entre la synthèse de nucléotides de novo et récupération
de novo = à partir des unités de base, de différents acide aminés, ATP, unités ,monocarbonées et PRPP
récupération = cellules mortes, ADN dégradé en base azotés récupérés pas voies métabolliques. et PRPP
