Cours 2 - Principes d'enzymologie Flashcards
(41 cards)
Qu’est ce qui diffèrent les enzymes des catalyseurs chimiques?
- Vitesses de réations plus grandes
- Conditions de réactions plus douces
- Spécificité de réaction plus grande
- Plusieurs possibilités de régulation
Qu’est ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?
- complémentarité géométrique
- forces non covalentes (van der waals, interactions électrostatiques, liaisons H, interactions hydrophobes)
Pourquoi les enzymes sont très spécifiques?
Les enzymes ont une capacité de stéréospécificité grâce à leur capacité à former des sites allostériques asymétriques (grâce à leur chiralité inhérente (les protéines sont formées d’AA de forme L).
Les cofacteurs sont utilisés par les enzymes particulièrement pour quel type de réaction?
oxydo-réduction et transfert de groupes
Comment appelle-t-on des cofacteurs qui sont des molécules organiques?
Coenzymes
Qu’est ce qu’un groupement prostétique?
Cofacteur qui peut être associé en permanence avec la partie protéique de l’enzyme avec des liens covalents
Donne un exemple de groupement prostétique
Noyau hème dans l’hémaglobine
Quelle est la différence entre une holoenzyme et apoenzyme?
Holoenzyme: forme active
Apoenzyme: forme inactive
Apoenzyme + _ = holoenzyme
cofacteur
Plusieurs organismes sont incapables de synthétiser certaines parties des cofacteurs indispensables, il peut trouver ces molécules où? (dans son alimentation)
vitamines
Comment un organisme peut coordonner ses nombreuses voies métaboliques?
En régulant les activités catalytiques de ses enzymes
Comment un organisme peut réguler les activités catalytiques de ses enzymes?
- Contrôle de la dispo en enzyme
2.Modifications conformationnelles/structurales
La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à _
la concentration de son complexe enzyme-substrat (qui dépend de la conc d’enzyme et de substrat, et de l’affinité de liaison)
Qu’est ce que la régulation allostérique?
mécanisme par lequel l’activité d’une enzyme est modulée par la liaison d’une molécule régulatrice à un site spécifique appelé site allostérique. L’affinité de liaison du substrat à l’enzyme peut être modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant (positivement ou négativement) ainsi l’activité catalytique de l’enzyme.
La vitesse d’une réaction et ses variations en fonctions de différentes conditions sont directement liées à _
la voie suivie par la réaction.
Quelle est l’équation de la vitesse
k[A]^a [B]^b
k= constante de vitesse
C’est quoi l’état de transition?
configuration moléculaire où les anciennes liaisons chimiques commencent à se rompre et les nouvelles se forment. Ex: on a A-B + C, qui va se transformer en A + B-C.
C’est l’étape la plus énergétique d’une réaction, où les liaisons chimiques sont en train de se briser et de se former en même temps. très instable !!!
La vitesse d’une réaction enzymatique dépend donc de _ et _
la conc en substrat et en enzyme
Quelle est l’équation de Michaelis
v = Vmax [S] / Km + [S]
À quoi correspond la constante de michaelis Km
La concentration de substrat qui donne la moitié de la vitesse maximum
Qu’est ce que l’inhibition compétitive?
L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme. Soit il est de la même forme, soit il se lie à un autre site mais réussi aussi à bloquer le site du substrat
Qu’est ce que l’inhibition incompétitive?
L’inhibiteur se lie au complexe enzyme-substrat. Il modifie l’activité catalytique de l’enzyme. Le Vmax est diminué
Qu’est ce que l’inhibition non-compétitive?
L’inhibiteur se lie à un site différent du site actif. Un inhibiteur et un substrat ne peuvent pas se lier en même temps
Comment une inhibition compétitive peut être surmontée?
En augmentant la concentration de substrat
