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Cours 2 : protéines Flashcards

(78 cards)

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1
Q

7 modifications covalentes des protéines

A

Acétylation
Phosphorylation
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation
Lipides
Sucres

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Q

Quels AA peuvent subir une Acétylation

A

Lysine
Arginine

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3
Q

Quels AA peuvent subir une phosphorylation

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

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4
Q

Quels AA peuvent subir une Méthylation

A

Lysine
Arginine

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5
Q

Quel AA peut se faire ajouter un sucre

A

Asparagine

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6
Q

Quel AA peut se faire ajouter un lipide

A

Cystéine

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7
Q

3 types de fibres

A

Microfilaments
Filaments intermédiaires
Microtubules

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8
Q

De quoi sont faits les microfilaments

A

Actine

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9
Q

Passage de l’actine G en actine F

A

Hydrolyse de l’ATP

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10
Q

De quel côté le rallongement des microfilaments est le plus rapide

A

+

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11
Q

De quoi dépend la polymérisation des microfilaments

A

De l’hydrolyse de l’ATP en ADP

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12
Q

De quoi sont fait les microtubules

A

de tubuline

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13
Q

Caractéristique des microtubules

A

forme de tube : moins flexible

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14
Q

À partir de quoi sont fomés les polymères de tubuline

A

de dimère de tubuline (alpha et bêta)

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15
Q

Que se passe-t-il lorsqu’un dimère de tubuline s’incorpore dans le microtubule

A

hydrolyse de la molécule de GTP exposé

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16
Q

Comment se forme les tubes de tubuline

A

alignement de plusieurs protofilaments

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17
Q

Rôle microtubules

A

Transport des chromosomes lors de la division mitotique

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18
Q

Effet du taxol sur les microtubules

A

Bloque la dépolymérisation des microtubules

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19
Q

Effet de la Colchicine sur microtubules

A

Induit la dépolymérisation en déstabilisant les interactions entre protofilaments

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20
Q

Avec quoi sont connectés les filaments intermédiaires

A

Les microtubules
Les microfilaments

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21
Q

Composant principal de la peau

A

Kératine

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22
Q

Nombre de types de filaments intermédiaires

A

65

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23
Q

Structure filaments intermédiaires

A

Dimère d’hélices alpha (7 résidus)
Double hélice (empile les dimères)

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24
Q

Quels AA sont non-polaires dans les filaments intermédiaires

A

le 1 et le 4

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25
Caractéristique protéine moteur
Elles peuvent changer leur conformation par hydrolyse d'ATP/GTP, ce qui engendre un mouvement
26
Direction du mouvement des protéines moteurs
Linéaire et suit les structures cytoplasmiques
27
Utilité DNA polymérase
Se déplace sur l'ADN Transcription et réplication du noyau
28
Utilité Myosine
Se déplace sur microfilaments Contraction musculaire
29
Utilité Kinésine
Se déplace sur microtubules Transport chromosomes durant mitose
30
Utilité Dynéine
Se déplace sur microtubules Transport vésicules, mouvements cils/flagelles (eucaryotes)
31
Structure tertiaire myosine
Queue-cou-tête
32
Fonctionnement myosine
1. Liaison ATP --> décroche la tête de l'Actine 2. HYdrolyse de l'ATP --> lève la tête de la myosine (changement conformation) 3. Liaison myosine-Actine (plus loin qu'au départ) 4. Liaison cause la libération de P + ADP 5. Changement de conformation --> mouvement
33
Comment se lie un ligand à sa protéine cible
Forces non-covalentes de manière spécifique
34
Conséquence liaison ligand-protéine
changement de conformation de la protéine --> modification de la fonction de la protéine
35
Comment appelle-t-on la force de la liaison protéine-ligand
Affinité moléculaire
36
2 protéines contenant un groupe prosthétique Hème
Myoglobine Hémoglobine
37
Définition groupe prosthétique
Élément d'une protéine essentiel à sa fonction, pas constitué d'AA et dont la synthèse est indépendante de celle de la protéine
38
Caractéristiques myoglobine
Fixatrice d'O2 dans les muscles 8 hélices alpha reliées par des boucles 1 groupe hème
39
Composition groupe hème
Protoporphyrine IX + atome de Fer
40
De quoi est composé la protoporphyrine
2 groupements vinyles (hydrophobes) 2 groupements propionates (ioniques et polaires)
41
Par quoi est tenu l'Atome de fer
4 N de la protoporphyrine Noyau imidazole de l'histidine-93
42
Quelle autre molécule peuvent fixer la myoglobine et l'hémoglobine
Le CO
43
Normalement, combien quel % des sites de fixation sont occupés par CO
1%
44
Caractéristiques Hémoglobine
Transport d'O2 dans le sang 4 sous unités formées de 8 hélices alpha (2 alpha, 2 bêta) 4 groupes hèmes
45
Types de Hb +utilité
HbE : 1ere semaine-3 mois HbF : 3 mois-6 mois p-Natal
46
Que permet la différence d'affinité entre l'hémoglobine et la myoglobine
Permet l'échange d'O2 dans les tissus
47
Définition effet allostérique
Quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un ligand à un autre site
48
Quel atome est un effecteur allostérique pour l'Hb
l'O2
49
Que produit le BPG en se liant dans la cavité centrale de désoxyHb
diminue l'affinité de Hb pour O2, ce qui permet le relargage de l'O2 à faible pO2
50
Effet augmentation de pH sur Hb
Favorise oxyHb
51
Effet diminution pH sur Hb
Favorise désoxyHb
52
Nom de l'effet du pH sur la conformation de l'Hb
effet de Bohr
53
En quoi est oxydé le groupement Hème
en bilirubine par les voies biliaires
54
Qu'est ce qui cause la jaunisse
trop de bilirubine voies biliaires fonctionnent mal
55
Où est situé le lien peptidique
entre le C-O d'un AA et le N-H d'un autre AA
56
Qu'est ce que la structure primaire des protéines
Chaine linéaire de AA
57
Quelle conformation est favorisée dans le lien peptidique
Trans (moins encombrement stérique)
58
2 angles dièdres entre 2 C alpha
Phi : entre N-C alpha Psy : entre C alpha-C
59
Utilité graphique de Ramachandran
Indique les paires d'angles dièdres qui ne causent pas d'encombrement stérique
60
Qu'est ce que la structure secondaire de la protéine
Repliement local des AA (formation motif)
61
2 types de motifs (structure 2nd) et par quoi sont-ils maintenus
Hélices alpha Feuillets plissés bêta Par interactions non-covalentes
62
Structure Hélice alpha
Liaison H entre l'amine (1) et le carboxyle (n-4) 36 AA = 10 tours Hélice right handed
63
Quels AA sont favorables pour l'hélice alpha et lesquels ne le sont pas
Favorables : Alanine, Glutamine, Leucine, Methionine Défavorables : Proline, Glycine
64
Structure feuillet plissé bêta
Chaine polypetidiques parallèles ou antiparallèles (plus stable) Liaison gr. N-H et C-O des AA alignés 12-15 segements
65
Par quoi sont reliés les hélices alpha et les feuillets plissés bêta
Solénoïdes Boucles
66
Qu'est ce que la structure tertiaire des protéines
Repliement en 3 dimensions Conformation native (biologiquement active)
67
De quelles forces dépend le repliement 3rd de la protéine
Liaisons H Liaisons électrostatiques Effet hydrophobe Liaisons covalentes (ponts disulfures)
68
Structure du tonneau alpha bêta
Assemblage de 8 feuillets bêta et 8 hélices alpha
69
Où retouve-t-on le motif à doigt de zinc
Dans les protéines de liaison à l'ADN ou ARN
70
Quel AA peut former des ponts disulfures
la cystéine par oxydation des groupes SH (disulfide isomérase)
71
Quelles conditions peuvent entrainer la dénaturation d'une protéine
pH, Température, concentration saline non-adéquate
72
Qui assure le repliement des protéines
Des chaperonnes ATP-dépendantes
73
Rôle protéasome
Dégradation des protéines mal repliées
74
Qu'est ce que la structure quaternaire des protéines
Assemblage de structure 3rd pour former structure finale
75
Rôle créatine Kinase
génération de molécules énergétiques dans les muscles et les tissus
76
Types de créatine kinase et utilité
MM : muscles squelettiques MB : muscles cardiaques BB : Structures cérébrales Détection de la provenance d'une lésion
77
Cause Alzheimer, Parkinson, Creutzfeldt-Jakob, vache folle
Dépot d'agrégats de protéines mal repliées (feuillets bêta s'empilent et sont indestructibles)
78
Cause Anémie falciforme + conséquences
Substitution GLUT pour VAL en position 6 Changement structural de l'Hb

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