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Biochimie > Cours 3/6 synchrone : Enzymes et coenzymes > Flashcards

Cours 3/6 synchrone : Enzymes et coenzymes Flashcards

1
Q

Nommer les trois façons d’accélérer une réaction

A

Augmenter la température
Augmenter la concentration des réactifs
Utiliser un catalyseur

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Q

De quel façon les catalyseurs agissent-ils sur l’énergie d’activation ?

A

Il la diminue pour réduire la barrière énergétique

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3
Q

De quelles natures peuvent être les enzymes ?

A

Protéique
Ribonucléique

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4
Q

De quelle nature est habituellement la liaison enzyme-substrat?

A

Non covalente

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5
Q

Comment appelle-t-on le moment où la concentration des produits et des substrats se stabilise?

A

L’équilibre dynamique

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6
Q

Vrai ou Faux, les vitesses initiales dépendent principalement des produits

A

Faux uniquement des concentrations de réactifs

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7
Q

V1 correspond à la vitesse de quoi ? substrat-> produit ?

A

Oui substrat produit

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8
Q

Quelle est la formule de la constante d’équilibre ?

A

Ké = k1/k-1=Conc. produit/conc. substrat

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9
Q

Comment se définit la constante d’équilibre ?

A

Ke=Concentration de chaque produit^le nb de molécules pour une réaction/Concentration des réactifs ^nb de molécules pour une réaction

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10
Q

Comment décide-t-on l’ordre d’une réaction ?

A

L’ordre est déterminé comme étant le nombre de molécules qui doivent entrer en collision pour que la réaction aie lieu donc juste les réactifs.

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11
Q

Qu’est-ce qui arrive à la vitesse de réaction si on sature du réactif A ?

A

Elle devient entièrement dépendante de la concentration de B

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12
Q

Quelle est l’équation de vitesse générale?

A

v = k *conc.A^j * conc.B^t

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13
Q

Est-ce que k1 et k-1 sont égaux et qu’est-ce que cela implique?

A

non ils ne sont pas nécessairement égaux, ça implique qu’une des deux réactions sera favorisée

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14
Q

Vrai ou Faux, l’enzyme se regénère toujours à la fin d’une réaction enzymatique?

A

Vrai l’enzyme retrouve toujours sa forme originale

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15
Q

Quelle est la formule de la vitesse de réaction et son unité?

A

v= delta P/delta t (mol/s)

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16
Q

Pourquoi est-ce que la liaison enzyme-substrat accélère la réaction ?

A

Ça rapproche les réactifs et les positionne favorablement
Formation d’intermédiaires métastables (diminue l’énergie d’activation)
Stabilise les états transitionnels intermédiaires

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17
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire ?

A

la partie linéaire de la courbe de la concentration de produit en fonction du temps

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18
Q

Vrai ou Faux, la concentration d’enzyme est directement proportionelle à la vitesse de réaction

A

Vrai, si le substrat est saturant et l’étape limitante devient donc la conversion du complexe enzyme substrat en enzyme + produit

19
Q

Vrai ou Faux, si je double ma quantité d’enzyme et que le substrat est saturé, je double automatiquement la vitesse de réaction

A

Vrai

20
Q

Pour quelles applications concrètes peut-on utiliser la relation entre la vitesse de réaction et la concentration d’enzyme?

A

Pour doser certaines enzymes dans le corps (en saturant la concentration de substrat)
Pour doser certains composés à partir des enzymes (en saturant le quantité d’enzyme)

21
Q

Que signifie le steady-state assumption ?

A

la concentration d’ES nen varie pas en fonction du temps durant la réaction et la variation de la concentration en fonction du temps = 0

22
Q

si l’étape limitante d’une réaction est complexe devient produit, quelle est la vitesse de réaction globale?

A

v = kcat conc.ES

23
Q

Définition de la constante catalytique

A

nombre d’évènements catalytiques par seconde par molécule d’enzyme

24
Q

Vrai ou Faux, en condition saturante v0=Vmax

A

Vrai

25
Q

Décrire l’équation de Michaelis-Menten

A

V0 = Vmax * conc.S/Km + conc. S

26
Q

Qu’est-ce que le Km et que signifie un faible Km

A

C’est la concentration nécessaire pour que vo=vmax/2

27
Q

Donner la formule de la constante de michaelis-menten complète et la forme abrégée

A

km = k-1 + k2 /k1
km = k-1 / k1, car k2 est l’étape limitante donc elle se déroule bcp moins vite que les deux autres

28
Q

Quels sont les axes des graphiques de Lineweaver-Burk ?

A

x = 1/con.S y = 1/vo

29
Q

Quelle est l’équation de Lineweaver-Burk ?

A

1/vo = (Km/Vmax)*1/con.S+ 1/vmax

30
Q

Que doit-on faire si on s’intoxique au méthanol et pourquoi ?

A

Prendre de l’éthanol puisque celui-ci possède une affinité beaucoup plus grande et lorsqu’il est dégradé il fait de l’acide acétique (faible) plutôt que de l’acide formique avec du méthanol

31
Q

Qu’est-ce que les variations de pH influencent (liaison enzyme-substrat) ?

A

la force de la liaison substrat à l’enzyme
l’ionisation du substrat (sur le site)
l’activité catalytique de l’enzyme (conformation)

32
Q

Que se passe-t-il si les variations de pH sont extrêmes?

A

Dénaturation de l’enzyme

33
Q

Vrai ou Faux, le pH optimal est similaire entre les différentes enzymes

A

Faux, peut varier énormément, (acide estomac vs pH physiologique)

34
Q

Est-ce que le Vmax et le Km sont influencés par le pH

A

oui

35
Q

Quels sont les effets de la température (2) ? et nom de l’intersection

A

Augmentation de la vitesse de réaction
Dénaturation de la protéine

Intersection entre les courbes se nomme température optimale

36
Q

Comment appelle-t-on les ligands avec les enzymes ?

A

Le substrat

37
Q

Quelles sont les 4 familles d’enzymes ?

A

Oxydoréductases (modifie le nombre d’e)
Transférases (transfert un groupement entre 2 substrats)
Isomérases (changement structural : chimie ou optique)
Ligases (addition de 2 substrats)

38
Q

Quelle est la catégorie d’acides aminés importants sur les sites actifs ?

A

Les ionisables ou polaires parce que le mécanisme le plus fréquent est la catalyse acide-base (échange de proton)

39
Q

Quelle est la différence entre la catalyse acide et la catalyse basique ?

A

Avec acide la liaison déstabilisée est le o du CO, le H adjacent vient sur le O et stabilise la liaison

Avec base la liaison déstabilisée est le H adjacent et un nouveau proton vient se lier au O- du CO

40
Q

Nommer 3 protéines qui brisent le lien peptidique

A

Chymotrypsine
Trypsine
Élastase

41
Q

À quoi sont spécifiques chaque protéase brisant les liens peptidiques

A

Chymotrypsine (aromatiques, pas chargés, mais gros)
Trypsine (chargé négativement, dibasiques)
Élastase (petits et non polaires)

42
Q

Pourquoi les enzymes métaboliques impliquées dans une même voie métabolique ont évolué pour fonctionner à proximité

A

Limiter la diffusion du produit donc optimiser la réaction

43
Q

Quels sont les 3 façons de rapprocher des enzymes dans une voie métabolique ?

A

Complexe formé par plusieurs sous-unités
Protéine matrice commune
Une protéine complexe avec plusieurs domaines

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