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Cours 2 synchrone : Structure et fonctions des protéines Flashcards

1
Q

Nommer les 5 types de modification spécifiques covalentes et décrire brièvement

A

Acétylation (C=O, lié a`C)
Phosphorylation (Ajout d’un phosphate avec 3 O)
Hydroxylation (OH)
Méthylation (C)
Carboxylation (COO-)

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Q

À quel type de résidu peut-on fixer un lipide ?

A

Cystéine

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Q

À quel type de résidu peut-on fixer un sucres ?

A

Asparagine

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4
Q

À partir de quel niveau de structure peut-on considérer la molécule fonctionnelle?

A

3e, mais majoritairement 4e

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5
Q

Il existe 6 fonctions pour les protéines, quelles sont-elles ?

A

Régulation
Structure
Mouvement (myosine)
Catalyse
Transport
Signalisation

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6
Q

Placer en ordre croissant de taille les protéines de structure du cytosquelette et nommer un ou des exemples de chaque ?

A

Microfilaments (polymères d’actine)
<
Filaments intermédiaires (kératine, collagène
<
Microtubules (polymèrse de tubuline)

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7
Q

Bonus : Comment appelle-t-on la technique de microscopie qui permet d’observer plusieurs structures (anti-corps liés à des protéines fluorescentes)

A

Immunofluorescence

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8
Q

Expliquer le processus de polymrisation des monomères d’actine et nommer son produit

A

L’actine lie une molécule d’ATP. L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation et donc la formation d’une fibre d’actine F.

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9
Q

Comment s’appelle un monomère d’actine lié à un ATP?

A

Un actine G

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10
Q

Vrai ou Faux, la formation d’un microfilament se fait seulement du côté +.

A

Faux, la polymérisation se fait des deux côtés, mais elle est drastiquement plus rapide du côté + puisque la réaction est accélérée par les molécules actine-ATP et celle-ci se trouve du côté + récent (+)

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11
Q

Vrai ou Faux, la polymérisation est un phénomène irréversible

A

Faux, c’est un phénomène dynamique et réversible

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12
Q

Vrai ou Faux, la polymérisation peut se faire sans l’aide de l’ATP

A

Faux, la polymérisation dépend de l’hydrolyse d’ATP en ADP

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13
Q

Où se trouve l’ATP sur le polymère ?

A

Sur les sous-unités récemment ajoutés

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14
Q

Est-ce que les polymères de tubuline sont plus ou moins flexibles que les microfilaments ? Pourquoi

A

Moins flexible parce qu’ils sont en forme de tube

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15
Q

Décrire la structure des sous-unités composant les polymères

A

Dimère du Tubuline (alpha + beta)

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16
Q

Dans quel ordre structural se situe la B-Tubuline ?

A

tertiaire

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17
Q

De quoi est composé la B-Tubuline

A

2 feuillets plissés B et 12 hélices alpha

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18
Q

Qu’est-ce qui différencie l’ A-Tubuline de la B-Tubuline ?

A

La molécule de GTP est exposée dans la B-
tubuline

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19
Q

Que se passe-t-il lors de l’incorporation d’un dimère de tubuline?

A

Hydrolyse du GTP associé au B-Tubuline en GDP

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20
Q

Comment se nomme une ligne de dimère de tubuline?

A

Un protofilament

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21
Q

De quelle façon le tube se forme à partir des protofilaments ?

A

Il y a alignement sur le côté vertical

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22
Q

Où se trouve l’extrémité + sur le microtubule ? et pourquoi est-ce plus rapide de ce côté ?

A

Là où la B-Tubuline est exposée

parce que la GTP agit comme un catalyseur à la réaction

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23
Q

Lors de quel processus les microtubules sont essentiels ?

A

Pendant la division cellulaire (Séparation des chromosomes)

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24
Q

De quelle façon le Taxol agit sur les microtubules pour avoir un effet anticancer ?

A

Il empêche la dépolymérisation (raccourcissement)

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25
De quelle façon la Colchicine afit sur les microtubules pour affecter la division cellulaire?
Elle induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les liaisons entre protofilaments
26
Vrai ou Faux, les filaments intermédiaires jouent un rôle crucial pour la motilité ?
Faux, mais ils sont connectés aux filaments d'actine et aux microtubules
27
Est-il nécessaire d'utiliser un nucléotide (ATP ou GTP) pour l'assemblage de filaments intermédiaires ?
Non
28
Nommer le composant principal de la peau qui est un filament intermédiaire
Kératine
29
Décrire la structure des filaments intermédiaires
1- Dimères d'hélice a qui sont composéesde 7 résidus 2- Formation d'une double hélice par empilement des dimères 3- Assemblage d'octamère -> 1 fibre 4-Assemblage de fibres -> Filament intermédiaire
30
Quels acides aminés composant les filaments intermédiaires sont non-polaires?
L'AA 1 et 4
31
Comment est-ce que les protéines motrices utillisent l'ATP ou le GTP pour bouger ?
En modifiant leur conformation
32
Nommer 4 exemples de protéines motrices et leur rôle dans la cellule (AMKD)
1- ADN/ARN polymérase (Se déplace le long de l'ADN lors de la Réplication et transcription du noyau) 2- Myosine (Se déplace le long de microfilaments, génère la contraction musculaire) 3-Kinésine (Se déplace le long des microtubules, transport des chromosomes lors de la mitose) 4-Dyénine (Se déplace le long des microtubules, transport des vésicules et le mouvement des flagelles)
33
Nommer deux éléments essentiels au fonctionnement de la myosine sur sa tête
1-Poche de fixation à l'ATP 2-Site de fixation à l'actine
34
De quoi est composée la structure tertiaire de la myosine ?
D'un cou, une queue et une tête
35
Décrire le fonctionnement de la myosine
-Liaison d'ATP change la conformation et décroche la tête -L'hydrolyse de l'ATP génère un nouveau changement de conformation et fait pivoter la tête pour la rendre parallèle -La liaison à l'actine se fait sur un site plus éloigné -Cette nouvelle liaison cause la libération du groupement phosphate et de l'ADP
36
Par quels types de force est-ce que le ligand se lie à la protéine et quel avantage cela apporte?
Avec des forces non covalentes, permet la réversibilité de la liaison
37
De quelle façon la liaison ligand-protéine affecte la prot.?
Modifie sa conformation et donc sa foncition
38
Qu'est-ce qu'un groupe prosthétique ?
-élément d'une protéine essentiel à sa fonction -non constitué d'acides aminés -Synthèse est indépendante de la synthèse de la prot.
39
Décrire la structure de la myoglobine
-8 hélices alpha reliés par des boucles -Un groupe prosthétique hème
40
Où retrouve-t-on la myoglobine ?
Dans les muscles
41
Décrire la structure de l'hème
-Protoporphyrine + atome de fer -proto.=> 2 groupements vinyles hydrophobes => 2 groupements propionates ionique et polaire
42
Où se trouve le site de fixation de l'O2 dans l'oxymyoglobine ?
Entre l'histidine 64 et 93
43
Par quels axes est tenu en place l'atome de fer ?
4 avec l'azote de la protoporphyrine 1 avec le noyau de l'histidine 93
44
Comment se nomme la molécule possédant un 6e axe permettant la fixation de l'O2? avec et sans
Oxymyoglobine Désoxymyoglobine
45
Quelle autre molécule peut également occuper le site de fixation dans la myoglobine et l'hémoglobine? quelle est son affinité vs O2
CO 25000 en solution 250 dans la myoglobine
46
Décrire la structure de l'hémoglobine (3 points)
-4 sous unités =>2 alphas =>2 betas -Chaque sous unités est formée de 8 hélices alpha -1 hème par sous-unité
47
Combien d'AA dans chaque sous unité
141 alpha 146 beta
48
Quelle est la différence entre l'HbA et l'HbA2
la sous unité B est substituée par la sous unité delta
49
Jusqu'à quel moment retrouve-t-on abondamment de l'HbE
3 mois de gestation
50
Jusqu'à quel moment retrouve-t-on abondamment de l'HbF
6 mois post natal
51
Quelle est l'utilité d'avoir une meilleure affinité au début du développement de l'embryon ?
Permet de voler l'O2 des HbA de la mère
52
À quoi s'apparente la courbe d'oxygénation de la myoglobine ?
À une hyperbole (log)
53
À quoi s'apparente la courbe d'oxygénation de l'hémoglobine ?
Sigmoïde
54
Que permet cette complémentarité d'affinités ?
La myoglobine à une meilleure affinité dans les tissus (faible concentration en O2) ce qui permet un déplacement de l'O2 vers ceux-ci. L'hémoglobine à une meilleure affinité dans les poumons (forte concentration en O2)
55
Qu'est-ce qu'une protéine allostérique et donner un exemple
C'est une protéine qui change de conformation lorsqu'elle se lie à un ligand. Ce changement affecte l'affinité pour un autre ligand à un site différent Hémoglobine
56
Quel est l'effecteur allostérique de l'hémoglobine ?
L'O2
57
Comment appelle-t-on les conformations des sous unités dépendament de leur affinité ?
Tendu (Moindre) - Relachée (Supérieure)
58
De combien de degré est-ce que l'Histidine 64 tourne-t-il et pourquoi est-ce que cette rotation augmente l'affinité?
15 degrés Stabilise l'O2
59
Qu'à pour effet la coopérativité positive sur l'hémoglobine ?
L'oxygénation complète à haute PO2 et défavorise la désoxygénation à faible PO2
60
Quel est l'effet du BPG sur l'affinité Hb-O2 ?
-Effet allostérique -Diminution de l'affinité et donc le relargage de l'O2 à faible pO2
61
Quel version de l'Hb est favorisée lorsque le pH est augmenté ?
OxyHb -Basique=Moins de CO2 donc on veut garder l'Hb oxygéné
62
Quel version de l'Hb est favorisée lorsque le pH est diminué ?
DésoxyHb -Acide = Plus de CO2 donc on veut libérer l'O2 des Hb
63
Comment nomme-t-on l'effet du pH sur Hb
L'effet de Bohr
64
Expliquer l'impact moléculaire du pH sur l'Hb
Lors de l'oxygénation, il y a bris du lien entre 2 résidus de l'hémoglobine. Toutefois, le pka du groupement imidazole favorise la forme désoxy. à faible pH.
65
Expliquer comment le CO2 est éliminé de l'organisme
Se trouve sous la forme d'ion bicarbonate, lorsque la forme oxy.Hb est favorisée (Haut pH), il y a relâchement de H+ et celui-ci se lie au HCO3- pour faire H2CO3 qui se converti ensuite en CO2+ H2O. Le CO2 se rend ensuite dans les alvéoles par diffusion
66
Quelle est la durée de vie des érythrocytes ?
120 jours
67
En quoi est-ce que le groupement hème est recyclé ?
En bilirubine
68
De quoi peut être signe un surplus de bilirubine ?
Une défaillance du foie ou des voies biliaires

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