Cours 3 - Structure Tertiaire

Question 1

Nommer les principales méthodes pour l’étude structurale des protéines (3)

Answer 1

-Cristalographie de rayon X
-Résonance magnétique nucléaire
-Cryo-microscopie électronique

Question 2

Quelle méthode est adaptée aux protéines en solution et permet d’étudier leur dynamique

Answer 2

RMN

Question 3

Quelle technique est idéale pour les grandes protéines et les complexes protéiques (> 100 kDa)

Answer 3

Cryo-microscopie électronique

Question 4

Quel est le principal avantage de la cristallographie aux rayons X

Answer 4

Une résolution atomique élevée (1-3 A)

Question 5

Quel est l’avantage principale de la cryo-micrsocopie électronique sur la cristallograpghie

Answer 5

Elle permet d’étudier des structures en conditions natives sans cristallisation

Question 6

Quel est le principe général du repliement des protéines (Principe de base 1)

Answer 6

Les protéines se replient pour atteindre un état thermodynamiquement stable (deltaG minimal)

Question 7

Quelles est l’état de repliement des structure secondaires

Answer 7

-Hélice alpha et feuillets beta empaquetés les uns contre les autres

Question 8

Principe de base 3 (Coeur hydrophobe)

Answer 8

-Plupart des résidus polaires se retrouvent sur la surface et interagissent avec milieu aqueux
-Plupart des résidus hydrophobes se retrouvent à l’intérieur et interagissent les une avec les autres

Question 9

À quelle fréquences que les structures secondaire se forment

Answer 9

-Se forment autant que possible

Question 10

Quelle est la longueur des structures secondaires

Answer 10

-Segments de squelette peptidique entre les éléments de structure sont courts et direct

Question 11

Qu’est-ce qu’une boucle aléatoire (boucle)

Answer 11

Segment de la chaine qui ne forme pas de structure secondaire régulière ( hélice a, feuillet b)

Question 12

Est-ce qu’une boucle aléatoire est réellement aléatoire?

Answer 12

Non, adopte une conformation définies et stables

Question 13

Quelle est la densité de l’empaquetage d’une protéine globulaire et son problème

Answer 13

-La densité de l’empaquetage est entre 0,72-0,77
-Environ 25% du volume de la protéine est vide

Question 14

Quelle est la forme et l’utilité de l’espace vide de la protéine globulaire

Answer 14

-Généralement sous la forme de toutes peties cavités
-Permet la flexibilité des protéines et contribuer à la dynamique des protéines

Question 15

Pourquoi les segments sont très flexibles et désordonnées

Answer 15

Ils ont un rôle dans les interactions moléculaires

Question 16

Vrai ou Faux
Tous les éléments et domaines sont soumis à des mouvements d’amplitudes et de durées semblables

Answer 16

Faux
Les durées sont variables entre plusieurs éléments et domaines

Question 17

De quel sens les chaines peptidiques composées d’acides aminés lévogyres (L) ont tendance à tourner

Answer 17

Vers la droite

Question 18

Qu’est-ce que la classification des protéines globulaires par “Couches de Segment”

Answer 18

L’empaquetage des structures secondaires en couches définies par des segments de squelette peptidique

Question 19

Comment sont organisées les couches dans une protéine globulaire

Answer 19

Les hélices a et feuillets b sont empaquetés en couches successives, avec les résidus hydrophobes enfouis entre elles.

Question 20

Pourquoi les résidus hydrophiles se retrouvent ils à la surface des protéines globulaires

Answer 20

Pour intéragir avec le milieux aqueux et stabiliser la protéine dans son environnement biologique

Question 21

Quelle est la manière la plus simple d’empaqueter des hélices

Answer 21

Les réunir de façon antiparallèle avec de courtes boucles

Question 22

Quelle est la structure des protéines à hélices a Antiparallèles

Answer 22

Faisceau à 4 hélices et une légère torsion à gauche de ces faisceaux

Question 23

Donner un exemple de protéines à hélice a Antiparallèle

Answer 23

Les globines; hémoglobine et myoglobines

Question 24

Quelle est la structure des globines

Answer 24

2 couches d’hélices, l’une perpendiculaire à l’autre

Question 25

Comment sont répartis les résidus hydrophobes dans un feuillet b parallèle

Answer 25

Ils sont sur les 2 côtés du feuillet, nécessitant un coeur hydrophobe

Question 26

Donner un exemple de protéine à feuillet b parallèle à 2 couches

Answer 26

Tonneau b parallèle à 8 brins (tonneau a/b)

Question 27

Vrai ou Faux Pour la formation du tonneau a/b, il faut au moins 200 résidus, environ 160 résidus qu'on retrouves dans les boucles qui relient les brins et hélices

Answer 27

Faux 160 résidus qui contribuent à la formation des 8 brins et 8 hélices, les autres formes les boucles qui relient les brins et les hélices

Question 28

Comment sont répartis les fonctions enzymatique des tonneaux a/b

Answer 28

Tous les domaines connus en tonneau a/b ont des fonctions enzymatiques associés au domaine du tonneau

Question 29

Comment est constitué le site actif des enzyme des tonneau a/b

Answer 29

Le site actif est formé par des boucles situés à l'une des extrémités su tonneau

Question 30

Comment est-ce que les boucles au site actif affecte l'activité du site actif

Answer 30

Les boucles créent une séparation des résidus responsables de l'activité et ceux qui rendent la stabilité structurelle

Question 31

Nommer une protéine à feuillet b parallèle à 5 brins

Answer 31

Le feuillet b parallèle à double enroulement (3 couches)

Question 32

Où est-ce qu'on retrouve les résidus hydrophobe su les feuillets b anti

Answer 32

Ils sont sur 1 seule des 2 faces

Question 33

Quelles est la structure minimale d'une protéine à feuillet b antip

Answer 33

Une structure à 2 couches, avec plusieurs possibilités

Question 34

Nommer des exemples de structures de protéine à feuillets b antip

Answer 34

-Structures en tonneau b -Feuillets recouverts par des hélices sur 1 face seulement

Question 35

Quelles sont les particularités des protéines à métal ou riche en ponts disulfure (3)

Answer 35

- Petites (- de 100 résidus) -Conformation fortement influencée par haute teneur en ligand métallique ou ponts disulfure - Instable si métaux ou ponts disulfure éliminés

Question 36

C'est quoi SCOP

Answer 36

C'est une base de données de classification de structure de protéines

Question 37

Quels sont les niveaux hiérarchiques de SCOP

Answer 37

Classe, Repliement, Superfamille, Famille et Espèce

Question 38

Pourquoi le coeur hydrophobe de la plupart des protéine globulaires est-il essentiellement constitués d'hélice a et feuillets b

Answer 38

Dans la but de neutraliser les groupes polaires du squelette (N-H , C=O) dans le coeur hydrophobe de la protéine

Question 39

Est-il possible de prédire la structure secondaire en toute confiance

Answer 39

Non, bien qu'il soit établi que certains résidus stabilisent les hélices a ou feuillets b

Question 40

Quand est-il possible de prédire la structure secondaire en toute confiance

Answer 40

-Les hélices transmembranaires -Structures superhélicoïdales à 2 faisceaux

Question 41

C'est quoi une séquence caméléon

Answer 41

Des séquences qui peuvent adopter plus d'une structure secondaire selon le contexte

Question 42

Pourquoi est-il difficile de prédire la structure tertiaire

Answer 42

La difficulté à prédire la structure secondaire limite la prédiction de la structure tertiaire

Question 43

Comment est-il possible de dériver un nombre limité de repliement possibles à partir d'une structure secondaire connue

Answer 43

Parce que les règles d'empaquetage de strucutres secondaires sont relativement bien connues

Question 44

Comment est-ce que 2 protéines font pour être considérées comme homologues

Answer 44

-Elles possèdent des acides aminés identiques dans un nombre significatifs de positions dans la séquence (25-30% au plus)

Question 45

Vrai ou Faux Les protéines homologues ont une structure similaire et les fonctions sont toujours les même

Answer 45

Faux Dans la plupart des cas il y a une similarité de fonction

Question 46

Comment est-il possible de présire la strucutre tridimensionel d'une protéine inconnu à partir de sa protéine homologue

Answer 46

Si la structure de la protéine homologue est conuue, il est possible de prédire une structure tridimensionnel sur la base de l'alignement des séquences

Question 47

Comment est la qualité des modèles basés sur une protéine homologue

Answer 47

Plus qu'il y a d'identité de séquences entre les deux protéines, plus le modèle est précis