Dotto Flashcards
(182 cards)
1
Q
De quoi est composé un acide aminé ?
A
Un groupement carboxyle, un groupement amine, un hydrogène et une chaîne latérale variable ®
2
Q
Sous quelle forme sont présents les acides aminés à ph neutre ?
A
Zwitterion → NH3+ et COO-
3
Q
Sous quelle forme sont-ils présents en milieu acide, et en milieu basique
A
En milieu acide → forme protonée (COOH et NH3+).
En milieu basique → forme déprotonée (NH2 et COO-)
4
Q
De quel type peut-être la chaîne latérale d’un acide aminé
A
Elle peut être hydrophobe si le groupe est apolaire, ou hydrophile si le groupe est polaire
5
Q
Quel acide aminé ne possède pas de centre de chiralité
A
Glycine
6
Q
Quels sont les 2 types d’acides aminés hydrophobes
A
Hydrocarbures linéaires ou aromatiques
7
Q
Quel est l’acide aminé dont la chaîne latérale est un groupe méthyle ?
A
Alanine
8
Q
Quel est le point commun et la différence entre une Phénylalanine et une Tyrosine ?
A
Ce sont les 2 des acides aminés avec une chaîne latérale aromatique hydrophobe.
Cependant, la Tyrosine possède un groupe hydroxyle hydrophile sur le cycle aromatique.
9
Q
Les acides aminés hydrophiles sont divisés en plusieurs groupes, lesquels ?
A
Ceux chargés positivement, ceux chargés négativement et ceux non-chargés.
10
Q
Qu’est ce qui caractérise l’histidine ?
A
C’est un acide aminé avec une chaîne latérale hydrophile.
Il peut changer de forme avec une petite variation de pH → forme protononée chargée positivement et forme déprotonée non chargée.
11
Q
Quelle est la particularité de la proline ?
A
Sa chaîne latérale forme une liaison covalente avec le groupe amine de l’acide aminé. Cette liaison lui confère une configuration rigide.
12
Q
Que peut faire la cystéine lorsqu’elle est en présence d’une autre cystéine ?
A
Il peut y avoir formation d’un pont disulfure après oxydation des groupes –SH.
13
Q
Qu’est ce qui est défini dans la structure primaire d’une protéine ? Par quoi est-elle caractérisée?
A
Sa séquence spécifique d’acides aminés. Elle est caractérisée par sa directionnalité un groupe NH2 au début et se termine par un groupe COO-.
14
Q
Quelle réaction est à l’origine de la formation des liaisons peptides ?
A
Une réaction de déshydratation.
15
Q
Quel élément important caractérise la liaison peptide ?
A
Une structure de résonnance qui lui procure une stabilité.
16
Q
Comment se forme une hélice a ? Où se positionnent les chaînes latérales dans ce type de structure ?
A
Il y a des liaisons hydrogènes entre le groupe NH de la chaîne et le groupe C-O 4 acides aminés plus loin (du côté C-terminal). Les chaînes latérales pointent vers l’extérieur.
17
Q
Comment définir un feuillet B ? Quel type d’orientation peut-il prendre ? (3)
A
Quelques brins d’acides aminés (5-6) sont reliés latéralement par des ponts H. Il prend une configuration plissée (en accordéon) et les résidus pointent au dessus et en dessous du plan formé par le feuillet.
Ils peuvent être orientés dans la même direction (parallèle) ou dans une direction opposée (antiparallèle) ou un polypeptide peut se replier sur lui-même
18
Q
Peut-on trouver une proline dans une hélice alpha ou un feuillet béta ?
A
Non, c’est très peu probable à cause de son angle fixe qui perturbe la configuration.
19
Q
Qu’est ce qu’un tour U ? Quels acides aminés sont présents dans cette structure secondaire ?
A
Une courbe de quelques acides aminés (3-4) qui redirige la chaîne peptidique. Ils sont caractérisés par la présence de proline et de glycine
20
Q
Quelle différence y’a-t-il entre un tour U et une boucle ?
A
Les boucles ont une séquence d’acides aminés plus importante et présentent une flexibilité accrue.
21
Q
Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
A
C’est l’arrangement 3D du polypeptide complet. Elle maintenue grâce aux interactions entre les résidus des différents acides aminés et peut entreprendre des changements conformationnels drastiques.
22
Q
Qu’est ce qu’un motif ?
A
Il s’agit d’une combinaison spécifique de structures secondaires.
23
Q
Qu’est ce qui caractérise les motifs hélice-boucle-hélice ?
A
Elles sont caractéristiques de protéines qui lient l’ADN et de protéines qui lient le Ca.
24
Q
Quelle protéine avec un motif hélice-boucle-hélice lie le calcium ? Quelle est sa structure ?
A
La calmoduline, formée de 4 sous-unités. Elle change de conformation lorsqu’elle se lie au Ca.
25
Comment se présente le motif à doigt de zinc ?
Une hélice alpha et deux brins b séparés par un ion de Zinc. Ils sont communs aux protéines qui lient l’ADN et ARN (facteurs de transcription).
26
Qu’est ce qui constitue un motif coiled-coil ?
2 hélices alpha dont les chaînes latérales sont hydrophobes et interagissent entre-elles.
Il est également possible d’avoir des hélices amphiphiles dans ce genre de motif
27
Quelle propriété thermodynamique est importante pour le bon fonctionnement des protéines ?
Elles doivent être dans une configuration repliée (interactions non covalentes).
28
Comment peut-on dénaturer une protéine ?
A l’aide d’agents de dénaturation comme l’urée, le chlorure de guanidinium ou le B-mercaptoethanol qui perturbent les liaisons non covalentes impliquées dans le repliement des protéines. (détruisent la structure tertiaire).
29
Quel est le rôle du B-mercaptoethanol ?
Il permet de réduire les liaisons disulfures entre 2 cystéines
30
Quelle est la structure des anticorps ?
Forme de Y formée à partir de deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères reliées par des liaisons disulfides
31
Comment s’appelle la région de l’antigène reconnue par l’anticorps ?
Les épitopes
32
Quelles sont les 2 propriétés qui caractérisent la liaison d’une protéine à un ligand ?
L’affinité → force de liaison.
| La spécificité → capacité d’une protéine à distinguer le bon ligand d’autres molécules similaires.
33
Quelle est la différence entre l’hémoglobine et la myoglobine ?
La myoglobine ne possède pas de structure quaternaire car elle n’est composée que d’une seule chaîne polypeptidique.
L’hémoglobine a une structure quaternaire composée de 4 sous-unités.
34
Comment est composée la myoglobine ?
Elle a une simple chaîne polypeptidique composée majoritairement d’hélices alpha et un groupe prosthétique : l’hème
35
Dans l’hémoglobine, que se passe-t-il lorsque l’oxygène se lie à l’hème ?
Il y a un changement conformationnel des 4 sous-unités, et l’affinité des autres sous-unités augmente.
36
Quelle différence y'a-t-il entre la synthèse de protéine des eucaryotes et des procaryotes ?
Les procaryotes ont un couplage transcription/traduction, qui leur permet de synthétiser des protéines beaucoup plus rapidement que les eucaryotes qui doivent passer par un processus de maturation du mRNA.
37
Que se passe-t-il pendant la traduction ?
La séquence de mRNA est convertie en protéine.
38
Dans quelle direction est synthétisé l'ARN pré-message ?
5'-3'
39
Dans quel sens se déplace l'ARN polymérase le long du brin matrice ? (transcription) ?
Dans le sens 3'-5'.§
40
Dans quel sens est lu l'ARN messager pendant la traduction ?
5'-3'
41
Quel est le codon d'initiation de la traduction ?
AUG (Méthionine).
42
Combien de triplets codifient pour un acide aminé ?
61 sur les 64 possibles, car 3 ne codent pas pour un acide aminé mais servent de signal pour arrêter la traduction.
43
Quels sont les 3 triplets qui codent pour la terminaison de la traduction ?
UAA, UAG, UGA
44
Quelle est la fréquence d'erreurs de mauvaise incorporation des acides aminés ?
1 acide aminé sur 10'000.
45
Quels sont les deux éléments nécessaires à la fidélité de la synthèse des protéines (appariement du bon acide aminé ) ?
1) Couplage spécifique d'un acide aminé à son tARN correspondant.
2) Reconnaissance spécifique d'un triplet codant dans l'ARNm par tRNA.
46
Quel élément permet le couplage spécifique d'un acide aminé à son tRNA correspondant ?
Une enzyme amino acyl transferase (synthétase).
47
Quel élément permet la reconnaissance spécifique d'un triplet codant dans le mRNA par son tRNA couplé à l'acide aminé ?
Ribosome
48
Où est fixé l'acide aminé correspondant au triplet sur la molécule de tRNA ?
Il est fixé par liaison covalence sur la partie 3' du tRNA, sur une séquence CCA, il se fixe sur A.
49
Les molécules de tRNA peuvent subir des modifications sur certaines de leurs bases. Peuvent-elles subir une phosphorylation par une kinase ?
Non, la phosphorylation a lieu au niveau des protéines et pas au niveau du tRNA.
50
Dans le cas d'une réaction défavorable, quel élément permet de fournir l'énergie nécessaire à cette réaction ?
L'hydrolyse de l'ATP.
51
Quelles sont les 2 étapes qui permettent à l'aminoacyl-tRNA transférase de lier le tRNA à l'acide aminé ?
L'enzyme va premièrement se lier à une molécule d'ATP, qui va lui fournir de l'énergie en libérant 2 groupe phosphates --> AMP.
Elle va donc ensuite pouvoir transférer l'acide aminé sur le tRNA.
52
Pourquoi est ce que la Valine ne peut pas se lier à la Thr-tARN synthétase ?
La Thr-tARN synthétase possède une poche de reconnaissance pour le groupe -OH de la thréonine. Etant donné que la Valine ne possède pas de groupe -OH mais un groupe -CH3, elle ne peut pas se lier à cette enzyme.
53
Quel acide aminé possède une structure similaire à la thréonine (Thr) et peut s'apparier par erreur à son enzyme Thr-tRNA synthétase ?
La série qui possède également un groupe latéral -OH peut s'apparier par erreur à la Thr-tRNA synthétase.
54
Quel élément permet à la tRNA synthétase d'effectuer un contrôle de qualité une fois qu'un acide aminé s'est lié ?
Le site d'édition, dans lequel on trouve une molécule d'eau.
55
Qu'est ce qui permet à la Thréonine (Thr) de ne pas subir l'édition sur sa propre enzyme ?
Elle possède un groupe méthyle -CH3 additionnel qui permet de la distinguer de la Sérine.
56
Quel élément permet à l'édition d'être un processus nécessitant peu d'énergie ?
La présence d'une molécule d'eau dans le site d'édition. (l'hydrolyse est une réaction favorable).
57
Quelle est la différence entre le mécanisme et la structure des ribosomes chez les procaryotes et celui des eucaryotes ?
Aucune, ils sont remarquablement similaires. --> une petite et une grande sous-unité.
58
Citer 2 fonctions essentielles du ribosome
1) La liaison entre acide-aminé et tRNA est très instable, l'hydrolyse par des molécules libres de H20 doit donc être empêchée.
2) Maintient du cadre de lecture correct.
3) L'hybride ARN + anticodon n'est pas très stable et des interactions supplémentaires sont nécessaires.
4) La chance de coordination de deux tRNA successifs est faible. --> rôle de stabilisation et de coordination.
59
Quelle est la fonction principale des rARN ?
Ils ont une fonction catalytique dans la synthèse polypeptidique ( aucune présence de protéine).
60
Comment fonctionnent la plupart des facteurs qui régulent le cycle ribosomal ?
Ce sont des protéines qui lient GTP avec une activité GTPase intrinsèque.
61
Qu'est ce qui est permis par la conversion GTP-GDP ?
Cela entraine des changements structurels importants, ce qui permet franchir les différentes étapes du cycle de manière irréversible.
62
Comment se présentes les deux sous-unités ribosomales au repos ?
Elles sont séparées dans le cytoplasme, grâce à leurs associations à certains facteurs.
63
De quoi est composé le complexe de pré initiation ? (cycle ribosome)
Il n'y a pas encore de mRNA. Elle est composée de la petite sous-unité du ribosome (40S), de la Met-tRNA et des facteurs d'initiation associés à GTP.
64
Quel est le rôle des eIF (facteurs d'initiation) dans le complexe de pré-initiation ?
Ils permettent la liaison entre tRNA et l'acide aminé methionine, en les protégeant de l'hydrolyse spontanée --> car ce complexe est instable sans la présence de ces facteurs.
65
Quel est le rôle du facteur d'initiation eIF4 durant la phase d'initiation du cycle ribosomal ? Comment fonctionne-t-il?
Il a une activité d'hélices qui permet de détruire la structure tertiaire de l'ARN pour favoriser le mouvement du complexe d'initiation sur cette structure. Il est ATP-dépendant.
66
De quoi est composé le complexe d'initiation ?
Le complexe de pré initiation s'associe à l'extrémité 5' du mRNA et à un eIF qui permettra d'ouvrir la structure de l'ARN (hélicase).
67
Quelle différence y'a-t-il entre le mRNA des procaryotes et des eucaryotes ?
Celui des procaryotes est polylistronique, c'est-à-dire qu'un même RNA peut coder pour plusieurs protéines différentes, contrairement à celui des eucaryotes.
68
Que se passe-t-il lorsque le complexe d'initiation reconnait la séquence AUG ?
Il y a hydrolyse du GTP associé à un facteur eIF en GDP. Cette étape est irréversible et permet à la grande sous-unité de venir se fixer sur le complexe.
69
Sur quel site est positionné le Met-tARN à la fin du processus d'initiation ?
Dans le site central P
70
Quels sont les 3 sites pour les molécules de tRNA dans le ribosome ?
Site E, Site P et site A (acceptor) va accueillir le nouveaux tRNA.
71
Que site du ribosome dans lequel le tRNA n'est pas lié à du mRNA ?
Le site E.
72
Quelle sont les 3 étapes du processus d'élongation ?
1) entrée du nouveau aac-tRNA qui se lie de façon covalente.
2) formation de la liaison peptidique (entre les 2 acides aminés).
3) Translocation (mouvement physique) du ribosome.
73
Que se passe-t-il si le mauvais tRNA entre sur le site ? (mauvaise complémentarité codon-anticodon)
Il n'y a pas d'hydrolyse GTP-GDP. Le mauvais complexe se dissocie alors du ribosome.
74
Que se passe-t-il lorsque le tRNA arrive sur le site A est est complémentaire ?
Il y a hydrolyse du GTP lié au facteur d'élongation en GDP. Cela cause un changement conformationnel et le facteur se détache du complexe.
75
Quel élément permet de catalyser la liaison peptique entre les 2 acides aminés sur le site A et P ? La réaction est-elle favorable ou défavorable ?
Le rRNA de la grande sous-unité ribosomale. Cette réaction est favorable et ne nécessite pas d'ATP.
76
Comment a lieu le mouvement de translocation du ribosome ?
Il se fait grâce à un facteur de translocation EF-G associé à GTP.
77
De quoi est dépendante la terminaison du cycle ribosomale ?
Elle dépend de facteurs de libérations, et n'est pas dépendante de tRNA.
78
Comment se présente un facteur de libération ? Quelle est sa fonction ?
Il a une structure similaire au tRNA et a un domaine qui lie une molécule de H20, permettant l'hydrolyse de la liaison ester entre le peptide et tRNA et ainsi libérer la protéine mature.
79
A part la libération de la protéine mature par hydrolyse, quelle est l'autre fonction des facteurs de libération ?
Ils favorisent la dissociation des ribosomes en deux sous-unités libres et les empêche de se reformer en l'absence d'un nouveau complexe d'initiation.
80
Quels sont les deux mécanismes qui augmente l'efficacité et la vitesse de la traduction du mRNA ?
1) La traduction simultanée de la molécule de tRNA par plusieurs ribosomes.
2) Le recyclage rapide des sous-unités du ribosome.
81
Comment fonctionne la puromycine ?
C'est un antibiotique qui s'introduit dans la grande sous-unité du ribosome et se positionne sur le site A grâce à sa structure similaire au tRNA. En se liant à la chaîne peptique naissante, elle inhibe la suite de la synthèse et cause une terminaison prématurée.
82
Pourquoi le repliement d'une protéine est important ?
Car c'est la conformation dans laquelle elle est fonctionnelle. (structure tertiaire).
83
Quelle est la fonction des chaperons moléculaires ? Citez en une.
Elle augmentent la vitesse et l'efficacité du repliement spontané des protéines, ce qui leur permet d'être plus rapidement fonctionnelles. Heat Shock Protéine 70.
84
Comment fonctionne la protéine Hsp 70 ?
Elle fonctionne grâce à l'ATP. Lorsqu'elle est liée à l'ATP, elle a une conformation ouverture avec ne poche hydrophobe qui peut se lier aux protéines naissante. Une fois l'ATP hydrolysé, elle change de conformation et libère une protéine correctement repliée.
85
Quel type de protéine est instable ?
Les protéines avec des fonctions régulatrices.
86
L'hémoglobine est une protéine stable ou instable ?
Stable
87
Quelle technique permet de mesurer la stabilité d'une protéine ?
Immunoblotting.
88
Comment est formé le gel pour l'immunoblotting ?
Polymérisation d'arylamide et de bisacrylamide qui vont former une réticulation.
89
Quelle est la charge de la Lysine et de l'Arginine ?
Chargé positivement (présence de groupe amine)
90
Quelle est la charge de l'Aspartate et Glutamate ?
Chargé négativement.
91
Quelles sont les 2 étapes de l'immunobloting ?
1) séparation des protéines selon la taille, à travers le gel 2) Utilisation d'anticorps pour cibler certaines protéines que l'on souhaite étudier (immunoblot).
92
Dans l'immunbloting, quelle substance introduit-on pour faire migrer les protéines selon leur taille ? Comment fonctionne-t-il ?
On introduit du SDS (sodium dodecyl sulfate). Il va dénaturer les protéines et se fixer à leur surface, ce qui va les rendre chargées négativement. On introduit également du B-mercaptoéthanol qui permet de briser les ponts disulfures.
93
Quels sont les 2 mécanismes qui permettent de dégrader les protéines instables ? Quel type de protéine est ciblée par chaque mécanisme ?
A travers les lysosomes -_> protéines transmembranaires.
| Voie ubiquitine-protéasome --> protéine intracellulaire (dans le cytoplasme).
94
Quelle est la fonction de l'ubiquitine ? Comment fonctionne-t-elle ?
Elle sert de signal (marqueur) qui indique que la protéine doit être dégradée. Elle fonctionne en se liant de façon covalente à une lysine sur la protéine à détruire, est ensuite ciblée par des protéasomes qui reçoivent le signal pour la dégradation.
95
Comment les cyclines sont reconnues par l'ubiquitine ?
Elle possède des séquences primaires qui permettent d'être reconnues par la protéine.
96
A part la présence d'une séquence primaire, quel autre changement peut être reconnu par les Ubiquitine pour des protéines ?
La phosphorylation.
97
Comment sont composées les membranes ?
Bicouche lipidique amphiphile avec des protéines incorporées et des sucres.
98
Qu'est ce qu'un inositol ?
Un alcool cyclique
99
Comment se présente un acide gras ?
Une chaîne d'hydrocarbures de différente longueur se terminant par un groupe carboxylique.
100
Quels sont les 3 types de lipides membrannaires ?
Phosphoglycérides, Sphingolipides et Glycolipides, et Choléstérol.
101
Comment se présente un phosphoglycéride ?
Un glycérol lié à 2 chaînes d'acides gras et à une partie chargée composée d'un groupe phosphate et un alcool (groupe chargé).
102
Quels lipides de la membrane ont une structure similaire et peuvent former une bicouche mixte ?
Phosphoglycérides et Sphingolipides.
103
Quel effet permet l'auto assemblage des membranes ?
Effet hydrophobe
104
Comment se forment les bicouches lipidiques ?
Par auto assemblage, un processus qui ne requiert pas d'énergie,
105
Quelle est la différence entre une micelle et un liposome ?
Le liposome a une partie intérieure chargée contrairement aux micelles. Ils ont une structure similaire à celle de la membrane.
106
Quelle utilité avons-nous trouvé aux liposomes ?
Ils peuvent être utilisés comme transporteurs.
107
La composition de la membrane est-elle symétrique ou asymétrique ?
Elle est asymétrique d'une part et d'autre de la bicouche, et différente selon les organismes ou les compartiments.
108
De quoi dépend le degré de fluidité de la membrane ?
De la longueur des acides gras et de leur degré d'instauration.
109
Quel élément perturbe l'arrangement ordonné des acides gras ?
La présence d'une double liaison en cis.
110
Quel impact a le cholestérol sur la membrane ?
Il réduit sa fluidité.
111
De quoi est formé un radeaux lipidiques ?
Ils sont riches en cholestérol (et sphingolipides) et en protéines de signalisation.
112
Quelle est la principale fonction de la bicouche lipidique ?
Fournir une barrière aux ions et à certaines molécules
113
A part la fonction de barrière, de quoi dépendent principalement les autres fonctions de la membrane ?
Des protéines associées à cette dernière.
114
Quelle protéine est un exemple de protéine transmembranaire avec une seule hélice a ?
Glycophorine A.
115
Comment est mesurée l'affinité ?
Avec une constante de dissociation, qui est définie comme la concentration de ligand (substrat) nécessaire pour que 50% de la protéine soit liée à ce dernier.
116
Comment évolue l'affinité selon la constante de dissociation ?
Plus la constante de dissociation est basse, plus l'affinité est importante.
117
Qu'est ce qui distingue les enzymes des anticorps ?
En plus d'une affinité élevée et une spécificité de liaison --> complémentarité moléculaire, ils possèdent un pouvoir catalytique.
118
Quelle est l'influence d'une enzyme sur l'enthalpie libre de Gibbs ?
Elle n'a aucune influence sur cette valeur, elles modifient simplement la vitesse de réaction.
119
Quel élément est une source majeur d'énergie potentielle ?
Les liaisons covalentes, et particulièrement l'hydrolyse de l'ATP.
120
Que représente l'énergie d'activation ?
La différence d'énergie libre entre le réactif dans son état initial et son état transitoire à haute énergie.
121
Que fait le catalyseur pour accélérer la vitesse de réaction ?
Il abaisse l'énergie d'activation.
122
Quelle est la première étape de la catalyse enzymatique ?
La formation d'un complexe enzyme-substrat.
123
Ou est effectué la fonction catalytique d'une enzyme ?
Dans son site catalytique.
124
Quelle sont les 2 fonctions du site actif de l'enzyme ?
1) Liaison spécifique au substrat. 2) Fabrication et rupture de liaison chimique (fonction catalytique).
125
Comment s'appelle l'enzyme complète avec son activité catalytique ?
Holoenzyme.
126
En + de leur association au substrat, de quoi peut dépendre l'activité catalytique de nombreuses enzymes ?
de co-facteurs.
127
Les hémoglobines et myoglobines sont-elles des enzymes ?
Non, mais elles possèdent un groupe prosthétique, l'hème.
128
Quels sont les deux types de co-facteurs ?
1) petits molécules organiques appelées co-enzymes. 2) Métaux (ions).
129
Quelles sont les 2 catégories de co-enzymes ?
1) Avec association stable --> groupe prosthétique.
| 2) avec association transitaire --> co-substrats.
130
Quels types d'acides aminés trouve-t-on dans les sites catalytiques ?
Des acides aminés hydrophobes (non polarisés), avec certains résidus chargés qui deviennent donc extrêmement réactifs.
131
Quelles sont les 2 mécanismes de liaison de l'enzyme à un substrat ?
1) Clé-serrure --> complémentarité moléculaire entre le site actif de l'enzyme et le substrat.
132
Qu'est ce qui fait augmenter la vitesse d'une réaction enzymatique ?
La concentration de substrat, et aussi la concentration d'enzyme.
133
Pour les réactions enzymatiques, quand est ce qu'on atteint une Vmax ?
Lorsque la concentration de substrat est en excès.
134
Quelle valeur nous donne la constante de Michaelis (Km)?
La concentration de substrat pour laquelle la vitesse est égale à 1/2 de Vmax.
135
Quel type de courbe obtient-on pour les enzymes qui n'obéissent pas à la cinétique de Michaelis-Menten ?
On obtient une relation sigmoïdale entre la concentration de substrat et la vitesse de la réaction, comme pour l'hémoglobine.
136
Quels sont les 2 types d'inhibiteurs de l'enzyme ?
Les inhibiteurs irréversibles --> entre dans le site actif et se lient de manière covalente. Les inhibiteurs réversibles --> peuvent s'associer et se dissocier de l'enzyme.
137
Quels sont les 2 types d'inhibiteurs réversibles ?
Inhibiteurs compétitifs et inhibiteurs non compétitifs.
138
Où se lient les inhibiteurs compétitifs ?
Sur le site actif de l'enzyme, en compétition avec le substrat.
139
Où se lient les inhibiteurs non-compétitifs ?
Ils se lient ailleurs que sur le site actif de l'enzyme.
140
Quel paramètre cinétique est affecté par les inhibiteurs compétitifs ?
Ils augmentent le Km apparent, mais n'affectent pas Vmax. Le substrat peut donc maitriser l'effet de l'inhibiteur s'il est en concentration élevée.
141
Quel paramètre cinétique est affecté par les inhibiteurs non-compétitifs ?
Ils diminuent Vmax car le nombre d'enzymes fonctionnelles est diminué. Le km reste cependant inchangé. Le substrat ne peut pas maitriser l'effet de l'inhibiteur.
142
Qu'est ce qu'une catalyse par approximation ?
Une catalyse qui implique deux substrats, dans le cas tRNA synthétase par exemple.
143
Les réactions de catalyse sont-elles toujours effectuées par des enzymes ?
Non, l'ARN peut aussi le faire (grande sous-unité ribosomale).
144
Que font les protéines kinases ?
Elles transfèrent un groupe phosphate à partir de l'ATP sur un acide aminé hydroxylé (avec -OH).
145
De quelle catégorie d'enzymes font partie les protéines kinases ?
Ligases
146
De quoi est composé le site actif de la kinase ?
Un domaine de liaison à l'ATP, un domaine de ciblage des peptides et un site catalytique responsable du transfert de phosphate.
147
La glycine peut-elle être phosphorylée ?
Non, elle ne possède pas de groupe -OH.
148
Qu'est ce qui caractérise le site catalytique des protéines kinases ?
Ils sont riches en glycine.
149
Quel type de catalyse est exercé par la protéine kinase ?
Une catalyse par approximation
150
Quel type de catalyse est exercé par les protéase ?
Une catalyse covalente.
151
Comment fonctionne une protéase ?
Ils brisent les liaisons peptiques par une réaction d'hydrolyse.
152
Pourquoi a-t-on besoin d'utiliser une protéase pour pouvoir briser une liaison peptique ?
Car les liaisons peptiques sont très stables grâce à leur structure de résonance. Ils ont une énergie d'activation très élevée.
153
Comment se présente la chymotrypsine ?
C'est une protéase formée de 3 chaînes peptidiques liées par des ponts disulfures --> elle a une structure quaternaire. Elle contient de la sérine dans son site actif.
154
Quelle sont les 2 étapes par lesquelles la chymotrypsine brise une liaison peptidique ?
1) L'oxygène de la sérine forme une liaison covalente avec le peptide.
2) Dé-acylation de l'enzyme par hydrolyse.
155
De quoi est composée la triade catalytique ? A quoi sert-elle ?
Aspartate - Histidine - Sérine. Elle permet d'augmenter la probabilité que la sérine soit sous une forme déprotonée et donc plus réactive.
156
Par quoi diffèrent la chymotrypsine, la tyrosine et l'élastase ?
Par leur spécificité de substrat (site actif). Ils ont cependant des structures tertiaires et quaternaires très similaires, ainsi qu'un site catalytique identique.
157
A quel type de protéine se lie la chymotrypsine ?
Les acides aminés avec des chaînes latérales longues ou comportant des résidus non chargés (Phe, Trop, Tyr).
158
A quel type de protéine se lie la trypsine ?
Les acides aminés chargés positivement (basiques) --> Arginine et Lysine.
159
A quel type de protéine se lie l'élastase ?
Les acides aminés comportant de petits résidus latéraux.
160
Comment se présente la poche liant le substrat de la chymotrypsine ?
Elle a une grande poche hydrophobe.
161
Comment se présente la poche liant le substrat la trypsine ?
Un acide aminé chargé négativement.
162
Comment se présente la poche liant le substrat de l'élastase ?
Deux grands résidus non-chargés, ce qui explique pourquoi elle ne fixe que des résidus de petite taille.
163
Quelle est la particularité des protéases au niveau de leur site actif ?
La poche liant le substart est situé à côté du site catalytique, et ne coïncide pas avec ce dernier.
164
Quelles sont les 4 classes de protéases ? Qu'est ce qui les distingue ?
Elles se distinguent selon le site catalytique. Sérine protéase, cysteine protéase, aspartyl protéase et métalloprotéase.
165
Quel est le mécanisme de base de la catalyse de protéase ?
a) attaque nucléophile du groupement carbonyl du peptide
b) formation d'un intermédiaire
c) hydrolyse.
166
Qu'est ce qui caractérise le site actif des métallo-protases ?
Présence d'un ion métallique, souvent Zinc2+ et une molécule d'eau activée.
167
Quel type de liaison a-t-on entre un ligand et un récepteur ?
Des liaisons non-covalentes de faible énergie.
168
Quelles sont les 3 types de protéines intermédiaires de lia transduction du signal ?
Protéines kinases et phosphatases
Protéines G (liant le GTP)
Phospholipases
169
Quelle enzyme a l'effet inverse des protéines kinases ?
Phosphatase.
170
Quelle différence fonctionnelle y'a-t-il entre les protéines kinases et les phosphatases ?
Les protéines kinases ont besoin d'ATP pour fonctionner.
| Les phosphatases n'ont pas besoin d'ATP et utilisent des molécules d'eau (hydrolyse).
171
Quelle protéine a une fonction de régulation extrinsèque sur les kinases ?
La calmoduline lorsqu'elle est activée par du Ca.
172
Comment fonctionnent les protéines G ?
Elles sont actives lorsqu'elles sont liées à GTP et inactives si elles sont liées à GDP.
173
Qu'est ce qu'on obtient lorsque un phosphatilinositol est lié par une phospholipase ?
2 messagers secondaires de faible masse moléculaire :
DAG, reste ancré dans la membrane.
IP3, diffuse dans le cytoplasme.
174
Que font les messagers secondaires ? Quels sont les 4 étudiés dans ce cours ?
Ils transmettent et amplifie le signal de nombreux récepteurs.
DAG
IP3
Ca++
AMPc
175
Quel est le rôle de DAG ?
C'est un messager secondaire qui peut activer certaines protéines kinases. Il reste ancré dans la membrane.
176
Quel est le rôle de IP3 ?
Il règle la concentration intra-cellulaire de Ca. Il peut diffuser dans le cytoplasme.
177
Quand parle-t-on de récepteur de type I ?
Lorsque la partie amine-terminus est à l'extérieur de la cellule.
178
Quelle sous-unité des protéines G est généralement celle qui enclenche la voie de signalisation ?
G-alpha.
179
De quoi sont formées les grandes protéines G ? Où se localisent-elles ?
Elles ont une structure quaternaire formée de trois sous-unité : alpha-bêta-gamma. Elles sont fixées à la membrane cellulaire par liaison covalente lorsqu'elles sont inactives.
180
Que se passe-t-il quand la grande protéine G échange sont GDP en GTP ?
Elle change de conformation, ce qui la rend active. Les sous-unité béta et gamma se dissocient de la sous-unité alpha.
181
Quelle est la cible principale de l'activation des récepteurs couplé à la protéine G ? Quel est son rôle ?
Adenylate cyclase. Elle catalyse une liaison intra-moléculaire dans l'ATP qui permet de former du cAMP.
182
Quelle est la cible de l'AMPc ?
Une protéine kinase.
