Emoglobina E Mioglobina Flashcards
(39 cards)
Quale è il compito della mioglobina e dell’emoglobina?
Legare l’ossigeno
Perché l’ossigeno è così importante?
Perché per le cellule è un accettore di elettroni, diventa acqua, che è una sostanza innocua per il nostro organismo.
Inoltre ha una differenza di potenziale molto alta a confronto con i donatori, quindi è un trasferimento che genera molta energia.
Quale è il problema dell’ossigeno?
Non è solubile in acqua ma si trova nel sangue che è a base di acqua.
Chi può trasportare l’ossigeno nel nostro corpo?
L’emoglobina fa da trasportatore
Che forma hanno la mioglobina e la emoglobina?
Sono proteine globulari ma la mioglobina è monomerica mentre l’emoglobina è una proteina multimerica.
Come legano l’ossigeno?
Grazie al gruppo EME
Che cosa è il gruppo EME?
Il gruppo EME è formato da una parte organica formata da 4 anelli pirrolici legati assieme da ponti metilenici, i quali, con l’azoto formano la protoporfirina9
La protoporfirina presenta un atomo di Fe2+, sarà il ferro a legare l’ossigeno.
Il ferro forma 6 legami di coordinazione.
Perché ci serve l’ossigeno a livello metabolico?
Perché con la glicolisi produciamo più atp che con la fermentazione.
Struttura dell’emoglobina
-ha una struttura quaternaria
-è una proteina multimerica formata da 4 catene polipeptidiche (150 aa l’una circa), 2 subunità alfa e 2 subunità beta.
-ogni catena polipeptidica contiene il gruppo Eme
-proteina globulare
-la struttura secondaria è formata da più segmenti di alfa elica, 8, ciascuno separato da regioni di connessione o anse.
-si crea un nucleo idrofobico
-il gruppo Eme si trova nella parte idrofobica.
Struttura della mioglobina
-monomerica
-1 solo gruppo Eme
-globulare
-costituita da 150 aa circa
-ripiegata in 8 segmenti ad alfa elica
Cosa è il gruppo eme?
È costituito da
-anello porfirinico (anello aromatico)
-questo anello è costituito a sua volta da 4 anelli pirrolici (A B C D)
-i 4 anelli sono collegati da dei legami metilenici
-sistema aromatico e coniugato
-al centro troviamo un atomo di Fe2+
-la parte aromatica che lega il ferro si chiama protoporfirina 9
Come è fatta la protoporfirina 9?
-4 gruppi metilenici
-2 gruppi propionici
-2 gruppi etilenici
Come usa i legami di coordinazione il Fe2+?
-4 per legare N
-1 per Istidina F8 (prossimamente perchè può attaccarsi ≠ distiale)
-1 per O
(ISTIDINA 7 stabilizza perchè fa un legame con O ma non può legarsi a Fe)
Cosa succede quando O si lega a Fe?
Cambia la struttura della proteina, così le subunità diventano più affini all’O
La CO2 può legarsi al Fe?
No
Cosa si può legare al fe2+?
-O (legame angolare)
-CO (legame angolare grazie a istidina 7)
-CN-
-NO
Curva di legame alla mioglobina all’O2
Si può instaurare un equilibrio tra miohlobina libera e mioglobina ossigenata.
La quantità di mioglobina ossigenata dipende dalla quantità libera di O2 nel sistema.
Possiamo misurare una costante di dissociazione dell O2 dalla mioglobina.
K = [Mb] [O] / [MbO2]
Frazione di saturazione YO2 = [MbO2]/[Mb] + [MbO2]
Otteniamo un valore che va da 0 a 1 e ci ritroviamo con un iperbole.
Ci dice che esiste una quantità si ossigeno in grado di saturare metà della mioglobina, 2 torr, quindi è molto affine –> P50.
Che differenza c’è nella saturazione della mioglobina e dell emoglobina?
Per saturare una mioglobina serve 1 O mentre per la mioglobina ne servono 4
Curva di legame dell’ emoglobina all’O2
Si calcola come quello della mioglobina ma va moltiplicato x n. Max 4.
Ci dice che l’O è più predisposto ad attaccarsi all emogl9bina se ci sono già alt4i atomi di O.
N ci dice che c’è una cooperativa tra le molecole di O per il lega,e con l’emoglobina.
Cosa è il coefficiente di Hill?
È una misura della cooperatività tra le molecole di ossigeno per legarsi con l’emoglobina.
Ci dice che nella parte centrale n=3, ciò vuol dire che c’è una grande coperativita tra le molecole di ossigeno.
Quindi la prima molecola farà molta fatica ad attaccarsi ma dopo non più
P50 della mioglobina
Attorno ai 30 mmHg, quindi si satura molto in fretta.
Piccole variazioni della concentrazione di O2 causano grandi variazioni nella quantità di ossigeno legata alla mioglobina.
P50 emoglobina?
Grandi variazioni della concentrazione di O2 causano piccole variazioni di saturazione dell’emoglobina
Cosa succede alla pressione parziale dell’emoglobina nel circolo sanguigno
Se l’emoglobina la troviamo a livello polmonare (quindi in presenza di molto ossigeno) vediamo che è saturata al 98%, mentre quando si allontana e passa a livello venoso vediamo che la sua saturazione scende al 60%.
Quindi quello che permette all’emoglobina di rilasciare l’O2 è la differenza di concentrazione dell O2 stesso.
Cosa succede alla pressione parziale della mioglobina quando passa a livello muscolare?
Dipende:
1- il muscolo è a riposo e quindi la mioglobina è satura, non cede altro ossigeno
2-il muscolo è attivo e quindi la pressione parziale dell’ossigeno cala, quindi la mioglobina cede ossigeno ai muscoli e non è più satura.
Per questo la usiamo come riserva
