Enizimas, cofactores Flashcards
(28 cards)
¿Qué son las enzimas?
Biocatalizadores que aceleran las reacciones bioquímicas sin consumirse en el proceso.
¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones bioquímicas?
Disminuir la energía de activación, permitiendo que las reacciones ocurran a temperatura corporal.
¿Qué pasaría sin enzimas en el cuerpo humano?
Muchas reacciones vitales serían demasiado lentas para mantener la vida.
Ejemplo de una enzima y su función.
Amilasa: acelera la digestión del almidón.
¿Qué son los cofactores?
Iones metálicos inorgánicos como Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺ que algunas enzimas necesitan para funcionar.
¿Qué son las coenzimas?
Moléculas orgánicas no proteicas, generalmente derivadas de vitaminas, como NAD⁺, FAD, coenzima A.
¿Qué es una holoenzima?
Una enzima que incluye su cofactor.
¿Qué es una apoenzima?
Una enzima que no tiene su cofactor.
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
La región específica donde se une el sustrato.
¿Cómo se describe la forma del sitio activo en relación al sustrato?
Tiene una forma tridimensional complementaria al sustrato o se adapta a él.
¿Qué ocurre en el sitio activo de una enzima?
Se forman enlaces débiles con el sustrato y se genera el complejo enzima-sustrato.
Factores que afectan la velocidad de reacción enzimática.
- Concentración de sustrato
- pH y temperatura
- Presencia de inhibidores o activadores
¿Qué es la especificidad enzimática?
Cada enzima actúa sobre un sustrato específico o grupo de sustratos.
Ejemplo de especificidad enzimática.
La ureasa solo actúa sobre la urea.
¿Qué mide la afinidad enzimática?
Qué tan fuerte se une la enzima al sustrato.
Relación entre la constante de Michaelis-Menten (Km) y la afinidad.
Km baja = alta afinidad; Km alta = baja afinidad.
¿Qué es la velocidad máxima (Vmax) en cinética enzimática?
La velocidad a la que todos los sitios activos están ocupados.
¿Qué son los inhibidores de la actividad enzimática?
Moléculas que reducen o bloquean la actividad de una enzima.
Tipos de inhibición reversible.
- Competitiva
- No competitiva
¿Qué caracteriza a la inhibición competitiva?
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo.
¿Cómo se puede revertir la inhibición competitiva?
Aumentando la concentración de sustrato.
¿Qué caracteriza a la inhibición no competitiva?
El inhibidor se une a otra parte de la enzima (sitio alostérico) y cambia su forma.
¿Qué es la inhibición irreversible?
El inhibidor se une de forma permanente al sitio activo o lo modifica químicamente.
Ejemplo de inhibición irreversible.
Venenos como el cianuro.
