Enzimas Flashcards

(37 cards)

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Es una proteína que actúa como un catalizador biológico en una rxn. química.

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Q

¿Qué es el sustrato?

A

Es el reactivo en el cual actúa la enzima.

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3
Q

¿Qué es el sitio activo?

A

Es el lugar de la enzima donde se une el sustrato.

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4
Q

¿Qué hace una enzima?

A

La enzima disminuye la energía de activación requerida para llevar a cabo la rxn. y estabiliza el edo. de transición.

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5
Q

División de enzimas

A
  • Oxidoreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Isomerasas
  • Ligasas
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6
Q

Oxidoreductasas

A

Catalizan reacciones tipo REDOX

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7
Q

Transferasas

A

Catalizan reacciones de transferencia de gpos. funcionales.

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8
Q

Hidrolasas

A

Las hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis. Este grupo de enzimas permite romper moléculas de alto peso molecular, haciéndolas reaccionar con moléculas de agua.

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9
Q

Liasas

A

Sirven para reacciones de eliminación o de adición de gpos. funcionales a una molécula con doble enlace.

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10
Q

Isomerasas

A

Sirven para reacciones de rearreglo intermolecular.

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11
Q

Ligasas

A

Catalizan para reacciones de unión de dos moléculas.

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12
Q

¿Qué es la catálisis?

A

Proceso en el cual se incrementa la velocidad de reacción al disminuir la energía de activación por medio de el uso de catalizadores.

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13
Q

¿Qué es el estado de transición?

A

Es la etapa intermedia de una rxn. donde se rompen y se forman enlaces nuevos.

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14
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Es la cantidad mínima necesaria de energía para poder iniciar una reacción.

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15
Q

¿Qué es el modelo llave-cerradura?

A

Es el modelo que propone que una enzima y su sustrato poseen estructuras complementarias, por lo que son exclusivos uno del otro. (rompecabezas)

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16
Q

¿Qué es el modelo de ajuste inducido?

A

Es cuando una enzima cambia su forma al momento de unirse a un sustrato, por lo tanto, el ajuste es más preciso.

17
Q

¿Cuáles son los factores que afectan la función enzimática?

A
  • Temperatura
  • pH
  • Concentración
18
Q

¿Qué es un cofactor?

A

Es una molécula no proteica que se une a la enzima para poder llevar a cabo la actividad enzimática.

19
Q

Tipos de cofactores

A

Biológicos: Llamados coenzimas

Inorgánicos: Iones metálicos

20
Q

¿Qué es una apoenzima?

A

Es SOLO la parte proteica de la enzima

21
Q

¿Qué es una holoenzima?

A

Es la parte proteica más el cofactor.

22
Q

¿Cómo se unen los cofactores a las enzimas?

A

Se unen por fuerzas débiles y no por enlaces covalentes como lo hacen los grupos prostéticos.

23
Q

¿Qué es la fase de retardo?

A

Es cuando se mezcla la enzima con el sustrato (fase inicial). La concentración y velocidad son directamente proporcionales.

24
Q

¿Qué es la fase lineal?

A

Es aquella fase en la cual la concentración ya no es directamente proporcional a la velocidad de rxn.

25
¿Qué es la fase de agotamiento de sustrato?
También llamada fase de saturación, es aquella fase en donde ya no hay enzima disponible, por lo tanto se alcanza la velocidad máxima de la reacción.
26
¿Qué es la velocidad máxima?
Es la velocidad obtenida cuando la enzima está completamente saturada.
27
¿Qué es la km?
Es el punto donde se tiene el 50% de saturación de la enzima; describe la afinidad de la enzima por el sustrato.
28
¿Qué son las enzimas Michelianas?
Son aquellas que forman una curva dentro del gráfico Michaelis-Menten.
29
¿Cómo cambia la Km según la afinidad?
A una alta afinidad, menor km. | A una baja afinidad, mayor km.
30
¿Qué son los inhibidores?
Son aquellas moléculas que se unen a la enzima y causan interferencias con la actividad enzimática.
31
¿Qué es un inhibidor competitivo?
Es aquel tipo de inhibidor que se adhiere directamente al sitio activo, estorbando al sustrato.
32
Características de la inhibición competitiva
- Es reversible - El inhibidor tiene estructura similar al sustrato - Se requiere incrementar la concentración de sustrato para llevar a cabo la actividad enzimática. - La km aumenta (llamada km aparente) pero la v.max. no cambia.
33
¿Qué es un inhibidor no competitivo?
Es aquel inhibidor que no se une al sitio activo, es decir, se une a cualquier otra parte de la enzima.
34
Características de la inhibición no competitiva
- Se unen de manera reversible - Solo deja una fracción de la enzima como catalíticamente útil. - Interfiere con la unión enzima-sustrato al "deformar" la enzima. - La v.max. disminuye y no se puede restaurar.
35
¿Qué es la inhibición acompetitiva?
Es aquella donde el inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato
36
Características de la inhibición acompetitiva
- Al incrementar la concentración de sustrato, aumenta la inhibición. - V.max. y km disminuyen de manera proporcional. - Infrecuente en reacciones enzimáticas que solo dependen de un sustrato.
37
¿Qué es la inhibición no reversible?
Es aquella donde el inhibidor se une covalentemente a la enzima, por lo que esta queda inactivada permanentemente.