Enzimas

Question 1

Enzima

Answer 1

catalizador proteico que incrementa la reacción de velocidad de las reacciones sin sufrir cambios durante el proceso de reacción

Question 2

oxidorreductasas

Answer 2

catalizan reacciones de oxido-reducción.
Como lactato deshidrogenasa

Question 3

Transferasas

Answer 3

Catalizan transferencia de grupos que contienen C N P
como Serina Hidroximetil transferasa

Question 4

Hidrolasas

Answer 4

catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua, como la ureasa

Question 5

liasas

Answer 5

catalizan el rompimiento de los enlaces C-C C-S también C-N como la piruvato descarboxilasa

Question 6

Isomerasas

Answer 6

catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos como Metilmalonil CoA mutasa

Question 7

Ligasas

Answer 7

catalizan la formación de enlaces entre el carbono y O,S y N acoplada a la hidrolisis de fosfatos de alta energía como el piruvato carboxilasa

Question 8

sintetasa

Answer 8

Requiere ATP

Question 9

Sintasa

Answer 9

No requiere ATP

Question 10

Fosfatasa

Answer 10

Usa agua para remover el grupo fosfato

Question 11

Fosforilasa

Answer 11

Usa fosfato inorgánico para romper un enlace y generar u producto fosforilado

Question 12

Deshidrogenasa

Answer 12

NAD+ o flavina adenina dinucleótido es un aceptor de electrones en una reacción redox

Question 13

Oxidasa

Answer 13

el oxigeno es el aceptor y los átomos de oxígeno no se incorpora en el sustrato

Question 14

Oxigenasa

Answer 14

uno o ambos átomos de oxígeno se incorporan

Question 15

Sitio activo

Answer 15

Hueco o hendidura especial
Formado por el plegamiento de la proteína y contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en la catálisis

Question 16

Complejo enzima-sustrato(ES)

Answer 16

Formado cuando el sustrato se une a la enzima de manera no covalente

Question 17

holoenzima

Answer 17

enzima activa con su componente no proteico

Question 18

Apoenzima

Answer 18

Enzima sin su integrante no proteico y carece de actividad

Question 19

Cofactor

Answer 19

La parte no proteica es un ion metálico como Zinc o Hierro

Question 20

coenzima

Answer 20

molécula orgánica pequeña

Question 21

cosustratos

Answer 21

Coenzimas que se asocian de manera solo transitoria con la enzima

Question 22

Grupo Prostético

Answer 22

Si la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original

Question 23

Regulación

Answer 23

Aumentarse o reducirse de manera que la velocidad de formación del producto responda a la necesidad celular

Question 24

Catálisis

Answer 24

el sitio activo facilita químicamente la catálisis

Question 25

Factores que afectan la velocidad de reacción

Answer 25

-cambios de concentración de sustrato -Temperatura -pH

Question 26

Velocidad de una reacción (V)

Answer 26

numero de moléculas de sustrato que se convierten en producto, por unidad de tiempo

Question 27

incremento de velocidad con la temperatura

Answer 27

La velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad máxima

Question 28

Primera etapa

Answer 28

formación de enzima sustrato

Question 29

enzimas alostéricas

Answer 29

no siguen la cinética de Michaelis-Menten

Question 30

Constante de Michaelis-Menten

Answer 30

Es la relación de las constantes de velocidad combinadas para la descomposición de ES dividida entre la constante para su formación

Question 31

Un inhibidor de una enzima (l)

Answer 31

es una sustancia que interfiere con la acción de una enzima y reduce la velocidad de una reacción.

Question 32

afectación de un inhibidor de forma reversible

Answer 32

el inhibidor se puede unir la enzima para luego ser liberado posteriormente dejando a la enzima en su estado original

Question 33

afectación de un inhibidor de forma ireversible

Answer 33

el inhibidor reacciona con la enzima para producir una proteína que no es enzimáticamente activa y de la cual la enzima original no puede ser regenerada

Question 34

tipos de inhibición reversible

Answer 34

competitiva, acompetitiva, no competitiva

Question 35

Inhibición competitiva

Answer 35

Los inhibidores competitivos son los más frecuentes. Este inhibidor se une al sitio activo de la enzima, por lo tanto el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo sitio de unión. Muchos inhibidores competitivos son análogos al sustrato. Se unen a la enzima por enlaces covalentes.

Question 36

Inhibición acompetitiva

Answer 36

Se caracterizan por qué se forma un complejo enzima-sustrato-inhibidor. Los inhibidores competitivos se oponen al complejo ES y no la E libre. En este tipo de inhibición disminuye la Vmax al convertir algunas de las moléculas de enzimas en la forma inactiva ESI. El efecto de este inhibidor no se revierte por la adición de más sustratos. Los inhibidores acompetitivos también hacen descender la Km ya que los equilibrios de formación de ES son desplazados a la formación de los complejos ESI

Question 37

inhibición no competitiva

Answer 37

el inhibidor se une a la enzima en un sitio alostérico qué es diferente al sitio catalítico de la enzima No son análogos del sustrato y no se unen al mismo sitio de Unión del sustrato Se une a la enzima por enlaces no covalentes

Question 38

cofactores

Answer 38

inorgánicos o organicos (coenzimas)

Question 39

elementos inorgánicos que actúan como cofactores

Answer 39

fe++ Mg++ Mn++ Zn++

Question 40

as enzimas se clasifican por tipo de reacción

Answer 40

oxidorreductasas transferasas hidrolasas liasas isomerasas ligasas

Question 41

modelo llave (Fisher)

Answer 41

supone que la estructura del sustrato y la del centro son complementarias

Question 42

temperatura óptima para una enzima

Answer 42

37°

Question 43

qué pasaría si la enzima se elevara o se disminuyera

Answer 43

desnaturalización de la proteína reducen la velocidad se reacción

Question 44

si el pH baja o sube se produce

Answer 44

desnaturalización

Question 45

si hay más concentración en el sustrato la velocidad

Answer 45

aumenta

Question 46

Estado estacionario

Answer 46

Aquel en que la concentración enzima-sustrato [ES] permanece constante

Question 47

Formación de un complejo enzima-sustrato en función del tiempo e iniciación del estado estacionario

Answer 47

Cuando la velocidad de formación de ES es igual a su velocidad de desaparición, el sistema ha alcanzado el estado estacionario

Question 48

Cuando la Vo de la rxn es la mitad de la velocidad máxima

Answer 48

Km o la constante de Michaelis-Menten, es igual a la concentración del sustrato.

Question 49

Estado de transición

Answer 49

El reactante posee la energía suficiente para alcanzar el "estado activado" o "estado de transición" teniendo la mayor probabilidad pasar a producto mediante ruptura o formación de enlace.

Question 50

Energia libre de activación influida por:

Answer 50

Elevación de temperatura, adición de un catalizador

Question 51

ATALISIS ENZIMATICA

Answer 51

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la ENERGIA DE ACTIVACION. De esta manera, mas moléculas alcanzan el ESTADO DE TRANSICION O INTERMEDIARIO, y la transformación química se acelera. Como todo catalizador, las enzimas, no modifican el cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio

Question 52

SITIO ACTIVO

Answer 52

Donde se realiza la reacción catalítica

Question 53

ZIMOGENOS

Answer 53

sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos, denom. ZIMOGENOS, PROENZIMAS. Estos precursores son proteínas simples que se convierten en enzimas activas por hidrolisis. (Frecuentemente, enzimas hidroliticas producen la ruptura de la cadena polipeptidica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorgan actividad catalítica.)