Enzimas Flashcards

(45 cards)

1
Q

que son las enzimas

A

son proteinas que aumentan la velocidad de reaccion, catalizadores especificos y efectivos, modificaciones transitorias durante la catalisis selectiva

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2
Q

en donde encontramos las enzimas

A

DNA, celulas membranales y tejidos

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2
Q

que funciones abarcan dentro de los organos

A

en motilidad, funcion neuronal, contraccion muscular

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3
Q

cuales son las funciones de las enzimas

A

especificidad, electroespecificidad, catalizadores metabolicos

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4
Q

que ocurre con la actividad metabolica

A

son deficits geneticos, nutricionales, daño tisular, toxinas o infeccion por patogenos virales o bacterianos

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5
Q

cuales son los puntos de union

A

tiene 3 puntos de union por lo que se consideran productos quirales

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5
Q

para que sirven los grupos prosteticos

A

estos son firmes y estables en la estructura de la proteina

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6
Q

para nos sirven los iones metalicos

A

son complejos organometalicos que facilitan la union, orientacion de sustratos a traves de enlaces covalentes, se dividen en: electrofilos y nucleofilos

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7
Q

como se nombran a las enzimas

A

-asa + descriptor = tipo de reaccion

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8
Q

que es el descriptor

A

es el sustrato, fuente, modo de regulacion, rasgo caracteristico del mecaniosmo de accion, designadores alfanumericos

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9
Q

cuales son las clase de enzimas o como es la clasificacion

A
  1. oxidorreductasa
  2. transferasas
  3. hidrolasas
  4. liasas
  5. isomerasas
  6. lipasas
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10
Q

oxidorreductasas

A

catalizan oxidaciones y reducciones

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11
Q

transferasas

A

transferencia de grupos

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12
Q

hidrolasas

A

rompimiento de enlaces mediante adicion de agua

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13
Q

liasas

A

eliminacion de atomos formado enlaces covalentes

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14
Q

isomerasas

A

cambios geometricos o estructurales dentro de la molecula

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15
Q

ligasas

A

catalizan la union (hidolisis de ATP)

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16
Q

coenzima

A

componente no proteico, ion metalico o molecula organica, unido de forma debil o fuerte, se requiere pára la actividad catalitica

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17
Q

cofactor

A

ion metalico= enzimas activadas por metal

molecula organica derivada de vitaminas, esta unido por forma debil y transitoria, transporta grupos o electrones durante la reaccion enzimatica

18
Q

holoenzima

A

enzima activa con componente no proteico

19
Q

apoenzimas

A

sin mitad proteica (inactiva)

20
Q

como es la regulacion

A

se incrementa o reduce la velocidad, responde a las necesidades de la celula

21
Q

que es la catalisis

A

es el cambio de energia durante la reaccion

22
Q

cuales son las propíedades de las enzimas

A
  1. especificidad a un sustrato
  2. actividad catalitica
  3. no se consumen / gastan
  4. termolabiles
  5. reguladas por inhibidores o activadores
  6. reacciones reversibles
  7. reguladas por la saturacion
23
a que se refiere con termolabiles
que se pueden desnaturalizar a temperaturas altas o pH extremos
24
mecanismo de accion enzimatica
1. union del sustrato a la enzima por el sitio activo 2. debilitan los enlaces del sustrato 3. se alinean a los grupos quimicos y forman un ambiente para favorecer la conversion 4. al unirlos se forma el producto el cual se libera el sitio activo
25
cuales son los 2 modelos de los mecanismos de accion
Modelo llave-cerradura: el sustrato encaja en el sitio activo Modelo ajuste inducido: es el sitio activo donde se ajusta el sustrato
26
cuales son los tipos de reaccion
1. primer orden 2. segundo orden 3. tercer orden 4. orden cero
27
primer orden
la velocidad de la reaccion depende dirtectamente de la concentracion del sustrato
28
segundo orden
intervienen dos sustratos y la velocidad depende de la concentracion de ambos (deben de estar presentes los dos sustratos de mayor cantidad)
29
tercer orden
es el comportamiento de los sistemas cuando se acercan al cero absoluto de temperatura
30
orden cero
la velocidad no cambia aunque se modifique la concentracion del sustrato
31
cuales son los factores que afectan la velocidad de reaccion
1. concentracion del sustrato y la enzima 2. temperatura 3. pH 4. fuerza ionica 5. concentracion de moleculas grandes 6. inhibidores 7. activadores
32
fuerza ionica
las sales afectan las interacciones debiles (ionicas y puentes de hidrogeno) que mantienen la estructura enzimatica
33
consecuencia de concentracion de moleculas grandes
ocurre un limitado espacio por lo que dificulta alas enzimas y sustratos que se muevan libremente
34
cuales son los tipos de inhibicion enzimatica
reversibles e irreversibles
35
cuales son los tipos de inhibicion enzimatica (reversible)
inhibidor enzimatico: molecula que actua en la catalisis, haciendo una reaccion enzimatica sea mas lenta o deteniendola
36
cuales son los tipos de inhibicion enzimatica (irreversible)
competitiva: los inhibidores compiten con un sustrato por la union al sitio activo acompetitiva: inhibidores solo se unen al complejo enzima-sustrato
37
cual es la funcion de la regulacion enzimatica
permite que las celulas controlen reacciones que ocurren, en que momento y con que intensidad
38
cuales son los tipos de regulacion
1. alosterica 2. retroalimentacion 3.modificacion covalente reversible 4. activacion proteolitica 5. regulacion genetica
39
regulacion genetica
controla la cantida de enzima producida, es mas lenta, util para adaptarse a cambios
40
activacion proteolitica
enzimas se sintetizan como formas inactivas y se activan al cortarse, son irreversibles
41
modificacion covalente reversible
se añade o quita grupo quimico a la enzima, para activarla o desactivarla, fosforilacion y desfosforilacion, es muy rapida, puede estar regulada por hormonas
42
alosterica
la enzima tiene sitios diferentes al sitio activo, efector se une y cambia la forma enzimatica, afectando la actividad, aumenta o disminuye la velocidad
43
retroalimentación
producto final de la ruta inhibe la enzima previa en la misma via, evita acumulacion de productos y gasta menos energia