Enzimas

Question 1

Moléculas catalíticas de carácter proteico que incrementan la velocidad de reacciones que son energéticamente posibles.

Answer 1

Enzimas

Question 2

Enzimas que difieren en su secuencia de aminoácidos, pero poseen la misma actividad catalítica. Catalizan la misma reacción.

Answer 2

Isoenzimas (isoformas)

Question 3

Terminación de las enzimas

Answer 3

Asa

Question 4

Clases de enzimas.

Answer 4

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

Question 5

Catalizan oxidorreducciones entre 2 sustratos

Answer 5

Oxidorreductasas

Question 6

Catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo de una molécula a otra

Answer 6

Transferasas

Question 7

Catalizan reacciones donde se produce rotura de enlaces por adición de agua

Answer 7

Hidrolasas

Question 8

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, NH3 y CO2

Answer 8

Liasas

Question 9

Catalizan reordenamientos intramoleculares

Answer 9

Isomerasas

Question 10

Catalizan la reacción de un enlace entre 2 moléculas de sustratos.

Answer 10

Ligasas

Question 11

Propiedades de las enzimas:

Answer 11

Sitio activo
Alta especificidad
Alta eficiencia catalítica
Sistema de regulación
Compartimentalización

Question 12

Constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman una superficie tridimensional o hendidura donde se unen los sustratos. Está formada por partes de la secuencia de aminoácidos

Answer 12

Sitio activo

Question 13

¿De qué depende la complementariedad entre enzima y sustrato?

Answer 13

De fuerzas no covalentes:
Grupos hidrófobos
Puentes de H
Interacciones electrostáticas

Question 14

Modelos de sitios activos:

Answer 14

Modelo de llave y cerrojo

Modelo del ajuste inducido

Question 15

Modelo en el que el sitio activo es complementario en forma al del sustrato

Answer 15

Modelo de llave y cerrojo

Question 16

Modelo en el que la enzima cambia de forma cuando el sustrato se une a ésta. El sitio activo es complementario al sustrato sólo después de que se une

Answer 16

Modelo del ajuste inducido

Question 17

Propiedad en la que las enzimas interaccionan con uno o unos cuantos sustratos y sólo catalizan un tipo de reacción química

Answer 17

Alta especificidad

Question 18

Propiedad en la que las reacciones catalizadas por enzimas son altamente eficientes

Answer 18

Alta eficiencia catalítica

Question 19

Número de recambio que se refiere al número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima en una unidad de tiempo

Answer 19

Kcat

Question 20

Propiedad que puede regularse, activándose o inhibiéndose de acuerdo a las necesidades de la célula

Answer 20

Sistema de regulación

Question 21

Propiedad que se refiere a la localización específica dentro de la célula que sirve para aislar a las enzimas de otras reacciones y tener un ambiente favorable para la reacción

Answer 21

Compartimentalización

Question 22

Moléculas no proteicas que algunas enzimas requieren para llevar a cabo su actividad enzimática

Answer 22

Cofactores

Question 23

Cuando el cofactor es una molécula orgánica pequeña

Answer 23

Coenzimas

Question 24

Coenzima que se asocia en forma transitoria con la enzima

Answer 24

Cosustrato

Question 25

Coenzima que se asocia permanentemente a la enzima

Answer 25

Grupo prostético

Question 26

Enzima activa con su componente no proteico

Answer 26

Holoenzima

Question 27

Enzima inactiva sin el cofactor

Answer 27

Apoenzima

Question 28

Es la aceleración o el incremento de velocidad de reacción química por medio de un catalizador

Answer 28

Catálisis

Question 29

Acelera la reacción, reduce la energía de activación y no sufre ningún cambio permanente

Answer 29

Catalizador

Question 30

Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática. Proporciona información sobre las velocidades de la reacción, afinidad de enzimas por sustratos y efectos de inhibidores

Answer 30

Cinética enzimática

Question 31

Diferencia entre la energía del reactante y el estado de transición “T”

Answer 31

Energía libre de activación

Question 32

Se enlaza en el sitio activo de la enzima

Answer 32

Sustrato

Question 33

¿De qué depende la especificidad catalítica=

Answer 33

Especificidad de unión E-S

Question 34

La enzima se combina reversiblemente con el sustrato formando el complejo E-S posteriormente se libera un producto y la enzima

Answer 34

Modelo de reacción global enzimática

Question 35

Factores que afectan la velocidad de una reacción

Answer 35

Temperatura pH Concentraciones del sustrato

Question 36

¿Qué se obtiene o al graficar la Vo de reacción contra la concentración de sustrato?

Answer 36

Curva hiperbólica

Question 37

Describe cómo la velocidad de la reacción varía con la concentración del sustrato

Answer 37

Ecuación de Michaelis-Menten

Question 38

Parámetros que describen la acción catalítica de una enzima sobre un sustrato determinado

Answer 38

Km y Vmax

Question 39

Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a ½ de la Vmax

Answer 39

Km

Question 40

Mide la velocidad máxima de la reacción

Answer 40

Vmax

Question 41

Se utiliza para una determinación más exacta de Km y Vmax.

Answer 41

Ecuación de Lineweaver-Burk

Question 42

¿Qué se obtiene en la ecuación de Lineweaver-Burk que se usa para calcular Km y Vmax y para determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos?

Answer 42

Línea recta

Question 43

Velocidad de la reacción de primer orden: Cuando el sustrato es mucha menor que la Km la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración del sustrato

Answer 43

Velocidad de la reacción de primer orden

Question 44

Cuando el sustrato es mucho mayor a Km la velocidad es constante e igual a Vmax

Answer 44

Velocidad de la reacción de orden cero

Question 45

• Son enzimas que son reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen covalentemente a un sitio diferente del sitio activo

Answer 45

Enzimas alostéricas

Question 46

Puede alterar la afinidad de la enzima con su sustrato y modificar la actividad catalítica máxima de la enzima

Answer 46

Efector alostérico

Question 47

• Es el proceso mediante el cual las enzimas pierden su actividad catalizadora gracias a la acción de inhibidores

Answer 47

Inhibición enzimática

Question 48

Moléculas que, mediante diversos mecanismos, impiden que el sitio activo se enlace con su sustrato, disminuyendo así la actividad de la enzima.

Answer 48

Inhibidores enzimáticos

Question 49

Tipos de inhibición enzimática:

Answer 49

Irreversible | Reversible

Question 50

La disociación de su enzima diana es muy lenta porque el inhibidor está unido muy estrechamente a la enzima o ligando por medio de enlaces covalentes o no covalentes.

Answer 50

Irreversible

Question 51

Existe una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor (E-I)

Answer 51

Reversible

Question 52

Tipos de inhibición reversible.

Answer 52

Competitiva No competitiva Acompetitiva

Question 53

Se presenta cuando el inhibidor se une irreversiblemente a la enzima en el mismo sitio que el sustrato normalmente ocuparía, por lo que compite con el sustrato por este sitio

Answer 53

Competitiva

Question 54

El inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes sobre la enzima.

Answer 54

No competitiva

Question 55

El inhibidor se une al complejo E-S. Se presenta cuando hay más de un sustrato en la reacción

Answer 55

Acompetitiva

Question 56

Mecanismos de regulación enzimática:

Answer 56

Compartimentalización Control genético (síntesis de la enzima) Modificación covalente Efecto alostéricos

Question 57

Se efectúa alterando la velocidad se su síntesis. Puede presentarse una inducción o represión de la síntesis, pero su eficiencia no se modifica

Answer 57

Control genético (síntesis de la enzima)

Question 58

Varias enzimas se almacenan como precursores inactivos denominados proenzimas o zimógenos que se vuelven activos con la rotura irreversible de los enlaces peptídicos

Answer 58

Proteólisis

Question 59

Modificaciones covalentes:

Answer 59

Fosforilación y desfosforilación Metilación Acetilación Nucleotidilación

Question 60

Adición o remoción de grupos fosfato de la enzima en residuos de serina, treonina o tirosina

Answer 60

Fosforilación y desfosforilación

Question 61

Enzimas alostéricas formadas por subunidades con varios sitios activos que presentan cooperatividad

Answer 61

Efecto alostéricos

Question 62

Moléculas que reguan el efecto alostérico, se unen no covalentemente en un sitio diferente a su sitio activo

Answer 62

Efectoras

Question 63

Los efectores alostéricos pueden ser:

Answer 63

Positivos | Negativos

Question 64

Efectores alostéricos que aceleran la reacción

Answer 64

Positivos

Question 65

Efectores alostéricos que disminuyen la reacción

Answer 65

Negativos

Question 66

Naturaleza de los efectores alostéricos;

Answer 66

Homotrópicos | Heterotrópicos

Question 67

El mismo sustrato funciona como efector y generalmente son positivos

Answer 67

Homotrópicos

Question 68

El efector es diferente del sustrato de la reacción

Answer 68

Heterotrópicos

Question 69

Cuando la unión de un ligando facilita la unión del siguiente. Puede ser homotrópica (mismo ligando) o heterotrópica (diferente ligando) coenzimas).

Answer 69

Cooperatividad positiva

Question 70

Cuando un ligando disminuye la afinidad de la unión del siguiente ligando.

Answer 70

Cooperatividad negativa

Question 71

Son sitios diferentes al sitio activo que se unen a otras moléculas, (cofactores, coenzimas)

Answer 71

Sitios alostéricos

Question 72

Produce cambios de conformación en la proteína que reduce o incrementan su actividad catalítica.

Answer 72

Modifiación química

Question 73

Son aquellas que se une a otras proteínas (enzimáticas) para modificar su acción.

Answer 73

Asociación con proteínas