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Química III > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

(88 cards)

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1
Q

Estructura básica de los aminoácidos:

A

Grupo amino,
Carbono quiral ó alfa
Grupo carboxilo

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Q

Es la variación de los aminoácidos.

A

Cadena lateral o grupo R

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Q

Número de aminoácidos que conforman las proteínas.

A

20

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4
Q

Forma neutralizada de los aminoácidos cuando se ionizan.

A

Zwiterión.

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5
Q

Grupos básicos de los aminoácidos por las características químicas de la cadena lateral.

A

No polares/neutros
Polares/neutros
Ácidos/polares
Básicos/polares

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6
Q

Entre mayor sea la diferencia en electronegatividad entre átomos el enlace será más…

A

Polar

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7
Q

Se encuntran en los átomos más electronegativos.

A

Cargas parciales negativas

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8
Q

Orden de polaridad de los grupos funcionales (más polar al inicio).

A 
Amida
Ácido
Alcohol
Cetona/Aldehído
Amina 
Éter 
Alcano
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9
Q

Características estructurales del enlace peptídico.

A

Resonancia del grupo carbonilo

Influencia en el enlace peptídico

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10
Q

Estructuras en las que pueden existir moléculas con una combinación de enlaces dobles y sencillos,

A

Estructuras resonantes

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11
Q

¡¿Entre qué átomos queda una estructura rígida en los aa?

A

C y N

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12
Q

Enlace de los aa que tiene características de un doble enlace parcial

A

Enlace peptídico

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13
Q

Enlaces que se forman entre dos cadenas de cisteínas en una proteína

A

Puentes disulfuro

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14
Q

¿A qué se deben las características de las proteínas?

A

Al grupo R

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15
Q

¿A qué se debe la diferencia entre proteínas?

A

A la secuencia de aa

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16
Q

Interactúan con otra molécula u otras partes de la misma proteína

A

Grupo R

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17
Q

Estructura de la proteína que está en su forma base conjugada.

A

Grupo carboxilo

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18
Q

Estructura de la proteína que está en su forma de ácido conjugado.

A

Grupo amino

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19
Q

¿Cómo se encuentran las proteínas a un pH 7?

A

Zwitterion

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20
Q

¿Qué ocurre con el oxígeno de las proteínas si la solución es ácida?

A

Aceptará un H para reestablecer el grupo carboxilo

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21
Q

¿Qué ocurre con el grupo aminio de las proteínas si la solución es alcalina?

A

Perderá su H para reestablecer el grupo amino

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22
Q

Único aa que puede actuar como amortiguador de líquidos corporales.

A

Histidina

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23
Q

Constante de acidez.

A

Ka

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24
Q

Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base

A

pK

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25
Punto en que está la molécula (ps) cuando es neutra
Punto isoeléctrico
26
Los forman los grupos amino y carboxilo.
Iones
27
pK del grupo amino.
9.8
28
pK del grupo carboxilo.
2.1
29
¿Por qué las proteínas son anfóteras?
Se comportan como base o ácido débil
30
Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base
Punto isoeléctrico (pI)
31
Son aminoácidos modificados
Hidroxiprolina | g-carboxiglutámico
32
Una molécula quiral y su imagen especular. No se pueden superponer.
Anantiómeros
33
Desvían la luz polarizada en direcciones diferenes
Isómeros ópticos
34
Isómeros de las proteínas nativas de todos los organismos
L-aa
35
Isómeros de algunas bacterias Gram-negativas y archeobacterias que les confiere proteción al ataque hidrolítico de enzimas.
D-aa
36
Ésto se da por la orientación de ps por la presencia predominante de los L-aa.
Alfa hélices
37
Es cuando en una mezcla equimolecular de formas L y D (de cualquier isómero óptico) se anula la rotación óptica.
Racematos
38
Conversión de L-aa en D-aa que está relacionadas con el proceso de envejecimiento de los organismos
Racemización
39
¿Aporximádamente cuantós aa existen en la naturaleza?
500
40
Es un aa pequeño, cíclico, intermediario clave en la síntesis de la hormona vegetal etileno.
1-ácido carboxilico-1-Aminocyclopropano 8ACC)
41
Aminoácidos que no forman parte de las proteínas.
aa no proteícos
42
Son metablitos intermediarios de la biosíntesis de urea.
Ornitina y citrulina
43
Aminoácido no proteico que funciona como hormona o neurotransmisor que controla la entrada masiva de iones Cl, depolimerizando la mb. Inhibe la transmisión de señales en células nerviosas.
GABA
44
Aa no proteíco que es |precursor de la melanina y es intermediario en la vía metabólica biosintética de las aminas neurotransmisoras como la dopamina, adrenalina y noradrenalina.
DOPA
45
Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.
Cartinina
46
Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.
Ornitina
47
Se forma por adición de CO2 y amonia a la ornitina, la cual es combinada posteriormente con ác. aspártico para formar ac. Arginosuccínico, que es metabolizado posteriormente en el aa arginina.
Citrulina.
48
Las cadenas laterales tienen ramas de alcanos ó grupos aromáticos (anillos de benceno).
aa no-polares
49
Aa con un grupo amida en la cadena lateral no da lugar a soluciones básicas. A diferencia de un grupo amino, el amida tiene el doble enlace C=O que cambia las propiedades
aa polares sin carga
50
La cadena lateral contiene un grupo funcional amino, el aa produce soluciones básicas porque el grupo amino extra no está neutralizado por el grupo ácido (zwiterión):
aa polar con carga (básicos)
51
La cadena lateral contienen un grupo funcional ácido, todo el aminoácido produce una solución ácida
aa polar (ácidos)
52
Aminoácido que es una excepción a la quiralidad.
Glicina
53
Aminoácidos con grupos R hidrofóbicos.
``` Valina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina ```
54
Aminoácidos con grupos R hidrofílicos.
``` Asparagina Ác. gluámico Glutamina Histidina Lisina Arginina Ác. aspártico ```
55
Aminoácidos con características intermedias.
``` Glicina Alanina Serina Treonina Tirosina Triptófano Cisteína Prolina ```
56
Aminoácidos ácidos.
Ác. aspártico | Ác. glutámico
57
Aminoácidos básicos.
Lisina Arginina Histidina
58
Aminoácidos polares.
``` Glicina Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina Tirosina ```
59
Aminoácidos apolares.
``` Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Metioina Fenilalanina Triptófano ```
60
Isomería que puede tener el enlace peptídico de los aa.
Cis | Trans
61
Forma en la que prevalecen los aa a pH menores al pI (ácidos)
Forma catiónica
62
Forma en la que prevalecen los aa a pH mayores al pI (básicos)
Forma aniónica
63
Indica el pH en la cual va a prevalecer el catión, el ión de zwitter o el anión al titular a un aa.
Curva de titulación
64
Favorecen distintas interacciones no covalentes y no covalentes entre los aa.
Grupo R
65
Interacciones no covalentes entre los aa.
Puentes de H
66
Interacciones covalentes entre los aa.
Puentes disulfuro
67
Las cadenas laterales de estos aa pueden ser fosforiladas.
Serina Treonina Tirosina
68
Clasificación de las proteínas según su función.
``` Enzimas De transporte De reserva Contráctiles Estructurales De defensa Reguladoras ```
69
Clasificacion de las proteínas según su composición.
Homoproteínas | Heteroproteínas
70
Clasificación de las proteínas según su estructur.
Fibrosas | Globulares
71
Son las homoproteínas.
No conjugadas
72
Son las heteroproteínas.
Conjugadas
73
Tipo de conjugación que pueden tener las heteroproteínas.
Grupo protético | Grupo prostético
74
Tipos de proteínas fibrosas.
De alfa hélices De láminas beta De hélices levógiras Fibronectinas
75
Divisiones de las ps.
Sencillas | Conjugadas
76
Tipo de proteínas sencillas.
Globulares | Fibrosas
77
Son porteínas globulares
Albuminas Globulinas Gluteninas Prolaminas
78
Son proteínas fibrosas
Colágeno Elasina Queratina
79
Son proteínas conjugadas
Glucoproteínas Lipoproteínas Cromoproteína
80
Son las estructuras que pueden tener las proteínas.
Primaria Secundaria Terciaria Terciaria
81
Estructura de las proteínas de secuencia de aminoácidos.
Primaria
82
Estructura de las proteínas que ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (péptido individual doblado)
Terciaria
83
Estructura de las proteínas que ocurre cuando los aa en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno
Secundaria
84
Estructura de las proteínas que son agregados de dos o más péptidos.
Cuaternaria
85
Tipo de interacción en la estructura primaria de las proteínas
Enlace peptídico
86
Tipo de interacción en la estructura secundaria de las proteínas.
Puentes de hidrógeno
87
Tipo de interacción en la estructura terciaria de las proteías.
Puentes disulfuro
88
Tipo de interacción en la estructura cuaternaria de las proteías.
Enlaces no covalentes

Química III (6 decks)

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