Enzyme et coenzyme Flashcards
(198 cards)
1
Q
vrai ou faux chaque de l’équation a sa propre constante chimique. nommez la/les
A
vrai k1 (gauche vers droite) et k-1 (droite vers gauche)
2
Q
Décrire la variation de produit et de réactif dans le temps
A
t augmente
CP augmente
CR diminue
3
Q
Qu’est-ce qu’une réaction à l’équilibre? Qu’est-ce que ce n’est pas
A
quand la production de produit et de réactif sont égales. CE N’EST PAS lorsque la CP=CR
4
Q
vrai ou faux souvent une des réactions est favorisé entre k1 et k-1 et pourquoi?
A
vrai car dépend de l’énergie des R ou P
5
Q
Qu’est-ce que la vitesse de la réaction chimique décrit?
A
la diminution des réactifs et apparitions de produits dans le temps
6
Q
vrai ou faux la vitesse initiales dépend uniquement des produits
A
faux des réactifs
7
Q
quand avons-nous v1=v-1
A
à l’équilibre
8
Q
à quoi ressemble la courbe concentration selon le temps ?
A
2 hyperbole qui au bout tendent vers un équilibre
9
Q
à quoi ressemble la courbe vitesse de réaction selon le temps ?
A
diminution plus rapide des réactifs par rapport à l’apparition des produits mais équilibre atteint assez rapidement (v1=v-1)
10
Q
qu’est-ce que décrit les constantes de réactions?
A
la proportion des produits et des réactifs à l’équilibre , donc la tendance de la réaction à se produire (dans un sens ou l’autre)
11
Q
de quoi dépend la vitesse initiale de la réaction?
A
uniquement la CR
12
Q
lorsque à l’Équilibre et v1=v-1, quel est le ratio des constantes?
A
KÉ= K1/K-1 = CP/CR
13
Q
Quel est la constante d’équilibre pour une réaction avec plusieurs R et P et coefficients?
A
KÉ= CP^coef x CP2^coeff/ CR^coeff x CR^coeff
14
Q
Nommez a quoi la vitesse de réaction est proportionnelle? (2) formule
A
-produit des concentrations des substrats
-fréquence de rencontre des molécules qui réagissent
v1 = K1 x CR1^coeff x CR2^coeff
15
Q
Qu’est-ce que l’ordre de réaction et que veut-il dire
A
sommes des exposant (la molécularité: nbr de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)
16
Q
qu’est-ce qu’un ordre: 2,1,0, pseudo-1? mettre équation
A
2:v= k []^1[]^1, A+B -> P
1:v= k []^1[]^0, A-> P
0:v= k []^0[]^0 , v=cst, les collisions ne sont pas limitantes
pseudo 1: v= k []^1[]^0
[B]»»[A] en fonction de A slm car limitante
17
Q
Quel ordre de réaction utilisons nous beaucoup en clinique?
A
pseudo-1
18
Q
Qu’est-ce qu’un substrat/co-substrat?
A
soumis à la réaction enzymatique
19
Q
Qu’est-ce qu’un produit/co-produit?
A
résulte de l’action de l’enzyme
20
Q
Dans une réaction réversible est-ce que k1=k-1
A
non
21
Q
vrai ou faux à un moment de la réaction v1 diminue car CR diminue
A
vrai
22
Q
Écrire réaction avec un enzyme
A
E +S double fleche ES -> E+P
23
Q
Qu’est-ce que ES? Quel type de liaison où?
A
complexe enzyme-substrat : liaison non-covalente au site actif de l’enzyme
24
Q
quel est l’unité de mesure de la vitesse de réaction?
A
mol/s
25
qu'est-ce que vi ou vo
vitesse initiale
26
Den quoi dépend l'action de l'enzyme?
orientation, énergie de base, Ea, Es vs Ep, réversibilité ou non
27
vrai ou faux l'énergie libre des S et P varient pendant la réaction
faux reste TJRS pareil
28
Sur quoi agit l'enzyme? et permet quoi ?
diminue énergie d'activation, favorise la formation d'intermédiaires métastables en stabilisant les états transitionnels
29
que permet la formation du complexe ES?(2)
rapproche les réactifs et positionnement favorable
30
Comment l'enzyme abaisse l'énergie d'activation?
étirement des liens = fragilisation cause des intermédiaires avec de faibles barrière énergétique
31
Pour un qu. d'enzyme donnée la vitesse d'apparition du produit varie selon quoi? (2)
- qu. de P accumulé
| - la concentration de S
32
graphiquement où se trouve la vitesse? sur quel graphique?
graphique CP selon le temps, tangeante (dérivée de la courbe à l'instant t) de l'hyperbole : état stationnaire
33
qu'est ce que l'état stationnaire?
la vitesse est linéaire au début de la réaction car: qu de substrat n'est pas limitante et qu. de produit est faible
34
Expliquer pro v est proportionnelle à E
-quand CR n'est pas limitante plus il y a d'enzyme plus la vitesse d'apparition des P augmente
35
Que se passe-t-il de particulier dans un graphique v selon concentration de S? Expliquer
la vitesse atteint un plateau à une concentration de S. Lorsque E saturée en S sa dépend seulement de la concentration de l'enzyme car celle chose qui permet formation de P
36
Quelle est l'étape limitante d'une réaction avec enzyme?
ES -> E + P
37
vrai ou faux la vitesse est proportionnelle à la concentration de P donc si on double CP on double la vitesse
vrai
38
vrai ou faux lorsque l'on a un réactif qui est en très grande qu. par rapport à l'autre on le considère comme l'étape limitante
faux on considère celui en petite quantité limitant
39
quel est la condition expérimentale pour mesurer un enzyme en labo?
concentration saturante de S par rapport à E
40
quel est la condition expérimentale pour les dosage d'enzymes
concentration saturante de S par rapport à E
| pseudo ordre 1 par rapport à l'enzyme
41
quel est la condition expérimentale pour mesurer les composés en médecine
concentration saturante de E par rapport à S
| pseudo ordre 1 par rapport au S
42
Quand est-ce qu'on peut considérer ES constant (à l'équilibre)?
- CS>CE
| - avant que CS soit limitante
43
vrai ou faux ES varie dans le temps selon la réaction
FAUX steady state assumption
44
comment pouvons nous exprimer la vitesse globale d'une réaction avec enzyme. Pourquoi?
v = Kcat [ES]
| car étape limitante ES -> E + P
45
Synonyme de constante catalytique
turn-over number
46
Pourquoi on considère vo = Kcat [ES]
car étape limitante ES -> E + P, très peu de P
| par rapport à E + S double flèche ES
47
Définir constante catalytique
nbr d'événement catalytique/seconde/site actif (molécule d'enzyme)
48
constante catalytique moyenne
kcat= 10^2 a 10^3 s-1
49
vrai ou faux une réaction biologique non catalysé peut être de l'ordre de 1 molécule au 20 000 ans
vrai
50
Quel est la courbe du graphique de vi selon CS? ordre 2,1,0?
Hyperbole rectangulaire , dans le bas ordre 1 dans le haut proche de vmax ordre 0 (car vitesse constante)
51
Si je veux trouver vmax comment je m'y prend expérimentalement?
concentration saturante de substrat car vo = max (ici l'enzyme n'est pas une variante)
52
quel courbe représente l'équation de Michaelis-Menten? Équation
hyperbole rectangulaire (vo selon CS)
vo = vmax [S] / km + [S]
vmax asymptote
53
qu'est ce que le km?
constante de Michaelis-Menten : la concentration de substrat à laquelle vo = vmax/2
54
que signifie un km élevée?
enzyme faible affinité pour le substrat car demande une plus grande concentration pour être à la moitié de la vitesse maximale (enzyme est efficace pour de haute concentration)
55
vrai ou faux dans les conditions physiologique la [S] est de l'ordre de grandeur du km, pourquoi?
vrai car l'adaptation maximale empeche l'accumulation des substrats
56
écrire km de manière mathématique. que décrit-elle?
km environ égale = k-1/k1 (car k2/k1 peut être négliger puisque k2 est l'étape limitante)
ES double flèche E+S
57
Donc pour un km faible? (2)
- Formation du complexe ES favorisée
| - vmax atteint à faible concentration
58
vrai ou faux le km est une mesure d'affinité de l'enzyme pour son substrat
vrai
59
que représente graphiquement l'équation line weaver-burk? permet?
droite permet de déterminer le km et vmax
60
quel est la relation entre l'équation lineweaver-burk et l'équation Michaelis-Menten
inverse l'une de l'autre
61
quel est le x, y, b de lineweaver-burk?
x= 1/concentration S
y= 1/vo
b= 1/vmax
intersection avec les x : 1/km
62
Quel est l'équation de lineweaver-burk?
1/vo = (km/vmax) 1/[S] + 1/vmax
63
Expliquer le lien entre le Km et l'ADH
lors d'ingestion de méthanol il se transforme en formol (acide formique), un acide très fort pouvant causer la mort puisque l'enzyme ADH (alcool déshydrogénées hépatique) agis rapidement sur celui-ci. En donnant de l'éthanol au patient on ralentie l'action de l'ADH sur le méthanol puisque l'ADH a un km plus faible pour l'éthanol (1 mM) par rapport à 20 mM pour la méthanol. Alors, l'ADH oxyde l'éthanol en aétaldéhyde (acide acétique), qui est plus faible. donne le temps au méthanol de se défaire lentement pas en trop grande dose
64
vrai ou faux dans un mélange moitié-moitié éthanol et méthanol : 35x plus de molécules d'éthanol que méthanol lié à l'enzyme
faux 20x plus (20mm (méthanol) pour 1mm (éthanol))
65
comment se nomme le traitement définitif de l'éthanol pour le méthanol?
anti-poison, traitement définitif: hémodialyse
66
Les variations des ph influence quoi dans la réaction enzymatique? (3)
- la liaison substrat-enzyme
- l'ionisation du substrat
- l'activité catalytique de l'enzyme
67
qu'est-ce qui peut ioniser les a.a du site catalytique et changer la structure secondaire/tertiaire/quaternaire de l'enzyme?
pH
68
qu'est-ce qui peut dénaturer un enzyme
un variation extrême de pH
69
quel est le pH optimal d'un enzyme?
spécifique à l'environnement ex: estomac vs peau
70
vrai ou faux l'enzyme respecte l'équation michaelis menten a un pH donné?
vrai
71
l'enzyme respecte l'équation michaelis menten a un pH donné mais quesqui peut changer selon le pH
km et vmax
72
à quoi ressemble la courbe de la fumarase (vo selon ph) ? qu'est-ce que la fumarase? Quel est son ph optimale
montagne
enzyme cycle de krebs
environ 7
73
Quel est l'effet de la température sur la v des réactions enzymatique? (2) T optimale?
- T augmente augmente la vitesse
-T augmente dénature enzyme
intersection entre les deux courbes
74
T optimale pour l'humain vs archeobactérie?pourquoi?
37 humain 72 archeo car archeo vivent dans des fosses abyssales
75
vrai ou faux les archeobactérie sont pas stable à haute température
faux très stable car peu de dénaturation
76
définir : site actif
cavité permettant la liaisons de substrats/substrats de la réaction chimique par des chaines latérales d'a.a qui participe à la réaction chimique
77
définir: ligand
petite molécule se liant à une protéine par des liaisons non-covalentes
78
vrai ou faux un site actif peut lier plusieurs substrats
vrai
79
vrai ou faux les a.a de l'enzyme dans le site actif ne participent pas à la réaction chimique
vrai
80
vrai ou faux le substrat se lie au site actif par pont H
faux pas nécessairement n'importe qu'elle non covalente
81
définir site allostérique/modulateur
site de l'enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capable de moduler la vitesse de réaction
82
vrai ou faux le site allostérique doit absolument être un site autre que le site actif
vrai
83
définit inhibiteur
toute substance capable d'empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs) réversiblement ou non
84
vrai ou faux une molécule peut se lier de manière non-réversible au site allostérique
faux
85
vrai ou faux l'inhibiteur doit se lier au site actif
faux il peut se lier ailleurs
86
Nommer les a.a importants du site actif participant directement a la réaction
```
aspartate
glutamate
lysine
histidine
arginine
sérine
tyrosine
cysteine
```
87
vrai ou faux tous les a.a du site actif participe directement a la réaction avec le substrat
faux les a.a ionisable/polaire sont ceux qui réagissent directement avec le substrat
88
quel est le mécanisme le plus fréquent comme catalyse de l'enzyme? qu'est-ce que c'est?
catalyse acide-base : échange de proton
89
décrire brièvement une catalyse acide
S-H2 réagit avec E-H1 : état intermédiaire H2-S-E-H1 : P-H1 ET E-H2
enzyme parfaitement régénérer mais avec protons différent de celui du départ
90
comment on représente un état intermédiaire dans une réaction?
entre crochet
91
décrire brièvement une catalyse base
S-H1 avec B : état intermédiaire S-B-H1: ajout d'eau (H2) : P-H2 avec B et H1
enzyme (B) parfaitement regénéré et nouveau proton lié au produit
92
nommez un exemple de catalyse acide base
triosephosphate isomérases
93
Au niveau du site actif il y a une spécificité de l'enzyme il contient ____ qui ______
3 proteases
| brisent le lien peptidique (hydrolyse)
94
vrai ou faux tous les enzyme ont les même 3 protéases qui brisent les liens peptiques? pourquoi?
vrai car même structure tertiaire = meme mécanisme
95
Quels sont les 3 proteases du site actif de l'enzyme? Utilisez dans quel cas?
chymotrypsine: R= PHE, TYR, TRP (grosse chaines)
trypsine: R=LYS, ARG mais PAS HISTIDINE ATTENTION (basique)
élastase: R= GLY, ALA (petits, n-p)
96
vrai ou faux les liens peptidiques entre les histidines sont brisé par l'élastase
faux!! exception! oui basique mais élastase brise pas l'histidine juste LYS et ARG
97
quel est la spécificité de la pochette du site actif de l'enzyme
- selon la taille
| - selon la nature des forces faibles
98
vrai ou faux tous les enzymes sont spécifiques
faux il faut nuancer (niveau de spécificité variable selon l'enzyme)
99
vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de classe de réaction
vrai
100
vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de sous-classe de réaction
faux
101
vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de famille de substrats
faux
102
vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité absolue
faux très rare
103
Que s'est-il passé avec les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune?
évolué à proximité
104
Pourquoi les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune ont évolué à proximité ?
limite la diffusion du produit
105
Nommez les manières que les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune ont évolués?(4)
1- à proximité
2- en complexe formé par plusieurs sous-unités (collé mais pas fusionné doit passé par les 3)
3-enzymes liés a une protéine matrice commune (passe par les 3)
4-fusion de plusieurs en un seul = protéine complexe avec plusieurs domaine (passe par 1)
106
Que permet la régulation de l'activité enzymatique? (3)
- augmentation/diminution de la synthèse protéique
- augmentation/diminution de la dégradation protéique
- changements de conformation de la protéine enzyme
107
Quels sont les changements de conformation de la protéine enzyme possible?
- modification covalente
- clivage protéique
- association avec inhibiteur
- addition de co-facteur
108
Qu'est-ce que la régulation par modifications covalentes?
contrôle on/off par des enzymes de conversion (minas/phosphatases) qui vont faire des modifications activatrices ou inhibitrice par phosphorylation (plus souvent) ou adénylation uridylation. La phosphorylation se fait sur SER THR ou TYR
109
Sur quels a.a se fait la phosphorylation de la régulation par modifications covalentes?
ser, thr, tyr
110
Donnez un exemple de la régulation par modifications covalentes?
ajout d'un phosphate par la kinase sur l'enzyme (sur son ser, thr ou tyr) pour activer (ATP -> ADP) celui-ci ou retrait du phosphate (avec de l'eau) pour inactiver celui-ci par la phosphatase
111
Qu'est-ce qu'un proenzyme/zymogène? (2)
- protéase capable de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent
- synthétisé sous forme de précurseurs inactifs
112
Qu'est ce que l'arme à double tranchant du zymogène?
-protéase capable de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent
113
Où sont utilisés les proenzyme/zymogène?
"créer" à qqpart et utiliser ailleurs ex: pancréas mais duodénum
114
Comment sont utilisés/activés les proenzymes?
par bris de liaisons covalentes et élimination de a.a
115
Donnez un exemple de proenzyme?
trypsinogen (forme inactive) devient active par l'enteropeptidase (enzyme qui vient cliver) et devient de la trypsin (forme active), qui enclenche une cascade d'activation des proteases du duodénum : chymotrypsinogen -> chymotrypsin et proelastase-> elastase
116
Quel est l'étape limitante dans la cascade d'activation des enzyme du duodénum?
l'activation par l'enteropeptidase
117
Donnez un exemple de régulation par effecteur allostérique (avec la kinase)
la kinase est sous forme inactive lorsque ses deux sous-unités sont attachés (sous-unité catalytique et sous-unité régulatrice) puis lorsque le CAMP se lie à l'enzyme il y a détachement des sous-unités inhibitrice des régulatrice activant la kinase (pKa)
118
Quel est le synonyme de kinase?
pKa
119
Lors de modifications covalentes l'ajout d'un phosphate par la kinase sur l'enzyme est limité par quoi?
l'activation de la kinase pour permettre la phosphorylation
120
Quel sont les deux possibilité de liaison des inhibiteur à l'enzyme et décrire
- inhibiteur compétitif (se lie dans le site actif de l'enzyme)
- inhibiteur non-compétitif (se lie à un site autre que le site actif) engendre un changement de conformation empêchant à l'enzyme d'accommoder le substrat
121
Nommez les trois type d'inhibiteurs
- inhibiteur réversible compétitif
- inhibiteur réversible incompétitif
- inhibiteur reversible non-compétitif (pur et de type mixte)
122
Formule d'un inhibiteur réversible compétitif
E+S double flèche ES -> E + P
d.f
EI
123
Décrire un inhibiteur réversible compétitif
i et s compétionnent pour enzyme (2 pour le site actif) doivent agir sur l'enzyme seul
124
Lors d'un inhibiteur réversible compétitif I et S sont des _____, très utilisés dans _____
analogue chimique
| industrie pharmaceutique
125
vrai ou faux, lors d'un inhibiteur réversible compétitif I se lie à ES
faux il se lie uniquement à E (au site actif)
126
comment se calcul v pour un inhibiteur réversible compétitif
v = fonction (n sites occupés par [S])
| = f de [S]
127
Comment se comporte vmax pour un inhibiteur réversible compétitif dire graphiquement aussi
ne change pas car E total accessible si [S] est >>>[I] et graphiquement point commun au "b" , pente plus apic avec I
128
Comment se comporte km pour un inhibiteur réversible compétitif dire graphiquement aussi
km apparent diminue mais
vrai km augmente car la concentration de substrat requise pour atteindre la moitié de la vitesse max est plus élevée
graph km varie (point commun c'est le b)
129
Formule d'un inhibiteur réversible incompétitif
```
E+S d.f ES -> E + P
+
I
d.f
ESI
```
130
L'inibiteur se lie où pour inhibiteur réversible incompétitif et comment agis-t-il?
lie à ES, en causant un changement de conformation qui empêche ES -> E + P
131
Comment se comporte vmax pour un inhibiteur réversible incompétitif dire graphiquement aussi
vmax diminue car impossible de récupérer E en entier vu que si [S] augmente concentration [ES] augmente et [ESI] augmente
132
Comment se comporte km pour un inhibiteur réversible incompétitif dire graphiquement aussi
km apparent diminue car enzyme semble avoir une plus grande affinité pour son substrat vu que la concentration de [ES] diminue le système tend à augmenter [ES]
le km diminue donc 1/km augmente
graphiquement : ligne diagonale b et croisement avec x aussi diffère : plus i augmente plus le b est haut mais (pente km/vmax constante)
133
vrai ou faux pour un inhibiteur réversible incompétitif on atteint jamais vmax car même si plus de substrat ES va toujours devenir EI
faux devient ESI
134
Formule d'un inhibiteur réversible non-compétitif
```
E+S d.f ES -> E + P
+ +
I I
d.f d.f
EI + S d.f ESI
```
135
Expliquer le principe d'un inhibiteur réversible non-compétitif
ce type d'inhibiteur lie l'enzyme associée à son substrat ou non, mais avec une différente affinité ou non pour les deux états
136
vrai ou faux l'inhibiteur réversible non-compétitif peut causer un changement de conformation qui empêche la réaction ES + I d.f ESI
faux empêche la réaction ES -> E + P
137
vrai ou faux l'inhibiteur réversible non-compétitif peut aussi influencer la liaison du substrat
vrai
138
Pour un inhibiteur réversible non-compétitif pur ki = ki' que se passe-t-il avec le vmax et le km?
km reste pareil
| vmax diminue
139
Pour un inhibiteur réversible non-compétitif de type mixte que se passe-t-il avec le vmax et le km?
km diminue ou augmente
| vmax diminue
140
À quoi ressemble le graphique d'un inhibiteur réversible non-compétitif pur ki = ki'
b différent mais croisement de l'axe des x pareil
| pente plus abrute = plus de I
141
les ____ sont très utilisés pour déterminer les mécanismes d'actions des enzymes (_____, ____, _____)
inhibiteurs
| ordonnée, aléatoire, ping pong
142
Pour les enzymes allostérique la première étape d'une voie métabolique est ?
le contrôle d'enzymes-clés du métabolisme par mécanisme allostérique (très rapide)
143
Que permet la légère modification de la structure quaternaire lors de l'effet allostérique?
activent ou inhibent l'enzyme
144
Selon quel loi l'effecteurs allostérique se lient/détachent du site allostérique?
loi de l'action de masse
145
Que peut permettre l'enzymes allostérique au niveau des mécanismes?
- mécanisme de rétro-inhibition (feed-back négatif)
| - mécanise de pro-activation (feed forward)
146
comment agis le mécanisme de pro-activation (feed forward) ?
le liaison de A favorise la forme R qui lie le substrat B
147
comment agis mécanisme de rétro-inhibition (feed-back négatif)
la liaison de A favorise la forme T qui n'est pas favorable à la liaison du substrat B
148
vrai ou faux la liaison d'un ligand influence la conformation de la protéine et la liaison avec un autre ligand dans la même région de l'enzyme
faux dans une autre région de l'enzyme
149
Que modifie les effecteurs allostérique au niveau de l'équation de Michaelis-Menten?
le km et le vmax
150
Quel forme a la courbe des effecteurs allostérique? Quel graph?
forme sigmoide (graphe de vo selon [S])
151
Quel est le modèle typique de l'effecteur allostérique?
enzyme à 4 sous-unités identiques, chacune avec son site actif et ses sites allostériques (modèles plus complexes)
152
Donnez un exemple d'effecteur allostérique autre que Hb
l'activation de la phosphofructokinase par l'ADP : quand manque d'ADP on vx faire de la glycolyse donc ADP a un effet allostérique pour produire de l'ATP par l'enzyme ci-dessus qui produit pyruvate
153
Expliquer le principe de coopérativité
la liaison du premier ligand influence la liaison du deuxième et change la conformation de la deuxième sous-unité. La liaison du deuxième ligand est alors +/- difficile
la coopérativité peut être positive ou négative
154
vrai ou faux la coopérativité rend un enzyme plus sensible à de faibles variations de substrat
vrai
155
vrai ou faux la différence entre les concentrations de substrats pour passer de 10% à 90% d'activités est plus grande pour un monomère qu'un tétramère
vrai pour un tétramère moins besoin de faire varier la concentration (effet allostérique)
156
Le couple enzyme substrat co-évolue pour optimiser la régulation en:
- adaptant le fonctionnement de l'enzyme en présence du substrat
- adaptant la CS dans le milieu où se trouve l'enzyme
157
vrai ou faux la fièvre diminue la consommation d'oxygène. pourquoi?
faux augmente la consommation d'oxygène. Une augmentation de l'activité enzymatique/métabolique, cause la fièvre
158
que cause la fièvre?
Une augmentation de l'activité enzymatique/métabolique
159
le temps de survie d'une noyade est plus élevée à 4 ou 30 degrés celsius?
4, diminue consommation d'oxygène
160
Pourquoi les chirurgies à coeur ouvert se déroulent sur des matelas refroidissant?
diminue consommation d'oxygène
161
les cofacteurs participent à la réaction enzymatique en ? (3)
- transportant/complétant un substrat
- acceptant un substrat
- étant un composant de la structure de l'enzyme
162
Nommez des exemples de ce que peut être des co-facteurs?
-ions
-molécules minérales présentes dans le milieu
(h2o, zn++, fe++)
-molécules organiques synthétisés par la cellule (=co-enzymes ex: NAD+, vitamines)
163
est-ce que les cofacteurs sont spécifique à une réaction enzymatique? pourquoi?
non ! Pas spécifiques car plusieurs dizaines de cofacteurs pour plusieurs miliers d'enzymes
164
qu'est-ce que les cofacteurs ne peuvent pas être?
PROTÉINES
165
apologie-enzyme + co-facteur =
holo-enzyme
166
que peut-il y avoir dans le site actif?
Coenzyme et substrat
167
Qu'est-ce qu'un coenzyme?
c'est un cofacteur organique synthétisé par la cellule
168
Expliquer les deux types de co-enzyme
1- lier par des liaison faibles avec l'enzymee. Chaque molécule de co-enzyme doit être renouvelé à chaque réaction catalytique (co-enzyme libre). Leur effet est stoechiométrique
2- lier par des liaison fortes avec l'enzyme. Les co-enzymes ne se dissocient pas (co-enzyme liées) Leur concentration est la même que celle de l'enzyme. Groupe prosthétique
169
vrai ou faux les coenzymes doivent être renouvelé à chaque réaction catalytique
faux seulement les co-enzymes libre pas les co-enzyme liés
170
vrai ou faux les enzymes lié par liaison forte sont de même concentration que celle de l'enzyme
vrai
171
Qu'est-ce qu'un co-substrat?
un type de coenzyme
172
Est-ce qu'un co-substrat est régénéré après la réaction enzymatique?
pas nécessairement mais si oui c'est souvent par une autre enzyme dans une autre voie métabolique
173
Quel rôle a un co-substrat?
transportent temporairement un groupe chimique ou des electron ou protons
174
Dans combien de réactions sont impliqué un co-substrat ? lesquel(s)?
2 réactions successives:
chargement du groupe à transférer
déchargement du groupe sur le substrat
175
Est-ce que tous les co-subrats ne peuvent être synthétisé par l'homme?
certains ne peuvent pas être synthétisé par l'homme (elles sont produites à partir des précurseurs apportés par l'alimentation comme les vitamines)
176
vrai ou faux les co-facteurs font partis de la catégorie des co-enzymes
faux, contraire
177
vrai ou faux les ions font partis de la catégorie des co-facteurs
vrai
178
vrai ou faux il y a deux types d'ions appartenant aux co-facteur
vrai : lien faible et lien fort
179
vrai ou faux les ions métalloprotéique comme le zn ++, fe ++, cu ++ sont des ions à lien fort
vrai
180
vrai ou faux les co-substrats sont des co-enzymes à lien fort
faux à lien faible
181
vrai ou faux les groupement prosthétique sont des co-enzymes à lien fort
vrai
182
vrai ou faux les groupements prosthétiques sont régénérés à la fin de la catalyse
vrai
183
Nommez des exemples de co-enzymes d'oxyde-réduction?
groupe prosthétique, co-substrats
184
vrai ou faux tous les co-enzymes possèdent des atomes pouvant servir au transfert d'électrons
vrai
185
Expliquer l'exemple du co-enzyme NADP+?
- NADP+/NADH est un dinucléotide (adénine + nicotinamide) qui permet le transfert d'électrons dans toute la cellule
- NADP est produit par la cellule (voie pentose phosphate)
- NADP+ : agent d'oxydation et NADPH: agent de réduction
186
vrai ou faux les groupements prosthétique s et les co-substrats sont des exemples de co-enzymes de transfert
vrai
187
Qu'est-ce que le pyridoxal phosphate?
- un co-facteur indispensable dans plusieurs réactions catalytiques
- joue un rôle important dans le métabolisme des a.a
- structure dérive de la vitamine B6 produite par les bactéries intestinales
188
par quoi est produite la vitamine b6?
bactérie intestinales
189
Nommez les 4 vitamines importantes et rôle
- Thiamine B1: thiamine pyrophosphate (prosthétique): transfert de groupes CHO
- Riboflavine B2: FMN FAD (prosthétique): oxyde-réductions à 1 ou 2 électrons
- Niacine B3: NAD+, NADP+ (co-substrat): oxyda-réduction à 2 électrons
- A. pantothénique B5: co-enzyme A (co-substrat): transfert de groupes acyles
190
Qu'est-ce que l'alpha-kétoglutarate
co-facteur pour la déméthylation de lysine par oxydation (avec l'aide du Fer++ un autre cofacteurs)
191
Quels équations ne peuvent pas être décrite par les équations simple de Michaelis-Menten?
1- les réactions à plusieurs substrats (environ 60% des réactions)
2-les réactions à plusieurs étapes (liaison covalente entre l'enzyme et plusieurs intermédiaires de réactions)
3- les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique (liaison substrat à un site influence l'activité catalytique d'un site distinct)
192
Nommez les mécanismes possibles pour les réactions enzymatique à 2 substrats
- ordonnées
- aléatoire
- ping pong
193
Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type ordonnée
les substrats doivent se combiner à l'enzyme dans un ordre bien défini avant que la réaction puisse se produire
194
Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type aléatoire
les substrats doivent tous se combiner à l'enzyme avant que la réaction puisse se produire mais pas d'ordre défini
195
vrai ou faux il est possible de dérivé des équation pour décrire la vitesse des mécanismes pour les réactions enzymatique à 2 substrats
vrai
196
Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type ping pong
un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du deuxième substrat
donc les 2 substrats n'interagissent pas en même temps avec l'enzyme
l'enzyme va être modifié temporairement pour avoir une affinité pour le deuxième substrat
197
Décrire l'ATP comme co-substrat et effecteur allostérique de la kinase A
-ATP bloqué par le couvercle Gly
-Les a.a chargés stabilisent les groupes phosphate des nucléotides
-le substrat protéique est maintenu dans le sillon creux
la kinase a un petit et large domaine ou peut se mettre entre les deux l'ATP
la séquence spécifique du substrat est ARg-arg-x-ser-y (x: tous y:hydrophobe)
198
Décrire l'ATP comme co-substrat et effecteur allostérique de la kinase A (OUVERTURE..)
substrat-ser-oh ou thr-oh
kinase (pka) avec ATP vont agir et devient
substrat- ser-P ou thr-P
Comment: la position ouverte permet l'entrée du substrat d'ATP : la liaison induit un changement de conformation = fermeture : le peptide et l'ATP sont rapprochés = réaction enzymatique : la formation du produit induit la réouverture du site
