Enzymes Flashcards
(8 cards)
Сколько классов ферментов существует? Как они называются?
6 (7) классов. В препах их 6, хотя в августе 2018 был выделен 7ой класс.
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы
7. Транслоказы
Как формируется классификация ферментов?
Каждому ферменту присваивается 4-х значный номер вида X.X.X.X .
На первом месте стоит класс фермента. Далее значение цифр для каждого своя, но в общих чертах можно описать следующим образом: на втором - “место применения” реакции фермента (например, С-H, C-C связи), на третьем - спецификация функциональных групп, участвующих в реакции, на четвёртом - номер, присваиваемый каждому ферменту.
Примеры:
1.7.1.1 - нитрат редуктаза
1 - оксидоредуктаза
7 - донор электронов - азотное соединение
1 - акцептор - NAD/NADP
1 - номер
2.6.1.1 - аспартатаминотрансфераза (АСТ)
2 - трансфераза
6 - переносит азотные группы
1 - трансаминаза
1 - номер фермента
Подробная классификация тут:
https://enzyme.expasy.org/cgi-bin/enzyme/enzyme-search-cl?3
Дайте краткую характеристику каждому класс ферментов
- Окислительно-восстановительные реакции
- Перенос функциональных групп (ФГ)
- Разрыв связей посредством гидролиза
- Негидролитическое добавление или удаление ФГ
- Внутримолекулярные перегруппировки
- Синтез более сложных молекул c затратой АТФ
- Перенос ионов и молекул (зачастую через мембрану)
Что такое коэнзим КоА? Какова его роль? Изобразите его структуру и выделите фрагменты, происходящие из витаминов или других биологически активных веществ.
Кофермент. Участвует в реакциях переноса ацильных групп.
https://disk.yandex.ru/i/qilQpByafEL-2g
В каких метаболических путях встречается CoA-SH? Какова их роль?
- Цикл Кребса, окисление жирных кислот (α, β, ω), катаболизм аминокислот - расщепление поступающих питательных веществ для получения энергии
- Синтез ЖК - запасание энергии
- Ацетогенез - фиксация CO2
- Различные биосинтезы
Что такое каталитическая триада?
Три аминокислоты, входящие в состав активного центра (АЦ) фермента и отвечающие за его каталитическую активность
Какие виды ингибирование ферментов бывают? Чем они обусловлены?
1.Конкурентное (обратимое связывание c АЦ фермента, ингибитор структурно схож c субстратом)
2. Неконкурентное (обратимое связывание и c ферментом, и c ES, меняет конформацию фермента так, что тот нормально связывается с субстратом, но не проводит реакцию)
3. Бесконкурентное (обратимо связывается только с ES, меняет конформацию фермента)
4. Аллостерическое (связывание c каким-либо участком фермента, но не c АЦ, вызывает конформационные изменения)
5. Необратимое (“смерть” фермента)
Какие металлы (как кофакторы) могут содержать ферменты? Приведите примеры ферментов для каждого указанного вами металла
- Железо - аконитаза, каталаза
- Цинк - карбоангидраза
- Магний - гексокиназа
- Кальций - альфа-амилаза
- Марганец - аргиназа, водоокисляющий комплекс фотосистемы II
- Медь - цитохром-оксидаза
- Кобальт - метилмалонил-КоА-мутаза
- Молибден - нитрат-редуктаза, нитрогеназа
- Никель - уреаза, гидрогеназа, CO-дегидрогеназа
- Вольфрам - замена молибдена в ксантин-оксидазах и других оксидоредуктаз (Pyrococcus furiosus не растёт без вольфрама)
- Ванадий - ванадий-содержащая нитрогеназа
- Лантаноиды - XoxF-метанолдегидрогеназа
- Кадмий - (замена цинка) кадмий-карбоангидраза
