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MMD-1042 > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Un enzyme est généralement…

A

Une protéine!

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Q

Un enzyme […] une réaction chimique

A

catalyse

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Q

Vrai ou faux: un enzyme est spécifique à un ou des substrats donné

A

VRAI

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4
Q

Quelle est la molécule d’ARN capable d’assembler des morceaux d’ARN selon les processus habituels aux enzymes mais qui n’est pas une protéine

A

Les ribozymes

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5
Q

Enzyme qui aident à digérer les graisses dans l’intestin

A

Lipase

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6
Q

Enzyme dans la salive qui aide à transformer l’amidon en sucre

A

Amylase

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7
Q

Enzyme dans la salive qui brise le sucre maltose en glucose

A

Maltase

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8
Q

Enzyme dans intestin grêle qui décompose les protéines en acides aminés

A

Trypsine

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9
Q

Enzyme dans intestin grêle qui brise le lactose en glucose et galactose

A

Lactase

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10
Q

Enzyme qui décompose acétylcholine dans les nerfs et les muscles

A

Acétycholinestérase

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11
Q

Enzyme qui synthétise de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides

A

DNA polymérase

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12
Q

L’enzyme abaisse […] de la réaction X-Y

A

l’énergie d’activiation

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13
Q

Vrai ou faux : les catalyseurs chimiques augmentent la vitesse de réaction chimique et permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température du corps

A

VRAI

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14
Q

Où se produit la réaction catalytique ?

A

Au niveau du site actif

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques des enzymes (4) ?

A

1) Très sélectives 2) Convertissent les substrat en produits sans être elles-mêmes modifiées 3) Recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer à novueau le cycle de catalyse 4) Une seule molécules d’enzyme produit de nombreuses molécules de produits

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16
Q

Le site actif d’une enzyme est formé de quoi ?

A

2 sous-sites 1) Sous-site de liaison 2) Sous-site catalytique

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17
Q

De quoi est formé le sous-site de liaison ?

A

d’acides aminé qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

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18
Q

De quoi est formé le sous-site catalytique?

A

des acides aminés qui performent la catalyse

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19
Q

Quels sont les liens FAIBLES que l’on retrouve entre l’enzyme et le substrat

A

Liens hydrogènes et interactions ioniques entre l’enzyme et le substrat

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20
Q

À quoi servent les résidus?

A

Maintenir la forme et la structure

21
Q

Quel est le rôle du sous-site de liaison?

A

Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat

22
Q

Quels sont les rôles du sous-site catalytique?

A
  • Diminue l’énergie d’activiation nécessaire - Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction- Catalyse la réaction
23
Q

Que cherche-t-on : […] augmente avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre la vitesse maximum (Vmax) quand l’enzyme est saturée par le substrat

A

La vitesse de réaction

24
Q

Comment est exprimée la vitesse maximale d’une réaction

A

en moles de produits/ unité de temps

25
Q

Que cherche-t-on : […] est la vitesse maximale que peut atteindre une enzyme (dans une réaction donnée) lorsque l’enzyme est saturé par son substrat

A

Vmax

26
Q

Que cherche-t-on : Le […] est une mesurer de l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Plus […] est petit plus l’affinité est grande (plus d’enzyme efficace à faible concentration de S). Calculé à la concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse Vmax

A

Km

27
Q

L’efficacité d’une enzyme dépend de quoi ?

A

De la vitesse à laquelle elle transforme son substrat

28
Q

Quels sont les deux types d’inhibation enxymatique

A

1) Inhibition réversible (par des liaisons faibles) 2) Inhibition irréversible (par des liaisons fortes)

29
Q

Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques RÉVERSIBLES?

A

inhibition compétitive - inhibition non-compétitive

30
Q

Quel est le mécanisme de l’inhibition compétitive ?

A

Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif

31
Q

Quel est le mécanisme de l’inhibition non-compétitive ?

A

Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas car l’inhibiteur se lie à un autre site (allostérique) que le site actif

32
Q

Que se passe-t-il avec le Vmax et le Km lors de l’inhibition compétitive ?

A

Vmax : ne change PAS & Km : augmente (CAR L’AFFINITÉ DIMINUE)

33
Q

Que se passe-t-il avec le Vmax et le Km lors de l’inhibition non-compétitive ?

A

Vmax : diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif & Km : ne change pas

34
Q

Vrai ou faux : L’inhibiteur non-compétitif se fixe à un site allostérique ce qui induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat d’où l’inhibition

A

VRAI

35
Q

Qu’est-ce que le rétrocontrôle ?

A

Le contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)

36
Q

Qu’est-ce que permet le rétrocontrôle ?

A

La régulation rapide de l’activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d’expression du gène de l’enzyme)

37
Q

Vrai ou faux : il existe aussi des rétrocontrôles positifs de l’activité catalytiques des enzymes

A

VRAI

38
Q

Vrai ou faux : le rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes

A

VRAI

39
Q

Quelles sont les exemples vus en cours d’anti-inflammatoires non-stéroïdiens (NSAID)

A

Acide Acétylsalicylique (Aspirine) - Ibuprofène - Acétominophène

40
Q

L’aspirine inhibe irréversiblement l’activité de COX par acétylation de quel acide aminé dans le site actif de COX

A

La serine

41
Q

L’activité de COX par acétylation d’une sérine dans le site actif produit quel sorte d’obstacle

A

Un obstacle stérique qui empêche l’acide arachidonique d’être métabolisé

42
Q

Vrai ou faux : L’ibuprofène est un inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase également appelée cyclooxygénase (COX). Qui catalyse la première étape de la synthèse des médiateurs de l’inflammation : prostaglandines et thromboxane

A

VRAI

43
Q

Vrai ou faux : la péniciline et la tétracycline et streptomycine (antibiotiques) sont des inhibiteurs

A

VRAI

44
Q

Que peut-on administrer oralement à un patient souffrant d’une insuffisance pancréatique ?

A

protéases lipases amylases

45
Q

Quelle réaction cherche-t-on : Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la serine thréonine ou tyrosine

A

La réaction de phosphorylation des protéines

46
Q

Pourquoi la phosphorylation est-elle un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation

A

Parce que le phosphate porte deux charges négatives et induit un changement de conformation de la protéine)

47
Q

Pourquoi la liaison de GTP estun moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP?

A

Parce que ce protéine sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

48
Q

En général quelle sorte de molécules sont les enzymes ?

A

Des protéines

49
Q

Comment les enzymes catalysent des réactions?

A

En abaissant le niveau d’activation

MMD-1042 (11 decks)

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