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MMD-1042 > Protéines I > Flashcards

Protéines I Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’on entend part : “le dogme central de la biologie moléculaire”

A

La théorie fondamentale se résume ainsi : L’ADN dirige sa propre réplication en ADN identique ainsi que sa transcription en ARN pouvant ou non être traduit en protéines.

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Q

Quels sont les 4 types de communication cellulaire ?

A

1) Endocrine ( ex. cellules endo du pancréas) / 2) Paracrine / 3) Neuronal (synapse) / 4) Contact-Dépendant (signaling cell and target cell with membrane-bound signal molecule)

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3
Q

Quelles sont les type de communication cellulaire qui sont appelés : “signalisation cellulaire à distance”

A

Endocrine et neuronal

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4
Q

Quels sont les types de communication cellulaire qui sont appelés :”signalisation cellulaire locale ou par contact direct local”

A

Paracrine et contact-dependent

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5
Q

Qui suis-je : Je représente la plus grande partie de la masse cellulaire sèche et elles assurent un nombre de fonctions fondamentales essentielles à la vie et à son maintien (mouvement sens…)

A

La protéine

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6
Q

Vrai ou faux : L’hydrolyse du GTP en GDP affecte la fonction d’une protéine en changeant sa conformation ?

A

VRAI

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7
Q

Que peuvent faire les protéines motrices (5)?

A
  • Déplacer d’autres protéines - Participer à la contraction musculaire - Participer à la migration des chromosomes durant la mitose - Participer au déplacement des organites - Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplicat
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8
Q

Comment appelle-t-on un polymère de plus de 100 acides aminés?

A

Une protéine

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9
Q

Comment appelle-t-on un polymère de moins de 100 acides aminés?

A

Un peptide

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10
Q

Quelles sont les 3 caractéristiques de la conformation d’une protéines ?

A

1) Tridimensionnelle (3D) 2) Flexible 3) Mobile dans l’espace

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11
Q

La protéine est une structure dynamique. Ce dynamisme dépend de 2 choses lesquelles?

A
  • Énergie du mouvement brownien - De molécules énergétiques (ATP GTP)
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12
Q

Qui suis-je : […] est le mouvement des particules dans un fluide. Il s’agit d’un mouvement aléatoire et incessant. Les particules sont constamment en mouvement car il y a constamment des chocs entre les particules et le fluide environnant.

A

Le mouvement brownien

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13
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés différents ?

A

20 a.a

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14
Q

Chaque acide est composé de 3 fonctions lesquelles

A

1) Fonction carboxyle (-COOH) 2) Fonctions amine (NH2) 3) R Chaîne latérale variable qui différencie les 20 acides aminés

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15
Q

Quel type de chaîne latérale suis-je : Je suis chargés positivement (a.a basique) ou négativement (a.a acide)

A

Polaire chargés (hydrophiles)

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16
Q

Quel type de chaîne latérale suis-je : Je contient des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)

A

Polaires NON-CHARGÉS (hydrophile)

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17
Q

Quel type de chaîne latérale suis-je : J’inclus surtout C et H

A

Apolaires (aliphatiques aromatiques = hydrophobes)

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18
Q

Comment est formé le lien peptidique?

A

La formation du lien peptidique nécessite un apport énergétique (1) et entraîne la perte d’une molécule d’eau (2)

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19
Q

Vrai ou faux : Le lien peptidique sur le plan rigide permet la rotation

A

FAUX !! (EXAMEN) : pas de rotation du lien peptidique qui fait partie d’un plan rigide

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20
Q

Vrai ou faux : le squelette peptidique contient les chaînes latérales (R)

A

FAUX !! -> seulement les liens peptidiques

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21
Q

À quelle moment parle-t-on de “résidus”

A

Quand les a.a font partie d’un peptide ou d’une protéine

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22
Q

Les fonctions des protéines sont déterminées par quoi ?

A

LEUR STRUCTURE (EXAMEN)

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23
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure des protéines?

A

Les liaisons chimiques faibles entre les résidus d’acides aminés et les propriétés des chaînes latérales vont déterminer la structure tridimensionnelle et donc la fonction des protéines

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24
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles (non-covalentes)?

A

1) Force de Van der Waals 2) Ponts d’hydrogènes 3) Liens ioniques 4) Interactions hydrophobes

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25
Q

Vrai ou faux ? : Les liaisons chimiques faibles (non-covalentes) sont impliqués dans la stabilisation de la structure 3D des protéines

A

VRAI

26
Q

Qui suis-je : zone de stabilité (équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre) en raison des fluctuations de charges constances entre deux atomes. Il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre (les noyaux se repoussent) et peu d’attraction s’ils sont trop loin.

A

Force de Van der Waals

27
Q

Quelle liaison chimique est une interaction électrostatique entre un H lié à des atomes électronégatifs (souvent O N et rarement F) ?

A

Pont hydrogène

28
Q

Quelle liaison chimique faible est une interaction électrostatique entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées. En l’absence de l’eau = liaison forte en présence d’eau = liaison faible

A

Lien ionique

29
Q

Quelle liaison chimique faible est une organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

A

Les interactions hydrophobes

30
Q

Vrai ou faux : les forces hydrophobes mènent le repliement des protéines et les aident à se replier en conformation compacte en milieu aqueux

A

VRAI

31
Q

Vrai ou faux : les liaisons ioniques de Van der Waals et les ponts hydrogène aident les protéines à se replier à adopter leur structure tridimensionnelle et à stabiliser la conformation résultante

A

VRAI

32
Q

Les interactions qui stabilisent les différents niveaux de structures touchent surtout quelle fonction des a.a

A

Les chaines latérales –> donc la structure des protéines dépend principalement de la séquence des acides aminés en relation

33
Q

De quel type de liaison est le pont disulfure?

A

Liasion forte (covalente)

34
Q

Qui suis-je : Je suis le résultat de l’oxydation du groupement thiol (-SH) de l’acide aminé cystéine. Je forme un lien covalent avec le groupement thiol d’une autre cystéine. Cette liaison n’est possible qu.avec des chaînes latérales comportants des -SH elle peut intramoléculaire ou enter deux polypeptides

A

Le pont disulfure

35
Q

Où se fait généralment les liaisons chimiques fortes telle ue le pont disulfure ?

A

Dans les milieux aggressifs dans la structure des protéines extracellulaire car le pont disulfure STABILISE encore + la protéine

36
Q

Qui suis-je : ce niveau de structure corespond à l’organisation de la chaîne linéaire d’acides aminés

A

Structure primaire

37
Q

Qui suis-je : Je correspond à l’organisation de la chaîne linéaire d’acides aminés en hélices alpha ou feuillet bêta

A

Structure secondaire

38
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha

A
  • 1 tour = 3 6 résidus - Ponts hydrogène formés entre le carbonyle (C=O) d’un résidu d’acide aminé et l’azote (N-H) du résidu situé 4 liaisons peptide plus loin (entre 1er et 5iéme) - Mise en évidence dans l’alpha kératine (cheveux ongles) -
39
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet bêta?

A
  • Liaison stabilisatrice parallèles ou antiparallèles - Mode de repliement dû à la formation de liens hydrogène entre les C=O et N=H du squelette polypeptidique (entre les feuillets)
40
Q

Quelles sont les autres éléments de structure secondaire non-abordés en classe? (3)

A
  • La forme en coude (boucle) - La forme désorganisée - Autres types d’hélices
41
Q

Qui suis-je ? : Conformation tridimensionnelle de la chaîne polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices alpha et feuillets bêta) les boucles et les enroulements au hasard

A

Structure tertiaire

42
Q

Vrai ou faux : Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction. Généralement une protéine est composée d’un ou plusieurs domaines protéiques reliés par des régions moins structurées

A

VRAI

43
Q

Qui suis-je : […] est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome. Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète. Ce sont des modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes et des levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisés de façon aléatoire

A

Le domaine protéique

44
Q

Vrai ou faux : le domaine protéique est une structure tertiaire

A

FAUX

45
Q

Que sont les EF hand et le doigt de Zinc ?

A

Des types de domaines protéiques

46
Q

Qui suis-je : j’implique plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent pour être fonctionnelles

A

Structure quaternaire

47
Q

Quelles sont les types de chaînes qui s’associent ensemble dans la structure quaternaire?

A
  • 2 chaînes identiques : homodimère - 2 chaînes différentes : hétérodimère - 4 chaines identiques : homotétramère - 4 chaines différentes : hétérotétramères
48
Q

Vrai ou faux : Ce ne sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire pour être fonctionnelles. Toutefois la structure tertiaire est toujours nécessaire

A

VRAI

49
Q

Quelles sont les structures complexes multinumériques de la structure quaternaire ?

A

Un dimère - Un filament hélicoïdale - Un cercle

50
Q

Qu’est-ce qui cause l’anémie falciforme ?

A

La mutation d’un gène codant chaîne Bêta de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul a.a. (Glu6->Val6). La B globine mutante a tendance à précipiter et former des fibres qui déforment le globule rouge et donne une forme de faucille

51
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation ?

A

La phosphorylation est l’addition d’un groupe phosphate (un phosphoryl PO32- plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule

52
Q

Vrai ou faux : La phosphorylation est un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines (“on” et “off”)

A

VRAI

53
Q

Vrai ou faux : La liaison GTP est un moyen rapide et réversible de contrôler l’activité des protéines liant le GTP (Les protéines sont actives sout la forme lié au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP)

A

VRAI

54
Q

Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R? (EXAMEN)

A

NON (R = chaine latérale = pas lien peptidique)

55
Q

Est-ce que le lien peptidique permet la rotation? (EXAMEN)

A

Non pas sur le plan rigide du lien peptidique

56
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles et laquelle est une liaison forte? (EXAMEN)

A

Faible [- Van der Waals - Pont hydrogène - Liens ioniques - Interactions hydrophobe] Forte [- Pont disulfure]

57
Q

Dans une solution aqueuse où se trouvent en général les acides aminés hydrophobes et où se trouvent les acides aminés hydrophiles? (EXAMEN)

A

-> les a.a hydrophobes en interne -> Les a.a hydrophile en externe

58
Q

Quels sont les éléments de structure secondaire? (EXAMEN)

A

Hélice a - Feuillet B - coude (boucle) - Autres hélices - formation désorganisée

59
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ? (EXAMEN)

A

Des groupements indépendants (entre structure secondaire et tertiaire)

60
Q

Comment définit-on les différents niveaux de structure ?

A

primaire = chaine polypeptidique linéaire / secondaire = repliement structure primaire / Tertiaire = assemblage des structure secondaire avec des liens plus ou moins organisé / Quaternaire = pas pour toutes les proétines assemblage des plusieurs protéines peptides ou chaines

61
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

L’ATP

62
Q

De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité (GTP)?

A

Avec GTP (on) ou hydrolyse en GDP (off)

MMD-1042 (11 decks)

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